***  PlanNO.2model1-TLR2-model1  ***

CA distance fluctuations for 2401150635531121610

---  normal mode 10  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
PRO 334		0.10	SER 1	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.10	LEU 2	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	SER 3	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	CYS 4	-0.00		LYS 525
PRO 334		0.10	ASP 5	-0.00		LYS 525
PRO 334		0.10	ALA 6	-0.00		LYS 525
PRO 334		0.10	SER 7	-0.00		LYS 525
PRO 334		0.10	GLY 8	-0.00		LYS 525
PRO 334		0.10	VAL 9	-0.00		LYS 525
PRO 334		0.10	CYS 10	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	ASP 11	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	GLY 12	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	ARG 13	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.10	SER 14	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.10	ARG 15	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	SER 16	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	PHE 17	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	THR 18	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	SER 19	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ILE 20	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	PRO 21	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	SER 22	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	GLY 23	-0.00		LYS 525
PRO 334		0.09	LEU 24	-0.00		LYS 525
PRO 334		0.09	THR 25	-0.00		ASP 219
PRO 334		0.09	ALA 26	-0.00		VAL 221
PRO 334		0.09	ALA 27	-0.00		VAL 221
PRO 334		0.10	MET 28	-0.00		VAL 9
PRO 334		0.10	LYS 29	-0.00		SER 30
PRO 334		0.10	SER 30	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	LEU 31	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	ASP 32	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	LEU 33	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	SER 34	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.10	PHE 35	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ASN 36	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	LYS 37	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ILE 38	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	THR 39	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	TYR 40	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ILE 41	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	GLY 42	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.08	HIS 43	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	GLY 44	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	ASP 45	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	LEU 46	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	ARG 47	-0.00		ASP 219
PRO 334		0.09	ALA 48	-0.00		ASP 219
PRO 334		0.09	CYS 49	-0.00		VAL 221
PRO 334		0.09	ALA 50	-0.00		ASN 51
PRO 334		0.09	ASN 51	-0.00		ALA 50
PRO 334		0.09	LEU 52	-0.00		GLN 53
PRO 334		0.10	GLN 53	-0.00		LEU 52
PRO 334		0.10	VAL 54	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	LEU 55	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	ILE 56	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	LEU 57	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	LYS 58	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.10	SER 59	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	SER 60	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ARG 61	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ILE 62	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ASN 63	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	THR 64	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ILE 65	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.08	GLU 66	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	GLY 67	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.08	ASP 68	-0.00		GLY 67
PRO 334		0.09	ALA 69	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	PHE 70	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	TYR 71	-0.00		ASP 219
PRO 334		0.09	SER 72	-0.00		ASP 219
PRO 334		0.09	LEU 73	-0.00		PRO 96
GLY 335		0.09	GLY 74	-0.00		PRO 96
GLY 335		0.09	SER 75	-0.00		VAL 221
GLY 335		0.09	LEU 76	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	GLU 77	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	HIS 78	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	LEU 79	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.10	ASP 80	-0.00		GLN 528
PRO 334		0.09	LEU 81	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	SER 82	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ASP 83	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	ASN 84	-0.00		ASN 268
PRO 334		0.09	HIS 85	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	LEU 86	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	SER 87	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.08	SER 88	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	LEU 89	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	SER 90	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	SER 91	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	SER 92	-0.00		THR 116
GLY 335		0.09	TRP 93	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	PHE 94	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	GLY 95	-0.00		ASP 219
GLY 335		0.09	PRO 96	-0.00		GLY 74
GLY 335		0.09	LEU 97	-0.00		VAL 221
GLY 335		0.09	SER 98	-0.00		VAL 221
GLY 335		0.09	SER 99	-0.00		SER 498
GLY 335		0.09	LEU 100	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	LYS 101	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	TYR 102	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	LEU 103	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	ASN 104	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	LEU 105	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	MET 106	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	GLY 107	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	ASN 108	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	PRO 109	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	TYR 110	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.08	GLN 111	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.08	THR 112	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	LEU 113	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	GLY 114	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	VAL 115	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	THR 116	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	SER 117	-0.00		ILE 142
GLY 335		0.09	LEU 118	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	PHE 119	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	PRO 120	-0.00		GLY 146
GLY 335		0.09	ASN 121	-0.00		VAL 221
GLY 335		0.09	LEU 122	-0.00		VAL 221
GLY 335		0.09	THR 123	-0.00		VAL 221
GLY 335		0.09	ASN 124	-0.00		SER 498
GLY 335		0.09	LEU 125	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	GLN 126	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	THR 127	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	LEU 128	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	ARG 129	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	ILE 130	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	GLY 131	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	ASN 132	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	VAL 133	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	GLU 134	-0.00		GLY 269
GLY 335		0.09	THR 135	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	PHE 136	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.08	SER 137	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.08	GLU 138	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.08	ILE 139	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	ARG 140	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	ARG 141	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	ILE 142	-0.00		SER 117
GLY 335		0.08	ASP 143	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	PHE 144	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	ALA 145	-0.00		VAL 218
GLY 335		0.09	GLY 146	-0.00		PRO 120
GLY 335		0.09	LEU 147	-0.00		SER 498
GLY 335		0.09	THR 148	-0.00		VAL 221
GLY 335		0.09	SER 149	-0.00		SER 498
GLY 335		0.09	LEU 150	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	ASN 151	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.10	GLU 152	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.10	LEU 153	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.10	GLU 154	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	ILE 155	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	LYS 156	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	ALA 157	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	LEU 158	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	SER 159	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.09	LEU 160	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.08	ARG 161	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.08	ASN 162	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.08	TYR 163	-0.00		ASN 268
GLY 335		0.08	GLN 164	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	SER 165	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.08	GLN 166	-0.00		VAL 218
GLY 335		0.08	SER 167	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	LEU 168	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	LYS 169	-0.00		VAL 218
GLY 335		0.09	SER 170	-0.00		GLY 146
GLY 335		0.09	ILE 171	-0.00		SER 498
GLY 335		0.09	ARG 172	-0.00		VAL 221
GLY 335		0.09	ASP 173	-0.00		SER 498
GLY 335		0.09	ILE 174	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	HIS 175	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	HIS 176	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.10	LEU 177	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.10	THR 178	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	LEU 179	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	HIS 180	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	LEU 181	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	SER 182	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.09	GLU 183	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	SER 184	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	ALA 185	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	PHE 186	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	LEU 187	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	LEU 188	-0.00		GLN 528
PRO 336		0.08	GLU 189	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	ILE 190	-0.00		GLN 528
PRO 336		0.09	PHE 191	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	ALA 192	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	ASP 193	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	ILE 194	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.09	LEU 195	-0.00		SER 498
GLY 335		0.09	SER 196	-0.00		GLU 279
GLY 335		0.09	SER 197	-0.00		SER 498
GLY 335		0.09	VAL 198	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	ARG 199	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	TYR 200	-0.00		GLN 528
GLY 335		0.10	LEU 201	-0.00		GLN 528
PRO 336		0.10	GLU 202	-0.00		GLN 528
PRO 336		0.10	LEU 203	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.10	ARG 204	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.10	ASP 205	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.09	THR 206	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	ASN 207	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.09	LEU 208	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	ALA 209	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.09	ARG 210	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.09	PHE 211	-0.00		ASN 268
ALA 176		0.09	GLN 212	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	PHE 213	-0.00		ASN 268
ALA 176		0.08	SER 214	-0.00		GLN 528
PRO 336		0.08	PRO 215	-0.00		SER 274
PRO 336		0.08	LEU 216	-0.00		SER 274
GLY 335		0.08	PRO 217	-0.00		SER 274
GLY 335		0.08	VAL 218	-0.00		LYS 169
GLY 335		0.08	ASP 219	-0.00		SER 274
GLY 335		0.08	GLU 220	-0.00		GLU 279
GLY 335		0.09	VAL 221	-0.00		ARG 172
GLY 335		0.09	SER 222	-0.00		LYS 334
GLY 335		0.09	SER 223	-0.00		SER 362
GLY 335		0.09	PRO 224	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	MET 225	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	LYS 226	-0.00		SER 498
GLY 335		0.10	LYS 227	-0.00		GLN 528
PRO 336		0.10	LEU 228	-0.00		GLN 528
PRO 336		0.10	ALA 229	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.10	PHE 230	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.10	ARG 231	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.10	GLY 232	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.10	SER 233	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.10	VAL 234	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.10	LEU 235	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.09	THR 236	-0.00		GLY 269
ALA 176		0.09	ASP 237	-0.00		GLY 269
ALA 176		0.09	GLU 238	-0.00		GLY 269
PRO 336		0.09	SER 239	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	PHE 240	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	ASN 241	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	GLU 242	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	LEU 243	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	LEU 244	-0.00		ASN 268
PRO 336		0.09	LYS 245	-0.00		LEU 246
PRO 336		0.09	LEU 246	-0.00		LYS 245
PRO 336		0.09	LEU 247	-0.00		PRO 221
PRO 336		0.09	ARG 248	-0.00		ALA 215
PRO 336		0.09	TYR 249	-0.00		GLU 279
PRO 336		0.09	ILE 250	-0.00		GLU 279
PRO 336		0.09	LEU 251	-0.00		ALA 215
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ALA 176		0.11	ALA 217	-0.03		THR 27
ALA 176		0.12	GLY 218	-0.02		THR 27
ALA 176		0.12	PRO 219	-0.02		MET 270
ALA 176		0.11	GLY 220	-0.01		MET 270
ALA 176		0.11	PRO 221	-0.02		ALA 215
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ALA 176		0.11	SER 224	-0.03		ALA 215
ALA 176		0.11	GLN 225	-0.04		ALA 215
ALA 176		0.11	ASN 226	-0.04		THR 212
ALA 176		0.12	SER 227	-0.04		VAL 208
ALA 176		0.12	SER 228	-0.05		VAL 208
ALA 176		0.12	ASP 229	-0.05		VAL 208
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PRO 336		0.13	ALA 233	-0.04		LYS 204
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TYR 338		0.18	ASP 288	-0.08		ALA 191
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TYR 338		0.20	LYS 290	-0.08		ALA 191
TYR 338		0.20	ASP 291	-0.07		ALA 191
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LYS 174		0.20	SER 300	-0.08		ALA 191
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ALA 176		0.29	ALA 381	-0.15		ALA 191

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