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***  citrin G393S  ***

CA distance fluctuations for 240112150403868438

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PRO 675 0.16 MET 1 -0.01 MET 1
PRO 675 0.15 ALA 2 -0.00 MET 1
PRO 675 0.13 ALA 3 -0.00 MET 1
PRO 675 0.13 ALA 4 -0.00 ALA 288
PRO 675 0.11 LYS 5 -0.00 LYS 576
PRO 675 0.11 VAL 6 -0.01 PRO 533
PRO 675 0.09 ALA 7 -0.01 LYS 576
GLY 673 0.08 LEU 8 -0.01 PRO 533
GLY 673 0.07 THR 9 -0.01 PRO 575
GLY 673 0.05 LYS 10 -0.01 THR 667
PRO 675 0.05 ARG 11 -0.02 LYS 669
PRO 675 0.04 ALA 12 -0.03 LYS 669
PRO 675 0.05 ASP 13 -0.04 LYS 669
PRO 675 0.05 PRO 14 -0.05 LYS 669
PRO 675 0.04 ALA 15 -0.06 LYS 669
PRO 675 0.04 GLU 16 -0.05 LYS 669
PRO 675 0.04 LEU 17 -0.05 LYS 669
PRO 675 0.04 ARG 18 -0.07 GLY 674
PRO 675 0.04 THR 19 -0.07 LYS 669
PRO 675 0.04 ILE 20 -0.06 LYS 669
PRO 675 0.04 PHE 21 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.04 LEU 22 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.04 LYS 23 -0.09 LYS 669
PRO 675 0.04 TYR 24 -0.09 LYS 669
PRO 675 0.04 ALA 25 -0.11 GLY 674
PRO 675 0.04 SER 26 -0.14 GLY 674
PRO 675 0.04 ILE 27 -0.16 GLY 674
PRO 675 0.04 GLU 28 -0.17 GLY 674
PRO 675 0.04 LYS 29 -0.18 GLY 674
PRO 675 0.04 ASN 30 -0.18 GLY 674
PRO 675 0.04 GLY 31 -0.17 GLY 674
PRO 675 0.04 GLU 32 -0.15 GLY 674
PRO 675 0.04 PHE 33 -0.14 GLY 674
PRO 675 0.04 PHE 34 -0.13 GLY 674
PRO 675 0.04 MET 35 -0.12 GLY 674
PRO 675 0.04 SER 36 -0.13 GLY 674
PRO 675 0.04 PRO 37 -0.11 GLY 674
PRO 675 0.03 ASN 38 -0.11 LYS 669
PRO 675 0.03 ASP 39 -0.10 LYS 669
PRO 675 0.04 PHE 40 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.03 VAL 41 -0.06 LYS 669
PRO 675 0.03 THR 42 -0.07 LYS 669
PRO 675 0.03 ARG 43 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.03 TYR 44 -0.06 LYS 669
PRO 675 0.03 LEU 45 -0.04 LYS 669
GLY 673 0.03 ASN 46 -0.04 THR 667
GLY 673 0.06 ILE 47 -0.02 THR 667
GLY 673 0.06 PHE 48 -0.03 THR 667
GLY 673 0.06 GLY 49 -0.03 THR 667
GLY 673 0.05 GLU 50 -0.05 THR 667
GLY 673 0.05 SER 51 -0.05 THR 667
SER 666 0.03 GLN 52 -0.08 THR 667
SER 666 0.05 PRO 53 -0.06 LYS 669
SER 666 0.07 ASN 54 -0.07 LYS 669
SER 666 0.05 PRO 55 -0.11 LYS 669
SER 666 0.06 LYS 56 -0.09 LYS 669
SER 666 0.07 THR 57 -0.05 LYS 669
SER 666 0.05 VAL 58 -0.08 LYS 669
SER 666 0.04 GLU 59 -0.10 GLY 674
SER 666 0.06 LEU 60 -0.06 GLY 674
SER 666 0.05 LEU 61 -0.05 LYS 669
SER 666 0.04 SER 62 -0.07 LYS 669
SER 666 0.04 GLY 63 -0.08 GLY 674
SER 666 0.04 VAL 64 -0.05 GLY 674
PRO 675 0.04 VAL 65 -0.06 GLY 674
PRO 675 0.04 ASP 66 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.05 GLN 67 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.05 THR 68 -0.12 GLY 674
PRO 675 0.04 LYS 69 -0.13 GLY 674
PRO 675 0.04 ASP 70 -0.16 GLY 674
PRO 675 0.04 GLY 71 -0.15 GLY 674
PRO 675 0.04 LEU 72 -0.14 GLY 674
PRO 675 0.04 ILE 73 -0.11 GLY 674
PRO 675 0.04 SER 74 -0.11 GLY 674
PRO 675 0.04 PHE 75 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.05 GLN 76 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.05 GLU 77 -0.08 GLY 674
PRO 675 0.04 PHE 78 -0.06 GLY 674
PRO 675 0.05 VAL 79 -0.05 LYS 669
PRO 675 0.05 ALA 80 -0.05 GLY 674
PRO 675 0.04 PHE 81 -0.04 LYS 669
PRO 675 0.04 GLU 82 -0.03 LYS 669
PRO 675 0.05 SER 83 -0.03 LYS 669
PRO 675 0.05 VAL 84 -0.02 LYS 669
GLY 673 0.05 LEU 85 -0.01 LYS 669
GLY 673 0.05 CYS 86 -0.01 PRO 575
GLY 673 0.06 ALA 87 -0.01 PRO 575
GLY 673 0.08 PRO 88 -0.01 PRO 533
GLY 673 0.08 ASP 89 -0.01 PRO 533
GLY 673 0.07 ALA 90 -0.01 PRO 575
GLY 673 0.08 LEU 91 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.07 PHE 92 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.05 MET 93 -0.01 LEU 428
SER 666 0.05 VAL 94 -0.01 LYS 669
SER 666 0.06 ALA 95 -0.01 LEU 428
SER 666 0.05 PHE 96 -0.01 LYS 669
SER 666 0.05 GLN 97 -0.03 GLY 674
SER 666 0.06 LEU 98 -0.03 LYS 669
SER 666 0.06 PHE 99 -0.03 GLY 674
SER 666 0.05 ASP 100 -0.06 GLY 674
SER 666 0.04 LYS 101 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.05 ALA 102 -0.11 GLY 674
PRO 675 0.05 GLY 103 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.05 LYS 104 -0.08 GLY 674
PRO 675 0.05 GLY 105 -0.06 GLY 674
PRO 675 0.05 GLU 106 -0.05 GLY 674
SER 666 0.05 VAL 107 -0.04 GLY 674
SER 666 0.05 THR 108 -0.06 GLY 674
SER 666 0.06 PHE 109 -0.05 GLY 674
SER 666 0.06 GLU 110 -0.07 GLY 674
SER 666 0.06 ASP 111 -0.06 GLY 674
SER 666 0.07 VAL 112 -0.03 GLY 674
SER 666 0.07 LYS 113 -0.03 GLY 674
SER 666 0.07 GLN 114 -0.06 GLY 674
SER 666 0.07 VAL 115 -0.03 GLY 674
SER 666 0.08 PHE 116 -0.01 ASP 423
SER 666 0.09 GLY 117 -0.01 ASP 423
SER 666 0.10 GLN 118 -0.01 GLY 674
SER 666 0.11 THR 119 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.14 THR 120 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.17 ILE 121 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.13 HIS 122 -0.01 ASP 423
SER 666 0.13 GLN 123 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.20 HIS 124 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.19 ILE 125 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.14 PRO 126 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.12 PHE 127 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.10 ASN 128 -0.01 ASP 423
SER 666 0.07 TRP 129 -0.01 LEU 428
SER 666 0.07 ASP 130 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.09 SER 131 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.09 GLU 132 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.10 PHE 133 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.07 VAL 134 -0.01 LEU 428
SER 666 0.06 GLN 135 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.07 LEU 136 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.06 HIS 137 -0.01 LEU 428
SER 666 0.05 PHE 138 -0.02 GLY 674
SER 666 0.05 GLY 139 -0.02 GLY 674
SER 666 0.05 LYS 140 -0.03 GLY 674
SER 666 0.05 GLU 141 -0.06 GLY 674
SER 666 0.05 ARG 142 -0.05 GLY 674
PRO 675 0.05 LYS 143 -0.07 GLY 674
PRO 675 0.05 ARG 144 -0.05 GLY 674
PRO 675 0.05 HIS 145 -0.05 GLY 674
PRO 675 0.05 LEU 146 -0.02 GLY 674
PRO 675 0.05 THR 147 -0.02 GLY 674
PRO 675 0.05 TYR 148 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.06 ALA 149 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.06 GLU 150 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.06 PHE 151 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.08 THR 152 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.09 GLN 153 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.09 PHE 154 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.10 LEU 155 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.13 LEU 156 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.13 GLU 157 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.12 ILE 158 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.15 GLN 159 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.17 LEU 160 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.15 GLU 161 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.16 HIS 162 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.20 ALA 163 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.20 LYS 164 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.18 GLN 165 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.22 ALA 166 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.24 PHE 167 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.22 VAL 168 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.22 GLN 169 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.28 ARG 170 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.27 ASP 171 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.27 ASN 172 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.28 ALA 173 -0.01 ALA 429
GLY 673 0.24 ARG 174 -0.01 ALA 429
PRO 675 0.27 THR 175 -0.01 ALA 429
PRO 675 0.26 GLY 176 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.30 ARG 177 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.32 VAL 178 -0.01 ALA 429
PRO 675 0.37 THR 179 -0.02 ALA 429
PRO 675 0.38 ALA 180 -0.02 LEU 428
GLY 673 0.40 ILE 181 -0.02 ALA 429
GLY 673 0.35 ASP 182 -0.02 ALA 429
GLY 673 0.32 PHE 183 -0.02 LEU 428
GLY 673 0.34 ARG 184 -0.02 LEU 428
GLY 673 0.33 ASP 185 -0.02 ALA 429
GLY 673 0.28 ILE 186 -0.01 LEU 428
GLY 673 0.27 MET 187 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.29 VAL 188 -0.02 ASP 423
GLY 673 0.25 THR 189 -0.02 ASP 423
GLY 673 0.21 ILE 190 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.22 ARG 191 -0.01 ASP 423
GLY 673 0.24 PRO 192 -0.02 ASP 423
GLY 673 0.21 HIS 193 -0.02 ASP 423
GLY 673 0.23 VAL 194 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.26 LEU 195 -0.02 ASP 423
PRO 675 0.28 THR 196 -0.02 ASP 423
PRO 675 0.31 PRO 197 -0.03 ASP 423
PRO 675 0.34 PHE 198 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.32 VAL 199 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.33 GLU 200 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.38 GLU 201 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.38 CYS 202 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.36 LEU 203 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.40 VAL 204 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.41 ALA 205 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.37 ALA 206 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.37 ALA 207 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.41 GLY 208 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.42 GLY 209 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.40 THR 210 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.44 THR 211 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.42 SER 212 -0.02 ALA 429
PRO 675 0.42 HIS 213 -0.02 ALA 429
PRO 675 0.37 GLN 214 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.33 VAL 215 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.30 SER 216 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.26 PHE 217 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.26 SER 218 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.29 TYR 219 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.27 PHE 220 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.24 ASN 221 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.25 GLY 222 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.27 PHE 223 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.24 ASN 224 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.22 SER 225 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.24 LEU 226 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.24 LEU 227 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.21 ASN 228 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.21 ASN 229 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.23 MET 230 -0.01 HIS 506
PRO 675 0.21 GLU 231 -0.01 SER 510
PRO 675 0.21 LEU 232 -0.01 SER 510
PRO 675 0.23 ILE 233 -0.01 SER 510
PRO 675 0.23 ARG 234 -0.01 SER 510
PRO 675 0.21 LYS 235 -0.00 SER 510
PRO 675 0.23 ILE 236 -0.01 SER 510
PRO 675 0.25 TYR 237 -0.01 SER 510
PRO 675 0.23 SER 238 -0.01 SER 510
PRO 675 0.22 THR 239 -0.00 MET 1
PRO 675 0.24 LEU 240 -0.00 SER 510
PRO 675 0.25 ALA 241 -0.01 SER 510
PRO 675 0.23 GLY 242 -0.00 MET 1
PRO 675 0.23 THR 243 -0.00 MET 1
PRO 675 0.25 ARG 244 -0.01 SER 522
PRO 675 0.26 LYS 245 -0.02 PHE 511
PRO 675 0.28 ASP 246 -0.03 SER 510
PRO 675 0.28 VAL 247 -0.02 SER 510
PRO 675 0.30 GLU 248 -0.02 SER 510
PRO 675 0.29 VAL 249 -0.02 SER 510
PRO 675 0.30 THR 250 -0.01 PRO 533
PRO 675 0.30 LYS 251 -0.01 PRO 533
PRO 675 0.29 GLU 252 -0.01 PRO 533
PRO 675 0.27 GLU 253 -0.01 PRO 533
PRO 675 0.27 PHE 254 -0.01 SER 510
PRO 675 0.26 VAL 255 -0.01 SER 510
PRO 675 0.25 LEU 256 -0.01 SER 510
PRO 675 0.24 ALA 257 -0.01 SER 510
PRO 675 0.23 ALA 258 -0.01 SER 510
PRO 675 0.22 GLN 259 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.20 LYS 260 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.20 PHE 261 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.20 GLY 262 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.20 GLN 263 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.23 VAL 264 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.24 THR 265 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.27 PRO 266 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.28 MET 267 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.27 GLU 268 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.28 VAL 269 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.31 ASP 270 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.31 ILE 271 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.30 LEU 272 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.32 PHE 273 -0.02 HIS 506
PRO 675 0.35 GLN 274 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.34 LEU 275 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.34 ALA 276 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.37 ASP 277 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.39 LEU 278 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.38 TYR 279 -0.03 LEU 428
PRO 675 0.38 GLU 280 -0.03 LEU 428
PRO 675 0.39 PRO 281 -0.02 LEU 428
PRO 675 0.36 ARG 282 -0.02 PRO 533
PRO 675 0.35 GLY 283 -0.02 PRO 533
PRO 675 0.32 ARG 284 -0.02 SER 510
PRO 675 0.31 MET 285 -0.02 SER 510
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