***  citrin G393S  ***

CA distance fluctuations for 240112150403868438

---  normal mode 7  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
ALA 670		0.05	MET 1	-0.00		THR 667
ALA 670		0.04	ALA 2	-0.01		THR 667
ALA 670		0.05	ALA 3	-0.01		THR 667
ALA 670		0.05	ALA 4	-0.01		THR 667
ALA 670		0.04	LYS 5	-0.01		THR 667
ALA 670		0.05	VAL 6	-0.01		THR 667
ALA 670		0.04	ALA 7	-0.02		THR 667
ALA 670		0.05	LEU 8	-0.02		THR 667
ALA 670		0.03	THR 9	-0.03		THR 667
ALA 670		0.02	LYS 10	-0.03		THR 667
ALA 670		0.03	ARG 11	-0.03		THR 667
PRO 675		0.02	ALA 12	-0.05		PRO 675
PRO 675		0.02	ASP 13	-0.06		PRO 675
PRO 675		0.02	PRO 14	-0.05		PRO 675
PRO 675		0.02	ALA 15	-0.07		PRO 675
PRO 675		0.02	GLU 16	-0.09		PRO 675
PRO 675		0.02	LEU 17	-0.07		PRO 675
PRO 675		0.02	ARG 18	-0.07		PRO 675
PRO 675		0.02	THR 19	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.02	ILE 20	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.02	PHE 21	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.02	LEU 22	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.02	LYS 23	-0.13		PRO 675
PRO 675		0.02	TYR 24	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.02	ALA 25	-0.09		PRO 675
PRO 675		0.03	SER 26	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.03	ILE 27	-0.07		THR 667
PRO 675		0.03	GLU 28	-0.07		THR 667
PRO 675		0.03	LYS 29	-0.05		THR 667
PRO 675		0.03	ASN 30	-0.04		THR 667
PRO 675		0.02	GLY 31	-0.05		THR 667
PRO 675		0.02	GLU 32	-0.05		THR 667
PRO 675		0.02	PHE 33	-0.06		THR 667
PRO 675		0.03	PHE 34	-0.05		THR 667
PRO 675		0.03	MET 35	-0.06		THR 667
PRO 675		0.03	SER 36	-0.06		THR 667
ALA 670		0.04	PRO 37	-0.05		THR 667
PRO 675		0.03	ASN 38	-0.08		THR 667
PRO 675		0.03	ASP 39	-0.08		THR 667
PRO 675		0.03	PHE 40	-0.07		THR 667
PRO 675		0.03	VAL 41	-0.06		THR 667
PRO 675		0.03	THR 42	-0.09		THR 667
PRO 675		0.02	ARG 43	-0.12		ILE 671
PRO 675		0.02	TYR 44	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.02	LEU 45	-0.07		ILE 671
PRO 675		0.02	ASN 46	-0.11		ILE 671
PRO 675		0.03	ILE 47	-0.07		THR 667
PRO 675		0.03	PHE 48	-0.10		THR 667
PRO 675		0.02	GLY 49	-0.15		ILE 671
PRO 675		0.03	GLU 50	-0.20		ILE 671
PRO 675		0.03	SER 51	-0.17		ILE 671
PRO 675		0.03	GLN 52	-0.15		THR 667
PRO 675		0.03	PRO 53	-0.09		THR 667
ALA 670		0.08	ASN 54	-0.03		THR 667
ALA 670		0.09	PRO 55	-0.03		THR 667
ALA 670		0.16	LYS 56	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.13	THR 57	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.08	VAL 58	-0.03		THR 667
ALA 670		0.12	GLU 59	-0.01		THR 667
ALA 670		0.15	LEU 60	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.11	LEU 61	-0.01		THR 667
ALA 670		0.09	SER 62	-0.02		THR 667
ALA 670		0.12	GLY 63	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.12	VAL 64	-0.00		PHE 661
ALA 670		0.09	VAL 65	-0.01		THR 667
ALA 670		0.10	ASP 66	-0.01		THR 667
ALA 670		0.12	GLN 67	-0.00		GLY 103
ALA 670		0.12	THR 68	-0.00		GLY 103
ALA 670		0.13	LYS 69	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.12	ASP 70	-0.00		THR 667
ALA 670		0.10	GLY 71	-0.02		THR 667
ALA 670		0.06	LEU 72	-0.03		THR 667
ALA 670		0.05	ILE 73	-0.03		THR 667
ALA 670		0.04	SER 74	-0.04		THR 667
ALA 670		0.03	PHE 75	-0.04		THR 667
ALA 670		0.05	GLN 76	-0.03		THR 667
ALA 670		0.06	GLU 77	-0.02		THR 667
ALA 670		0.04	PHE 78	-0.04		THR 667
ALA 670		0.04	VAL 79	-0.03		THR 667
ALA 670		0.07	ALA 80	-0.02		THR 667
ALA 670		0.07	PHE 81	-0.02		THR 667
ALA 670		0.05	GLU 82	-0.03		THR 667
ALA 670		0.06	SER 83	-0.02		THR 667
ALA 670		0.08	VAL 84	-0.01		THR 667
ALA 670		0.06	LEU 85	-0.02		THR 667
ALA 670		0.06	CYS 86	-0.02		THR 667
ALA 670		0.08	ALA 87	-0.01		THR 667
ALA 670		0.08	PRO 88	-0.00		VAL 255
ALA 670		0.11	ASP 89	-0.00		PRO 266
ALA 670		0.10	ALA 90	-0.00		PHE 661
ALA 670		0.11	LEU 91	-0.00		PHE 661
ALA 670		0.14	PHE 92	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.13	MET 93	-0.00		GLU 50
ALA 670		0.12	VAL 94	-0.00		PHE 661
ALA 670		0.15	ALA 95	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.17	PHE 96	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.15	GLN 97	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.16	LEU 98	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.20	PHE 99	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.19	ASP 100	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.19	LYS 101	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.19	ALA 102	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.16	GLY 103	-0.00		GLN 67
GLY 674		0.18	LYS 104	-0.00		GLN 67
GLY 674		0.17	GLY 105	-0.00		GLU 106
GLY 674		0.21	GLU 106	-0.00		GLY 105
GLY 674		0.23	VAL 107	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.26	THR 108	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.30	PHE 109	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.30	GLU 110	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.26	ASP 111	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.27	VAL 112	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.31	LYS 113	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.29	GLN 114	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.25	VAL 115	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.27	PHE 116	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.32	GLY 117	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.28	GLN 118	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.25	THR 119	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.25	THR 120	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.28	ILE 121	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.33	HIS 122	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.37	GLN 123	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.36	HIS 124	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.38	ILE 125	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.41	PRO 126	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.37	PHE 127	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.41	ASN 128	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.39	TRP 129	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.43	ASP 130	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.41	SER 131	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.39	GLU 132	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.35	PHE 133	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.35	VAL 134	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.36	GLN 135	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.33	LEU 136	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.30	HIS 137	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.32	PHE 138	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.34	GLY 139	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.38	LYS 140	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.38	GLU 141	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.35	ARG 142	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.32	LYS 143	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.29	ARG 144	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.26	HIS 145	-0.00		GLY 105
GLY 674		0.24	LEU 146	-0.00		GLN 76
GLY 674		0.21	THR 147	-0.00		GLN 76
GLY 674		0.18	TYR 148	-0.00		ALA 80
GLY 674		0.18	ALA 149	-0.00		VAL 84
GLY 674		0.22	GLU 150	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.21	PHE 151	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.19	THR 152	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.21	GLN 153	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.24	PHE 154	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.21	LEU 155	-0.00		LYS 422
GLY 674		0.21	LEU 156	-0.00		ASP 423
GLY 674		0.25	GLU 157	-0.00		ASP 423
GLY 674		0.27	ILE 158	-0.00		ASP 423
GLY 674		0.25	GLN 159	-0.00		ASP 423
GLY 674		0.26	LEU 160	-0.00		ASP 423
GLY 674		0.31	GLU 161	-0.00		ASP 423
GLY 674		0.31	HIS 162	-0.00		ASP 423
GLY 674		0.30	ALA 163	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.33	LYS 164	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.37	GLN 165	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.36	ALA 166	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.37	PHE 167	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.42	VAL 168	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.45	GLN 169	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.43	ARG 170	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.44	ASP 171	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.51	ASN 172	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.51	ALA 173	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.48	ARG 174	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.45	THR 175	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.40	GLY 176	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.38	ARG 177	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.37	VAL 178	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.34	THR 179	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.28	ALA 180	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.27	ILE 181	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.32	ASP 182	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.28	PHE 183	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.23	ARG 184	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.26	ASP 185	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.27	ILE 186	-0.00		ALA 429
GLY 674		0.22	MET 187	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.19	VAL 188	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.23	THR 189	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.24	ILE 190	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.20	ARG 191	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.16	PRO 192	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.13	HIS 193	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.14	VAL 194	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.12	LEU 195	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.09	THR 196	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.06	PRO 197	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.07	PHE 198	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.11	VAL 199	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.12	GLU 200	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.10	GLU 201	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.12	CYS 202	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.17	LEU 203	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.19	VAL 204	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.17	ALA 205	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.18	ALA 206	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.23	ALA 207	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.23	GLY 208	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.20	GLY 209	-0.00		LEU 428
PRO 675		0.24	THR 210	-0.00		LEU 428
PRO 675		0.27	THR 211	-0.00		PRO 575
PRO 675		0.31	SER 212	-0.00		PRO 575
PRO 675		0.29	HIS 213	-0.00		LEU 428
PRO 675		0.32	GLN 214	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.31	VAL 215	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.33	SER 216	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.33	PHE 217	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.30	SER 218	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.27	TYR 219	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.27	PHE 220	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.27	ASN 221	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.24	GLY 222	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.21	PHE 223	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.22	ASN 224	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.21	SER 225	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.18	LEU 226	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.16	LEU 227	-0.00		LEU 428
GLY 674		0.17	ASN 228	-0.00		ASP 423
GLY 674		0.15	ASN 229	-0.00		ASP 423
GLY 674		0.12	MET 230	-0.00		SER 519
GLY 674		0.11	GLU 231	-0.00		SER 519
GLY 674		0.13	LEU 232	-0.00		SER 519
GLY 674		0.12	ILE 233	-0.00		SER 519
GLY 674		0.09	ARG 234	-0.00		SER 519
GLY 674		0.10	LYS 235	-0.00		SER 519
GLY 674		0.11	ILE 236	-0.00		SER 519
GLY 674		0.09	TYR 237	-0.00		SER 519
ALA 670		0.08	SER 238	-0.00		SER 519
GLY 674		0.09	THR 239	-0.00		SER 519
GLY 674		0.09	LEU 240	-0.00		TRP 606
ALA 670		0.07	ALA 241	-0.00		TRP 606
ALA 670		0.06	GLY 242	-0.00		SER 519
ALA 670		0.05	THR 243	-0.00		PRO 520
ALA 670		0.04	ARG 244	-0.00		ALA 345
ALA 670		0.04	LYS 245	-0.00		SER 664
ALA 670		0.04	ASP 246	-0.00		SER 510
ALA 670		0.05	VAL 247	-0.00		SER 510
GLY 674		0.06	GLU 248	-0.00		SER 510
GLY 674		0.09	VAL 249	-0.00		SER 510
GLY 674		0.11	THR 250	-0.00		SER 510
GLY 674		0.13	LYS 251	-0.00		SER 510
GLY 674		0.14	GLU 252	-0.00		TRP 606
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ALA 670		0.03	ASN 304	-0.03		PRO 675
PRO 675		0.02	LEU 305	-0.04		PRO 675
PRO 675		0.02	ALA 306	-0.06		PRO 675
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PRO 675		0.02	ALA 308	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.02	GLN 309	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.02	ARG 310	-0.12		PRO 675
PRO 675		0.02	GLN 311	-0.13		PRO 675
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PRO 675		0.02	ALA 313	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.02	SER 314	-0.17		PRO 675
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PRO 675		0.02	ASP 316	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.02	SER 317	-0.22		PRO 675
PRO 675		0.02	ALA 318	-0.23		PRO 675
PRO 675		0.01	ARG 319	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	PRO 320	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	VAL 321	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.01	LEU 322	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.01	LEU 323	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.01	GLN 324	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	VAL 325	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 326	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.01	GLU 327	-0.15		PRO 675
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PRO 675		0.01	ALA 329	-0.15		PRO 675
PRO 675		0.01	TYR 330	-0.13		PRO 675
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PRO 675		0.01	PHE 332	-0.15		PRO 675
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PRO 675		0.01	LEU 334	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.01	GLY 335	-0.13		PRO 675
PRO 675		0.01	SER 336	-0.13		PRO 675
PRO 675		0.00	VAL 337	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.00	ALA 338	-0.10		PRO 675
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PRO 675		0.00	VAL 341	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.00	GLY 342	-0.10		PRO 675
ALA 670		0.00	ALA 343	-0.11		PRO 675
ARG 244		0.00	THR 344	-0.10		PRO 675
ARG 244		0.00	ALA 345	-0.09		PRO 675
ARG 244		0.00	VAL 346	-0.10		PRO 675
ARG 244		0.00	TYR 347	-0.11		PRO 675
ILE 529		0.00	PRO 348	-0.10		PRO 675
LEU 525		0.00	ILE 349	-0.11		PRO 675
ALA 670		0.00	ASP 350	-0.12		PRO 675
ILE 529		0.00	LEU 351	-0.12		PRO 675
ILE 529		0.00	VAL 352	-0.12		PRO 675
ILE 529		0.00	LYS 353	-0.13		PRO 675
ALA 670		0.00	THR 354	-0.14		PRO 675
PHE 375		0.00	ARG 355	-0.14		PRO 675
PHE 375		0.00	MET 356	-0.13		PRO 675
ALA 670		0.00	GLN 357	-0.15		PRO 675
ALA 670		0.00	ASN 358	-0.15		PRO 675
PHE 375		0.00	GLN 359	-0.15		PRO 675
PHE 375		0.00	ARG 360	-0.16		PRO 675
PHE 375		0.00	SER 361	-0.15		PRO 675
PHE 375		0.00	THR 362	-0.16		PRO 675
LYS 379		0.00	GLY 363	-0.16		PRO 675
LYS 379		0.00	SER 364	-0.16		PRO 675
LYS 379		0.00	PHE 365	-0.15		PRO 675
LYS 379		0.00	VAL 366	-0.14		PRO 675
ASP 376		0.00	GLY 367	-0.14		PRO 675
ASP 376		0.00	GLU 368	-0.13		PRO 675
PHE 375		0.00	LEU 369	-0.13		PRO 675
PHE 375		0.00	MET 370	-0.13		PRO 675
PHE 375		0.00	TYR 371	-0.12		PRO 675
LYS 379		0.00	LYS 372	-0.11		PRO 675
PHE 375		0.00	ASN 373	-0.11		PRO 675
PHE 375		0.00	SER 374	-0.11		PRO 675
PHE 375		0.00	PHE 375	-0.10		PRO 675
PHE 375		0.00	ASP 376	-0.10		PRO 675
PHE 375		0.00	CYS 377	-0.11		PRO 675
PHE 375		0.00	PHE 378	-0.10		PRO 675
PHE 375		0.00	LYS 379	-0.09		PRO 675
PHE 375		0.00	LYS 380	-0.10		PRO 675
PHE 375		0.00	VAL 381	-0.11		PRO 675
GLY 583		0.00	LEU 382	-0.09		PRO 675
PHE 375		0.00	ARG 383	-0.09		PRO 675
PHE 375		0.00	TYR 384	-0.10		PRO 675
GLY 583		0.00	GLU 385	-0.11		PRO 675
GLY 583		0.00	GLY 386	-0.09		PRO 675
ILE 529		0.00	PHE 387	-0.09		PRO 675
ARG 282		0.00	PHE 388	-0.10		PRO 675
ILE 529		0.00	GLY 389	-0.11		PRO 675
ILE 529		0.00	LEU 390	-0.10		PRO 675
VAL 247		0.00	TYR 391	-0.11		PRO 675
VAL 247		0.00	ARG 392	-0.12		PRO 675
ALA 670		0.00	SER 393	-0.13		PRO 675
ALA 670		0.00	LEU 394	-0.12		PRO 675
ALA 670		0.00	LEU 395	-0.13		PRO 675
PRO 675		0.00	PRO 396	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.00	GLN 397	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 398	-0.13		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 399	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.00	GLY 400	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.00	VAL 401	-0.15		PRO 675
PRO 675		0.00	ALA 402	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.01	PRO 403	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.01	GLU 404	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.01	LYS 405	-0.15		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 406	-0.15		PRO 675
PRO 675		0.01	ILE 407	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.01	LYS 408	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.01	LEU 409	-0.15		PRO 675
PRO 675		0.01	THR 410	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.01	VAL 411	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	ASN 412	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.01	ASP 413	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.01	PHE 414	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	VAL 415	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	ARG 416	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.01	ASP 417	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.01	LYS 418	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	PHE 419	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	MET 420	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.01	HIS 421	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.02	LYS 422	-0.15		PRO 675
PRO 675		0.02	ASP 423	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.01	GLY 424	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.01	SER 425	-0.13		PRO 675
PRO 675		0.01	VAL 426	-0.15		PRO 675
PRO 675		0.01	PRO 427	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.01	LEU 428	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 429	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 430	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.01	GLU 431	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.01	ILE 432	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	LEU 433	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 434	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.01	GLY 435	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	GLY 436	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	CYS 437	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 438	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	GLY 439	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.01	GLY 440	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.01	SER 441	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	GLN 442	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.01	VAL 443	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	ILE 444	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.01	PHE 445	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.01	THR 446	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.00	ASN 447	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.00	PRO 448	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 449	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.00	GLU 450	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.00	ILE 451	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.00	VAL 452	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.00	LYS 453	-0.16		PRO 675
ALA 670		0.00	ILE 454	-0.16		PRO 675
ALA 670		0.00	ARG 455	-0.16		PRO 675
ALA 670		0.00	LEU 456	-0.15		PRO 675
ALA 670		0.00	GLN 457	-0.14		PRO 675
ALA 670		0.00	VAL 458	-0.15		PRO 675
ALA 670		0.00	ALA 459	-0.15		PRO 675
ARG 282		0.00	GLY 460	-0.14		PRO 675
GLY 583		0.00	GLU 461	-0.14		PRO 675
GLY 583		0.00	ILE 462	-0.14		PRO 675
GLY 583		0.00	THR 463	-0.13		PRO 675
LYS 576		0.00	THR 464	-0.14		PRO 675
ARG 282		0.00	GLY 465	-0.15		PRO 675
ARG 282		0.00	PRO 466	-0.15		PRO 675
ARG 282		0.00	ARG 467	-0.15		PRO 675
ALA 670		0.00	VAL 468	-0.16		PRO 675
ALA 670		0.00	SER 469	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.00	ALA 470	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 471	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.00	SER 472	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.00	VAL 473	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.00	VAL 474	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.00	ARG 475	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.00	ASP 476	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 477	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.00	GLY 478	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.01	PHE 479	-0.22		PRO 675
PRO 675		0.01	PHE 480	-0.23		PRO 675
PRO 675		0.00	GLY 481	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.00	ILE 482	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	TYR 483	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.00	LYS 484	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.00	GLY 485	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 486	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.01	LYS 487	-0.22		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 488	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	CYS 489	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.01	PHE 490	-0.21		PRO 675
PRO 675		0.01	LEU 491	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.01	ARG 492	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	ASP 493	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	ILE 494	-0.19		PRO 675
PRO 675		0.01	PRO 495	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.01	PHE 496	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.01	SER 497	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 498	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.01	ILE 499	-0.15		PRO 675
PRO 675		0.01	TYR 500	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.01	PHE 501	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.01	PRO 502	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.01	CYS 503	-0.12		PRO 675
PRO 675		0.01	TYR 504	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 505	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.01	HIS 506	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.01	VAL 507	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.01	LYS 508	-0.07		PRO 675
PRO 675		0.01	ALA 509	-0.07		PRO 675
PRO 675		0.01	SER 510	-0.05		PRO 675
SER 666		0.01	PHE 511	-0.04		PRO 675
ALA 670		0.01	ALA 512	-0.03		PRO 675
ALA 670		0.03	ASN 513	-0.01		PRO 675
ALA 670		0.04	GLU 514	-0.00		THR 667
ALA 670		0.04	ASP 515	-0.01		THR 667
ALA 670		0.02	GLY 516	-0.03		PRO 675
ALA 670		0.02	GLN 517	-0.03		PRO 675
ALA 670		0.01	VAL 518	-0.04		PRO 675
ALA 670		0.02	SER 519	-0.03		PRO 675
ALA 670		0.01	PRO 520	-0.04		PRO 675
ALA 670		0.01	GLY 521	-0.04		PRO 675
SER 666		0.01	SER 522	-0.04		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 523	-0.06		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 524	-0.07		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 525	-0.06		PRO 675
PRO 675		0.00	ALA 526	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.00	GLY 527	-0.09		PRO 675
PRO 675		0.00	ALA 528	-0.09		PRO 675
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PRO 675		0.01	ALA 530	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.00	GLY 531	-0.12		PRO 675
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PRO 675		0.00	ALA 535	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.00	SER 536	-0.14		PRO 675
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PRO 675		0.00	VAL 543	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.00	ILE 544	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.00	LYS 545	-0.18		PRO 675
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PRO 675		0.00	VAL 550	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.00	ALA 551	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.00	ALA 552	-0.18		PRO 675
ALA 670		0.00	ARG 553	-0.17		PRO 675
ALA 670		0.00	ALA 554	-0.18		PRO 675
PHE 375		0.00	GLY 555	-0.18		PRO 675
ALA 670		0.00	GLN 556	-0.18		PRO 675
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PRO 675		0.00	GLY 561	-0.22		PRO 675
PRO 675		0.00	VAL 562	-0.22		PRO 675
PRO 675		0.00	ILE 563	-0.22		PRO 675
PRO 675		0.00	ASP 564	-0.22		PRO 675
PRO 675		0.00	CYS 565	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.00	PHE 566	-0.20		PRO 675
PRO 675		0.00	ARG 567	-0.20		PRO 675
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PRO 675		0.00	ILE 569	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 570	-0.18		PRO 675
PRO 675		0.00	ARG 571	-0.19		PRO 675
ALA 670		0.00	GLU 572	-0.18		PRO 675
LYS 379		0.00	GLU 573	-0.17		PRO 675
ALA 670		0.00	GLY 574	-0.17		PRO 675
PRO 675		0.00	PRO 575	-0.17		PRO 675
LYS 379		0.00	LYS 576	-0.15		PRO 675
ALA 670		0.00	ALA 577	-0.16		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 578	-0.16		PRO 675
ALA 670		0.00	TRP 579	-0.15		PRO 675
PHE 375		0.00	LYS 580	-0.14		PRO 675
PHE 375		0.00	GLY 581	-0.13		PRO 675
ALA 670		0.00	ALA 582	-0.13		PRO 675
LEU 525		0.00	GLY 583	-0.11		PRO 675
LEU 525		0.00	ALA 584	-0.11		PRO 675
ALA 670		0.00	ARG 585	-0.13		PRO 675
ALA 670		0.00	VAL 586	-0.11		PRO 675
GLY 521		0.00	PHE 587	-0.10		PRO 675
ALA 670		0.00	ARG 588	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.00	SER 589	-0.12		PRO 675
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ALA 670		0.00	PRO 591	-0.09		PRO 675
PRO 675		0.00	GLN 592	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.00	PHE 593	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.00	GLY 594	-0.09		PRO 675
PRO 675		0.00	VAL 595	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.00	THR 596	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.01	LEU 597	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.00	LEU 598	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.00	THR 599	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.01	TYR 600	-0.09		PRO 675
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PRO 675		0.01	LEU 602	-0.06		PRO 675
PRO 675		0.01	LEU 603	-0.08		PRO 675
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PRO 675		0.01	ARG 605	-0.06		PRO 675
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PRO 675		0.01	PHE 607	-0.07		PRO 675
PRO 675		0.01	TYR 608	-0.07		PRO 675
PRO 675		0.01	ILE 609	-0.09		PRO 675
PRO 675		0.01	ASP 610	-0.09		PRO 675
PRO 675		0.01	PHE 611	-0.12		PRO 675
PRO 675		0.01	GLY 612	-0.12		PRO 675
PRO 675		0.01	GLY 613	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.01	VAL 614	-0.13		PRO 675
PRO 675		0.01	LYS 615	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.01	PRO 616	-0.11		PRO 675
PRO 675		0.01	MET 617	-0.10		PRO 675
PRO 675		0.01	GLY 618	-0.07		PRO 675
PRO 675		0.01	SER 619	-0.06		PRO 675
PRO 675		0.01	GLU 620	-0.04		PRO 675
PRO 675		0.01	PRO 621	-0.06		PRO 675
PRO 675		0.02	VAL 622	-0.05		PRO 675
ALA 670		0.02	PRO 623	-0.03		PRO 675
PRO 675		0.02	LYS 624	-0.05		PRO 675
ALA 670		0.02	SER 625	-0.03		PRO 675
ALA 670		0.02	ARG 626	-0.03		PRO 675
ALA 670		0.02	ILE 627	-0.03		PRO 675
PRO 675		0.02	ASN 628	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.02	LEU 629	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.02	PRO 630	-0.12		PRO 675
PRO 675		0.02	ALA 631	-0.15		PRO 675
PRO 675		0.02	PRO 632	-0.13		PRO 675
PRO 675		0.02	ASN 633	-0.13		PRO 675
PRO 675		0.02	PRO 634	-0.14		PRO 675
PRO 675		0.02	ASP 635	-0.12		PRO 675
PRO 675		0.02	HIS 636	-0.09		PRO 675
PRO 675		0.02	VAL 637	-0.08		PRO 675
PRO 675		0.02	GLY 638	-0.05		PRO 675
ALA 670		0.03	GLY 639	-0.03		THR 667
PRO 675		0.02	TYR 640	-0.04		THR 667
PRO 675		0.02	LYS 641	-0.06		PRO 675
ALA 670		0.03	LEU 642	-0.04		THR 667
ALA 670		0.04	ALA 643	-0.04		THR 667
ALA 670		0.02	VAL 644	-0.04		THR 667
ALA 670		0.04	ALA 645	-0.03		THR 667
ALA 670		0.07	THR 646	-0.01		THR 667
ALA 670		0.08	PHE 647	-0.01		THR 667
ALA 670		0.07	ALA 648	-0.01		THR 667
ALA 670		0.09	GLY 649	-0.00		PHE 661
ALA 670		0.12	ILE 650	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.13	GLU 651	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.12	ASN 652	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.14	LYS 653	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.17	PHE 654	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.18	GLY 655	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.19	LEU 656	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.17	TYR 657	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.17	LEU 658	-0.00		LYS 56
ALA 670		0.15	PRO 659	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.08	LEU 660	-0.02		THR 667
ALA 670		0.04	PHE 661	-0.05		THR 667
ALA 670		0.07	LYS 662	-0.04		THR 667
SER 668		0.11	PRO 663	-0.01		SER 51
PRO 675		0.03	SER 664	-0.12		THR 667
SER 668		0.07	VAL 665	-0.02		SER 666
HIS 124		0.15	SER 666	-0.07		SER 664
HIS 124		0.18	THR 667	-0.17		GLU 50
GLN 123		0.32	SER 668	-0.14		GLU 50
ASN 172		0.31	LYS 669	-0.18		GLU 50
ASN 172		0.42	ALA 670	-0.14		GLU 50
ASN 172		0.43	ILE 671	-0.20		GLU 50
ASN 172		0.47	GLY 672	-0.16		ALA 318
ASN 172		0.49	GLY 673	-0.20		ALA 318
ALA 173		0.51	GLY 674	-0.20		ALA 318
ALA 173		0.51	PRO 675	-0.23		PHE 480
ALA 670		0.06	MET 1	-0.00		SER 519
ALA 670		0.06	ALA 2	-0.00		LEU 602
GLY 674		0.07	ALA 3	-0.00		TRP 606
GLY 674		0.09	ALA 4	-0.00		THR 667
GLY 674		0.10	LYS 5	-0.00		THR 667
GLY 674		0.12	VAL 6	-0.00		THR 667
GLY 674		0.12	ALA 7	-0.00		THR 667
GLY 674		0.14	LEU 8	-0.00		THR 667
PRO 675		0.15	THR 9	-0.00		THR 667
PRO 675		0.15	LYS 10	-0.00		ILE 671
PRO 675		0.16	ARG 11	-0.00		THR 667
PRO 675		0.17	ALA 12	-0.00		ILE 671
PRO 675		0.16	ASP 13	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.18	PRO 14	-0.00		ILE 671
PRO 675		0.17	ALA 15	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.17	GLU 16	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.19	LEU 17	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.20	ARG 18	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.19	THR 19	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.20	ILE 20	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.21	PHE 21	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.22	LEU 22	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.21	LYS 23	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.23	TYR 24	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.24	ALA 25	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.25	SER 26	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.26	ILE 27	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.26	GLU 28	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.27	LYS 29	-0.00		THR 667
PRO 675		0.26	ASN 30	-0.00		THR 667
PRO 675		0.25	GLY 31	-0.00		THR 667
PRO 675		0.24	GLU 32	-0.00		THR 667
PRO 675		0.24	PHE 33	-0.01		THR 667
PRO 675		0.25	PHE 34	-0.01		THR 667
PRO 675		0.25	MET 35	-0.01		THR 667
PRO 675		0.27	SER 36	-0.01		THR 667
PRO 675		0.28	PRO 37	-0.00		THR 667
PRO 675		0.27	ASN 38	-0.01		THR 667
PRO 675		0.25	ASP 39	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.25	PHE 40	-0.01		THR 667
PRO 675		0.25	VAL 41	-0.01		THR 667
PRO 675		0.25	THR 42	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.24	ARG 43	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.23	TYR 44	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.23	LEU 45	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.23	ASN 46	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.23	ILE 47	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.24	PHE 48	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.23	GLY 49	-0.02		ILE 671
PRO 675		0.24	GLU 50	-0.02		ILE 671
PRO 675		0.25	SER 51	-0.02		ILE 671
PRO 675		0.27	GLN 52	-0.02		THR 667
PRO 675		0.27	PRO 53	-0.01		THR 667
PRO 675		0.29	ASN 54	-0.00		THR 667
PRO 675		0.30	PRO 55	-0.00		THR 667
PRO 675		0.32	LYS 56	-0.00		PRO 55
PRO 675		0.30	THR 57	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.29	VAL 58	-0.00		THR 667
PRO 675		0.30	GLU 59	-0.00		THR 667
PRO 675		0.30	LEU 60	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.28	LEU 61	-0.00		THR 667
PRO 675		0.28	SER 62	-0.00		THR 667
PRO 675		0.29	GLY 63	-0.00		LEU 428
PRO 675		0.27	VAL 64	-0.00		LEU 428
PRO 675		0.26	VAL 65	-0.00		THR 667
PRO 675		0.28	ASP 66	-0.00		THR 667
PRO 675		0.28	GLN 67	-0.00		PRO 575
PRO 675		0.30	THR 68	-0.00		LYS 69
PRO 675		0.31	LYS 69	-0.00		THR 68
PRO 675		0.31	ASP 70	-0.00		PRO 575
PRO 675		0.30	GLY 71	-0.00		THR 667
PRO 675		0.28	LEU 72	-0.00		THR 667
PRO 675		0.26	ILE 73	-0.00		THR 667
PRO 675		0.25	SER 74	-0.00		THR 667
PRO 675		0.23	PHE 75	-0.00		THR 667
PRO 675		0.23	GLN 76	-0.00		THR 667
PRO 675		0.24	GLU 77	-0.00		THR 667
PRO 675		0.23	PHE 78	-0.00		THR 667
PRO 675		0.21	VAL 79	-0.00		THR 667
PRO 675		0.22	ALA 80	-0.00		THR 667
PRO 675		0.23	PHE 81	-0.00		THR 667
PRO 675		0.20	GLU 82	-0.00		THR 667
PRO 675		0.20	SER 83	-0.00		THR 667
PRO 675		0.21	VAL 84	-0.00		THR 667
PRO 675		0.20	LEU 85	-0.00		THR 667
PRO 675		0.18	CYS 86	-0.00		THR 667
PRO 675		0.18	ALA 87	-0.00		THR 667
PRO 675		0.17	PRO 88	-0.00		TRP 606
PRO 675		0.19	ASP 89	-0.00		TRP 606
PRO 675		0.21	ALA 90	-0.00		TRP 606
PRO 675		0.22	LEU 91	-0.00		SER 519
PRO 675		0.23	PHE 92	-0.00		LEU 428
PRO 675		0.24	MET 93	-0.00		VAL 94
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PRO 675		0.26	ALA 95	-0.00		LEU 428
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GLY 674		0.16	ASP 270	-0.00		SER 83
GLY 674		0.18	ILE 271	-0.00		SER 83
GLY 674		0.16	LEU 272	-0.00		PRO 88
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GLY 674		0.14	ASP 277	-0.00		PRO 14
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PRO 675		0.14	ALA 318	-0.02		GLY 674
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GLY 674		0.06	GLU 601	-0.01		GLY 673
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GLY 674		0.05	LEU 603	-0.01		GLY 673
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