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***  g393s  ***

CA distance fluctuations for 2401190754511809012

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
GLY 673 0.46 MET 1 -0.03 MET 1
GLY 673 0.42 ALA 2 -0.02 MET 1
GLY 673 0.38 ALA 3 -0.02 MET 1
GLY 673 0.37 ALA 4 -0.02 ALA 288
GLY 673 0.32 LYS 5 -0.02 LYS 576
GLY 673 0.29 VAL 6 -0.03 PRO 533
GLY 673 0.25 ALA 7 -0.03 LYS 576
PRO 675 0.22 LEU 8 -0.04 PRO 533
PRO 675 0.21 THR 9 -0.04 PRO 575
PRO 675 0.22 LYS 10 -0.05 THR 667
PRO 675 0.22 ARG 11 -0.08 THR 667
PRO 675 0.22 ALA 12 -0.11 THR 667
PRO 675 0.22 ASP 13 -0.15 LYS 669
PRO 675 0.22 PRO 14 -0.20 LYS 669
PRO 675 0.22 ALA 15 -0.22 LYS 669
PRO 675 0.21 GLU 16 -0.19 LYS 669
PRO 675 0.21 LEU 17 -0.21 LYS 669
PRO 675 0.21 ARG 18 -0.26 LYS 669
PRO 675 0.20 THR 19 -0.27 LYS 669
PRO 675 0.19 ILE 20 -0.24 LYS 669
PRO 675 0.19 PHE 21 -0.28 LYS 669
PRO 675 0.19 LEU 22 -0.34 LYS 669
PRO 675 0.18 LYS 23 -0.32 LYS 669
PRO 675 0.17 TYR 24 -0.32 LYS 669
PRO 675 0.18 ALA 25 -0.38 LYS 669
PRO 675 0.17 SER 26 -0.46 LYS 669
PRO 675 0.18 ILE 27 -0.51 LYS 669
PRO 675 0.19 GLU 28 -0.52 LYS 669
PRO 675 0.20 LYS 29 -0.54 LYS 669
PRO 675 0.21 ASN 30 -0.53 LYS 669
PRO 675 0.21 GLY 31 -0.50 LYS 669
PRO 675 0.21 GLU 32 -0.45 LYS 669
PRO 675 0.20 PHE 33 -0.43 LYS 669
PRO 675 0.19 PHE 34 -0.42 LYS 669
PRO 675 0.18 MET 35 -0.38 LYS 669
PRO 675 0.17 SER 36 -0.41 LYS 669
PRO 675 0.17 PRO 37 -0.34 LYS 669
PRO 675 0.16 ASN 38 -0.35 THR 667
PRO 675 0.17 ASP 39 -0.33 LYS 669
PRO 675 0.17 PHE 40 -0.26 LYS 669
PRO 675 0.16 VAL 41 -0.21 THR 667
PRO 675 0.15 THR 42 -0.26 THR 667
PRO 675 0.16 ARG 43 -0.28 THR 667
PRO 675 0.17 TYR 44 -0.22 THR 667
PRO 675 0.16 LEU 45 -0.16 THR 667
PRO 675 0.15 ASN 46 -0.17 THR 667
SER 666 0.21 ILE 47 -0.09 THR 667
SER 666 0.20 PHE 48 -0.11 THR 667
SER 666 0.13 GLY 49 -0.13 THR 667
PRO 675 0.12 GLU 50 -0.19 THR 667
SER 666 0.13 SER 51 -0.17 THR 667
SER 666 0.13 GLN 52 -0.27 THR 667
SER 666 0.22 PRO 53 -0.21 THR 667
SER 666 0.30 ASN 54 -0.19 THR 667
SER 666 0.22 PRO 55 -0.29 THR 667
SER 666 0.29 LYS 56 -0.23 LYS 669
SER 666 0.31 THR 57 -0.14 LYS 669
SER 666 0.22 VAL 58 -0.22 LYS 669
SER 666 0.20 GLU 59 -0.27 LYS 669
SER 666 0.26 LEU 60 -0.18 LYS 669
SER 666 0.24 LEU 61 -0.15 LYS 669
SER 666 0.18 SER 62 -0.23 LYS 669
SER 666 0.20 GLY 63 -0.23 LYS 669
SER 666 0.21 VAL 64 -0.16 LYS 669
PRO 675 0.20 VAL 65 -0.21 LYS 669
PRO 675 0.20 ASP 66 -0.28 LYS 669
PRO 675 0.22 GLN 67 -0.26 LYS 669
PRO 675 0.22 THR 68 -0.32 LYS 669
PRO 675 0.21 LYS 69 -0.34 LYS 669
PRO 675 0.20 ASP 70 -0.42 LYS 669
PRO 675 0.19 GLY 71 -0.42 LYS 669
PRO 675 0.19 LEU 72 -0.41 LYS 669
PRO 675 0.20 ILE 73 -0.34 LYS 669
PRO 675 0.21 SER 74 -0.35 LYS 669
PRO 675 0.21 PHE 75 -0.31 LYS 669
PRO 675 0.23 GLN 76 -0.28 LYS 669
PRO 675 0.22 GLU 77 -0.26 LYS 669
PRO 675 0.21 PHE 78 -0.23 LYS 669
PRO 675 0.22 VAL 79 -0.20 LYS 669
PRO 675 0.23 ALA 80 -0.18 LYS 669
PRO 675 0.22 PHE 81 -0.15 LYS 669
PRO 675 0.21 GLU 82 -0.12 LYS 669
PRO 675 0.23 SER 83 -0.11 LYS 669
PRO 675 0.22 VAL 84 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.21 LEU 85 -0.05 THR 667
PRO 675 0.22 CYS 86 -0.05 PRO 575
PRO 675 0.23 ALA 87 -0.05 PRO 575
PRO 675 0.22 PRO 88 -0.05 PRO 533
SER 666 0.23 ASP 89 -0.05 PRO 533
SER 666 0.23 ALA 90 -0.04 PRO 575
SER 666 0.26 LEU 91 -0.04 LEU 428
SER 666 0.26 PHE 92 -0.05 LEU 428
SER 666 0.24 MET 93 -0.05 LEU 428
SER 666 0.24 VAL 94 -0.04 LEU 428
SER 666 0.28 ALA 95 -0.04 LEU 428
SER 666 0.26 PHE 96 -0.05 LEU 428
SER 666 0.23 GLN 97 -0.11 LYS 669
SER 666 0.26 LEU 98 -0.10 LYS 669
SER 666 0.27 PHE 99 -0.09 LYS 669
SER 666 0.23 ASP 100 -0.15 LYS 669
SER 666 0.21 LYS 101 -0.22 LYS 669
PRO 675 0.22 ALA 102 -0.26 LYS 669
PRO 675 0.23 GLY 103 -0.23 LYS 669
PRO 675 0.25 LYS 104 -0.21 LYS 669
PRO 675 0.25 GLY 105 -0.15 LYS 669
PRO 675 0.24 GLU 106 -0.13 LYS 669
SER 666 0.24 VAL 107 -0.10 LYS 669
SER 666 0.24 THR 108 -0.12 LYS 669
SER 666 0.27 PHE 109 -0.08 GLY 674
SER 666 0.26 GLU 110 -0.14 ALA 670
SER 666 0.27 ASP 111 -0.13 LYS 669
SER 666 0.31 VAL 112 -0.05 LEU 428
SER 666 0.34 LYS 113 -0.05 GLY 674
SER 666 0.32 GLN 114 -0.11 LYS 669
SER 666 0.34 VAL 115 -0.06 LYS 669
SER 666 0.40 PHE 116 -0.05 ASP 423
SER 666 0.43 GLY 117 -0.05 ASP 423
SER 666 0.45 GLN 118 -0.05 ASP 423
SER 666 0.50 THR 119 -0.05 ASP 423
SER 666 0.62 THR 120 -0.06 ASP 423
SER 666 0.58 ILE 121 -0.06 ASP 423
SER 666 0.55 HIS 122 -0.05 ASP 423
SER 666 0.64 GLN 123 -0.06 ASP 423
SER 666 0.70 HIS 124 -0.06 ALA 429
SER 666 0.58 ILE 125 -0.06 ALA 429
SER 666 0.52 PRO 126 -0.05 ALA 429
SER 666 0.45 PHE 127 -0.05 ASP 423
SER 666 0.40 ASN 128 -0.04 ALA 429
SER 666 0.35 TRP 129 -0.04 LEU 428
SER 666 0.32 ASP 130 -0.05 LEU 428
SER 666 0.33 SER 131 -0.05 LEU 428
SER 666 0.30 GLU 132 -0.05 LEU 428
SER 666 0.32 PHE 133 -0.05 LEU 428
SER 666 0.31 VAL 134 -0.05 LEU 428
SER 666 0.28 GLN 135 -0.06 LEU 428
SER 666 0.27 LEU 136 -0.06 LEU 428
SER 666 0.27 HIS 137 -0.06 LEU 428
SER 666 0.26 PHE 138 -0.06 LEU 428
SER 666 0.24 GLY 139 -0.06 ALA 429
SER 666 0.24 LYS 140 -0.06 GLY 674
SER 666 0.22 GLU 141 -0.12 GLY 674
SER 666 0.24 ARG 142 -0.10 GLY 674
PRO 675 0.22 LYS 143 -0.14 GLY 674
PRO 675 0.24 ARG 144 -0.10 GLY 674
PRO 675 0.24 HIS 145 -0.09 GLY 674
SER 666 0.24 LEU 146 -0.06 LEU 428
PRO 675 0.25 THR 147 -0.07 LEU 428
PRO 675 0.24 TYR 148 -0.06 LEU 428
PRO 675 0.25 ALA 149 -0.07 LEU 428
SER 666 0.25 GLU 150 -0.07 LEU 428
SER 666 0.27 PHE 151 -0.06 LEU 428
SER 666 0.28 THR 152 -0.06 LEU 428
SER 666 0.29 GLN 153 -0.06 LEU 428
SER 666 0.30 PHE 154 -0.05 LEU 428
SER 666 0.33 LEU 155 -0.05 LEU 428
SER 668 0.34 LEU 156 -0.04 LEU 428
SER 668 0.34 GLU 157 -0.05 LEU 428
SER 666 0.37 ILE 158 -0.04 ASP 423
SER 668 0.41 GLN 159 -0.05 ASP 423
SER 668 0.44 LEU 160 -0.05 ASP 423
SER 668 0.41 GLU 161 -0.04 ASP 423
SER 668 0.44 HIS 162 -0.05 ASP 423
SER 668 0.53 ALA 163 -0.05 ASP 423
SER 668 0.50 LYS 164 -0.05 LEU 428
SER 668 0.47 GLN 165 -0.05 LEU 428
SER 668 0.56 ALA 166 -0.06 ALA 429
SER 668 0.61 PHE 167 -0.06 LEU 428
SER 668 0.54 VAL 168 -0.06 ALA 429
SER 668 0.56 GLN 169 -0.06 ALA 429
SER 668 0.67 ARG 170 -0.06 ALA 429
SER 668 0.64 ASP 171 -0.06 ALA 429
SER 668 0.62 ASN 172 -0.06 ALA 429
SER 668 0.61 ALA 173 -0.06 ALA 429
SER 668 0.56 ARG 174 -0.06 ALA 429
SER 668 0.60 THR 175 -0.06 ALA 429
SER 668 0.60 GLY 176 -0.06 LEU 428
SER 668 0.68 ARG 177 -0.07 LEU 428
SER 668 0.75 VAL 178 -0.07 ALA 429
SER 668 0.86 THR 179 -0.08 ALA 429
SER 668 0.90 ALA 180 -0.08 LEU 428
SER 668 0.98 ILE 181 -0.09 ALA 429
SER 668 0.86 ASP 182 -0.08 ALA 429
SER 668 0.81 PHE 183 -0.08 LEU 428
SER 668 0.87 ARG 184 -0.08 LEU 428
SER 668 0.85 ASP 185 -0.08 ALA 429
SER 668 0.72 ILE 186 -0.07 LEU 428
SER 668 0.71 MET 187 -0.07 ASP 423
SER 668 0.75 VAL 188 -0.08 ASP 423
SER 668 0.67 THR 189 -0.08 ASP 423
SER 668 0.57 ILE 190 -0.07 ASP 423
SER 668 0.58 ARG 191 -0.07 ASP 423
SER 668 0.62 PRO 192 -0.09 ASP 423
SER 668 0.54 HIS 193 -0.08 ASP 423
SER 668 0.57 VAL 194 -0.07 ASP 423
SER 668 0.66 LEU 195 -0.09 ASP 423
SER 668 0.67 THR 196 -0.11 ASP 423
SER 668 0.75 PRO 197 -0.13 ASP 423
SER 668 0.77 PHE 198 -0.12 LEU 428
SER 668 0.76 VAL 199 -0.10 LEU 428
SER 668 0.82 GLU 200 -0.10 LEU 428
SER 668 0.91 GLU 201 -0.12 LEU 428
SER 668 0.87 CYS 202 -0.11 LEU 428
SER 668 0.86 LEU 203 -0.10 LEU 428
SER 668 0.94 VAL 204 -0.10 LEU 428
SER 668 0.91 ALA 205 -0.10 LEU 428
ILE 671 0.83 ALA 206 -0.09 LEU 428
SER 668 0.82 ALA 207 -0.09 LEU 428
ILE 671 0.89 GLY 208 -0.09 LEU 428
ILE 671 0.93 GLY 209 -0.09 LEU 428
ILE 671 0.90 THR 210 -0.08 LEU 428
ILE 671 0.95 THR 211 -0.08 LEU 428
ALA 670 0.90 SER 212 -0.08 ALA 429
ALA 670 0.89 HIS 213 -0.08 ALA 429
SER 668 0.81 GLN 214 -0.08 LEU 428
SER 668 0.75 VAL 215 -0.07 LEU 428
SER 668 0.67 SER 216 -0.07 LEU 428
SER 668 0.61 PHE 217 -0.06 LEU 428
SER 668 0.59 SER 218 -0.06 LEU 428
SER 668 0.65 TYR 219 -0.06 LEU 428
SER 668 0.64 PHE 220 -0.06 LEU 428
SER 668 0.57 ASN 221 -0.06 LEU 428
SER 668 0.58 GLY 222 -0.06 LEU 428
SER 668 0.63 PHE 223 -0.07 LEU 428
SER 668 0.58 ASN 224 -0.06 LEU 428
SER 668 0.53 SER 225 -0.05 LEU 428
GLY 673 0.56 LEU 226 -0.05 LEU 428
SER 668 0.57 LEU 227 -0.06 LEU 428
SER 668 0.50 ASN 228 -0.05 LEU 428
GLY 673 0.51 ASN 229 -0.04 LEU 428
GLY 673 0.55 MET 230 -0.05 HIS 506
GLY 673 0.52 GLU 231 -0.03 SER 510
GLY 673 0.53 LEU 232 -0.03 SER 510
GLY 673 0.59 ILE 233 -0.05 SER 510
GLY 673 0.59 ARG 234 -0.05 SER 510
GLY 673 0.56 LYS 235 -0.02 SER 510
GLY 673 0.61 ILE 236 -0.03 SER 510
GLY 673 0.65 TYR 237 -0.05 SER 510
GLY 673 0.62 SER 238 -0.03 SER 510
GLY 673 0.62 THR 239 -0.02 MET 1
GLY 673 0.67 LEU 240 -0.02 SER 510
GLY 673 0.68 ALA 241 -0.03 SER 510
GLY 673 0.64 GLY 242 -0.02 MET 1
GLY 673 0.64 THR 243 -0.02 MET 1
GLY 673 0.69 ARG 244 -0.05 SER 522
GLY 673 0.69 LYS 245 -0.09 PHE 511
GLY 673 0.74 ASP 246 -0.16 SER 510
GLY 673 0.75 VAL 247 -0.10 SER 510
GLY 673 0.80 GLU 248 -0.10 SER 510
GLY 673 0.78 VAL 249 -0.08 SER 510
GLY 673 0.81 THR 250 -0.07 PRO 533
GLY 673 0.79 LYS 251 -0.06 PRO 533
GLY 673 0.78 GLU 252 -0.05 PRO 533
GLY 673 0.75 GLU 253 -0.05 PRO 533
GLY 673 0.71 PHE 254 -0.05 SER 510
GLY 673 0.70 VAL 255 -0.04 SER 510
GLY 673 0.69 LEU 256 -0.03 SER 510
GLY 673 0.65 ALA 257 -0.03 SER 510
GLY 673 0.62 ALA 258 -0.03 SER 510
GLY 673 0.61 GLN 259 -0.03 LEU 428
GLY 673 0.57 LYS 260 -0.02 ASP 423
GLY 673 0.55 PHE 261 -0.03 ASP 423
GLY 673 0.53 GLY 262 -0.04 ASP 423
GLY 673 0.52 GLN 263 -0.04 ASP 423
GLY 673 0.57 VAL 264 -0.04 LEU 428
GLY 673 0.61 THR 265 -0.04 LEU 428
GLY 673 0.67 PRO 266 -0.05 LEU 428
GLY 673 0.67 MET 267 -0.06 LEU 428
GLY 673 0.64 GLU 268 -0.06 LEU 428
GLY 673 0.69 VAL 269 -0.06 LEU 428
GLY 673 0.74 ASP 270 -0.07 LEU 428
ILE 671 0.72 ILE 271 -0.07 LEU 428
GLY 673 0.70 LEU 272 -0.07 LEU 428
GLY 673 0.77 PHE 273 -0.08 HIS 506
ILE 671 0.81 GLN 274 -0.09 LEU 428
ILE 671 0.79 LEU 275 -0.10 LEU 428
ILE 671 0.79 ALA 276 -0.10 LEU 428
ILE 671 0.87 ASP 277 -0.11 LEU 428
ILE 671 0.90 LEU 278 -0.12 LEU 428
ILE 671 0.88 TYR 279 -0.14 LEU 428
ILE 671 0.91 GLU 280 -0.13 LEU 428
GLY 673 0.93 PRO 281 -0.11 LEU 428
GLY 673 0.92 ARG 282 -0.11 PRO 533
GLY 673 0.89 GLY 283 -0.09 PRO 533
GLY 673 0.84 ARG 284 -0.09 SER 510
GLY 673 0.78 MET 285 -0.10 SER 510
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