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CA distance fluctuations for 2401171157251462944

---  normal mode 11  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
THR 1166		0.05	GLU 599	-0.06		PRO 912
THR 1166		0.05	LYS 600	-0.07		PRO 912
SER 898		0.05	GLN 601	-0.07		PRO 912
SER 898		0.05	LEU 602	-0.06		GLU 915
SER 898		0.05	MET 603	-0.05		ARG 925
SER 898		0.05	ASN 604	-0.05		GLU 851
THR 934		0.05	VAL 605	-0.05		TRP 932
ARG 933		0.06	GLU 606	-0.05		TRP 932
TRP 932		0.06	PRO 607	-0.04		SER 931
TRP 932		0.08	ILE 608	-0.04		SER 931
TRP 932		0.09	HIS 609	-0.04		SER 931
TRP 932		0.11	ALA 610	-0.03		SER 931
TRP 932		0.13	ASP 611	-0.04		THR 934
TRP 932		0.13	ILE 612	-0.04		SER 931
TRP 932		0.11	LEU 613	-0.04		SER 931
TRP 932		0.15	LEU 614	-0.05		PRO 918
TRP 932		0.16	GLU 615	-0.05		PRO 912
ARG 933		0.12	THR 616	-0.05		SER 931
ARG 933		0.11	TYR 617	-0.04		SER 931
ARG 933		0.15	LYS 618	-0.06		ALA 921
ARG 933		0.12	ARG 619	-0.05		GLU 915
THR 934		0.08	LYS 620	-0.05		SER 931
TYR 957		0.09	ILE 621	-0.05		ARG 925
TYR 957		0.11	ALA 622	-0.06		ARG 925
TYR 957		0.09	ASP 623	-0.06		ARG 925
SER 990		0.07	GLU 624	-0.07		PRO 927
TYR 957		0.06	GLY 625	-0.05		ARG 925
SER 990		0.05	ARG 626	-0.05		GLU 915
TYR 957		0.05	PRO 627	-0.05		SER 931
TYR 957		0.04	PHE 628	-0.05		GLU 915
SER 898		0.03	LEU 629	-0.05		GLU 915
SER 898		0.04	ALA 630	-0.06		GLU 915
SER 898		0.04	GLU 631	-0.05		GLU 915
GLN 1121		0.04	PHE 632	-0.05		GLU 915
GLN 1121		0.04	GLN 633	-0.06		PRO 912
SER 898		0.04	SER 634	-0.06		PRO 912
GLN 1121		0.04	ILE 635	-0.06		PRO 912
GLN 1121		0.05	PRO 636	-0.06		PRO 912
GLN 1121		0.05	ARG 637	-0.06		PRO 912
GLN 1121		0.05	VAL 638	-0.06		PRO 912
GLN 1121		0.05	PHE 639	-0.06		PRO 912
GLN 1121		0.06	SER 640	-0.07		PRO 912
GLN 1121		0.06	LYS 641	-0.07		PRO 912
GLN 1121		0.06	PHE 642	-0.06		PRO 912
GLN 1121		0.06	PRO 643	-0.06		PRO 912
LYS 1087		0.06	ILE 644	-0.06		PRO 912
LYS 1087		0.07	LYS 645	-0.06		PRO 912
LYS 1087		0.07	GLU 646	-0.05		PRO 912
LYS 1087		0.06	ALA 647	-0.06		PRO 912
LYS 1087		0.07	ARG 648	-0.06		PRO 912
LYS 1087		0.07	LYS 649	-0.06		PRO 912
LYS 1087		0.07	PRO 650	-0.06		SER 990
LYS 1087		0.07	PHE 651	-0.06		SER 990
LYS 1087		0.07	ASN 652	-0.06		SER 990
LYS 1087		0.06	GLN 653	-0.07		SER 990
LYS 1087		0.06	ASN 654	-0.07		SER 990
LYS 1087		0.06	LYS 655	-0.07		SER 990
LYS 1087		0.06	ASN 656	-0.07		SER 990
LYS 1087		0.05	ARG 657	-0.07		SER 990
LYS 1087		0.05	TYR 658	-0.07		SER 990
LYS 1087		0.05	VAL 659	-0.06		SER 990
GLN 1121		0.05	ASP 660	-0.06		PRO 912
LYS 1087		0.05	ILE 661	-0.06		PRO 912
LYS 1087		0.05	LEU 662	-0.05		PRO 912
LYS 1087		0.06	PRO 663	-0.05		PRO 912
LYS 1087		0.06	TYR 664	-0.05		PRO 912
LYS 1087		0.06	ASP 665	-0.05		PRO 912
ASN 1127		0.06	TYR 666	-0.05		PRO 912
ASN 1127		0.06	ASN 667	-0.04		PRO 912
LYS 1087		0.06	ARG 668	-0.05		PRO 912
LYS 1087		0.06	VAL 669	-0.04		PRO 912
LYS 1087		0.07	GLU 670	-0.04		LYS 1085
LYS 1087		0.07	LEU 671	-0.05		LYS 1085
LYS 1087		0.07	SER 672	-0.05		LYS 1085
LYS 1087		0.08	GLU 673	-0.05		LYS 1085
LYS 1087		0.08	ILE 674	-0.06		LYS 1085
LYS 1087		0.08	ASN 675	-0.06		LYS 1085
LYS 1087		0.08	GLY 676	-0.06		LYS 1085
LYS 1087		0.08	ASP 677	-0.06		LYS 1085
LYS 1087		0.08	ALA 678	-0.06		LYS 1085
LYS 1087		0.08	GLY 679	-0.05		LYS 1085
LYS 1087		0.07	SER 680	-0.06		LYS 1085
LYS 1087		0.07	ASN 681	-0.05		LYS 1085
LYS 1087		0.07	TYR 682	-0.05		LYS 1085
LYS 1087		0.06	ILE 683	-0.05		LYS 963
LYS 1087		0.06	ASN 684	-0.05		SER 990
LYS 1087		0.05	ALA 685	-0.04		PRO 912
LYS 1087		0.05	SER 686	-0.04		PRO 912
LYS 1087		0.05	TYR 687	-0.04		PRO 912
PRO 912		0.05	ILE 688	-0.04		PRO 912
PRO 912		0.05	ASP 689	-0.03		PRO 912
PRO 912		0.06	GLY 690	-0.03		PRO 912
PRO 912		0.06	PHE 691	-0.02		PRO 912
PRO 912		0.07	LYS 692	-0.02		PRO 912
PRO 912		0.08	GLU 693	-0.02		PRO 912
PRO 912		0.07	PRO 694	-0.03		PRO 912
PRO 912		0.06	ARG 695	-0.03		PRO 912
PRO 912		0.06	LYS 696	-0.03		PRO 912
ASP 911		0.05	TYR 697	-0.03		PRO 912
LYS 1087		0.05	ILE 698	-0.04		PRO 912
LYS 1087		0.05	ALA 699	-0.04		PRO 912
LYS 1087		0.05	ALA 700	-0.04		SER 990
LYS 1087		0.05	GLN 701	-0.06		SER 990
LYS 1087		0.05	GLY 702	-0.07		SER 990
LYS 1087		0.05	PRO 703	-0.07		LYS 963
LYS 1087		0.05	ARG 704	-0.08		SER 990
LYS 1087		0.05	ASP 705	-0.09		LYS 963
LYS 1087		0.06	GLU 706	-0.08		LYS 963
LYS 1087		0.06	THR 707	-0.07		LYS 963
LYS 1087		0.05	VAL 708	-0.08		ASN 1127
LYS 1087		0.06	ASP 709	-0.07		ASN 1127
LYS 1087		0.06	ASP 710	-0.06		LYS 1085
LYS 1087		0.06	PHE 711	-0.06		ASN 1127
LYS 1087		0.05	TRP 712	-0.07		ASN 1127
LYS 1087		0.06	ARG 713	-0.06		ASN 1127
LYS 1087		0.06	MET 714	-0.05		ASN 1127
GLU 899		0.06	ILE 715	-0.06		ASN 1127
GLU 899		0.06	TRP 716	-0.06		ASN 1127
ASP 911		0.06	GLU 717	-0.05		ASN 1127
ASP 911		0.06	GLN 718	-0.04		ASN 1127
ASP 911		0.07	LYS 719	-0.05		ASN 1127
GLU 899		0.07	ALA 720	-0.05		ASN 1127
GLU 899		0.08	THR 721	-0.05		LYS 1126
GLU 899		0.07	VAL 722	-0.05		LYS 1126
GLU 899		0.06	ILE 723	-0.05		LYS 1126
GLU 899		0.05	VAL 724	-0.04		PRO 1004
SER 898		0.04	MET 725	-0.06		PRO 1004
LYS 1087		0.04	VAL 726	-0.05		TYR 957
LYS 1087		0.04	THR 727	-0.08		TYR 957
LYS 1087		0.04	ARG 728	-0.10		PRO 1004
LYS 1087		0.04	CYS 729	-0.10		PRO 1004
LYS 1087		0.04	GLU 730	-0.11		PRO 961
LYS 1087		0.04	GLU 731	-0.13		TYR 957
LYS 1087		0.04	GLY 732	-0.14		TYR 957
LYS 1087		0.04	ASN 733	-0.14		SER 990
LYS 1087		0.04	ARG 734	-0.12		SER 990
LYS 1087		0.04	ASN 735	-0.11		SER 990
LYS 1087		0.04	LYS 736	-0.09		TYR 957
LYS 1087		0.05	CYS 737	-0.08		SER 990
LYS 1087		0.05	ALA 738	-0.09		LYS 963
LYS 1087		0.05	GLU 739	-0.10		ASN 1127
LYS 1087		0.05	TYR 740	-0.09		ASN 1127
SER 898		0.05	TRP 741	-0.10		ASN 1127
SER 898		0.05	PRO 742	-0.11		ASN 1127
SER 898		0.05	SER 743	-0.13		ASN 1127
SER 898		0.06	MET 744	-0.13		LYS 1126
SER 898		0.05	GLU 745	-0.14		ASN 1127
SER 898		0.05	GLU 746	-0.13		ASN 1127
SER 898		0.06	GLY 747	-0.11		ASN 1127
SER 898		0.06	THR 748	-0.10		ASN 1127
SER 898		0.06	ARG 749	-0.10		ASN 1127
SER 898		0.05	ALA 750	-0.09		ASN 1127
LYS 1087		0.06	PHE 751	-0.08		ASN 1127
LYS 1087		0.06	GLY 752	-0.08		ASN 1127
LYS 1087		0.06	ASP 753	-0.07		ASN 1127
GLU 899		0.06	VAL 754	-0.07		ASN 1127
SER 898		0.06	VAL 755	-0.08		ASN 1127
SER 898		0.07	VAL 756	-0.08		ASN 1127
SER 898		0.07	LYS 757	-0.09		ASN 1127
SER 898		0.07	ILE 758	-0.09		LYS 1126
SER 898		0.09	ASN 759	-0.09		LYS 1126
SER 898		0.08	GLN 760	-0.09		LYS 1126
SER 898		0.06	HIS 761	-0.09		LYS 1126
SER 898		0.06	LYS 762	-0.08		LYS 1126
SER 898		0.04	ARG 763	-0.09		LYS 1126
GLU 1167		0.04	CYS 764	-0.08		TRP 1002
THR 1166		0.03	PRO 765	-0.09		TYR 1001
SER 793		0.03	ASP 766	-0.06		TYR 767
SER 898		0.03	TYR 767	-0.08		LYS 1003
SER 898		0.05	ILE 768	-0.09		LYS 1003
SER 898		0.07	ILE 769	-0.07		LYS 1126
SER 898		0.08	GLN 770	-0.08		LYS 1126
SER 898		0.09	LYS 771	-0.07		LYS 1126
SER 898		0.08	LEU 772	-0.07		LYS 1126
SER 898		0.08	ASN 773	-0.07		ASN 1127
GLU 899		0.07	ILE 774	-0.07		ASN 1127
GLU 899		0.07	VAL 775	-0.07		ASN 1127
GLU 899		0.06	ASN 776	-0.07		ASN 1127
GLU 899		0.06	LYS 777	-0.07		LYS 1087
LYS 1087		0.06	LYS 778	-0.07		LYS 1087
LYS 1087		0.06	GLU 779	-0.06		LYS 1087
PRO 902		0.07	LYS 780	-0.06		LYS 1087
PRO 902		0.07	ALA 781	-0.06		ASN 1127
PRO 902		0.08	THR 782	-0.06		ASN 1127
GLU 899		0.08	GLY 783	-0.06		ASN 1127
GLU 899		0.09	ARG 784	-0.06		ASN 1127
GLU 899		0.09	GLU 785	-0.06		LYS 1126
GLU 899		0.08	VAL 786	-0.06		LYS 1126
GLU 899		0.08	THR 787	-0.06		LYS 1126
SER 898		0.07	HIS 788	-0.06		LYS 1126
SER 898		0.06	ILE 789	-0.06		LYS 1126
SER 898		0.04	GLN 790	-0.07		PRO 1004
SER 898		0.03	PHE 791	-0.06		PRO 1004
LYS 1087		0.03	THR 792	-0.09		PRO 1004
LYS 1087		0.03	SER 793	-0.08		TYR 957
GLN 1121		0.03	TRP 794	-0.08		TYR 957
GLN 1121		0.03	PRO 795	-0.10		TYR 957
GLN 1121		0.04	ASP 796	-0.09		TYR 957
GLN 1121		0.04	HIS 797	-0.07		ARG 933
GLN 1121		0.03	GLY 798	-0.08		ARG 933
GLN 1121		0.03	VAL 799	-0.07		TRP 932
GLN 1121		0.03	PRO 800	-0.07		LYS 1181
PRO 1004		0.07	GLU 801	-0.10		LYS 1181
PRO 1004		0.07	ASP 802	-0.09		PRO 927
PRO 1004		0.05	PRO 803	-0.05		PRO 927
LYS 1003		0.04	HIS 804	-0.04		THR 893
LYS 1003		0.03	LEU 805	-0.04		PRO 927
GLN 1121		0.03	LEU 806	-0.03		PRO 912
ASN 1127		0.03	LEU 807	-0.02		SER 931
ASN 1127		0.03	LYS 808	-0.02		PRO 912
LYS 1087		0.03	LEU 809	-0.03		ASP 766
PRO 918		0.03	ARG 810	-0.02		PRO 912
THR 893		0.05	ARG 811	-0.02		PRO 912
VAL 895		0.05	ARG 812	-0.03		LYS 1126
GLU 899		0.05	VAL 813	-0.03		ALA 815
PRO 918		0.06	ASN 814	-0.03		ALA 815
GLU 899		0.10	ALA 815	-0.03		VAL 813
GLU 899		0.10	PHE 816	-0.04		LYS 1126
GLU 899		0.10	SER 817	-0.04		LYS 1126
ASN 906		0.09	ASN 818	-0.04		LYS 1126
ASN 906		0.09	PHE 819	-0.04		LYS 1126
ASP 911		0.09	PHE 820	-0.04		LYS 1126
ASP 911		0.09	SER 821	-0.03		LYS 1126
ASP 911		0.07	GLY 822	-0.04		LYS 1126
ASP 911		0.06	PRO 823	-0.03		LYS 1126
ASP 911		0.06	ILE 824	-0.04		LYS 1126
GLU 899		0.05	VAL 825	-0.04		ASN 1127
LYS 1087		0.04	VAL 826	-0.04		PRO 1004
LYS 1087		0.04	HIS 827	-0.05		TYR 957
LYS 1087		0.04	SER 828	-0.06		TYR 957
LYS 1087		0.04	SER 829	-0.07		TYR 957
LYS 1087		0.05	ALA 830	-0.06		TYR 957
LYS 1087		0.04	GLY 831	-0.05		TYR 957
LYS 1087		0.04	VAL 832	-0.05		PRO 912
GLN 1121		0.04	GLY 833	-0.04		PRO 912
GLN 1121		0.04	ARG 834	-0.04		TYR 957
LYS 1087		0.04	THR 835	-0.04		PRO 912
GLN 1121		0.04	GLY 836	-0.04		PRO 912
GLN 1121		0.04	THR 837	-0.04		PRO 912
ASN 1127		0.03	TYR 838	-0.03		PRO 912
ASN 1127		0.04	ILE 839	-0.03		PRO 912
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