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* A434V *

CA distance fluctuations for 2401190540211752582

--- normal mode 9 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
GLY 673 0.44 MET 1 -0.02 MET 1

GLY 673 0.40 ALA 2 -0.02 SER 519

GLY 673 0.36 ALA 3 -0.02 SER 510

GLY 673 0.35 ALA 4 -0.02 SER 510

GLY 673 0.30 LYS 5 -0.02 PRO 533

SER 668 0.28 VAL 6 -0.02 LEU 8

SER 666 0.24 ALA 7 -0.03 LEU 8

SER 666 0.24 LEU 8 -0.03 ALA 7

SER 666 0.23 THR 9 -0.06 THR 667

SER 666 0.19 LYS 10 -0.10 THR 667

SER 666 0.18 ARG 11 -0.14 THR 667

SER 666 0.15 ALA 12 -0.18 THR 667

SER 666 0.12 ASP 13 -0.22 THR 667

SER 666 0.11 PRO 14 -0.27 LYS 669

SER 666 0.08 ALA 15 -0.30 LYS 669

SER 666 0.08 GLU 16 -0.28 THR 667

SER 666 0.10 LEU 17 -0.28 THR 667

SER 666 0.07 ARG 18 -0.35 LYS 669

SER 666 0.04 THR 19 -0.36 LYS 669

SER 666 0.06 ILE 20 -0.34 THR 667

SER 666 0.07 PHE 21 -0.37 THR 667

PRO 675 0.03 LEU 22 -0.43 LYS 669

PRO 675 0.03 LYS 23 -0.44 THR 667

PRO 675 0.03 TYR 24 -0.45 THR 667

PRO 675 0.03 ALA 25 -0.48 THR 667

PRO 675 0.02 SER 26 -0.57 THR 667

PRO 675 0.03 ILE 27 -0.60 LYS 669

PRO 675 0.03 GLU 28 -0.63 LYS 669

PRO 675 0.03 LYS 29 -0.65 LYS 669

PRO 675 0.03 ASN 30 -0.65 LYS 669

PRO 675 0.03 GLY 31 -0.62 LYS 669

PRO 675 0.03 GLU 32 -0.56 LYS 669

PRO 675 0.03 PHE 33 -0.53 LYS 669

SER 666 0.04 PHE 34 -0.50 LYS 669

SER 666 0.06 MET 35 -0.45 THR 667

SER 666 0.06 SER 36 -0.49 THR 667

SER 666 0.13 PRO 37 -0.42 THR 667

SER 666 0.08 ASN 38 -0.47 THR 667

SER 666 0.06 ASP 39 -0.46 THR 667

SER 666 0.13 PHE 40 -0.36 THR 667

SER 666 0.19 VAL 41 -0.30 THR 667

SER 666 0.13 THR 42 -0.37 THR 667

SER 666 0.06 ARG 43 -0.41 THR 667

SER 666 0.11 TYR 44 -0.34 THR 667

SER 666 0.18 LEU 45 -0.25 THR 667

SER 666 0.16 ASN 46 -0.27 THR 667

SER 666 0.26 ILE 47 -0.17 THR 667

SER 666 0.24 PHE 48 -0.19 THR 667

SER 666 0.15 GLY 49 -0.23 THR 667

SER 666 0.07 GLU 50 -0.30 THR 667

SER 666 0.14 SER 51 -0.26 THR 667

SER 666 0.13 GLN 52 -0.36 THR 667

SER 666 0.25 PRO 53 -0.29 THR 667

SER 666 0.36 ASN 54 -0.23 THR 667

SER 666 0.27 PRO 55 -0.34 THR 667

SER 666 0.37 LYS 56 -0.22 THR 667

SER 666 0.40 THR 57 -0.15 THR 667

SER 666 0.27 VAL 58 -0.27 THR 667

SER 666 0.26 GLU 59 -0.29 THR 667

SER 666 0.35 LEU 60 -0.18 LYS 669

SER 666 0.32 LEU 61 -0.17 THR 667

SER 666 0.24 SER 62 -0.26 THR 667

SER 666 0.27 GLY 63 -0.24 LYS 669

SER 666 0.29 VAL 64 -0.18 LYS 669

SER 666 0.23 VAL 65 -0.24 LYS 669

SER 666 0.20 ASP 66 -0.31 LYS 669

SER 666 0.21 GLN 67 -0.28 LYS 669

SER 666 0.17 THR 68 -0.36 LYS 669

SER 666 0.19 LYS 69 -0.36 LYS 669

SER 666 0.13 ASP 70 -0.46 LYS 669

SER 666 0.13 GLY 71 -0.45 LYS 669

SER 666 0.10 LEU 72 -0.46 LYS 669

SER 666 0.12 ILE 73 -0.39 LYS 669

SER 666 0.10 SER 74 -0.41 LYS 669

SER 666 0.10 PHE 75 -0.38 LYS 669

SER 666 0.13 GLN 76 -0.34 LYS 669

SER 666 0.16 GLU 77 -0.31 LYS 669

SER 666 0.15 PHE 78 -0.29 LYS 669

SER 666 0.16 VAL 79 -0.25 LYS 669

SER 666 0.19 ALA 80 -0.22 LYS 669

SER 666 0.22 PHE 81 -0.18 LYS 669

SER 666 0.20 GLU 82 -0.17 THR 667

SER 666 0.21 SER 83 -0.14 THR 667

SER 666 0.25 VAL 84 -0.10 THR 667

SER 666 0.26 LEU 85 -0.09 THR 667

SER 666 0.24 CYS 86 -0.08 THR 667

SER 666 0.27 ALA 87 -0.05 THR 667

SER 666 0.29 PRO 88 -0.02 PRO 533

SER 666 0.32 ASP 89 -0.02 PRO 55

SER 666 0.31 ALA 90 -0.03 PRO 55

SER 666 0.37 LEU 91 -0.02 PRO 55

SER 666 0.37 PHE 92 -0.02 PRO 55

SER 666 0.33 MET 93 -0.03 PRO 55

SER 666 0.34 VAL 94 -0.04 THR 667

SER 666 0.40 ALA 95 -0.03 LYS 56

SER 666 0.36 PHE 96 -0.03 PRO 55

SER 666 0.32 GLN 97 -0.11 LYS 669

SER 666 0.37 LEU 98 -0.09 LYS 669

SER 666 0.39 PHE 99 -0.07 LYS 669

SER 666 0.32 ASP 100 -0.14 LYS 669

SER 666 0.30 LYS 101 -0.21 LYS 669

SER 666 0.25 ALA 102 -0.26 LYS 669

SER 666 0.25 GLY 103 -0.24 LYS 669

SER 666 0.25 LYS 104 -0.22 LYS 669

SER 666 0.27 GLY 105 -0.15 LYS 669

SER 666 0.31 GLU 106 -0.11 LYS 669

SER 666 0.35 VAL 107 -0.07 LYS 669

SER 666 0.35 THR 108 -0.08 GLY 674

SER 666 0.40 PHE 109 -0.05 GLY 674

SER 666 0.39 GLU 110 -0.09 GLY 672

SER 666 0.39 ASP 111 -0.09 LYS 669

SER 666 0.46 VAL 112 -0.03 LYS 56

SER 666 0.49 LYS 113 -0.03 VAL 665

SER 666 0.47 GLN 114 -0.06 ALA 670

SER 666 0.49 VAL 115 -0.04 LYS 56

SER 666 0.58 PHE 116 -0.01 PRO 575

SER 666 0.62 GLY 117 -0.01 PRO 575

SER 666 0.63 GLN 118 -0.02 PRO 659

SER 666 0.70 THR 119 -0.02 PHE 48

SER 666 0.87 THR 120 -0.01 LEU 660

SER 666 0.84 ILE 121 -0.01 GLY 655

SER 666 0.80 HIS 122 -0.01 LEU 428

SER 666 0.94 GLN 123 -0.02 PRO 659

SER 666 1.03 HIS 124 -0.02 LEU 660

SER 666 0.87 ILE 125 -0.01 LEU 428

SER 666 0.77 PRO 126 -0.01 LEU 428

SER 666 0.67 PHE 127 -0.01 LEU 428

SER 666 0.59 ASN 128 -0.01 LEU 428

SER 666 0.53 TRP 129 -0.01 LEU 428

SER 666 0.48 ASP 130 -0.01 LEU 428

SER 666 0.50 SER 131 -0.01 LEU 428

SER 666 0.46 GLU 132 -0.02 LEU 428

SER 666 0.47 PHE 133 -0.02 LEU 428

SER 666 0.46 VAL 134 -0.02 LEU 428

SER 666 0.41 GLN 135 -0.02 LEU 428

SER 666 0.41 LEU 136 -0.02 LEU 428

SER 666 0.40 HIS 137 -0.02 LEU 428

SER 666 0.38 PHE 138 -0.02 LEU 428

SER 666 0.36 GLY 139 -0.02 LEU 428

SER 666 0.36 LYS 140 -0.02 LEU 428

SER 666 0.34 GLU 141 -0.06 GLY 674

SER 666 0.36 ARG 142 -0.05 GLY 674

SER 666 0.32 LYS 143 -0.09 GLY 674

SER 666 0.33 ARG 144 -0.06 GLY 674

SER 666 0.33 HIS 145 -0.07 GLY 674

SER 666 0.35 LEU 146 -0.03 LYS 56

SER 666 0.32 THR 147 -0.03 GLY 674

SER 666 0.33 TYR 148 -0.03 PRO 55

SER 666 0.34 ALA 149 -0.03 LEU 428

SER 666 0.37 GLU 150 -0.02 LEU 428

SER 666 0.39 PHE 151 -0.03 LYS 56

SER 666 0.40 THR 152 -0.02 LEU 428

SER 666 0.41 GLN 153 -0.02 LEU 428

SER 666 0.44 PHE 154 -0.02 LEU 428

SER 666 0.47 LEU 155 -0.02 LYS 56

SER 666 0.48 LEU 156 -0.01 LEU 428

SER 666 0.49 GLU 157 -0.02 LEU 428

SER 666 0.53 ILE 158 -0.01 LEU 428

SER 666 0.58 GLN 159 -0.01 LEU 428

SER 668 0.57 LEU 160 -0.01 LEU 428

SER 666 0.56 GLU 161 -0.01 LEU 428

SER 666 0.63 HIS 162 -0.01 LEU 428

SER 668 0.68 ALA 163 -0.01 LEU 428

SER 668 0.67 LYS 164 -0.01 LEU 428

SER 668 0.64 GLN 165 -0.01 LEU 428

SER 668 0.73 ALA 166 -0.01 LEU 428

SER 668 0.81 PHE 167 -0.01 LEU 428

SER 668 0.74 VAL 168 -0.01 LEU 428

SER 668 0.75 GLN 169 -0.01 LEU 428

SER 668 0.89 ARG 170 -0.01 LEU 428

SER 668 0.88 ASP 171 -0.01 GLY 674

SER 668 0.87 ASN 172 -0.01 GLY 674

SER 668 0.87 ALA 173 -0.02 GLY 674

SER 668 0.80 ARG 174 -0.01 GLY 674

SER 668 0.85 THR 175 -0.02 GLY 674

SER 668 0.84 GLY 176 -0.01 GLY 674

SER 668 0.95 ARG 177 -0.01 GLY 674

SER 668 1.02 VAL 178 -0.01 GLY 674

SER 668 1.15 THR 179 -0.01 GLY 674

SER 668 1.18 ALA 180 -0.01 ASP 316

SER 668 1.24 ILE 181 -0.01 ASP 316

SER 668 1.10 ASP 182 -0.01 ASP 316

SER 668 1.03 PHE 183 -0.01 ASP 316

SER 668 1.06 ARG 184 -0.01 ASP 316

SER 668 1.01 ASP 185 -0.01 ASP 316

SER 668 0.88 ILE 186 -0.01 ASP 316

SER 668 0.86 MET 187 -0.01 ASP 316

SER 668 0.87 VAL 188 -0.01 ASP 316

SER 666 0.84 THR 189 -0.01 LYS 653

SER 666 0.74 ILE 190 -0.01 LYS 653

SER 668 0.69 ARG 191 -0.01 LYS 653

SER 668 0.72 PRO 192 -0.01 LYS 653

SER 668 0.63 HIS 193 -0.01 LYS 653

SER 668 0.68 VAL 194 -0.01 ASP 316

SER 668 0.78 LEU 195 -0.01 ASP 316

SER 668 0.78 THR 196 -0.01 ASP 316

SER 668 0.85 PRO 197 -0.01 ASP 316

SER 668 0.90 PHE 198 -0.01 ASP 423

SER 668 0.91 VAL 199 -0.01 ASP 423

SER 668 0.96 GLU 200 -0.01 ASP 316

SER 668 1.06 GLU 201 -0.01 ASP 316

SER 668 1.06 CYS 202 -0.01 PRO 427

SER 668 1.06 LEU 203 -0.01 ASP 316

SER 668 1.19 VAL 204 -0.01 ASP 316

SER 668 1.17 ALA 205 -0.01 PRO 427

SER 668 1.06 ALA 206 -0.01 PRO 427

SER 668 1.08 ALA 207 -0.01 PRO 427

SER 668 1.18 GLY 208 -0.01 PRO 427

SER 668 1.13 GLY 209 -0.01 PRO 427

SER 668 1.10 THR 210 -0.01 GLY 674

SER 668 1.15 THR 211 -0.02 GLY 674

SER 668 1.15 SER 212 -0.02 GLY 674

SER 668 1.21 HIS 213 -0.01 GLY 674

SER 668 1.11 GLN 214 -0.01 GLY 674

SER 668 1.02 VAL 215 -0.01 GLY 674

SER 668 0.92 SER 216 -0.01 GLY 674

SER 668 0.83 PHE 217 -0.01 ASP 423

SER 668 0.80 SER 218 -0.01 ASP 423

SER 668 0.87 TYR 219 -0.01 PRO 427

SER 668 0.85 PHE 220 -0.01 PRO 427

SER 668 0.76 ASN 221 -0.01 LEU 428

SER 668 0.77 GLY 222 -0.01 PRO 427

SER 668 0.82 PHE 223 -0.01 PRO 427

SER 668 0.75 ASN 224 -0.01 LEU 428

SER 668 0.69 SER 225 -0.01 LEU 428

SER 668 0.72 LEU 226 -0.01 PRO 427

SER 668 0.71 LEU 227 -0.01 PRO 427

SER 668 0.63 ASN 228 -0.01 LEU 428

SER 668 0.62 ASN 229 -0.01 SER 510

SER 668 0.64 MET 230 -0.01 SER 425

SER 668 0.58 GLU 231 -0.01 LEU 8

SER 668 0.58 LEU 232 -0.01 SER 510

SER 668 0.64 ILE 233 -0.01 LEU 428

SER 668 0.61 ARG 234 -0.01 SER 510

SER 668 0.57 LYS 235 -0.01 SER 510

GLY 673 0.61 ILE 236 -0.01 SER 510

GLY 673 0.64 TYR 237 -0.01 SER 510

GLY 673 0.60 SER 238 -0.01 SER 510

GLY 673 0.62 THR 239 -0.01 SER 510

GLY 673 0.67 LEU 240 -0.01 SER 510

GLY 673 0.67 ALA 241 -0.02 SER 510

GLY 673 0.63 GLY 242 -0.02 SER 510

GLY 673 0.62 THR 243 -0.02 SER 510

GLY 673 0.67 ARG 244 -0.03 SER 510

GLY 673 0.66 LYS 245 -0.03 SER 510

GLY 673 0.70 ASP 246 -0.02 SER 510

GLY 673 0.73 VAL 247 -0.02 SER 510

GLY 673 0.77 GLU 248 -0.02 LEU 428

GLY 673 0.77 VAL 249 -0.02 LEU 428

GLY 673 0.81 THR 250 -0.02 LEU 428

ILE 671 0.80 LYS 251 -0.01 LEU 428

GLY 673 0.80 GLU 252 -0.01 LEU 428

GLY 673 0.77 GLU 253 -0.01 LEU 428

GLY 673 0.72 PHE 254 -0.01 LEU 428

GLY 673 0.72 VAL 255 -0.01 LEU 428

GLY 673 0.72 LEU 256 -0.01 PRO 533

GLY 673 0.67 ALA 257 -0.01 SER 510

GLY 673 0.64 ALA 258 -0.01 SER 510

GLY 673 0.64 GLN 259 -0.01 SER 510

GLY 673 0.60 LYS 260 -0.01 SER 510

SER 668 0.57 PHE 261 -0.01 SER 510

SER 668 0.57 GLY 262 -0.01 ASP 423

SER 668 0.59 GLN 263 -0.01 ASP 423

SER 668 0.65 VAL 264 -0.01 LEU 428

SER 668 0.69 THR 265 -0.01 LEU 428

SER 668 0.74 PRO 266 -0.01 LEU 428

SER 668 0.79 MET 267 -0.01 LEU 428

SER 668 0.77 GLU 268 -0.01 LEU 428

SER 668 0.77 VAL 269 -0.01 LEU 428

SER 668 0.84 ASP 270 -0.01 LEU 428

SER 668 0.87 ILE 271 -0.01 PRO 427

SER 668 0.82 LEU 272 -0.01 PRO 427

SER 668 0.85 PHE 273 -0.01 PRO 427

SER 668 0.93 GLN 274 -0.01 PRO 427

SER 668 0.92 LEU 275 -0.01 PRO 427

SER 668 0.87 ALA 276 -0.02 PRO 427

SER 668 0.92 ASP 277 -0.02 PRO 427

SER 668 1.00 LEU 278 -0.02 PRO 427

SER 668 0.94 TYR 279 -0.02 PRO 427

SER 668 0.91 GLU 280 -0.02 PRO 427

ILE 671 0.96 PRO 281 -0.02 PRO 427

ILE 671 0.92 ARG 282 -0.02 LEU 428

ILE 671 0.90 GLY 283 -0.02 LEU 428

ILE 671 0.84 ARG 284 -0.02 LEU 428

ILE 671 0.77 MET 285 -0.02 LEU 428

ILE 671 0.73 THR 286 -0.02 LEU 428

SER 668 0.67 LEU 287 -0.02 SER 425

SER 668 0.70 ALA 288 -0.02 SER 425

SER 668 0.76 ASP 289 -0.02 SER 425

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ILE 181 1.24 SER 668 -0.42 LYS 29

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THR 211 1.05 ILE 671 -0.51 ASN 30

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SER 668 0.44 ARG 191 -0.02 ASP 423

GLY 673 0.43 PRO 192 -0.03 ASP 423

GLY 673 0.47 HIS 193 -0.03 ASP 423

GLY 673 0.44 VAL 194 -0.02 ASP 423

GLY 673 0.40 LEU 195 -0.03 ASP 423

GLY 673 0.41 THR 196 -0.04 ASP 423

GLY 673 0.38 PRO 197 -0.04 ASP 423

GLY 673 0.35 PHE 198 -0.04 PRO 427

GLY 673 0.34 VAL 199 -0.04 PRO 427

GLY 673 0.34 GLU 200 -0.04 PRO 427

GLY 673 0.31 GLU 201 -0.04 PRO 427

SER 668 0.28 CYS 202 -0.04 LEU 428

SER 666 0.30 LEU 203 -0.03 LEU 428

SER 666 0.28 VAL 204 -0.03 LEU 428

SER 666 0.27 ALA 205 -0.04 LEU 428

SER 666 0.29 ALA 206 -0.04 LEU 428

SER 666 0.30 ALA 207 -0.03 LEU 428

SER 666 0.27 GLY 208 -0.03 LEU 428

SER 666 0.26 GLY 209 -0.04 LEU 428

SER 666 0.26 THR 210 -0.03 LEU 428

SER 666 0.25 THR 211 -0.06 GLY 674

SER 666 0.26 SER 212 -0.05 GLY 674

SER 666 0.27 HIS 213 -0.03 ALA 429

SER 666 0.29 GLN 214 -0.03 LEU 428

SER 666 0.32 VAL 215 -0.03 LEU 428

SER 666 0.34 SER 216 -0.02 LEU 428

SER 666 0.38 PHE 217 -0.02 LEU 428

SER 666 0.38 SER 218 -0.02 LEU 428

SER 666 0.36 TYR 219 -0.03 LEU 428

SER 666 0.36 PHE 220 -0.02 LEU 428

SER 666 0.40 ASN 221 -0.02 LEU 428

SER 666 0.38 GLY 222 -0.02 LEU 428

SER 668 0.36 PHE 223 -0.03 LEU 428

SER 668 0.42 ASN 224 -0.02 LEU 428

SER 668 0.44 SER 225 -0.02 LEU 428

SER 668 0.41 LEU 226 -0.02 LEU 428

SER 668 0.43 LEU 227 -0.02 LEU 428

SER 668 0.48 ASN 228 -0.02 LEU 428

SER 668 0.48 ASN 229 -0.02 LEU 428

SER 668 0.44 MET 230 -0.02 LEU 428

SER 668 0.48 GLU 231 -0.02 SER 510

SER 668 0.47 LEU 232 -0.02 SER 510

SER 668 0.41 ILE 233 -0.02 SER 510

GLY 673 0.42 ARG 234 -0.02 SER 510

SER 668 0.44 LYS 235 -0.02 SER 510

SER 668 0.40 ILE 236 -0.02 SER 510

GLY 673 0.37 TYR 237 -0.03 SER 510

GLY 673 0.41 SER 238 -0.02 SER 510

GLY 673 0.40 THR 239 -0.02 SER 510

GLY 673 0.35 LEU 240 -0.02 SER 510

GLY 673 0.36 ALA 241 -0.03 SER 510

GLY 673 0.40 GLY 242 -0.02 SER 510

GLY 673 0.42 THR 243 -0.02 SER 510

GLY 673 0.38 ARG 244 -0.03 SER 510

GLY 673 0.39 LYS 245 -0.05 SER 510

GLY 673 0.35 ASP 246 -0.07 SER 510

GLY 673 0.32 VAL 247 -0.05 SER 510

GLY 673 0.28 GLU 248 -0.04 SER 510

GLY 673 0.27 VAL 249 -0.03 SER 510

SER 666 0.25 THR 250 -0.03 PRO 533

SER 666 0.27 LYS 251 -0.03 PRO 533

SER 666 0.27 GLU 252 -0.03 PRO 533

SER 666 0.27 GLU 253 -0.03 PRO 533

SER 668 0.30 PHE 254 -0.02 SER 510

SER 666 0.31 VAL 255 -0.02 PRO 533

SER 666 0.30 LEU 256 -0.02 PRO 88

SER 668 0.34 ALA 257 -0.02 SER 510

SER 668 0.37 ALA 258 -0.02 SER 510

SER 668 0.37 GLN 259 -0.02 SER 510

SER 668 0.42 LYS 260 -0.01 SER 510

SER 668 0.46 PHE 261 -0.01 SER 510

SER 668 0.47 GLY 262 -0.01 LEU 428

SER 668 0.48 GLN 263 -0.01 LEU 428

SER 668 0.41 VAL 264 -0.02 LEU 428

SER 666 0.38 THR 265 -0.02 LEU 428

SER 666 0.35 PRO 266 -0.02 LEU 428

SER 666 0.35 MET 267 -0.02 LEU 428

SER 666 0.35 GLU 268 -0.02 LEU 428

SER 666 0.33 VAL 269 -0.03 LEU 428

SER 666 0.31 ASP 270 -0.03 LEU 428

SER 666 0.32 ILE 271 -0.03 LEU 428

SER 668 0.31 LEU 272 -0.03 LEU 428

SER 666 0.29 PHE 273 -0.03 LEU 428

SER 666 0.28 GLN 274 -0.04 LEU 428

SER 666 0.29 LEU 275 -0.04 LEU 428

GLY 673 0.28 ALA 276 -0.04 LEU 428

SER 666 0.26 ASP 277 -0.04 LEU 428

SER 666 0.26 LEU 278 -0.05 LEU 428

GLY 673 0.27 TYR 279 -0.05 LEU 428

GLY 673 0.24 GLU 280 -0.05 LEU 428

SER 666 0.23 PRO 281 -0.05 LEU 428

SER 666 0.23 ARG 282 -0.05 LEU 428

SER 666 0.24 GLY 283 -0.04 LEU 428

SER 666 0.25 ARG 284 -0.04 PRO 533

GLY 673 0.28 MET 285 -0.04 SER 510

GLY 673 0.32 THR 286 -0.04 SER 510

GLY 673 0.37 LEU 287 -0.04 SER 510

GLY 673 0.37 ALA 288 -0.05 HIS 506

GLY 673 0.34 ASP 289 -0.04 LEU 428

GLY 673 0.37 ILE 290 -0.03 LEU 428

GLY 673 0.41 GLU 291 -0.03 SER 425

GLY 673 0.38 ARG 292 -0.04 SER 425

GLY 673 0.37 ILE 293 -0.03 LEU 428

GLY 673 0.42 ALA 294 -0.03 SER 425

GLY 673 0.45 PRO 295 -0.03 ASP 423

GLY 673 0.49 LEU 296 -0.03 ASP 423

GLY 673 0.53 GLU 297 -0.02 ASP 423

GLY 673 0.56 GLU 298 -0.01 ASP 423

GLY 673 0.56 GLY 299 -0.02 ASP 423

GLY 673 0.57 THR 300 -0.02 ASP 423

GLY 673 0.62 LEU 301 -0.01 ASP 423

GLY 673 0.66 PRO 302 -0.01 ASP 423

GLY 673 0.68 PHE 303 -0.01 LYS 576

GLY 673 0.63 ASN 304 -0.01 PRO 623

GLY 673 0.62 LEU 305 -0.01 ASP 423

GLY 673 0.66 ALA 306 -0.01 LYS 576

GLY 673 0.65 GLU 307 -0.01 LYS 576

GLY 673 0.61 ALA 308 -0.01 ASP 423

GLY 673 0.62 GLN 309 -0.01 LYS 576

GLY 673 0.65 ARG 310 -0.01 LYS 576

GLY 673 0.62 GLN 311 -0.01 PRO 197

GLY 673 0.59 LYS 312 -0.01 ASN 628

GLY 673 0.62 ALA 313 -0.01 PRO 630

GLY 673 0.63 SER 314 -0.02 GLY 612

GLY 673 0.59 GLY 315 -0.02 GLY 613

GLY 673 0.59 ASP 316 -0.02 ASN 628

GLY 673 0.63 SER 317 -0.01 PRO 197

GLY 673 0.65 ALA 318 -0.01 GLU 201

GLY 673 0.67 ARG 319 -0.01 GLY 315

GLY 673 0.70 PRO 320 -0.01 GLY 315

GLY 673 0.69 VAL 321 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.73 LEU 322 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.72 LEU 323 -0.01 GLY 315

GLY 673 0.68 GLN 324 -0.01 GLY 315

GLY 673 0.70 VAL 325 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.73 ALA 326 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.70 GLU 327 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.68 SER 328 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.71 ALA 329 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.72 TYR 330 -0.01 ALA 329

GLY 673 0.68 ARG 331 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.68 PHE 332 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.71 GLY 333 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.69 LEU 334 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.66 GLY 335 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.68 SER 336 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.69 VAL 337 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.65 ALA 338 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.63 GLY 339 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.66 ALA 340 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.65 VAL 341 -0.01 GLU 280

GLY 673 0.61 GLY 342 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.61 ALA 343 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.63 THR 344 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.61 ALA 345 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.58 VAL 346 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.59 TYR 347 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.57 PRO 348 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.54 ILE 349 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.55 ASP 350 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.56 LEU 351 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.53 VAL 352 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.51 LYS 353 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.53 THR 354 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.52 ARG 355 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.49 MET 356 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.49 GLN 357 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.50 ASN 358 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.48 GLN 359 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.46 ARG 360 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.44 SER 361 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.44 THR 362 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.41 GLY 363 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.41 SER 364 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.43 PHE 365 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.42 VAL 366 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.45 GLY 367 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.46 GLU 368 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.46 LEU 369 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.49 MET 370 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.48 TYR 371 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.45 LYS 372 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.45 ASN 373 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.48 SER 374 -0.03 ARG 282

GLY 673 0.48 PHE 375 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.48 ASP 376 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.51 CYS 377 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.53 PHE 378 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.52 LYS 379 -0.03 GLY 386

GLY 673 0.53 LYS 380 -0.02 GLY 386

GLY 673 0.56 VAL 381 -0.02 GLY 386

GLY 673 0.57 LEU 382 -0.03 GLY 386

GLY 673 0.56 ARG 383 -0.04 GLY 386

GLY 673 0.58 TYR 384 -0.03 GLY 386

GLY 673 0.60 GLU 385 -0.03 GLY 386

GLY 673 0.61 GLY 386 -0.04 ARG 383

GLY 673 0.62 PHE 387 -0.04 ARG 383

GLY 673 0.65 PHE 388 -0.03 ARG 383

GLY 673 0.62 GLY 389 -0.03 GLY 386

GLY 673 0.60 LEU 390 -0.02 GLY 386

GLY 673 0.63 TYR 391 -0.02 GLY 386

GLY 673 0.64 ARG 392 -0.02 GLY 386

GLY 673 0.64 GLY 393 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.65 LEU 394 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.68 LEU 395 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.66 PRO 396 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.64 GLN 397 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.66 LEU 398 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.68 LEU 399 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.64 GLY 400 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.63 VAL 401 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.66 ALA 402 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.66 PRO 403 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.62 GLU 404 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.61 LYS 405 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.64 ALA 406 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.62 ILE 407 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.59 LYS 408 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.60 LEU 409 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.62 THR 410 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.60 VAL 411 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.57 ASN 412 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.59 ASP 413 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.60 PHE 414 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.56 VAL 415 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.55 ARG 416 -0.03 TYR 279

GLY 673 0.57 ASP 417 -0.02 TYR 279

GLY 673 0.56 LYS 418 -0.03 TYR 279

GLY 673 0.52 PHE 419 -0.03 TYR 279

GLY 673 0.52 MET 420 -0.03 PHE 198

GLY 673 0.49 HIS 421 -0.04 PRO 197

GLY 673 0.51 LYS 422 -0.03 PRO 197

GLY 673 0.48 ASP 423 -0.04 PRO 197

GLY 673 0.51 GLY 424 -0.03 PRO 197

GLY 673 0.47 SER 425 -0.04 ARG 292

GLY 673 0.48 VAL 426 -0.04 TYR 279

GLY 673 0.44 PRO 427 -0.05 TYR 279

GLY 673 0.43 LEU 428 -0.05 GLU 280

GLY 673 0.43 ALA 429 -0.05 GLU 280

GLY 673 0.47 ALA 430 -0.04 GLU 280

GLY 673 0.48 GLU 431 -0.04 GLU 280

GLY 673 0.46 ILE 432 -0.04 GLU 280

GLY 673 0.48 LEU 433 -0.04 GLU 280

GLY 673 0.52 VAL 434 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.51 GLY 435 -0.04 GLU 280

GLY 673 0.50 GLY 436 -0.04 GLU 280

GLY 673 0.53 CYS 437 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.55 ALA 438 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.54 GLY 439 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.54 GLY 440 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.57 SER 441 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.58 GLN 442 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.56 VAL 443 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.58 ILE 444 -0.03 GLU 280

GLY 673 0.61 PHE 445 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.60 THR 446 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.58 ASN 447 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.60 PRO 448 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.62 LEU 449 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.59 GLU 450 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.58 ILE 451 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.61 VAL 452 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.60 LYS 453 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.57 ILE 454 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.58 ARG 455 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.61 LEU 456 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.59 GLN 457 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.57 VAL 458 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.59 ALA 459 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.60 GLY 460 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.57 GLU 461 -0.02 ARG 282

GLY 673 0.57 ILE 462 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.59 THR 463 -0.02 GLU 280

PRO 675 0.60 THR 464 -0.02 GLU 280

PRO 675 0.61 GLY 465 -0.02 GLU 280

PRO 675 0.63 PRO 466 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.64 ARG 467 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.63 VAL 468 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.66 SER 469 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.65 ALA 470 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.67 LEU 471 -0.02 GLU 280

GLY 673 0.65 SER 472 -0.02 GLU 280

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GLY 673 0.22 PRO 675 -0.03 ASN 30

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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