***  MEMBRANE PROTEIN/METAL TRANSPORT 23-DEC-11 3V8X  ***

CA distance fluctuations for 2401051809213978599

---  normal mode 26  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
LYS 419		0.31	GLU 54	-0.07		THR 644
LYS 419		0.25	VAL 55	-0.09		THR 644
LYS 419		0.23	THR 56	-0.07		THR 644
ALA 417		0.22	GLY 57	-0.06		THR 644
ALA 417		0.21	LEU 58	-0.05		GLY 156
ALA 417		0.18	GLY 59	-0.05		PHE 759
VAL 62		0.19	LYS 60	-0.06		THR 758
ALA 417		0.19	LEU 61	-0.07		THR 758
ALA 417		0.26	VAL 62	-0.08		ASP 798
ALA 417		0.28	LYS 63	-0.08		ASP 798
ALA 417		0.32	SER 64	-0.09		PRO 800
ALA 417		0.31	SER 65	-0.08		GLY 802
ALA 417		0.33	ASP 66	-0.10		GLY 802
ALA 417		0.30	THR 67	-0.09		ASP 798
ALA 417		0.27	LEU 68	-0.06		GLY 802
ALA 417		0.27	SER 69	-0.06		ASN 553
ALA 417		0.27	LYS 70	-0.06		GLY 802
GLY 689		0.25	GLU 71	-0.05		PRO 549
ALA 417		0.23	GLN 72	-0.06		ASN 553
ALA 417		0.22	VAL 73	-0.06		ASN 553
ALA 417		0.20	LEU 74	-0.07		ARG 292
ALA 417		0.18	ASN 75	-0.07		ARG 292
ALA 417		0.17	ILE 76	-0.06		GLU 285
ALA 417		0.16	ARG 77	-0.06		PRO 549
ALA 417		0.19	ASP 78	-0.06		PRO 549
ALA 417		0.20	LEU 79	-0.06		PRO 549
ALA 417		0.18	THR 80	-0.05		PRO 549
ALA 417		0.18	ARG 81	-0.05		PRO 549
ALA 417		0.19	TYR 82	-0.05		PRO 549
ALA 417		0.18	ASP 83	-0.05		PRO 549
ALA 417		0.15	PRO 84	-0.05		PRO 549
ALA 417		0.14	GLY 85	-0.05		PRO 549
ALA 417		0.15	ILE 86	-0.06		PRO 549
ALA 417		0.14	ALA 87	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.13	VAL 88	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.11	VAL 89	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.11	GLU 90	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.09	GLN 91	-0.08		PRO 547
ALA 417		0.09	GLY 92	-0.08		PRO 547
TYR 399		0.10	ARG 93	-0.09		GLU 285
ALA 417		0.11	GLY 94	-0.08		GLU 285
ALA 417		0.11	ALA 95	-0.08		GLU 285
ALA 417		0.11	SER 96	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.10	SER 97	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.11	GLY 98	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.12	TYR 99	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.12	SER 100	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.12	ILE 101	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.11	ARG 102	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.10	GLY 103	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.09	MET 104	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.09	ASP 105	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.08	LYS 106	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.06	ASN 107	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.07	ARG 108	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.09	VAL 109	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.08	SER 110	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.10	LEU 111	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.10	THR 112	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.12	VAL 113	-0.05		PRO 547
ALA 417		0.12	ASP 114	-0.06		PRO 800
GLN 481		0.11	GLY 115	-0.05		PRO 547
GLY 686		0.08	VAL 116	-0.06		PRO 547
GLY 686		0.07	SER 117	-0.06		PRO 547
GLY 686		0.08	GLN 118	-0.06		PRO 547
GLY 686		0.07	ILE 119	-0.07		PRO 547
GLY 689		0.06	GLN 120	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.07	SER 121	-0.07		PRO 547
GLY 689		0.06	TYR 122	-0.07		PRO 547
GLY 689		0.06	THR 123	-0.08		PRO 547
GLY 689		0.05	ALA 124	-0.08		PRO 547
GLY 886		0.07	GLN 125	-0.10		ALA 126
GLN 890		0.09	ALA 126	-0.10		GLN 125
GLN 890		0.08	ALA 127	-0.08		LYS 545
ASN 509		0.07	LEU 128	-0.08		LYS 545
ASN 509		0.08	GLY 129	-0.09		ALA 356
LYS 892		0.09	GLY 130	-0.11		ALA 356
LYS 892		0.09	THR 131	-0.12		VAL 353
HIS 891		0.11	ARG 132	-0.11		VAL 353
HIS 891		0.09	THR 133	-0.09		VAL 353
TYR 516		0.08	ALA 134	-0.09		ALA 352
ASN 889		0.08	GLY 135	-0.09		ALA 352
GLY 689		0.07	SER 136	-0.08		ALA 352
GLY 689		0.08	SER 137	-0.08		ALA 352
GLY 689		0.07	GLY 138	-0.08		PRO 547
ALA 417		0.09	ALA 139	-0.08		PRO 547
ALA 417		0.09	ILE 140	-0.07		PRO 547
ALA 417		0.10	ASN 141	-0.07		GLU 285
ALA 417		0.13	GLU 142	-0.07		GLU 285
ALA 417		0.15	ILE 143	-0.06		GLU 285
ALA 417		0.17	GLU 144	-0.07		GLU 285
ALA 417		0.21	TYR 145	-0.06		GLU 285
ALA 417		0.22	GLU 146	-0.06		GLU 285
ALA 417		0.22	ASN 147	-0.06		GLY 802
ALA 417		0.24	VAL 148	-0.07		PRO 800
ALA 417		0.31	LYS 149	-0.09		PRO 800
ALA 417		0.27	ALA 150	-0.09		PRO 800
ALA 417		0.23	VAL 151	-0.07		PRO 800
ALA 417		0.21	GLU 152	-0.06		PRO 800
ALA 417		0.18	ILE 153	-0.05		THR 758
ALA 417		0.15	SER 154	-0.05		THR 758
ALA 417		0.13	LYS 155	-0.05		ALA 760
ALA 417		0.10	GLY 156	-0.05		PRO 547
GLY 647		0.09	SER 157	-0.07		ALA 628
GLU 184		0.09	ASN 158	-0.05		PRO 547
GLU 184		0.08	SER 159	-0.06		PRO 547
GLU 184		0.09	VAL 160	-0.07		ASP 489
GLU 184		0.10	GLU 161	-0.05		PRO 547
GLU 184		0.07	GLN 162	-0.05		PRO 547
GLU 184		0.07	GLY 163	-0.06		PRO 547
GLU 184		0.05	SER 164	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.05	GLY 165	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.07	ALA 166	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.06	LEU 167	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.09	ALA 168	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.11	GLY 169	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.12	SER 170	-0.06		PRO 547
ALA 417		0.14	VAL 171	-0.05		PRO 547
ALA 417		0.15	ALA 172	-0.06		PRO 800
ALA 417		0.18	PHE 173	-0.07		PRO 800
ALA 417		0.21	GLN 174	-0.08		PRO 800
ALA 417		0.22	THR 175	-0.07		PRO 800
ALA 417		0.28	LYS 176	-0.07		PRO 800
THR 415		0.32	THR 177	-0.07		LEU 219
ALA 417		0.32	ALA 178	-0.08		LEU 219
ALA 417		0.43	ASP 179	-0.08		GLU 801
ALA 417		0.40	ASP 180	-0.08		GLU 801
ALA 417		0.36	VAL 181	-0.06		THR 334
ALA 417		0.41	ILE 182	-0.07		HIS 222
ALA 417		0.47	GLY 183	-0.05		HIS 222
ALA 417		0.56	GLU 184	-0.05		GLU 801
ASP 418		0.53	GLY 185	-0.05		HIS 222
ASP 418		0.44	ARG 186	-0.07		HIS 222
ASP 418		0.39	GLN 187	-0.11		GLY 211
ALA 417		0.34	TRP 188	-0.12		LEU 209
ALA 417		0.34	GLY 189	-0.13		LEU 209
ALA 417		0.30	ILE 190	-0.09		GLY 189
ALA 417		0.30	GLN 191	-0.08		HIS 222
ALA 417		0.26	SER 192	-0.09		SER 206
ALA 417		0.25	LYS 193	-0.08		ARG 292
ALA 417		0.23	THR 194	-0.09		ARG 292
ALA 417		0.21	ALA 195	-0.09		ARG 292
ALA 417		0.19	TYR 196	-0.09		ARG 292
ALA 417		0.19	SER 197	-0.08		ARG 292
ALA 417		0.17	GLY 198	-0.08		ARG 292
ALA 417		0.16	LYS 199	-0.07		ARG 238
ALA 417		0.15	ASN 200	-0.12		ARG 292
ALA 417		0.16	ARG 201	-0.13		ARG 292
ALA 417		0.17	GLY 202	-0.12		ARG 292
ALA 417		0.18	LEU 203	-0.11		ARG 292
ALA 417		0.19	THR 204	-0.10		ARG 292
ALA 417		0.20	GLN 205	-0.09		ASP 293
ALA 417		0.22	SER 206	-0.09		SER 192
ALA 417		0.23	ILE 207	-0.10		HIS 222
ALA 417		0.25	ALA 208	-0.11		HIS 222
ALA 417		0.24	LEU 209	-0.13		GLY 189
ALA 417		0.27	ALA 210	-0.11		LEU 220
ALA 417		0.26	GLY 211	-0.11		GLN 187
LYS 323		0.29	ARG 212	-0.10		ALA 218
GLY 214		0.30	ILE 213	-0.09		PRO 316
ILE 213		0.30	GLY 214	-0.05		PHE 318
PHE 320		0.21	GLY 215	-0.10		PHE 318
ARG 319		0.17	ALA 216	-0.07		GLY 317
ARG 319		0.21	GLU 217	-0.07		PRO 316
ALA 417		0.18	ALA 218	-0.10		ARG 212
ALA 417		0.21	LEU 219	-0.08		ALA 178
ALA 417		0.18	LEU 220	-0.12		TRP 188
ALA 417		0.20	ILE 221	-0.11		GLY 189
ALA 417		0.18	HIS 222	-0.12		GLY 189
ALA 417		0.18	THR 223	-0.09		GLY 189
ALA 417		0.16	GLY 224	-0.08		ASP 293
ALA 417		0.16	ARG 225	-0.09		ASP 293
ALA 417		0.15	ARG 226	-0.10		ASP 293
ALA 417		0.15	ALA 227	-0.12		ARG 292
ALA 417		0.13	GLY 228	-0.15		ARG 292
ALA 417		0.13	GLU 229	-0.15		ARG 292
ALA 417		0.14	ILE 230	-0.10		ARG 292
ALA 417		0.14	ARG 231	-0.09		ARG 238
ALA 417		0.13	ALA 232	-0.08		PRO 549
ALA 417		0.14	HIS 233	-0.07		PRO 549
ASP 418		0.13	GLU 234	-0.07		PRO 549
ARG 238		0.14	ASP 235	-0.07		PRO 549
GLY 450		0.13	ALA 236	-0.08		PRO 549
LEU 301		0.16	GLY 237	-0.09		PRO 549
ASP 235		0.14	ARG 238	-0.10		ARG 201
ASP 418		0.10	GLY 239	-0.09		ARG 201
ASP 418		0.08	VAL 240	-0.09		ASN 553
ALA 417		0.07	GLN 241	-0.10		GLU 285
ALA 417		0.07	SER 242	-0.14		GLU 285
GLU 392		0.07	PHE 243	-0.15		GLU 285
TYR 524		0.05	ASN 244	-0.17		GLU 285
TYR 524		0.06	ARG 245	-0.13		LEU 246
TYR 524		0.07	LEU 246	-0.17		PHE 348
TYR 524		0.06	VAL 247	-0.12		ASP 449
TYR 524		0.06	PRO 248	-0.11		ALA 391
TYR 524		0.05	VAL 249	-0.09		ARG 286
PRO 31		0.05	GLU 250	-0.09		PRO 276
PRO 31		0.05	ASP 251	-0.08		ASN 254
GLY 543		0.06	SER 252	-0.11		ASN 254
GLY 543		0.06	SER 253	-0.18		ASN 254
PRO 31		0.05	ASN 254	-0.18		SER 253
PRO 31		0.05	TYR 255	-0.10		PRO 539
PRO 31		0.05	ALA 256	-0.09		PRO 539
PRO 31		0.05	TYR 257	-0.12		LYS 278
PRO 365		0.06	PHE 258	-0.09		LYS 278
ALA 523		0.08	ILE 259	-0.08		SER 437
ALA 523		0.11	VAL 260	-0.08		SER 437
ALA 523		0.12	LYS 261	-0.08		ASP 438
ALA 523		0.15	GLU 262	-0.08		ASP 438
ALA 523		0.11	GLU 263	-0.07		SER 437
ALA 523		0.10	CYS 264	-0.08		SER 437
ALA 523		0.10	LYS 265	-0.07		SER 437
ALA 523		0.09	ASN 266	-0.07		SER 437
ALA 523		0.08	GLY 267	-0.08		SER 437
ALA 523		0.09	SER 268	-0.10		SER 437
ASN 576		0.09	TYR 269	-0.11		SER 437
ASN 576		0.10	GLU 270	-0.11		SER 437
ASN 576		0.08	THR 271	-0.08		SER 437
ALA 523		0.09	CYS 272	-0.08		SER 437
ASN 576		0.08	LYS 273	-0.09		LYS 278
ASN 576		0.07	ALA 274	-0.09		LYS 278
ALA 523		0.06	ASN 275	-0.10		LYS 278
ALA 523		0.06	PRO 276	-0.16		LYS 278
PRO 31		0.05	LYS 277	-0.17		LYS 278
PRO 31		0.05	LYS 278	-0.17		LYS 277
PRO 31		0.05	ASP 279	-0.09		LYS 277
GLY 368		0.08	VAL 280	-0.09		LYS 277
TYR 524		0.06	VAL 281	-0.09		ALA 391
TYR 524		0.07	GLY 282	-0.09		LEU 349
TYR 524		0.06	LYS 283	-0.10		ARG 286
LEU 246		0.06	ASP 284	-0.17		ASN 244
TYR 524		0.06	GLU 285	-0.28		ARG 286
ALA 417		0.06	ARG 286	-0.28		GLU 285
GLU 392		0.07	GLN 287	-0.18		GLU 285
GLU 392		0.07	THR 288	-0.12		GLU 285
ALA 448		0.10	VAL 289	-0.10		PRO 304
ASP 449		0.12	SER 290	-0.11		ARG 201
ASP 449		0.13	THR 291	-0.12		GLU 229
GLY 450		0.16	ARG 292	-0.15		PRO 304
ASP 449		0.20	ASP 293	-0.16		PRO 304
ASP 449		0.15	TYR 294	-0.11		GLU 285
ASP 449		0.13	THR 295	-0.12		PRO 304
PRO 346		0.12	GLY 296	-0.11		GLU 285
ALA 417		0.07	PRO 297	-0.11		GLY 544
ALA 417		0.08	ASN 298	-0.11		ASN 553
ASP 449		0.10	ARG 299	-0.10		GLU 285
GLY 237		0.12	PHE 300	-0.09		ASN 553
GLY 237		0.16	LEU 301	-0.10		GLU 229
ALA 417		0.11	ALA 302	-0.10		GLU 285
ARG 341		0.13	ASP 303	-0.12		THR 295
TYR 454		0.13	PRO 304	-0.16		ASP 293
TYR 454		0.11	LEU 305	-0.12		ASP 293
ALA 417		0.11	SER 306	-0.12		ASP 293
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LEU 503		0.09	ARG 825	-0.07		PRO 547
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