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CA distance fluctuations for 2401171157251462944

---  normal mode 7  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
ASP 911		0.02	GLU 599	-0.08		SER 898
ASP 911		0.02	LYS 600	-0.08		SER 898
PRO 912		0.02	GLN 601	-0.09		GLU 899
PRO 912		0.02	LEU 602	-0.07		PRO 902
PRO 912		0.02	MET 603	-0.07		PRO 902
PRO 912		0.02	ASN 604	-0.06		PRO 902
PRO 912		0.02	VAL 605	-0.06		PRO 902
PRO 912		0.02	GLU 606	-0.05		ASP 911
PRO 912		0.03	PRO 607	-0.05		ASP 911
PRO 912		0.02	ILE 608	-0.05		ASP 911
PRO 912		0.03	HIS 609	-0.04		ASP 911
LYS 641		0.03	ALA 610	-0.04		ASP 911
LYS 641		0.03	ASP 611	-0.04		ASP 911
LYS 641		0.03	ILE 612	-0.05		ASP 911
LYS 641		0.03	LEU 613	-0.05		ASP 911
LYS 641		0.03	LEU 614	-0.05		ASP 911
LYS 641		0.02	GLU 615	-0.05		ASP 911
LYS 641		0.02	THR 616	-0.05		ASP 911
LYS 641		0.02	TYR 617	-0.06		TRP 932
LYS 641		0.02	LYS 618	-0.07		TRP 932
LYS 600		0.02	ARG 619	-0.07		TRP 932
LYS 641		0.02	LYS 620	-0.07		ARG 933
LYS 641		0.02	ILE 621	-0.09		ARG 933
LYS 600		0.02	ALA 622	-0.09		ARG 933
LYS 600		0.01	ASP 623	-0.11		THR 934
LYS 641		0.01	GLU 624	-0.11		THR 934
LYS 641		0.01	GLY 625	-0.09		ARG 933
LYS 600		0.01	ARG 626	-0.08		THR 934
LYS 600		0.01	PRO 627	-0.07		THR 934
LYS 641		0.01	PHE 628	-0.07		ARG 933
LYS 641		0.01	LEU 629	-0.07		THR 934
LYS 600		0.01	ALA 630	-0.07		PRO 902
LYS 641		0.01	GLU 631	-0.07		PRO 902
LYS 641		0.01	PHE 632	-0.06		PRO 902
LYS 641		0.01	GLN 633	-0.07		PRO 902
PRO 912		0.01	SER 634	-0.07		PRO 902
ASP 911		0.01	ILE 635	-0.07		PRO 902
ASP 911		0.01	PRO 636	-0.07		SER 898
ASP 911		0.01	ARG 637	-0.06		PRO 902
ASP 911		0.01	VAL 638	-0.06		SER 898
ASP 911		0.02	PHE 639	-0.07		SER 898
ASP 911		0.02	SER 640	-0.07		SER 898
ASP 911		0.02	LYS 641	-0.07		SER 898
ASP 911		0.02	PHE 642	-0.06		SER 898
ASP 911		0.02	PRO 643	-0.05		SER 898
ASP 911		0.02	ILE 644	-0.05		SER 898
ASP 911		0.01	LYS 645	-0.05		SER 898
GLU 899		0.02	GLU 646	-0.04		SER 898
GLU 899		0.01	ALA 647	-0.04		SER 898
ASP 911		0.01	ARG 648	-0.05		PRO 1205
GLU 899		0.01	LYS 649	-0.04		PRO 1205
GLU 899		0.01	PRO 650	-0.04		PRO 1205
GLU 899		0.01	PHE 651	-0.04		PRO 1205
GLU 899		0.01	ASN 652	-0.04		PRO 1205
GLU 899		0.01	GLN 653	-0.04		PRO 1205
GLU 899		0.01	ASN 654	-0.04		PRO 1205
GLU 899		0.01	LYS 655	-0.04		SER 898
GLU 899		0.01	ASN 656	-0.04		SER 898
ASN 1132		0.01	ARG 657	-0.04		PRO 902
ASP 911		0.01	TYR 658	-0.05		PRO 902
ASP 911		0.01	VAL 659	-0.05		SER 898
ASP 911		0.01	ASP 660	-0.05		SER 898
ASP 911		0.01	ILE 661	-0.05		SER 898
GLU 899		0.01	LEU 662	-0.05		SER 898
GLU 899		0.02	PRO 663	-0.04		SER 898
GLU 899		0.02	TYR 664	-0.05		SER 898
PRO 902		0.02	ASP 665	-0.04		SER 898
PRO 902		0.02	TYR 666	-0.04		SER 898
GLU 899		0.02	ASN 667	-0.04		SER 898
GLU 899		0.02	ARG 668	-0.04		SER 898
GLU 899		0.02	VAL 669	-0.03		SER 898
GLU 899		0.02	GLU 670	-0.03		SER 898
SER 898		0.02	LEU 671	-0.02		SER 898
SER 898		0.02	SER 672	-0.02		SER 898
SER 898		0.02	GLU 673	-0.02		SER 898
SER 898		0.02	ILE 674	-0.02		SER 898
SER 898		0.02	ASN 675	-0.02		SER 990
PRO 902		0.01	GLY 676	-0.02		SER 990
GLU 899		0.01	ASP 677	-0.02		PRO 1205
GLU 899		0.01	ALA 678	-0.03		PRO 1205
GLU 899		0.01	GLY 679	-0.03		PRO 1205
GLU 899		0.01	SER 680	-0.03		SER 898
GLU 899		0.02	ASN 681	-0.03		SER 898
GLU 899		0.02	TYR 682	-0.03		SER 898
GLU 899		0.02	ILE 683	-0.03		SER 898
GLU 899		0.01	ASN 684	-0.04		SER 898
GLU 899		0.02	ALA 685	-0.04		SER 898
GLU 899		0.02	SER 686	-0.04		SER 898
GLU 899		0.03	TYR 687	-0.03		SER 898
GLU 899		0.03	ILE 688	-0.04		SER 898
GLU 899		0.03	ASP 689	-0.03		SER 898
GLU 899		0.03	GLY 690	-0.03		SER 898
TYR 903		0.03	PHE 691	-0.03		SER 898
GLU 899		0.04	LYS 692	-0.03		SER 898
GLU 899		0.04	GLU 693	-0.03		SER 898
GLU 899		0.04	PRO 694	-0.03		SER 898
GLU 899		0.03	ARG 695	-0.03		SER 898
GLU 899		0.04	LYS 696	-0.03		SER 898
GLU 899		0.03	TYR 697	-0.03		SER 898
GLU 899		0.02	ILE 698	-0.03		SER 898
ASN 1132		0.02	ALA 699	-0.04		SER 898
ASN 1132		0.02	ALA 700	-0.04		SER 898
ASN 1132		0.01	GLN 701	-0.04		SER 898
ASN 1132		0.02	GLY 702	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	PRO 703	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.01	ARG 704	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.01	ASP 705	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.01	GLU 706	-0.03		PRO 1205
ASN 1132		0.01	THR 707	-0.03		SER 898
ASN 1132		0.02	VAL 708	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	ASP 709	-0.03		SER 898
ASN 1132		0.02	ASP 710	-0.03		SER 898
ASN 1132		0.02	PHE 711	-0.03		SER 898
ASN 1132		0.02	TRP 712	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	ARG 713	-0.02		SER 898
ASN 1132		0.02	MET 714	-0.03		SER 898
ASN 1132		0.02	ILE 715	-0.02		SER 898
ASN 1132		0.03	TRP 716	-0.02		PRO 902
SER 898		0.02	GLU 717	-0.02		SER 898
SER 898		0.03	GLN 718	-0.02		SER 898
SER 898		0.03	LYS 719	-0.02		PRO 902
SER 898		0.03	ALA 720	-0.02		PRO 902
SER 898		0.03	THR 721	-0.02		PRO 902
SER 898		0.03	VAL 722	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.03	ILE 723	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.03	VAL 724	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	MET 725	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	VAL 726	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	THR 727	-0.04		PRO 1004
ASN 1132		0.02	ARG 728	-0.05		PRO 1004
ASN 1132		0.02	CYS 729	-0.04		ASN 1127
ASN 1132		0.01	GLU 730	-0.06		ASN 1127
ASN 1132		0.01	GLU 731	-0.06		ASN 1127
ASN 1132		0.01	GLY 732	-0.07		ASN 1127
ASN 1132		0.01	ASN 733	-0.07		ASN 1127
ASN 1132		0.01	ARG 734	-0.06		ASN 1127
ASN 1132		0.01	ASN 735	-0.05		ASN 1127
ASN 1132		0.01	LYS 736	-0.05		ASN 1127
ASN 1132		0.01	CYS 737	-0.04		ASN 1127
ASN 1132		0.02	ALA 738	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	GLU 739	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	TYR 740	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	TRP 741	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	PRO 742	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	SER 743	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	MET 744	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	GLU 745	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	GLU 746	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	GLY 747	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	THR 748	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	ARG 749	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	ALA 750	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	PHE 751	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	GLY 752	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	ASP 753	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	VAL 754	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	VAL 755	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	VAL 756	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.03	LYS 757	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.03	ILE 758	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.03	ASN 759	-0.02		ASP 911
ASN 1132		0.03	GLN 760	-0.02		ASP 911
ASN 1132		0.03	HIS 761	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	LYS 762	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	ARG 763	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	CYS 764	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.02	PRO 765	-0.04		ASP 911
ASN 1132		0.02	ASP 766	-0.04		ASP 911
ASN 1132		0.02	TYR 767	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	ILE 768	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	ILE 769	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	GLN 770	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.03	LYS 771	-0.02		ASP 911
ASN 1132		0.03	LEU 772	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.03	ASN 773	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.03	ILE 774	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.03	VAL 775	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.02	ASN 776	-0.02		PRO 902
GLY 1131		0.02	LYS 777	-0.02		PRO 902
GLY 1131		0.02	LYS 778	-0.01		PRO 902
GLY 1131		0.02	GLU 779	-0.01		PRO 902
GLY 1131		0.03	LYS 780	-0.01		ASP 911
GLY 1131		0.03	ALA 781	-0.01		ASP 911
GLY 1131		0.03	THR 782	-0.01		ASP 911
GLY 1131		0.03	GLY 783	-0.02		ASP 911
ASN 1132		0.03	ARG 784	-0.02		ASP 911
ASN 1132		0.03	GLU 785	-0.02		ASP 911
ASN 1132		0.03	VAL 786	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.03	THR 787	-0.02		PRO 902
ASN 1132		0.03	HIS 788	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.03	ILE 789	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	GLN 790	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	PHE 791	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	THR 792	-0.05		LYS 1003
ASN 1132		0.02	SER 793	-0.07		LYS 1003
ASN 1132		0.02	TRP 794	-0.06		PRO 1004
ASN 1132		0.02	PRO 795	-0.06		PRO 1004
ASN 1132		0.01	ASP 796	-0.05		PRO 1004
LYS 641		0.01	HIS 797	-0.05		TYR 957
LYS 641		0.01	GLY 798	-0.06		TYR 957
ASN 1132		0.02	VAL 799	-0.05		TYR 957
ASN 1132		0.02	PRO 800	-0.05		MET 999
ASN 1132		0.02	GLU 801	-0.07		MET 999
ASN 1132		0.02	ASP 802	-0.05		ALA 1178
ASN 1132		0.02	PRO 803	-0.04		ASP 911
ASN 1132		0.03	HIS 804	-0.04		ASP 911
ASN 1132		0.03	LEU 805	-0.04		ASP 911
ASN 1132		0.03	LEU 806	-0.04		ASP 911
ASN 1132		0.03	LEU 807	-0.04		ASP 911
ASN 1132		0.03	LYS 808	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	LEU 809	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	ARG 810	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.04	ARG 811	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	ARG 812	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.03	VAL 813	-0.03		ASP 911
ASN 1132		0.04	ASN 814	-0.03		ALA 815
SER 898		0.05	ALA 815	-0.03		ASN 814
SER 898		0.05	PHE 816	-0.02		ASP 911
SER 898		0.05	SER 817	-0.02		ASP 911
SER 898		0.05	ASN 818	-0.02		ASP 911
SER 898		0.05	PHE 819	-0.02		ASP 911
SER 898		0.04	PHE 820	-0.02		ASP 911
SER 898		0.04	SER 821	-0.02		PRO 902
SER 898		0.04	GLY 822	-0.02		PRO 902
SER 898		0.03	PRO 823	-0.03		SER 898
SER 898		0.03	ILE 824	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	VAL 825	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	VAL 826	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.02	HIS 827	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	SER 828	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.01	SER 829	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.01	ALA 830	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	GLY 831	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.01	VAL 832	-0.05		PRO 902
ASN 1132		0.01	GLY 833	-0.05		PRO 902
ASN 1132		0.02	ARG 834	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	THR 835	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	GLY 836	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	THR 837	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	TYR 838	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	ILE 839	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.02	GLY 840	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.03	ILE 841	-0.04		PRO 902
ASN 1132		0.03	ASP 842	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.03	ALA 843	-0.03		PRO 902
ASN 1132		0.03	MET 844	-0.04		PRO 902
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