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CA distance fluctuations for 2401051125413947256

--- normal mode 11 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
LEU 387 0.06 MET 1 -0.12 SER 413

LEU 387 0.06 GLU 2 -0.13 SER 413

LEU 387 0.06 PHE 3 -0.14 SER 413

LEU 387 0.06 PRO 4 -0.16 SER 413

LEU 387 0.06 GLY 5 -0.16 SER 413

LEU 387 0.06 LEU 6 -0.16 SER 413

LEU 387 0.06 GLY 7 -0.14 SER 413

LEU 387 0.06 SER 8 -0.14 SER 413

LEU 387 0.06 LEU 9 -0.13 SER 413

LEU 387 0.06 GLY 10 -0.13 SER 413

LEU 387 0.06 THR 11 -0.13 SER 413

LEU 387 0.07 SER 12 -0.13 SER 413

LEU 387 0.07 GLU 13 -0.14 SER 413

LEU 387 0.07 PRO 14 -0.13 SER 413

LEU 387 0.07 LEU 15 -0.14 SER 413

LEU 387 0.07 PRO 16 -0.15 SER 413

LEU 387 0.07 GLN 17 -0.14 SER 412

LEU 387 0.07 PHE 18 -0.15 SER 412

LEU 387 0.07 VAL 19 -0.14 SER 412

LEU 387 0.07 ASP 20 -0.15 SER 412

LEU 387 0.06 PRO 21 -0.14 SER 412

LEU 387 0.06 ALA 22 -0.18 SER 412

LEU 387 0.06 LEU 23 -0.18 SER 412

LEU 387 0.06 VAL 24 -0.14 SER 412

LEU 387 0.06 SER 25 -0.13 SER 412

LEU 387 0.05 SER 26 -0.10 SER 412

LEU 387 0.05 THR 27 -0.10 SER 412

LEU 387 0.05 PRO 28 -0.08 SER 412

LEU 387 0.05 GLU 29 -0.08 SER 412

LEU 387 0.04 SER 30 -0.06 SER 412

LEU 387 0.04 GLY 31 -0.06 SER 412

LEU 387 0.05 VAL 32 -0.08 SER 412

LEU 387 0.05 PHE 33 -0.08 SER 412

LEU 387 0.05 PHE 34 -0.09 SER 412

LEU 387 0.05 PRO 35 -0.10 SER 412

LEU 387 0.06 SER 36 -0.11 SER 412

LEU 387 0.06 GLY 37 -0.12 SER 412

LEU 387 0.06 PRO 38 -0.11 SER 412

LEU 387 0.05 GLU 39 -0.10 SER 412

LEU 387 0.05 GLY 40 -0.11 SER 412

LEU 387 0.06 LEU 41 -0.11 SER 413

LEU 387 0.06 ASP 42 -0.10 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 43 -0.10 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 44 -0.11 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 45 -0.10 SER 413

LEU 387 0.05 SER 46 -0.09 SER 413

LEU 387 0.05 SER 47 -0.10 SER 413

LEU 387 0.05 THR 48 -0.09 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 49 -0.10 SER 413

LEU 387 0.05 PRO 50 -0.11 SER 413

LEU 387 0.05 SER 51 -0.12 SER 413

LEU 387 0.05 THR 52 -0.13 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 53 -0.13 SER 413

LEU 387 0.05 THR 54 -0.12 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 55 -0.12 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 56 -0.13 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 57 -0.13 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 58 -0.11 SER 413

LEU 387 0.06 ALA 59 -0.12 SER 413

LEU 387 0.05 LEU 60 -0.14 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 61 -0.12 SER 412

LEU 387 0.05 TYR 62 -0.12 SER 412

LEU 387 0.06 TYR 63 -0.13 SER 412

LEU 387 0.05 ARG 64 -0.14 SER 412

LEU 387 0.05 ASP 65 -0.12 SER 412

LEU 387 0.05 ALA 66 -0.11 SER 412

LEU 387 0.05 GLU 67 -0.11 SER 412

LEU 387 0.06 ALA 68 -0.12 SER 412

LEU 387 0.06 TYR 69 -0.14 SER 412

LEU 387 0.06 ARG 70 -0.14 SER 412

LEU 387 0.06 HIS 71 -0.13 SER 412

LEU 387 0.06 SER 72 -0.14 SER 412

LEU 387 0.06 PRO 73 -0.15 SER 412

LEU 387 0.06 VAL 74 -0.16 SER 413

LEU 387 0.06 PHE 75 -0.16 SER 413

LEU 387 0.06 GLN 76 -0.18 SER 413

LEU 387 0.07 VAL 77 -0.19 SER 413

LEU 387 0.06 TYR 78 -0.19 SER 413

LEU 387 0.06 PRO 79 -0.19 SER 413

LEU 387 0.06 LEU 80 -0.20 SER 413

LEU 387 0.06 LEU 81 -0.18 SER 413

LEU 387 0.06 ASN 82 -0.16 SER 413

LEU 387 0.05 CYS 83 -0.17 SER 413

LEU 387 0.05 MET 84 -0.17 SER 413

LEU 387 0.05 GLU 85 -0.15 SER 413

LEU 387 0.05 GLY 86 -0.15 SER 413

LEU 387 0.05 ILE 87 -0.13 SER 413

LEU 387 0.05 PRO 88 -0.13 SER 413

LEU 387 0.05 GLY 89 -0.13 SER 413

LEU 387 0.05 GLY 90 -0.15 SER 413

LEU 387 0.05 SER 91 -0.15 SER 413

LEU 387 0.05 PRO 92 -0.17 SER 413

LEU 387 0.05 TYR 93 -0.18 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 94 -0.17 SER 413

LEU 387 0.05 GLY 95 -0.15 SER 413

LEU 387 0.05 TRP 96 -0.14 SER 413

LEU 387 0.05 ALA 97 -0.17 SER 413

LEU 387 0.05 TYR 98 -0.17 SER 413

LEU 387 0.04 GLY 99 -0.15 SER 413

LEU 387 0.04 LYS 100 -0.15 SER 413

LEU 387 0.05 THR 101 -0.18 SER 413

LEU 387 0.05 GLY 102 -0.19 SER 413

LEU 387 0.04 LEU 103 -0.19 SER 413

LEU 387 0.04 TYR 104 -0.17 SER 413

LEU 387 0.04 PRO 105 -0.16 SER 413

LEU 387 0.04 ALA 106 -0.14 SER 413

LEU 387 0.04 SER 107 -0.14 SER 413

LEU 387 0.04 THR 108 -0.15 SER 413

LEU 387 0.04 VAL 109 -0.13 SER 413

LEU 387 0.04 CYS 110 -0.12 SER 413

LEU 387 0.04 PRO 111 -0.10 SER 413

LEU 387 0.04 THR 112 -0.10 SER 413

LEU 387 0.04 ARG 113 -0.09 SER 412

LEU 387 0.04 GLU 114 -0.08 SER 412

LEU 387 0.04 ASP 115 -0.08 SER 412

LEU 387 0.04 SER 116 -0.08 SER 412

GLY 221 0.05 PRO 117 -0.07 SER 412

GLY 221 0.06 PRO 118 -0.07 SER 412

GLY 221 0.07 GLN 119 -0.11 ALA 162

GLY 221 0.11 ALA 120 -0.10 ALA 162

THR 220 0.09 VAL 121 -0.14 ALA 162

THR 220 0.12 GLU 122 -0.13 GLY 164

THR 220 0.11 ASP 123 -0.15 GLY 164

THR 220 0.12 LEU 124 -0.15 GLY 164

THR 220 0.12 ASP 125 -0.14 GLY 164

THR 220 0.14 GLY 126 -0.12 GLY 164

THR 220 0.13 LYS 127 -0.12 GLY 164

THR 220 0.13 GLY 128 -0.11 GLY 164

THR 220 0.12 SER 129 -0.13 GLY 164

ARG 219 0.10 THR 130 -0.13 GLY 164

ARG 219 0.08 SER 131 -0.15 GLY 164

THR 220 0.09 PHE 132 -0.14 GLY 164

ARG 219 0.10 LEU 133 -0.12 GLY 164

ARG 219 0.08 GLU 134 -0.13 PHE 172

ARG 219 0.07 THR 135 -0.15 PHE 172

ARG 219 0.09 LEU 136 -0.12 PHE 172

ARG 219 0.09 LYS 137 -0.11 PHE 172

ARG 219 0.06 THR 138 -0.14 PHE 172

ARG 219 0.06 GLU 139 -0.13 PHE 172

ARG 219 0.07 ARG 140 -0.10 PHE 172

LYS 233 0.05 LEU 141 -0.08 PHE 172

LEU 230 0.05 SER 142 -0.05 PHE 172

LEU 214 0.06 PRO 143 -0.03 PHE 172

LEU 214 0.05 ASP 144 -0.03 SER 412

LEU 387 0.04 LEU 145 -0.04 SER 412

LEU 214 0.04 LEU 146 -0.04 PHE 172

LEU 214 0.04 THR 147 -0.04 SER 412

LEU 214 0.06 LEU 148 -0.04 SER 412

LEU 214 0.04 GLY 149 -0.05 SER 412

LEU 387 0.04 PRO 150 -0.06 SER 412

LEU 387 0.04 ALA 151 -0.07 SER 412

LEU 387 0.04 LEU 152 -0.08 SER 412

LEU 387 0.04 PRO 153 -0.09 SER 412

LEU 387 0.04 SER 154 -0.11 SER 412

LEU 387 0.04 SER 155 -0.12 SER 412

LEU 387 0.04 LEU 156 -0.11 SER 413

LEU 387 0.04 PRO 157 -0.12 SER 413

LEU 387 0.04 VAL 158 -0.12 SER 413

LEU 387 0.04 PRO 159 -0.13 SER 413

LEU 387 0.04 ASN 160 -0.13 SER 413

LEU 387 0.04 SER 161 -0.13 VAL 121

LEU 387 0.04 ALA 162 -0.14 LEU 124

LEU 387 0.04 TYR 163 -0.14 LEU 124

LEU 387 0.04 GLY 164 -0.15 LEU 124

LEU 387 0.04 GLY 165 -0.14 SER 131

LEU 387 0.04 PRO 166 -0.13 SER 131

LEU 387 0.04 ASP 167 -0.13 SER 131

LEU 387 0.04 PHE 168 -0.14 SER 131

LEU 387 0.04 SER 169 -0.13 SER 131

LEU 387 0.04 SER 170 -0.11 THR 135

LEU 387 0.04 THR 171 -0.13 THR 135

LEU 387 0.04 PHE 172 -0.15 THR 135

LEU 387 0.04 PHE 173 -0.12 THR 135

LEU 387 0.04 SER 174 -0.10 THR 135

LEU 387 0.04 PRO 175 -0.09 THR 135

LEU 387 0.04 THR 176 -0.07 SER 412

LEU 387 0.04 GLY 177 -0.08 GLU 139

LEU 387 0.04 SER 178 -0.07 GLU 139

LEU 387 0.04 PRO 179 -0.07 SER 412

LEU 387 0.04 LEU 180 -0.06 SER 412

LEU 387 0.04 ASN 181 -0.06 SER 412

LEU 387 0.04 SER 182 -0.07 SER 412

LEU 387 0.04 ALA 183 -0.08 SER 412

LEU 387 0.04 ALA 184 -0.08 SER 412

LEU 387 0.04 TYR 185 -0.09 SER 412

LEU 387 0.04 SER 186 -0.09 SER 412

LEU 387 0.04 SER 187 -0.09 SER 412

LEU 387 0.04 PRO 188 -0.08 SER 412

LEU 387 0.05 LYS 189 -0.09 SER 412

LEU 387 0.05 LEU 190 -0.10 SER 412

LEU 387 0.05 ARG 191 -0.09 SER 412

LEU 387 0.05 GLY 192 -0.09 SER 412

LEU 387 0.05 THR 193 -0.10 SER 412

LEU 387 0.05 LEU 194 -0.11 SER 412

LEU 387 0.05 PRO 195 -0.11 SER 412

LEU 387 0.05 LEU 196 -0.10 SER 412

LEU 387 0.04 PRO 197 -0.11 SER 412

LEU 387 0.05 PRO 198 -0.11 SER 412

GLY 126 0.05 CYS 199 -0.09 SER 412

ALA 120 0.05 GLU 200 -0.08 SER 412

GLY 126 0.05 ALA 201 -0.09 SER 412

GLY 126 0.06 ARG 202 -0.07 SER 412

GLY 126 0.07 GLU 203 -0.07 SER 412

GLY 126 0.08 CYS 204 -0.04 PRO 410

GLY 126 0.09 VAL 205 -0.03 PRO 410

GLY 126 0.08 ASN 206 -0.02 ASN 345

GLY 126 0.07 CYS 207 -0.03 PRO 410

GLY 126 0.06 GLY 208 -0.06 SER 412

GLY 126 0.06 ALA 209 -0.06 SER 412

GLY 126 0.05 THR 210 -0.07 SER 412

GLY 126 0.05 ALA 211 -0.07 SER 412

GLY 126 0.06 THR 212 -0.05 SER 412

PRO 143 0.06 PRO 213 -0.04 SER 412

GLY 126 0.07 LEU 214 -0.04 GLY 192

GLY 126 0.08 TRP 215 -0.03 PRO 410

GLY 126 0.09 ARG 216 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.11 ARG 217 -0.02 ALA 254

GLY 126 0.12 ASP 218 -0.02 ALA 254

GLY 126 0.14 ARG 219 -0.02 GLY 255

GLY 126 0.14 THR 220 -0.02 GLY 255

GLY 126 0.13 GLY 221 -0.02 GLY 255

GLY 126 0.11 HIS 222 -0.02 PRO 410

GLY 126 0.10 TYR 223 -0.03 PRO 410

GLY 126 0.09 LEU 224 -0.02 ASN 345

GLY 126 0.08 CYS 225 -0.03 PRO 410

GLY 126 0.08 ASN 226 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.08 ALA 227 -0.03 GLY 31

GLY 126 0.09 CYS 228 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.09 GLY 229 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.09 LEU 230 -0.04 ALA 254

GLY 126 0.09 TYR 231 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.10 HIS 232 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.11 LYS 233 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.11 MET 234 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.11 ASN 235 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.12 GLY 236 -0.03 ALA 254

GLY 126 0.11 GLN 237 -0.02 ALA 254

GLY 126 0.10 ASN 238 -0.02 ALA 254

GLY 126 0.09 ARG 239 -0.02 ALA 254

SER 413 0.10 PRO 240 -0.02 PRO 375

GLY 126 0.07 LEU 241 -0.02 PRO 375

SER 413 0.07 ILE 242 -0.02 PRO 375

GLY 126 0.06 ARG 243 -0.02 PRO 375

GLY 126 0.06 PRO 244 -0.03 PRO 375

GLY 126 0.05 LYS 245 -0.03 PRO 375

GLY 126 0.05 LYS 246 -0.03 PRO 375

PRO 143 0.05 ARG 247 -0.04 ASN 345

PRO 143 0.05 LEU 248 -0.03 GLY 356

PRO 143 0.04 ILE 249 -0.04 PRO 410

PRO 143 0.04 VAL 250 -0.04 SER 412

LEU 387 0.04 SER 251 -0.05 SER 412

LEU 387 0.04 LYS 252 -0.05 SER 412

LEU 387 0.04 ARG 253 -0.06 SER 412

LEU 387 0.04 ALA 254 -0.06 SER 412

LEU 387 0.04 GLY 255 -0.06 SER 412

LEU 387 0.04 THR 256 -0.05 SER 412

LEU 387 0.04 GLN 257 -0.04 SER 412

LEU 387 0.04 CYS 258 -0.04 SER 412

LEU 387 0.04 THR 259 -0.04 SER 412

LEU 387 0.04 ASN 260 -0.04 SER 412

LEU 387 0.04 CYS 261 -0.03 GLY 356

LEU 387 0.04 GLN 262 -0.03 SER 412

LEU 387 0.04 THR 263 -0.03 GLY 356

LEU 387 0.04 THR 264 -0.04 SER 412

PRO 143 0.04 THR 265 -0.03 SER 412

LEU 387 0.04 THR 266 -0.04 SER 412

LEU 387 0.04 THR 267 -0.04 SER 412

LEU 387 0.05 LEU 268 -0.06 SER 412

LEU 387 0.05 TRP 269 -0.06 SER 412

LEU 387 0.05 ARG 270 -0.07 SER 412

LEU 387 0.05 ARG 271 -0.07 SER 412

LEU 387 0.05 ASN 272 -0.06 SER 412

LEU 387 0.05 ALA 273 -0.07 SER 412

LEU 387 0.05 SER 274 -0.07 SER 412

LEU 387 0.05 GLY 275 -0.07 SER 412

LEU 387 0.05 ASP 276 -0.06 SER 412

LEU 387 0.05 PRO 277 -0.06 SER 412

LEU 387 0.05 VAL 278 -0.05 SER 412

LEU 387 0.05 CYS 279 -0.04 SER 412

LEU 387 0.05 ASN 280 -0.05 SER 412

LEU 387 0.05 ALA 281 -0.04 GLY 356

LEU 387 0.05 CYS 282 -0.04 GLY 356

LEU 387 0.05 GLY 283 -0.05 SER 412

LEU 387 0.05 LEU 284 -0.05 SER 412

LEU 387 0.05 TYR 285 -0.04 GLY 356

LEU 387 0.05 TYR 286 -0.05 SER 412

LEU 387 0.05 LYS 287 -0.06 PRO 330

LEU 387 0.05 LEU 288 -0.05 PRO 330

LEU 387 0.05 HIS 289 -0.05 GLY 356

LEU 387 0.05 GLN 290 -0.05 PRO 330

LEU 387 0.05 VAL 291 -0.04 SER 412

LEU 387 0.05 ASN 292 -0.04 SER 412

LEU 387 0.04 ARG 293 -0.03 GLY 356

LEU 387 0.04 PRO 294 -0.03 GLY 356

LEU 387 0.04 LEU 295 -0.03 GLY 356

LEU 387 0.04 THR 296 -0.03 GLY 356

LEU 387 0.04 MET 297 -0.03 GLY 356

LEU 387 0.04 ARG 298 -0.03 GLY 356

PRO 143 0.04 LYS 299 -0.03 GLY 356

PRO 143 0.04 ASP 300 -0.03 PRO 375

PRO 143 0.04 GLY 301 -0.03 GLY 356

PRO 143 0.04 ILE 302 -0.03 GLY 356

PRO 143 0.04 GLN 303 -0.03 GLY 356

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GLY 366 0.05 ASN 306 -0.04 GLY 356

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GLY 366 0.05 ALA 309 -0.05 ASN 345

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GLY 366 0.06 GLY 311 -0.06 ASN 345

GLY 366 0.06 LYS 312 -0.07 ASN 345

ALA 326 0.06 GLY 313 -0.07 ASN 345

GLU 328 0.07 LYS 314 -0.08 ASN 345

GLY 366 0.07 LYS 315 -0.11 ALA 22

ALA 326 0.06 LYS 316 -0.12 ALA 22

ALA 326 0.08 ARG 317 -0.11 ALA 22

ALA 326 0.08 GLY 318 -0.13 ALA 22

PRO 240 0.05 SER 319 -0.16 ALA 22

PRO 240 0.04 SER 320 -0.13 ALA 22

PRO 240 0.05 LEU 321 -0.12 ALA 22

PRO 240 0.03 GLY 322 -0.10 ALA 22

PRO 240 0.04 GLY 323 -0.09 ASP 20

PRO 240 0.03 THR 324 -0.11 ASP 20

PRO 240 0.04 GLY 325 -0.12 ASP 20

GLY 318 0.08 ALA 326 -0.09 PRO 16

PRO 385 0.04 ALA 327 -0.10 ASP 20

LYS 314 0.07 GLU 328 -0.10 ASP 20

PRO 385 0.03 GLY 329 -0.13 ASP 20

PRO 385 0.03 PRO 330 -0.12 ASP 20

LYS 314 0.04 ALA 331 -0.09 PRO 16

PRO 385 0.04 GLY 332 -0.07 PRO 16

PRO 385 0.05 GLY 333 -0.05 PRO 16

PRO 385 0.05 PHE 334 -0.04 PRO 16

PRO 385 0.05 MET 335 -0.06 PRO 16

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PRO 385 0.04 VAL 337 -0.07 PRO 16

PRO 398 0.04 ALA 338 -0.06 VAL 77

ASN 235 0.02 GLY 339 -0.07 VAL 77

PRO 240 0.03 GLY 340 -0.07 VAL 77

ASN 235 0.03 SER 341 -0.08 VAL 77

ASN 235 0.02 GLY 342 -0.09 ALA 22

VAL 408 0.03 SER 343 -0.10 ALA 22

PRO 410 0.02 GLY 344 -0.09 ALA 22

PRO 330 0.02 ASN 345 -0.10 ALA 22

ASN 235 0.02 CYS 346 -0.09 ALA 22

GLY 342 0.01 GLY 347 -0.07 ALA 22

PRO 330 0.01 GLU 348 -0.08 ALA 22

PRO 385 0.02 VAL 349 -0.07 ASP 20

GLY 332 0.02 ALA 350 -0.09 ASP 20

PRO 385 0.02 SER 351 -0.06 ASP 20

PRO 385 0.04 GLY 352 -0.05 ASP 20

PRO 385 0.03 LEU 353 -0.05 ASP 20

PRO 385 0.03 THR 354 -0.06 ASP 20

PRO 385 0.02 LEU 355 -0.07 ASP 20

PRO 385 0.02 GLY 356 -0.07 ASP 20

PRO 385 0.02 PRO 357 -0.05 ASP 20

PRO 385 0.02 PRO 358 -0.03 ASP 20

PRO 385 0.03 GLY 359 -0.03 PRO 16

PRO 385 0.03 THR 360 -0.04 PRO 16

PRO 385 0.03 ALA 361 -0.04 PRO 16

PRO 385 0.04 HIS 362 -0.02 PRO 16

PRO 385 0.04 LEU 363 -0.03 PRO 14

PRO 385 0.04 TYR 364 -0.04 PRO 16

PRO 385 0.05 GLN 365 -0.03 PRO 16

LYS 315 0.07 GLY 366 -0.02 GLU 13

PRO 385 0.07 LEU 367 -0.01 THR 406

PRO 385 0.07 GLY 368 -0.01 THR 406

PRO 385 0.06 PRO 369 -0.01 THR 406

PRO 385 0.05 VAL 370 -0.01 SER 131

PRO 385 0.03 VAL 371 -0.01 SER 131

PRO 385 0.02 LEU 372 -0.03 ASP 20

PRO 385 0.01 SER 373 -0.02 ALA 22

PRO 400 0.01 GLY 374 -0.03 ALA 22

PRO 400 0.01 PRO 375 -0.04 SER 310

PRO 400 0.01 VAL 376 -0.04 ALA 22

PRO 400 0.01 SER 377 -0.04 SER 310

LEU 367 0.01 HIS 378 -0.02 ALA 22

PRO 385 0.02 LEU 379 -0.02 ALA 22

LEU 367 0.02 MET 380 -0.02 ALA 22

LEU 367 0.02 PRO 381 -0.01 GLU 348

LEU 367 0.04 PHE 382 -0.01 GLY 344

LEU 367 0.03 PRO 383 -0.02 GLY 344

LEU 367 0.06 GLY 384 -0.01 GLY 344

LEU 367 0.07 PRO 385 -0.01 GLY 397

GLY 368 0.06 LEU 386 -0.02 SER 377

PRO 16 0.07 LEU 387 -0.01 SER 377

PRO 16 0.06 GLY 388 -0.02 GLY 344

PRO 14 0.04 SER 389 -0.03 GLY 344

PRO 14 0.05 PRO 390 -0.03 GLY 344

PRO 14 0.04 THR 391 -0.04 GLY 344

PRO 16 0.05 GLY 392 -0.03 GLY 344

PRO 16 0.05 SER 393 -0.03 GLY 344

LYS 315 0.04 PHE 394 -0.03 GLY 344

ALA 326 0.03 PRO 395 -0.04 GLY 344

ALA 326 0.02 THR 396 -0.05 GLY 344

ALA 326 0.04 GLY 397 -0.03 GLY 344

ALA 338 0.04 PRO 398 -0.03 GLY 344

ALA 338 0.03 MET 399 -0.03 GLY 344

ASN 235 0.02 PRO 400 -0.04 GLY 344

GLN 237 0.03 PRO 401 -0.05 VAL 77

ASN 235 0.02 THR 402 -0.06 VAL 77

ASN 235 0.03 THR 403 -0.07 VAL 77

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ASN 235 0.03 THR 405 -0.10 VAL 77

PRO 240 0.05 THR 406 -0.10 VAL 77

PRO 240 0.05 VAL 407 -0.12 VAL 77

ASN 235 0.04 VAL 408 -0.12 VAL 77

ASN 235 0.05 ALA 409 -0.13 VAL 77

ASN 235 0.04 PRO 410 -0.15 LEU 80

PRO 240 0.07 LEU 411 -0.16 VAL 77

ASN 235 0.07 SER 412 -0.19 LEU 80

PRO 240 0.10 SER 413 -0.20 LEU 80

If you find results from this site helpful for your research, please cite one of our papers:

K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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CA distance fluctuations for 2401051125413947256

--- normal mode 11 ---

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