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CA distance fluctuations for 240110025038460250

---  normal mode 7  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
ALA 670 0.04 MET 1 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.04 ALA 2 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.05 ALA 3 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.06 ALA 4 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.06 LYS 5 -0.00 PRO 675
GLY 672 0.07 VAL 6 -0.00 PRO 675
GLY 672 0.08 ALA 7 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.09 LEU 8 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.11 THR 9 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.10 LYS 10 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.12 ARG 11 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.12 ALA 12 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.12 ASP 13 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.14 PRO 14 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.13 ALA 15 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.13 GLU 16 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.15 LEU 17 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.16 ARG 18 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.15 THR 19 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.16 ILE 20 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.17 PHE 21 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.17 LEU 22 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.17 LYS 23 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.18 TYR 24 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.20 ALA 25 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.21 SER 26 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.22 ILE 27 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.21 GLU 28 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.23 LYS 29 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.22 ASN 30 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.20 GLY 31 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.20 GLU 32 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.20 PHE 33 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.21 PHE 34 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.21 MET 35 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.23 SER 36 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.23 PRO 37 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.22 ASN 38 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.21 ASP 39 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.20 PHE 40 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.21 VAL 41 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.20 THR 42 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.19 ARG 43 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.18 TYR 44 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.18 LEU 45 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.18 ASN 46 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.19 ILE 47 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.20 PHE 48 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.19 GLY 49 -0.02 PRO 675
PRO 675 0.19 GLU 50 -0.02 PRO 675
PRO 675 0.21 SER 51 -0.02 PRO 675
PRO 675 0.22 GLN 52 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.23 PRO 53 -0.01 PRO 675
PRO 675 0.25 ASN 54 -0.00 THR 667
PRO 675 0.26 PRO 55 -0.00 THR 667
PRO 675 0.27 LYS 56 -0.00 LEU 660
PRO 675 0.25 THR 57 -0.00 LEU 660
PRO 675 0.24 VAL 58 -0.00 THR 667
PRO 675 0.25 GLU 59 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.25 LEU 60 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.23 LEU 61 -0.00 THR 667
PRO 675 0.23 SER 62 -0.00 THR 667
PRO 675 0.24 GLY 63 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.22 VAL 64 -0.00 SER 510
PRO 675 0.21 VAL 65 -0.00 THR 667
PRO 675 0.23 ASP 66 -0.00 THR 667
PRO 675 0.23 GLN 67 -0.00 SER 510
PRO 675 0.25 THR 68 -0.00 PRO 575
PRO 675 0.26 LYS 69 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.26 ASP 70 -0.00 PRO 575
PRO 675 0.25 GLY 71 -0.00 THR 667
PRO 675 0.24 LEU 72 -0.00 THR 667
PRO 675 0.22 ILE 73 -0.00 THR 667
PRO 675 0.21 SER 74 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.19 PHE 75 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.19 GLN 76 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.20 GLU 77 -0.00 THR 667
PRO 675 0.18 PHE 78 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.17 VAL 79 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.18 ALA 80 -0.00 THR 667
PRO 675 0.18 PHE 81 -0.00 THR 667
PRO 675 0.16 GLU 82 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.15 SER 83 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.16 VAL 84 -0.00 THR 667
PRO 675 0.15 LEU 85 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.13 CYS 86 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.14 ALA 87 -0.00 THR 667
PRO 675 0.12 PRO 88 -0.00 ASP 89
PRO 675 0.15 ASP 89 -0.00 SER 510
PRO 675 0.16 ALA 90 -0.00 SER 510
PRO 675 0.17 LEU 91 -0.00 SER 510
PRO 675 0.18 PHE 92 -0.00 SER 510
PRO 675 0.19 MET 93 -0.00 SER 510
PRO 675 0.20 VAL 94 -0.00 SER 510
PRO 675 0.21 ALA 95 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.22 PHE 96 -0.00 SER 510
PRO 675 0.23 GLN 97 -0.00 SER 510
PRO 675 0.24 LEU 98 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.26 PHE 99 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.26 ASP 100 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.28 LYS 101 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.28 ALA 102 -0.00 PRO 575
PRO 675 0.26 GLY 103 -0.00 PRO 575
PRO 675 0.27 LYS 104 -0.00 PRO 575
PRO 675 0.25 GLY 105 -0.00 PRO 575
PRO 675 0.27 GLU 106 -0.00 SER 510
PRO 675 0.28 VAL 107 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.31 THR 108 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.33 PHE 109 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.34 GLU 110 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.31 ASP 111 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.30 VAL 112 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.32 LYS 113 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.31 GLN 114 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.28 VAL 115 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.28 PHE 116 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.30 GLY 117 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.28 GLN 118 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.26 THR 119 -0.00 THR 120
PRO 675 0.26 THR 120 -0.00 THR 119
PRO 675 0.26 ILE 121 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.28 HIS 122 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.29 GLN 123 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.27 HIS 124 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.28 ILE 125 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.31 PRO 126 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.31 PHE 127 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.34 ASN 128 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.35 TRP 129 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.38 ASP 130 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.36 SER 131 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.35 GLU 132 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.32 PHE 133 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.33 VAL 134 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.36 GLN 135 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.33 LEU 136 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.31 HIS 137 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.34 PHE 138 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.37 GLY 139 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.41 LYS 140 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.42 GLU 141 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.38 ARG 142 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.38 LYS 143 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.34 ARG 144 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.31 HIS 145 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.28 LEU 146 -0.00 SER 510
PRO 675 0.25 THR 147 -0.00 SER 510
PRO 675 0.22 TYR 148 -0.00 SER 510
PRO 675 0.20 ALA 149 -0.00 SER 510
PRO 675 0.23 GLU 150 -0.00 SER 510
PRO 675 0.24 PHE 151 -0.00 SER 510
PRO 675 0.21 THR 152 -0.00 SER 510
PRO 675 0.21 GLN 153 -0.00 SER 510
PRO 675 0.24 PHE 154 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.23 LEU 155 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.21 LEU 156 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.23 GLU 157 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.25 ILE 158 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.23 GLN 159 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.23 LEU 160 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.26 GLU 161 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.27 HIS 162 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.25 ALA 163 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.26 LYS 164 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.29 GLN 165 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.28 ALA 166 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.27 PHE 167 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.30 VAL 168 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.31 GLN 169 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.28 ARG 170 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.29 ASP 171 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.31 ASN 172 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.31 ALA 173 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.31 ARG 174 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.28 THR 175 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.26 GLY 176 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.25 ARG 177 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.25 VAL 178 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.23 THR 179 -0.00 GLN 76
PRO 675 0.21 ALA 180 -0.00 SER 83
PRO 675 0.22 ILE 181 -0.00 SER 83
PRO 675 0.24 ASP 182 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.22 PHE 183 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.21 ARG 184 -0.00 SER 83
PRO 675 0.23 ASP 185 -0.00 SER 83
PRO 675 0.23 ILE 186 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.21 MET 187 -0.00 SER 83
PRO 675 0.21 VAL 188 -0.00 SER 83
PRO 675 0.23 THR 189 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.23 ILE 190 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.20 ARG 191 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.19 PRO 192 -0.00 SER 83
PRO 675 0.18 HIS 193 -0.00 ASN 652
PRO 675 0.16 VAL 194 -0.00 SER 83
PRO 675 0.16 LEU 195 -0.00 SER 83
PRO 675 0.14 THR 196 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.15 PRO 197 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.14 PHE 198 -0.00 PRO 675
PRO 675 0.15 VAL 199 -0.00 SER 83
PRO 675 0.17 GLU 200 -0.00 PRO 14
PRO 675 0.16 GLU 201 -0.00 PRO 14
PRO 675 0.15 CYS 202 -0.00 PRO 14
PRO 675 0.17 LEU 203 -0.00 SER 83
PRO 675 0.18 VAL 204 -0.00 PRO 14
PRO 675 0.16 ALA 205 -0.00 PRO 14
PRO 675 0.15 ALA 206 -0.00 SER 83
PRO 675 0.17 ALA 207 -0.00 SER 83
PRO 675 0.18 GLY 208 -0.00 PRO 14
PRO 675 0.15 GLY 209 -0.00 PRO 14
PRO 675 0.16 THR 210 -0.00 SER 83
PRO 675 0.17 THR 211 -0.00 PRO 14
PRO 675 0.19 SER 212 -0.00 GLN 76
PRO 675 0.20 HIS 213 -0.00 ALA 80
PRO 675 0.21 GLN 214 -0.00 ALA 80
PRO 675 0.21 VAL 215 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.21 SER 216 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.22 PHE 217 -0.00 ASP 423
GLY 672 0.20 SER 218 -0.00 ASP 423
GLY 672 0.18 TYR 219 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.20 PHE 220 -0.00 ASP 423
GLY 672 0.19 ASN 221 -0.00 ASP 423
GLY 672 0.17 GLY 222 -0.00 ASP 423
GLY 672 0.16 PHE 223 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.17 ASN 224 -0.00 ASP 423
GLY 672 0.16 SER 225 -0.00 ASP 423
GLY 672 0.14 LEU 226 -0.00 ASP 423
GLY 672 0.14 LEU 227 -0.00 PRO 88
GLY 672 0.15 ASN 228 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.12 ASN 229 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.11 MET 230 -0.00 PRO 88
ALA 670 0.10 GLU 231 -0.00 LEU 660
ALA 670 0.10 LEU 232 -0.00 LEU 660
ALA 670 0.09 ILE 233 -0.00 LEU 660
ALA 670 0.08 ARG 234 -0.00 LEU 660
ALA 670 0.07 LYS 235 -0.00 PHE 661
ALA 670 0.07 ILE 236 -0.00 PHE 661
ALA 670 0.07 TYR 237 -0.00 PHE 661
ALA 670 0.06 SER 238 -0.00 PHE 661
ALA 670 0.05 THR 239 -0.00 THR 667
ALA 670 0.05 LEU 240 -0.00 THR 667
ALA 670 0.04 ALA 241 -0.00 THR 667
ALA 670 0.03 GLY 242 -0.01 PRO 675
ALA 670 0.03 THR 243 -0.01 PRO 675
ALA 670 0.04 ARG 244 -0.01 PRO 675
ALA 670 0.05 LYS 245 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.06 ASP 246 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.05 VAL 247 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.06 GLU 248 -0.00 GLU 50
ALA 670 0.06 VAL 249 -0.00 LEU 8
ALA 670 0.07 THR 250 -0.00 LEU 8
ALA 670 0.08 LYS 251 -0.00 LEU 8
ALA 670 0.07 GLU 252 -0.00 PRO 88
ALA 670 0.06 GLU 253 -0.00 THR 667
ALA 670 0.07 PHE 254 -0.00 GLU 50
ALA 670 0.08 VAL 255 -0.00 PRO 88
ALA 670 0.06 LEU 256 -0.00 THR 667
ALA 670 0.06 ALA 257 -0.00 PHE 661
ALA 670 0.08 ALA 258 -0.00 PHE 661
ALA 670 0.07 GLN 259 -0.00 PHE 661
ALA 670 0.06 LYS 260 -0.00 PHE 661
ALA 670 0.08 PHE 261 -0.00 PHE 661
ALA 670 0.10 GLY 262 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.12 GLN 263 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.12 VAL 264 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.13 THR 265 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.12 PRO 266 -0.00 ASP 89
ALA 670 0.14 MET 267 -0.00 ASP 89
ALA 670 0.13 GLU 268 -0.00 PRO 88
ALA 670 0.11 VAL 269 -0.00 PRO 88
ALA 670 0.12 ASP 270 -0.00 SER 83
GLY 672 0.13 ILE 271 -0.00 SER 83
ALA 670 0.12 LEU 272 -0.00 PRO 88
ALA 670 0.11 PHE 273 -0.00 SER 83
GLY 672 0.12 GLN 274 -0.00 SER 83
GLY 672 0.12 LEU 275 -0.00 SER 83
ALA 670 0.11 ALA 276 -0.00 ARG 11
ALA 670 0.10 ASP 277 -0.00 ARG 11
GLY 672 0.12 LEU 278 -0.00 PRO 14
GLY 672 0.11 TYR 279 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.10 GLU 280 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.09 PRO 281 -0.00 PRO 14
ALA 670 0.08 ARG 282 -0.00 ARG 11
ALA 670 0.08 GLY 283 -0.00 ARG 11
ALA 670 0.08 ARG 284 -0.00 LYS 10
ALA 670 0.08 MET 285 -0.00 LEU 8
ALA 670 0.07 THR 286 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.08 LEU 287 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.08 ALA 288 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.09 ASP 289 -0.00 PRO 675
ALA 670 0.10 ILE 290 -0.00 LEU 8
ALA 670 0.10 GLU 291 -0.00 PRO 675
GLY 672 0.11 ARG 292 -0.00 PRO 675
GLY 672 0.12 ILE 293 -0.00 LEU 8
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ALA 670 0.01 SER 364 -0.03 PRO 675
TYR 384 0.01 PHE 365 -0.03 PRO 675
TYR 384 0.01 VAL 366 -0.04 PRO 675
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TYR 384 0.01 GLU 368 -0.05 PRO 675
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ARG 383 0.01 MET 370 -0.05 PRO 675
ARG 383 0.01 TYR 371 -0.05 PRO 675
GLY 386 0.01 LYS 372 -0.04 PRO 675
GLY 386 0.01 ASN 373 -0.04 PRO 675
GLY 386 0.01 SER 374 -0.04 PRO 675
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ARG 383 0.01 VAL 381 -0.06 PRO 675
GLY 386 0.01 LEU 382 -0.07 PRO 675
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ARG 383 0.01 TYR 384 -0.07 PRO 675
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ARG 383 0.01 LEU 390 -0.05 PRO 675
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GLY 673 0.18 GLY 208 -0.00 PRO 533
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ARG 244 0.00 SER 336 -0.16 PRO 675
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PHE 387 0.01 GLN 357 -0.21 PRO 675
ARG 383 0.01 ASN 358 -0.21 PRO 675
GLY 386 0.01 GLN 359 -0.20 PRO 675
GLY 386 0.01 ARG 360 -0.21 PRO 675
GLY 386 0.01 SER 361 -0.21 PRO 675
GLY 386 0.01 THR 362 -0.22 PRO 675
GLY 386 0.01 GLY 363 -0.22 PRO 675
GLY 386 0.01 SER 364 -0.22 PRO 675
ARG 383 0.01 PHE 365 -0.21 PRO 675
GLY 386 0.01 VAL 366 -0.19 PRO 675
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PHE 387 0.01 ASN 373 -0.17 PRO 675
PHE 387 0.01 SER 374 -0.17 PRO 675
PHE 387 0.01 PHE 375 -0.15 PRO 675
PHE 387 0.01 ASP 376 -0.15 PRO 675
PHE 387 0.01 CYS 377 -0.16 PRO 675
PHE 387 0.01 PHE 378 -0.15 PRO 675
PHE 387 0.01 LYS 379 -0.14 PRO 675
PHE 387 0.01 LYS 380 -0.15 PRO 675
PHE 387 0.01 VAL 381 -0.15 PRO 675
PHE 387 0.01 LEU 382 -0.14 PRO 675
GLY 386 0.01 ARG 383 -0.13 PRO 675
GLY 386 0.01 TYR 384 -0.14 PRO 675
PHE 387 0.01 GLU 385 -0.14 PRO 675
PHE 387 0.01 GLY 386 -0.13 PRO 675
PHE 387 0.01 PHE 387 -0.13 PRO 675
PHE 387 0.01 PHE 388 -0.13 PRO 675
PHE 387 0.01 GLY 389 -0.15 PRO 675
PHE 387 0.01 LEU 390 -0.15 PRO 675
PHE 387 0.01 TYR 391 -0.15 PRO 675
LYS 379 0.01 ARG 392 -0.16 PRO 675
LYS 379 0.01 GLY 393 -0.17 PRO 675
PHE 375 0.01 LEU 394 -0.16 PRO 675
PHE 375 0.01 LEU 395 -0.16 PRO 675
PHE 375 0.00 PRO 396 -0.18 PRO 675
PHE 375 0.00 GLN 397 -0.18 PRO 675
GLY 521 0.00 LEU 398 -0.17 PRO 675
ARG 244 0.00 LEU 399 -0.17 PRO 675
GLY 521 0.00 GLY 400 -0.19 PRO 675
GLY 521 0.00 VAL 401 -0.19 PRO 675
ARG 244 0.00 ALA 402 -0.17 PRO 675
ARG 244 0.00 PRO 403 -0.19 PRO 675
ARG 244 0.00 GLU 404 -0.20 PRO 675
ARG 244 0.00 LYS 405 -0.19 PRO 675
LYS 5 0.00 ALA 406 -0.19 PRO 675
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ALA 670 0.00 THR 410 -0.21 PRO 675
GLY 672 0.00 VAL 411 -0.23 PRO 675
GLY 672 0.00 ASN 412 -0.23 PRO 675
GLY 674 0.00 ASP 413 -0.21 PRO 675
GLY 674 0.00 PHE 414 -0.23 PRO 675
GLY 674 0.01 VAL 415 -0.26 PRO 675
GLY 674 0.01 ARG 416 -0.24 PRO 675
GLY 674 0.01 ASP 417 -0.23 PRO 675
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GLY 674 0.01 PHE 419 -0.28 PRO 675
GLY 674 0.01 MET 420 -0.25 PRO 675
GLY 674 0.01 HIS 421 -0.26 PRO 675
GLY 674 0.01 LYS 422 -0.24 PRO 675
GLY 674 0.01 ASP 423 -0.21 PRO 675
GLY 674 0.01 GLY 424 -0.20 PRO 675
GLY 674 0.01 SER 425 -0.22 PRO 675
GLY 674 0.01 VAL 426 -0.25 PRO 675
GLY 674 0.01 PRO 427 -0.28 PRO 675
GLY 674 0.01 LEU 428 -0.27 PRO 675
GLY 674 0.01 ALA 429 -0.30 PRO 675
GLY 674 0.01 ALA 430 -0.29 PRO 675
GLY 674 0.01 GLU 431 -0.26 PRO 675
GLY 674 0.00 ILE 432 -0.27 PRO 675
GLY 674 0.00 LEU 433 -0.29 PRO 675
GLY 674 0.00 ALA 434 -0.26 PRO 675
GLY 672 0.00 GLY 435 -0.25 PRO 675
GLY 672 0.00 GLY 436 -0.27 PRO 675
GLY 674 0.00 CYS 437 -0.27 PRO 675
ALA 670 0.00 ALA 438 -0.24 PRO 675
ALA 670 0.00 GLY 439 -0.25 PRO 675
ALA 670 0.00 GLY 440 -0.26 PRO 675
ALA 670 0.00 SER 441 -0.25 PRO 675
ALA 670 0.00 GLN 442 -0.23 PRO 675
ALA 670 0.00 VAL 443 -0.24 PRO 675
ALA 670 0.00 ILE 444 -0.25 PRO 675
ALA 670 0.00 PHE 445 -0.23 PRO 675
PHE 375 0.00 THR 446 -0.22 PRO 675
PHE 375 0.00 ASN 447 -0.23 PRO 675
PHE 375 0.00 PRO 448 -0.22 PRO 675
PHE 375 0.00 LEU 449 -0.21 PRO 675
LYS 379 0.00 GLU 450 -0.21 PRO 675
LYS 379 0.00 ILE 451 -0.22 PRO 675
LYS 379 0.00 VAL 452 -0.20 PRO 675
LYS 379 0.01 LYS 453 -0.19 PRO 675
LYS 379 0.01 ILE 454 -0.20 PRO 675
ARG 383 0.01 ARG 455 -0.20 PRO 675
LYS 379 0.01 LEU 456 -0.19 PRO 675
ARG 383 0.01 GLN 457 -0.18 PRO 675
ARG 383 0.01 VAL 458 -0.19 PRO 675
ARG 383 0.01 ALA 459 -0.18 PRO 675
ARG 383 0.01 GLY 460 -0.17 PRO 675
ARG 383 0.01 GLU 461 -0.17 PRO 675
ARG 383 0.01 ILE 462 -0.18 PRO 675
ARG 383 0.01 THR 463 -0.17 PRO 675
ARG 383 0.01 THR 464 -0.17 PRO 675
ARG 383 0.01 GLY 465 -0.18 PRO 675
ARG 383 0.01 PRO 466 -0.18 PRO 675
ARG 383 0.01 ARG 467 -0.17 PRO 675
LYS 379 0.01 VAL 468 -0.18 PRO 675
LYS 379 0.01 SER 469 -0.18 PRO 675
PHE 375 0.01 ALA 470 -0.19 PRO 675
PHE 375 0.00 LEU 471 -0.19 PRO 675
PHE 375 0.00 SER 472 -0.20 PRO 675
LYS 379 0.00 VAL 473 -0.20 PRO 675
PHE 375 0.00 VAL 474 -0.21 PRO 675
PHE 375 0.00 ARG 475 -0.21 PRO 675
LYS 379 0.00 ASP 476 -0.22 PRO 675
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PHE 375 0.00 GLY 478 -0.23 PRO 675
PHE 375 0.00 PHE 479 -0.24 PRO 675
PHE 375 0.00 PHE 480 -0.25 PRO 675
LYS 379 0.00 GLY 481 -0.24 PRO 675
LYS 379 0.00 ILE 482 -0.24 PRO 675
LYS 379 0.00 TYR 483 -0.25 PRO 675
LYS 379 0.00 LYS 484 -0.25 PRO 675
LYS 379 0.00 GLY 485 -0.25 PRO 675
LYS 379 0.00 ALA 486 -0.26 PRO 675
LYS 379 0.00 LYS 487 -0.28 PRO 675
ARG 383 0.00 ALA 488 -0.26 PRO 675
LYS 379 0.00 CYS 489 -0.25 PRO 675
ALA 670 0.00 PHE 490 -0.27 PRO 675
ALA 670 0.00 LEU 491 -0.27 PRO 675
PHE 387 0.00 ARG 492 -0.25 PRO 675
ALA 670 0.00 ASP 493 -0.24 PRO 675
ALA 670 0.00 ILE 494 -0.26 PRO 675
ALA 670 0.00 PRO 495 -0.26 PRO 675
ALA 670 0.00 PHE 496 -0.24 PRO 675
ALA 670 0.00 SER 497 -0.24 PRO 675
GLY 672 0.00 ALA 498 -0.26 PRO 675
ALA 670 0.00 ILE 499 -0.24 PRO 675
ALA 670 0.00 TYR 500 -0.22 PRO 675
ALA 670 0.00 PHE 501 -0.22 PRO 675
GLY 672 0.00 PRO 502 -0.23 PRO 675
ALA 670 0.00 CYS 503 -0.21 PRO 675
ALA 670 0.00 TYR 504 -0.19 PRO 675
ALA 670 0.00 ALA 505 -0.19 PRO 675
GLY 672 0.00 HIS 506 -0.19 PRO 675
ALA 670 0.00 VAL 507 -0.17 PRO 675
ALA 670 0.00 LYS 508 -0.15 PRO 675
GLY 672 0.00 ALA 509 -0.16 PRO 675
ALA 670 0.00 SER 510 -0.15 PRO 675
ALA 670 0.00 PHE 511 -0.12 PRO 675
ALA 670 0.00 ALA 512 -0.11 PRO 675
SER 666 0.01 ASN 513 -0.09 PRO 675
SER 666 0.01 GLU 514 -0.08 PRO 675
SER 666 0.01 ASP 515 -0.07 PRO 675
GLY 672 0.01 GLY 516 -0.10 PRO 675
ALA 670 0.00 GLN 517 -0.09 PRO 675
ALA 670 0.00 VAL 518 -0.11 PRO 675
MET 1 0.00 SER 519 -0.09 PRO 675
MET 1 0.01 PRO 520 -0.10 PRO 675
THR 243 0.00 GLY 521 -0.10 PRO 675
MET 1 0.00 SER 522 -0.11 PRO 675
ALA 2 0.00 LEU 523 -0.13 PRO 675
THR 243 0.00 LEU 524 -0.13 PRO 675
THR 243 0.00 LEU 525 -0.13 PRO 675
ALA 670 0.00 ALA 526 -0.15 PRO 675
THR 243 0.00 GLY 527 -0.16 PRO 675
GLY 521 0.00 ALA 528 -0.16 PRO 675
ALA 670 0.00 ILE 529 -0.17 PRO 675
ALA 670 0.00 ALA 530 -0.19 PRO 675
GLY 521 0.00 GLY 531 -0.19 PRO 675
PHE 387 0.00 MET 532 -0.19 PRO 675
PHE 387 0.00 PRO 533 -0.21 PRO 675
ALA 670 0.00 ALA 534 -0.22 PRO 675
PHE 387 0.00 ALA 535 -0.21 PRO 675
PHE 387 0.00 SER 536 -0.22 PRO 675
PHE 387 0.00 LEU 537 -0.24 PRO 675
PHE 387 0.00 VAL 538 -0.24 PRO 675
PHE 387 0.00 THR 539 -0.23 PRO 675
PHE 387 0.00 PRO 540 -0.24 PRO 675
PHE 387 0.00 ALA 541 -0.25 PRO 675
PHE 387 0.00 ASP 542 -0.23 PRO 675
PHE 387 0.00 VAL 543 -0.23 PRO 675
ARG 383 0.00 ILE 544 -0.25 PRO 675
ARG 383 0.00 LYS 545 -0.24 PRO 675
ARG 383 0.00 THR 546 -0.23 PRO 675
ARG 383 0.01 ARG 547 -0.23 PRO 675
ARG 383 0.00 LEU 548 -0.24 PRO 675
ARG 383 0.00 GLN 549 -0.23 PRO 675
ARG 383 0.01 VAL 550 -0.22 PRO 675
ARG 383 0.01 ALA 551 -0.22 PRO 675
ARG 383 0.01 ALA 552 -0.23 PRO 675
ARG 383 0.01 ARG 553 -0.22 PRO 675
ARG 383 0.01 ALA 554 -0.22 PRO 675
ARG 383 0.01 GLY 555 -0.22 PRO 675
ARG 383 0.01 GLN 556 -0.23 PRO 675
ARG 383 0.01 THR 557 -0.24 PRO 675
ARG 383 0.00 THR 558 -0.25 PRO 675
ARG 383 0.00 TYR 559 -0.26 PRO 675
ARG 383 0.00 SER 560 -0.27 PRO 675
ARG 383 0.00 GLY 561 -0.28 PRO 675
ARG 383 0.00 VAL 562 -0.28 PRO 675
ARG 383 0.00 ILE 563 -0.29 PRO 675
ARG 383 0.00 ASP 564 -0.28 PRO 675
ARG 383 0.00 CYS 565 -0.27 PRO 675
ARG 383 0.00 PHE 566 -0.27 PRO 675
ARG 383 0.00 ARG 567 -0.28 PRO 675
ARG 383 0.00 LYS 568 -0.26 PRO 675
ARG 383 0.00 ILE 569 -0.25 PRO 675
GLY 386 0.00 LEU 570 -0.26 PRO 675
ARG 383 0.00 ARG 571 -0.26 PRO 675
ARG 383 0.01 GLU 572 -0.25 PRO 675
GLY 386 0.01 GLU 573 -0.24 PRO 675
GLY 386 0.00 GLY 574 -0.25 PRO 675
GLY 386 0.00 PRO 575 -0.25 PRO 675
GLY 386 0.01 LYS 576 -0.23 PRO 675
GLY 386 0.01 ALA 577 -0.23 PRO 675
PHE 387 0.00 LEU 578 -0.24 PRO 675
PHE 387 0.01 TRP 579 -0.22 PRO 675
PHE 387 0.01 LYS 580 -0.21 PRO 675
PHE 387 0.01 GLY 581 -0.20 PRO 675
PHE 387 0.01 ALA 582 -0.20 PRO 675
PHE 387 0.01 GLY 583 -0.18 PRO 675
PHE 387 0.01 ALA 584 -0.18 PRO 675
PHE 387 0.01 ARG 585 -0.19 PRO 675
PHE 387 0.00 VAL 586 -0.19 PRO 675
PHE 387 0.01 PHE 587 -0.17 PRO 675
PHE 387 0.00 ARG 588 -0.17 PRO 675
ALA 345 0.00 SER 589 -0.18 PRO 675
ALA 345 0.00 SER 590 -0.17 PRO 675
GLY 521 0.00 PRO 591 -0.15 PRO 675
GLY 521 0.00 GLN 592 -0.16 PRO 675
GLY 521 0.00 PHE 593 -0.17 PRO 675
THR 243 0.00 GLY 594 -0.15 PRO 675
THR 243 0.00 VAL 595 -0.14 PRO 675
THR 243 0.00 THR 596 -0.15 PRO 675
ALA 2 0.00 LEU 597 -0.15 PRO 675
ALA 2 0.00 LEU 598 -0.13 PRO 675
ALA 2 0.01 THR 599 -0.13 PRO 675
ALA 2 0.00 TYR 600 -0.14 PRO 675
ALA 2 0.01 GLU 601 -0.13 PRO 675
ALA 2 0.01 LEU 602 -0.11 PRO 675
ALA 2 0.01 LEU 603 -0.12 PRO 675
LYS 5 0.01 GLN 604 -0.12 PRO 675
ALA 2 0.01 ARG 605 -0.10 PRO 675
ALA 2 0.01 TRP 606 -0.09 PRO 675
LYS 5 0.01 PHE 607 -0.10 PRO 675
LYS 5 0.01 TYR 608 -0.11 PRO 675
ALA 7 0.01 ILE 609 -0.12 PRO 675
ALA 7 0.01 ASP 610 -0.12 PRO 675
GLY 674 0.01 PHE 611 -0.15 PRO 675
GLY 674 0.01 GLY 612 -0.15 PRO 675
GLY 674 0.01 GLY 613 -0.17 PRO 675
GLY 674 0.01 VAL 614 -0.18 PRO 675
GLY 674 0.01 LYS 615 -0.15 PRO 675
GLY 674 0.00 PRO 616 -0.16 PRO 675
GLY 674 0.01 MET 617 -0.16 PRO 675
GLY 672 0.00 GLY 618 -0.13 PRO 675
ALA 670 0.00 SER 619 -0.12 PRO 675
GLY 674 0.01 GLU 620 -0.10 PRO 675
GLY 674 0.01 PRO 621 -0.10 PRO 675
GLY 674 0.01 VAL 622 -0.11 PRO 675
GLY 674 0.01 PRO 623 -0.08 PRO 675
GLY 674 0.01 LYS 624 -0.09 PRO 675
GLY 674 0.01 SER 625 -0.08 PRO 675
GLY 674 0.01 ARG 626 -0.07 PRO 675
GLY 674 0.01 ILE 627 -0.08 PRO 675
GLY 674 0.01 ASN 628 -0.13 PRO 675
GLY 674 0.01 LEU 629 -0.13 PRO 675
GLY 674 0.01 PRO 630 -0.17 PRO 675
GLY 674 0.01 ALA 631 -0.20 PRO 675
GLY 674 0.01 PRO 632 -0.18 PRO 675
PRO 675 0.01 ASN 633 -0.18 PRO 675
GLY 674 0.01 PRO 634 -0.19 PRO 675
PRO 675 0.01 ASP 635 -0.17 PRO 675
PRO 675 0.01 HIS 636 -0.13 PRO 675
GLY 674 0.01 VAL 637 -0.12 PRO 675
GLY 674 0.01 GLY 638 -0.09 PRO 675
GLY 674 0.01 GLY 639 -0.07 PRO 675
PRO 675 0.01 TYR 640 -0.09 PRO 675
GLY 674 0.01 LYS 641 -0.11 PRO 675
GLY 674 0.01 LEU 642 -0.07 PRO 675
PRO 675 0.01 ALA 643 -0.06 PRO 675
PRO 675 0.01 VAL 644 -0.08 PRO 675
GLY 674 0.01 ALA 645 -0.06 PRO 675
ALA 670 0.04 THR 646 -0.02 PRO 675
ALA 670 0.05 PHE 647 -0.02 THR 667
ALA 670 0.04 ALA 648 -0.03 PRO 675
ALA 670 0.06 GLY 649 -0.01 THR 667
ALA 670 0.09 ILE 650 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.10 GLU 651 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.08 ASN 652 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.10 LYS 653 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.14 PHE 654 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.15 GLY 655 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.15 LEU 656 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.13 TYR 657 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.13 LEU 658 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.12 PRO 659 -0.00 ASP 423
ALA 670 0.04 LEU 660 -0.03 THR 667
PRO 675 0.02 PHE 661 -0.07 THR 667
ALA 670 0.04 LYS 662 -0.05 THR 667
SER 668 0.10 PRO 663 -0.01 SER 51
PRO 675 0.02 SER 664 -0.12 THR 667
SER 668 0.06 VAL 665 -0.03 SER 666
HIS 124 0.15 SER 666 -0.09 SER 664
GLN 123 0.16 THR 667 -0.18 GLU 50
PRO 126 0.30 SER 668 -0.16 GLU 50
ASN 172 0.28 LYS 669 -0.22 GLU 50
ASN 172 0.37 ALA 670 -0.17 GLU 50
ASN 172 0.38 ILE 671 -0.25 GLU 50
ASN 172 0.41 GLY 672 -0.20 ALA 429
ASN 172 0.44 GLY 673 -0.25 ALA 429
ALA 173 0.43 GLY 674 -0.27 ALA 429
ALA 173 0.44 PRO 675 -0.30 ALA 429

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