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***  p448s  ***

CA distance fluctuations for 2401191953361906063

---  normal mode 10  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
GLY 673 0.54 MET 1 -0.07 PRO 520
GLY 673 0.49 ALA 2 -0.08 LEU 602
GLY 673 0.45 ALA 3 -0.08 TRP 606
GLY 673 0.43 ALA 4 -0.07 TRP 606
GLY 673 0.38 LYS 5 -0.08 TRP 606
GLY 673 0.35 VAL 6 -0.07 PRO 675
GLY 673 0.31 ALA 7 -0.07 PRO 675
SER 668 0.26 LEU 8 -0.08 PRO 675
SER 668 0.23 THR 9 -0.07 PRO 675
SER 666 0.20 LYS 10 -0.08 PRO 675
SER 666 0.19 ARG 11 -0.11 THR 667
SER 666 0.16 ALA 12 -0.15 THR 667
SER 666 0.13 ASP 13 -0.18 THR 667
SER 666 0.12 PRO 14 -0.21 THR 667
SER 666 0.09 ALA 15 -0.25 THR 667
SER 666 0.10 GLU 16 -0.24 THR 667
SER 666 0.12 LEU 17 -0.24 THR 667
SER 666 0.09 ARG 18 -0.29 LYS 669
SER 666 0.06 THR 19 -0.31 THR 667
SER 666 0.08 ILE 20 -0.30 THR 667
SER 666 0.08 PHE 21 -0.33 THR 667
SER 666 0.04 LEU 22 -0.38 THR 667
SER 666 0.03 LYS 23 -0.39 THR 667
SER 666 0.05 TYR 24 -0.40 THR 667
SER 666 0.04 ALA 25 -0.43 THR 667
LYS 422 0.02 SER 26 -0.52 THR 667
LYS 422 0.01 ILE 27 -0.55 LYS 669
LYS 422 0.01 GLU 28 -0.57 LYS 669
LYS 422 0.01 LYS 29 -0.59 LYS 669
LEU 660 0.01 ASN 30 -0.60 LYS 669
LEU 660 0.01 GLY 31 -0.56 LYS 669
SER 666 0.03 GLU 32 -0.50 LYS 669
SER 666 0.03 PHE 33 -0.48 LYS 669
SER 666 0.06 PHE 34 -0.44 LYS 669
SER 666 0.08 MET 35 -0.40 THR 667
SER 666 0.08 SER 36 -0.44 THR 667
SER 666 0.14 PRO 37 -0.37 THR 667
SER 666 0.10 ASN 38 -0.42 THR 667
SER 666 0.08 ASP 39 -0.41 THR 667
SER 666 0.15 PHE 40 -0.31 THR 667
SER 666 0.20 VAL 41 -0.26 THR 667
SER 666 0.15 THR 42 -0.32 THR 667
SER 666 0.09 ARG 43 -0.36 THR 667
SER 666 0.13 TYR 44 -0.29 THR 667
SER 666 0.20 LEU 45 -0.20 THR 667
SER 666 0.18 ASN 46 -0.22 THR 667
SER 666 0.27 ILE 47 -0.12 THR 667
SER 666 0.26 PHE 48 -0.15 THR 667
SER 666 0.17 GLY 49 -0.20 THR 667
SER 666 0.10 GLU 50 -0.28 THR 667
SER 666 0.17 SER 51 -0.24 THR 667
SER 666 0.16 GLN 52 -0.34 THR 667
SER 666 0.28 PRO 53 -0.25 THR 667
SER 666 0.38 ASN 54 -0.20 THR 667
SER 666 0.28 PRO 55 -0.30 THR 667
SER 666 0.37 LYS 56 -0.18 THR 667
SER 666 0.41 THR 57 -0.12 THR 667
SER 666 0.29 VAL 58 -0.23 THR 667
SER 666 0.27 GLU 59 -0.25 THR 667
SER 666 0.35 LEU 60 -0.14 LYS 669
SER 666 0.33 LEU 61 -0.13 THR 667
SER 666 0.25 SER 62 -0.22 THR 667
SER 666 0.27 GLY 63 -0.20 LYS 669
SER 666 0.29 VAL 64 -0.13 LYS 669
SER 666 0.23 VAL 65 -0.19 LYS 669
SER 666 0.20 ASP 66 -0.26 LYS 669
SER 666 0.21 GLN 67 -0.24 LYS 669
SER 666 0.17 THR 68 -0.31 LYS 669
SER 666 0.19 LYS 69 -0.32 LYS 669
SER 666 0.13 ASP 70 -0.41 LYS 669
SER 666 0.13 GLY 71 -0.40 LYS 669
SER 666 0.11 LEU 72 -0.41 LYS 669
SER 666 0.13 ILE 73 -0.34 LYS 669
SER 666 0.11 SER 74 -0.36 LYS 669
SER 666 0.11 PHE 75 -0.32 LYS 669
SER 666 0.14 GLN 76 -0.29 LYS 669
SER 666 0.17 GLU 77 -0.25 LYS 669
SER 666 0.16 PHE 78 -0.24 THR 667
SER 666 0.16 VAL 79 -0.20 LYS 669
SER 666 0.19 ALA 80 -0.17 LYS 669
SER 666 0.22 PHE 81 -0.14 THR 667
SER 666 0.21 GLU 82 -0.13 THR 667
SER 666 0.22 SER 83 -0.10 THR 667
SER 666 0.25 VAL 84 -0.08 PRO 675
SER 666 0.26 LEU 85 -0.08 PRO 675
SER 666 0.24 CYS 86 -0.08 PRO 675
SER 666 0.26 ALA 87 -0.08 PRO 675
SER 666 0.29 PRO 88 -0.08 PRO 675
SER 666 0.32 ASP 89 -0.08 PRO 675
SER 666 0.31 ALA 90 -0.08 PRO 675
SER 666 0.36 LEU 91 -0.08 PRO 675
SER 666 0.36 PHE 92 -0.08 PRO 675
SER 666 0.32 MET 93 -0.08 PRO 675
SER 666 0.34 VAL 94 -0.08 PRO 675
SER 666 0.39 ALA 95 -0.08 PRO 675
SER 666 0.36 PHE 96 -0.08 PRO 675
SER 666 0.32 GLN 97 -0.08 PRO 675
SER 666 0.36 LEU 98 -0.08 PRO 675
SER 666 0.38 PHE 99 -0.08 PRO 675
SER 666 0.32 ASP 100 -0.09 LYS 669
SER 666 0.29 LYS 101 -0.17 LYS 669
SER 666 0.25 ALA 102 -0.22 LYS 669
SER 666 0.24 GLY 103 -0.19 LYS 669
SER 666 0.24 LYS 104 -0.17 LYS 669
SER 666 0.27 GLY 105 -0.10 LYS 669
SER 666 0.29 GLU 106 -0.10 PRO 675
SER 666 0.33 VAL 107 -0.09 PRO 675
SER 666 0.34 THR 108 -0.09 PRO 675
SER 666 0.38 PHE 109 -0.09 PRO 675
SER 666 0.37 GLU 110 -0.08 PRO 675
SER 666 0.37 ASP 111 -0.08 PRO 675
SER 666 0.44 VAL 112 -0.08 PRO 675
SER 666 0.47 LYS 113 -0.07 PRO 675
SER 666 0.44 GLN 114 -0.07 PRO 675
SER 666 0.47 VAL 115 -0.07 PRO 675
SER 666 0.55 PHE 116 -0.07 PRO 675
SER 666 0.59 GLY 117 -0.07 PRO 675
SER 666 0.61 GLN 118 -0.06 PRO 675
SER 666 0.68 THR 119 -0.06 PRO 675
SER 666 0.84 THR 120 -0.06 PRO 675
SER 666 0.80 ILE 121 -0.05 PRO 675
SER 666 0.76 HIS 122 -0.06 PRO 675
SER 666 0.89 GLN 123 -0.05 PRO 675
SER 666 0.97 HIS 124 -0.05 PRO 675
SER 666 0.81 ILE 125 -0.05 PRO 675
SER 666 0.72 PRO 126 -0.05 PRO 675
SER 666 0.62 PHE 127 -0.06 PRO 675
SER 666 0.55 ASN 128 -0.06 PRO 675
SER 666 0.49 TRP 129 -0.07 PRO 675
SER 666 0.45 ASP 130 -0.07 PRO 675
SER 666 0.46 SER 131 -0.07 PRO 675
SER 666 0.42 GLU 132 -0.07 PRO 675
SER 666 0.44 PHE 133 -0.07 PRO 675
SER 666 0.43 VAL 134 -0.08 PRO 675
SER 666 0.39 GLN 135 -0.09 PRO 675
SER 666 0.38 LEU 136 -0.09 PRO 675
SER 666 0.38 HIS 137 -0.09 PRO 675
SER 666 0.36 PHE 138 -0.09 PRO 675
SER 666 0.34 GLY 139 -0.10 PRO 675
SER 666 0.34 LYS 140 -0.09 PRO 675
SER 666 0.31 GLU 141 -0.10 PRO 675
SER 666 0.34 ARG 142 -0.09 PRO 675
SER 666 0.30 LYS 143 -0.10 PRO 675
SER 666 0.31 ARG 144 -0.11 PRO 675
SER 666 0.31 HIS 145 -0.10 PRO 675
SER 666 0.34 LEU 146 -0.10 PRO 675
SER 666 0.31 THR 147 -0.10 PRO 675
SER 666 0.32 TYR 148 -0.10 PRO 675
SER 666 0.33 ALA 149 -0.10 PRO 675
SER 666 0.35 GLU 150 -0.10 PRO 675
SER 666 0.37 PHE 151 -0.09 PRO 675
SER 666 0.38 THR 152 -0.08 PRO 675
SER 666 0.40 GLN 153 -0.08 PRO 675
SER 666 0.42 PHE 154 -0.08 PRO 675
SER 666 0.45 LEU 155 -0.08 PRO 675
SER 668 0.49 LEU 156 -0.07 PRO 675
SER 668 0.50 GLU 157 -0.07 PRO 675
SER 666 0.51 ILE 158 -0.07 PRO 675
SER 668 0.57 GLN 159 -0.06 PRO 675
SER 668 0.63 LEU 160 -0.06 PRO 675
SER 668 0.58 GLU 161 -0.06 PRO 675
SER 668 0.61 HIS 162 -0.06 PRO 675
SER 668 0.73 ALA 163 -0.05 PRO 675
SER 668 0.71 LYS 164 -0.05 PRO 675
SER 668 0.67 GLN 165 -0.05 PRO 675
SER 668 0.76 ALA 166 -0.05 PRO 675
SER 668 0.84 PHE 167 -0.04 PRO 675
SER 668 0.76 VAL 168 -0.04 PRO 675
SER 668 0.76 GLN 169 -0.04 PRO 675
SER 668 0.91 ARG 170 -0.04 PRO 675
SER 668 0.89 ASP 171 -0.03 PRO 675
SER 668 0.85 ASN 172 -0.03 PRO 675
SER 668 0.86 ALA 173 -0.03 PRO 675
SER 668 0.79 ARG 174 -0.03 PRO 675
SER 668 0.85 THR 175 -0.02 PRO 675
SER 668 0.86 GLY 176 -0.03 PRO 675
SER 668 0.97 ARG 177 -0.03 PRO 675
SER 668 1.05 VAL 178 -0.03 PRO 675
SER 668 1.19 THR 179 -0.03 PRO 675
SER 668 1.25 ALA 180 -0.03 PRO 675
SER 668 1.32 ILE 181 -0.03 PRO 675
SER 668 1.15 ASP 182 -0.04 PRO 675
SER 668 1.10 PHE 183 -0.04 PRO 675
SER 668 1.15 ARG 184 -0.04 PRO 675
SER 668 1.08 ASP 185 -0.04 PRO 675
SER 668 0.94 ILE 186 -0.04 PRO 675
SER 668 0.94 MET 187 -0.05 PRO 675
SER 668 0.95 VAL 188 -0.05 PRO 675
SER 668 0.84 THR 189 -0.05 PRO 675
SER 668 0.75 ILE 190 -0.05 PRO 675
SER 668 0.76 ARG 191 -0.05 PRO 675
SER 668 0.80 PRO 192 -0.05 PRO 675
SER 668 0.71 HIS 193 -0.05 PRO 675
SER 668 0.76 VAL 194 -0.05 PRO 675
SER 668 0.87 LEU 195 -0.05 PRO 675
SER 668 0.87 THR 196 -0.05 PRO 675
SER 668 0.95 PRO 197 -0.04 PRO 675
SER 668 1.00 PHE 198 -0.04 PRO 675
SER 668 1.01 VAL 199 -0.04 PRO 675
SER 668 1.06 GLU 200 -0.04 PRO 675
SER 668 1.18 GLU 201 -0.04 PRO 675
SER 668 1.17 CYS 202 -0.03 PRO 675
SER 668 1.16 LEU 203 -0.04 PRO 675
SER 668 1.29 VAL 204 -0.03 PRO 675
SER 668 1.27 ALA 205 -0.03 PRO 675
SER 668 1.15 ALA 206 -0.03 PRO 675
SER 668 1.15 ALA 207 -0.03 PRO 675
SER 668 1.25 GLY 208 -0.03 PRO 675
SER 668 1.20 GLY 209 -0.02 PRO 675
SER 668 1.15 THR 210 -0.02 PRO 675
SER 668 1.18 THR 211 -0.02 PRO 675
SER 668 1.18 SER 212 -0.02 PRO 675
SER 668 1.26 HIS 213 -0.02 PRO 675
SER 668 1.14 GLN 214 -0.02 PRO 675
SER 668 1.06 VAL 215 -0.03 PRO 675
SER 668 0.96 SER 216 -0.03 PRO 675
SER 668 0.87 PHE 217 -0.04 PRO 675
SER 668 0.85 SER 218 -0.04 PRO 675
SER 668 0.92 TYR 219 -0.04 PRO 675
SER 668 0.91 PHE 220 -0.04 PRO 675
SER 668 0.81 ASN 221 -0.05 PRO 675
SER 668 0.83 GLY 222 -0.04 PRO 675
SER 668 0.89 PHE 223 -0.04 PRO 675
SER 668 0.81 ASN 224 -0.05 PRO 675
SER 668 0.75 SER 225 -0.05 PRO 675
SER 668 0.79 LEU 226 -0.05 PRO 675
SER 668 0.79 LEU 227 -0.05 PRO 675
SER 668 0.70 ASN 228 -0.06 PRO 675
SER 668 0.69 ASN 229 -0.06 PRO 675
SER 668 0.72 MET 230 -0.05 PRO 675
SER 668 0.65 GLU 231 -0.06 PRO 675
SER 668 0.65 LEU 232 -0.06 PRO 675
SER 668 0.71 ILE 233 -0.05 PRO 675
SER 668 0.68 ARG 234 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.64 LYS 235 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.69 ILE 236 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.72 TYR 237 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.69 SER 238 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.71 THR 239 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.77 LEU 240 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.77 ALA 241 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.73 GLY 242 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.72 THR 243 -0.05 GLY 521
GLY 673 0.77 ARG 244 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.76 LYS 245 -0.04 PRO 675
ILE 671 0.79 ASP 246 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.83 VAL 247 -0.04 PRO 675
ILE 671 0.88 GLU 248 -0.03 PRO 675
ILE 671 0.86 VAL 249 -0.03 PRO 675
ILE 671 0.91 THR 250 -0.03 PRO 675
ILE 671 0.90 LYS 251 -0.03 PRO 675
ILE 671 0.89 GLU 252 -0.03 PRO 675
GLY 673 0.86 GLU 253 -0.03 PRO 675
ILE 671 0.81 PHE 254 -0.04 PRO 675
ILE 671 0.80 VAL 255 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.80 LEU 256 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.76 ALA 257 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.72 ALA 258 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.72 GLN 259 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.68 LYS 260 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.64 PHE 261 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.63 GLY 262 -0.05 PRO 675
SER 668 0.65 GLN 263 -0.05 PRO 675
SER 668 0.71 VAL 264 -0.05 PRO 675
SER 668 0.75 THR 265 -0.04 PRO 675
ILE 671 0.80 PRO 266 -0.03 PRO 675
SER 668 0.85 MET 267 -0.03 PRO 675
SER 668 0.83 GLU 268 -0.04 PRO 675
SER 668 0.83 VAL 269 -0.04 PRO 675
SER 668 0.90 ASP 270 -0.03 PRO 675
SER 668 0.94 ILE 271 -0.03 PRO 675
SER 668 0.90 LEU 272 -0.04 PRO 675
SER 668 0.92 PHE 273 -0.03 PRO 675
SER 668 1.00 GLN 274 -0.03 PRO 675
SER 668 1.01 LEU 275 -0.03 PRO 675
SER 668 0.95 ALA 276 -0.03 PRO 675
SER 668 1.00 ASP 277 -0.03 PRO 675
SER 668 1.08 LEU 278 -0.03 PRO 675
SER 668 1.03 TYR 279 -0.03 PRO 675
ILE 671 1.01 GLU 280 -0.03 PRO 675
ILE 671 1.07 PRO 281 -0.03 PRO 675
ILE 671 1.04 ARG 282 -0.03 PRO 675
ILE 671 1.02 GLY 283 -0.03 PRO 675
ILE 671 0.95 ARG 284 -0.03 PRO 675
ILE 671 0.88 MET 285 -0.03 PRO 675
ILE 671 0.83 THR 286 -0.04 PRO 675
ILE 671 0.76 LEU 287 -0.04 PRO 675
SER 668 0.78 ALA 288 -0.04 PRO 675
SER 668 0.85 ASP 289 -0.04 PRO 675
SER 668 0.80 ILE 290 -0.04 PRO 675
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PRO 675 0.56 GLY 555 -0.10 ARG 383
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GLY 673 0.68 GLU 573 -0.09 GLY 386
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GLY 673 0.72 PRO 575 -0.08 GLY 386
GLY 673 0.74 LYS 576 -0.09 GLY 386
GLY 673 0.69 ALA 577 -0.09 GLY 386
GLY 673 0.68 LEU 578 -0.09 PHE 387
GLY 673 0.71 TRP 579 -0.09 PHE 387
GLY 673 0.69 LYS 580 -0.10 PHE 387
GLY 673 0.68 GLY 581 -0.11 PHE 387
GLY 673 0.71 ALA 582 -0.09 PHE 387
GLY 673 0.72 GLY 583 -0.10 PHE 387
GLY 673 0.68 ALA 584 -0.11 PHE 387
GLY 673 0.66 ARG 585 -0.09 PHE 387
GLY 673 0.70 VAL 586 -0.08 PHE 387
GLY 673 0.69 PHE 587 -0.09 PHE 387
GLY 673 0.64 ARG 588 -0.09 PHE 387
GLY 673 0.63 SER 589 -0.08 PHE 387
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GLY 673 0.40 PHE 607 -0.07 LYS 5
GLY 673 0.39 TYR 608 -0.07 LYS 5
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SER 668 0.55 PRO 623 -0.05 PRO 675
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SER 668 0.58 SER 625 -0.05 PRO 675
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SER 668 0.21 PRO 632 -0.09 THR 667
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SER 668 0.52 LYS 653 -0.06 PRO 675
SER 666 0.50 PHE 654 -0.07 PRO 675
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SER 666 0.57 LEU 656 -0.06 PRO 675
SER 666 0.63 TYR 657 -0.06 PRO 675
SER 666 0.60 LEU 658 -0.06 PRO 675
SER 666 0.61 PRO 659 -0.05 PRO 675
SER 666 0.48 LEU 660 -0.05 PRO 675
SER 666 0.47 PHE 661 -0.09 ASN 54
SER 666 0.51 LYS 662 -0.20 ASN 54
SER 666 0.77 PRO 663 -0.12 PRO 55
SER 666 0.37 SER 664 -0.12 ASN 38
SER 666 0.27 VAL 665 -0.13 ILE 27
HIS 124 0.97 SER 666 -0.01 GLU 28
ILE 181 0.89 THR 667 -0.53 ILE 27
ILE 181 1.32 SER 668 -0.35 LYS 29
THR 211 1.14 LYS 669 -0.60 ASN 30
THR 211 1.18 ALA 670 -0.54 ASN 30
THR 211 1.11 ILE 671 -0.43 ASN 30
THR 211 0.95 GLY 672 -0.46 ASN 30
ALA 15 1.04 GLY 673 -0.31 ASN 30
GLY 31 0.85 GLY 674 -0.36 ASN 30
ALA 15 0.90 PRO 675 -0.25 ASN 30
GLY 673 0.68 MET 1 -0.06 GLY 521
GLY 673 0.74 ALA 2 -0.05 GLY 521
GLY 673 0.77 ALA 3 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.77 ALA 4 -0.04 PRO 675
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GLY 673 0.89 THR 9 -0.02 PRO 675
GLY 673 0.95 LYS 10 -0.02 LYS 379
GLY 673 0.97 ARG 11 -0.02 LYS 379
GLY 673 0.97 ALA 12 -0.02 LYS 379
GLY 673 1.02 ASP 13 -0.02 LYS 379
GLY 673 1.04 PRO 14 -0.02 ARG 383
GLY 673 1.04 ALA 15 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.99 GLU 16 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.97 LEU 17 -0.02 ARG 383
GLY 673 1.00 ARG 18 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.97 THR 19 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.93 ILE 20 -0.02 ARG 383
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GLY 673 0.94 LEU 22 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.90 LYS 23 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.87 TYR 24 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.90 ALA 25 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.87 SER 26 -0.02 ARG 383
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GLY 673 0.93 GLU 28 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.95 LYS 29 -0.01 PHE 387
GLY 673 1.00 ASN 30 -0.01 PHE 387
GLY 673 1.02 GLY 31 -0.01 ARG 383
GLY 673 1.01 GLU 32 -0.01 ARG 383
GLY 673 0.96 PHE 33 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.93 PHE 34 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.88 MET 35 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.84 SER 36 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.80 PRO 37 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.77 ASN 38 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.81 ASP 39 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.82 PHE 40 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.77 VAL 41 -0.02 PHE 387
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GLY 673 0.78 ARG 43 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.81 TYR 44 -0.02 ARG 383
GLY 673 0.78 LEU 45 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.74 ASN 46 -0.03 PHE 387
GLY 673 0.71 ILE 47 -0.03 PHE 387
GLY 673 0.67 PHE 48 -0.03 PHE 387
GLY 673 0.68 GLY 49 -0.03 PHE 387
GLY 673 0.65 GLU 50 -0.03 PHE 387
GLY 673 0.63 SER 51 -0.03 PHE 387
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GLY 673 0.65 PRO 53 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.63 ASN 54 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.67 PRO 55 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.66 LYS 56 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.67 THR 57 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.72 VAL 58 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.73 GLU 59 -0.02 PHE 387
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GLY 673 0.75 LEU 61 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.79 SER 62 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.80 GLY 63 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.81 VAL 64 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.87 VAL 65 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.88 ASP 66 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.90 GLN 67 -0.01 PHE 387
GLY 673 0.92 THR 68 -0.01 PHE 387
GLY 673 0.86 LYS 69 -0.01 PHE 387
GLY 673 0.87 ASP 70 -0.01 PHE 387
GLY 673 0.84 GLY 71 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.88 LEU 72 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.90 ILE 73 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.96 SER 74 -0.01 PHE 387
GLY 673 0.99 PHE 75 -0.02 PHE 387
GLY 673 1.02 GLN 76 -0.01 PHE 387
GLY 673 0.96 GLU 77 -0.01 PHE 387
GLY 673 0.94 PHE 78 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.98 VAL 79 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.97 ALA 80 -0.01 PHE 387
GLY 673 0.91 PHE 81 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.92 GLU 82 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.95 SER 83 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.90 VAL 84 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.87 LEU 85 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.90 CYS 86 -0.02 PRO 675
GLY 673 0.89 ALA 87 -0.02 PRO 675
GLY 673 0.85 PRO 88 -0.03 PRO 675
GLY 673 0.82 ASP 89 -0.03 PRO 675
GLY 673 0.82 ALA 90 -0.03 PRO 675
GLY 673 0.76 LEU 91 -0.03 PRO 675
GLY 673 0.76 PHE 92 -0.03 PRO 675
GLY 673 0.82 MET 93 -0.02 PRO 675
GLY 673 0.80 VAL 94 -0.02 PRO 675
GLY 673 0.74 ALA 95 -0.02 PRO 675
ILE 671 0.78 PHE 96 -0.02 PRO 675
GLY 673 0.81 GLN 97 -0.02 PHE 387
GLY 673 0.75 LEU 98 -0.02 PHE 387
ILE 671 0.73 PHE 99 -0.02 PHE 387
ILE 671 0.79 ASP 100 -0.01 PHE 387
GLY 673 0.78 LYS 101 -0.01 PHE 387
ALA 670 0.83 ALA 102 -0.01 PHE 387
ILE 671 0.87 GLY 103 -0.01 PHE 387
ALA 670 0.92 LYS 104 -0.01 PHE 387
ILE 671 0.91 GLY 105 -0.01 PHE 387
ALA 670 0.88 GLU 106 -0.01 SER 666
ALA 670 0.80 VAL 107 -0.01 PRO 675
ALA 670 0.77 THR 108 -0.01 SER 666
ALA 670 0.70 PHE 109 -0.02 PRO 675
ALA 670 0.69 GLU 110 -0.01 SER 666
ALA 670 0.71 ASP 111 -0.01 SER 666
ALA 670 0.66 VAL 112 -0.02 PRO 675
ALA 670 0.61 LYS 113 -0.02 PRO 675
ALA 670 0.62 GLN 114 -0.02 SER 666
GLY 673 0.64 VAL 115 -0.02 PRO 675
GLY 673 0.59 PHE 116 -0.03 PRO 675
GLY 673 0.56 GLY 117 -0.03 PRO 675
GLY 673 0.58 GLN 118 -0.03 PRO 675
GLY 673 0.57 THR 119 -0.04 PRO 675
GLY 673 0.52 THR 120 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.50 ILE 121 -0.06 PRO 675
GLY 673 0.49 HIS 122 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.48 GLN 123 -0.06 PRO 675
GLY 673 0.43 HIS 124 -0.08 PRO 675
SER 668 0.43 ILE 125 -0.08 PRO 675
SER 668 0.45 PRO 126 -0.06 PRO 675
SER 668 0.50 PHE 127 -0.06 PRO 675
SER 668 0.50 ASN 128 -0.05 PRO 675
SER 668 0.55 TRP 129 -0.04 PRO 675
SER 668 0.54 ASP 130 -0.04 PRO 675
SER 668 0.55 SER 131 -0.05 PRO 675
SER 668 0.60 GLU 132 -0.05 PRO 675
SER 668 0.64 PHE 133 -0.05 PRO 675
SER 668 0.65 VAL 134 -0.04 PRO 675
SER 668 0.69 GLN 135 -0.03 PRO 675
SER 668 0.75 LEU 136 -0.04 PRO 675
SER 668 0.77 HIS 137 -0.03 PRO 675
SER 668 0.76 PHE 138 -0.03 PRO 675
SER 668 0.77 GLY 139 -0.03 PRO 675
SER 668 0.70 LYS 140 -0.03 PRO 675
LYS 669 0.70 GLU 141 -0.02 PRO 675
ALA 670 0.71 ARG 142 -0.02 PRO 675
ALA 670 0.79 LYS 143 -0.01 PRO 675
ALA 670 0.82 ARG 144 -0.02 PRO 675
ALA 670 0.84 HIS 145 -0.01 PRO 675
ALA 670 0.82 LEU 146 -0.02 PRO 675
ALA 670 0.88 THR 147 -0.02 PRO 675
ILE 671 0.86 TYR 148 -0.02 PRO 675
SER 668 0.85 ALA 149 -0.03 PRO 675
SER 668 0.84 GLU 150 -0.03 PRO 675
SER 668 0.77 PHE 151 -0.03 PRO 675
SER 668 0.75 THR 152 -0.03 PRO 675
SER 668 0.76 GLN 153 -0.04 PRO 675
SER 668 0.73 PHE 154 -0.04 PRO 675
SER 668 0.68 LEU 155 -0.04 PRO 675
SER 668 0.66 LEU 156 -0.05 PRO 675
SER 668 0.65 GLU 157 -0.05 PRO 675
SER 668 0.62 ILE 158 -0.05 PRO 675
SER 668 0.57 GLN 159 -0.06 PRO 675
SER 668 0.56 LEU 160 -0.07 PRO 675
SER 668 0.56 GLU 161 -0.06 PRO 675
SER 668 0.52 HIS 162 -0.07 PRO 675
SER 668 0.48 ALA 163 -0.08 PRO 675
SER 668 0.47 LYS 164 -0.08 PRO 675
SER 668 0.45 GLN 165 -0.08 PRO 675
SER 668 0.42 ALA 166 -0.09 PRO 675
SER 668 0.38 PHE 167 -0.10 PRO 675
SER 668 0.37 VAL 168 -0.09 PRO 675
SER 668 0.36 GLN 169 -0.09 PRO 675
SER 668 0.33 ARG 170 -0.11 PRO 675
SER 666 0.31 ASP 171 -0.11 PRO 675
SER 666 0.29 ASN 172 -0.12 PRO 675
SER 666 0.29 ALA 173 -0.12 PRO 675
SER 666 0.32 ARG 174 -0.10 PRO 675
SER 666 0.31 THR 175 -0.11 PRO 675
SER 666 0.34 GLY 176 -0.10 PRO 675
SER 666 0.31 ARG 177 -0.12 PRO 675
SER 666 0.30 VAL 178 -0.12 PRO 675
SER 666 0.28 THR 179 -0.14 PRO 675
SER 668 0.28 ALA 180 -0.13 PRO 675
SER 668 0.29 ILE 181 -0.14 PRO 675
SER 668 0.31 ASP 182 -0.13 PRO 675
SER 668 0.34 PHE 183 -0.12 PRO 675
SER 668 0.35 ARG 184 -0.12 PRO 675
GLY 673 0.36 ASP 185 -0.11 PRO 675
SER 668 0.40 ILE 186 -0.10 PRO 675
SER 668 0.41 MET 187 -0.10 PRO 675
GLY 673 0.43 VAL 188 -0.10 PRO 675
GLY 673 0.44 THR 189 -0.09 PRO 675
SER 668 0.47 ILE 190 -0.08 PRO 675
GLY 673 0.48 ARG 191 -0.08 PRO 675
GLY 673 0.49 PRO 192 -0.08 PRO 675
GLY 673 0.54 HIS 193 -0.07 PRO 675
GLY 673 0.51 VAL 194 -0.08 PRO 675
GLY 673 0.47 LEU 195 -0.09 PRO 675
GLY 673 0.48 THR 196 -0.09 PRO 675
GLY 673 0.45 PRO 197 -0.09 PRO 675
GLY 673 0.42 PHE 198 -0.10 PRO 675
GLY 673 0.41 VAL 199 -0.10 PRO 675
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GLY 673 0.37 GLU 201 -0.12 PRO 675
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GLY 673 0.71 GLN 309 -0.03 PHE 387
GLY 673 0.75 ARG 310 -0.04 PHE 387
GLY 673 0.72 GLN 311 -0.04 PHE 387
GLY 673 0.69 LYS 312 -0.04 PHE 387
GLY 673 0.72 ALA 313 -0.04 ARG 383
GLY 673 0.74 SER 314 -0.04 ARG 383
GLY 673 0.70 GLY 315 -0.04 ARG 383
GLY 673 0.70 ASP 316 -0.04 ARG 383
GLY 673 0.75 SER 317 -0.04 ARG 383
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PRO 675 0.57 GLN 359 -0.12 ARG 383
PRO 675 0.56 ARG 360 -0.11 ARG 383
PRO 675 0.53 SER 361 -0.11 GLY 386
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PRO 675 0.50 SER 364 -0.10 THR 464
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PRO 675 0.55 GLU 368 -0.13 TYR 384
PRO 675 0.54 LEU 369 -0.13 GLY 386
PRO 675 0.57 MET 370 -0.14 ARG 383
PRO 675 0.55 TYR 371 -0.15 GLY 386
PRO 675 0.52 LYS 372 -0.15 GLY 386
PRO 675 0.52 ASN 373 -0.15 GLY 386
PRO 675 0.54 SER 374 -0.16 GLY 386
PRO 675 0.54 PHE 375 -0.18 PHE 387
PRO 675 0.54 ASP 376 -0.18 GLY 386
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PRO 675 0.59 LYS 380 -0.20 ARG 383
PRO 675 0.62 VAL 381 -0.20 ARG 383
PRO 675 0.62 LEU 382 -0.23 ARG 383
PRO 675 0.61 ARG 383 -0.25 ARG 383
PRO 675 0.64 TYR 384 -0.21 ARG 383
PRO 675 0.66 GLU 385 -0.20 ARG 383
PRO 675 0.66 GLY 386 -0.23 ARG 383
PRO 675 0.66 PHE 387 -0.22 ARG 383
PRO 675 0.69 PHE 388 -0.18 LYS 379
PRO 675 0.68 GLY 389 -0.18 ARG 383
PRO 675 0.66 LEU 390 -0.17 ARG 383
GLY 673 0.69 TYR 391 -0.15 ARG 383
PRO 675 0.70 ARG 392 -0.15 ARG 383
PRO 675 0.71 GLY 393 -0.13 ARG 383
GLY 673 0.72 LEU 394 -0.12 LYS 379
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GLY 673 0.72 GLN 397 -0.11 ARG 383
GLY 673 0.75 LEU 398 -0.10 LYS 379
GLY 673 0.77 LEU 399 -0.09 LYS 379
GLY 673 0.74 GLY 400 -0.09 ARG 383
GLY 673 0.72 VAL 401 -0.09 ARG 383
GLY 673 0.75 ALA 402 -0.09 LYS 379
GLY 673 0.76 PRO 403 -0.08 LYS 379
GLY 673 0.72 GLU 404 -0.08 ARG 383
GLY 673 0.71 LYS 405 -0.08 ARG 383
GLY 673 0.74 ALA 406 -0.07 LYS 379
GLY 673 0.73 ILE 407 -0.07 ARG 383
GLY 673 0.69 LYS 408 -0.07 ARG 383
GLY 673 0.70 LEU 409 -0.07 PHE 387
GLY 673 0.73 THR 410 -0.06 ARG 383
GLY 673 0.70 VAL 411 -0.06 ARG 383
GLY 673 0.67 ASN 412 -0.06 PHE 387
GLY 673 0.69 ASP 413 -0.06 PHE 387
GLY 673 0.70 PHE 414 -0.06 ARG 383
GLY 673 0.67 VAL 415 -0.06 ARG 383
GLY 673 0.65 ARG 416 -0.06 PHE 387
GLY 673 0.68 ASP 417 -0.05 PHE 387
GLY 673 0.67 LYS 418 -0.05 ARG 383
GLY 673 0.63 PHE 419 -0.05 PHE 387
GLY 673 0.63 MET 420 -0.05 PHE 387
GLY 673 0.60 HIS 421 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.61 LYS 422 -0.05 PRO 675
GLY 673 0.58 ASP 423 -0.06 PRO 675
GLY 673 0.61 GLY 424 -0.06 PRO 675
GLY 673 0.57 SER 425 -0.06 PRO 675
GLY 673 0.58 VAL 426 -0.06 PRO 675
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GLY 673 0.55 ALA 429 -0.06 PHE 387
GLY 673 0.59 ALA 430 -0.06 PHE 387
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GLY 673 0.57 ILE 432 -0.07 PHE 387
GLY 673 0.60 LEU 433 -0.06 PHE 387
GLY 673 0.63 ALA 434 -0.06 PHE 387
GLY 673 0.62 GLY 435 -0.07 PHE 387
GLY 673 0.61 GLY 436 -0.07 PHE 387
GLY 673 0.64 CYS 437 -0.07 ARG 383
GLY 673 0.66 ALA 438 -0.07 ARG 383
GLY 673 0.64 GLY 439 -0.08 ARG 383
GLY 673 0.65 GLY 440 -0.07 ARG 383
GLY 673 0.68 SER 441 -0.07 ARG 383
GLY 673 0.69 GLN 442 -0.08 ARG 383
GLY 673 0.67 VAL 443 -0.08 ARG 383
GLY 673 0.70 ILE 444 -0.08 ARG 383
GLY 673 0.72 PHE 445 -0.08 ARG 383
GLY 673 0.69 THR 446 -0.09 ARG 383
PRO 675 0.68 ASN 447 -0.09 ARG 383
PRO 675 0.71 SER 448 -0.09 ARG 383
PRO 675 0.71 LEU 449 -0.10 ARG 383
PRO 675 0.68 GLU 450 -0.10 ARG 383
PRO 675 0.69 ILE 451 -0.10 ARG 383
PRO 675 0.71 VAL 452 -0.11 ARG 383
PRO 675 0.69 LYS 453 -0.12 ARG 383
PRO 675 0.67 ILE 454 -0.12 ARG 383
PRO 675 0.68 ARG 455 -0.12 ARG 383
PRO 675 0.70 LEU 456 -0.13 ARG 383
PRO 675 0.67 GLN 457 -0.14 ARG 383
PRO 675 0.66 VAL 458 -0.13 ARG 383
PRO 675 0.68 ALA 459 -0.13 ARG 383
PRO 675 0.68 GLY 460 -0.15 ARG 383
PRO 675 0.65 GLU 461 -0.15 ARG 383
PRO 675 0.66 ILE 462 -0.14 ARG 383
PRO 675 0.68 THR 463 -0.15 ARG 383
PRO 675 0.69 THR 464 -0.13 ARG 383
PRO 675 0.71 GLY 465 -0.12 ARG 383
PRO 675 0.74 PRO 466 -0.12 ARG 383
PRO 675 0.74 ARG 467 -0.12 ARG 383
PRO 675 0.74 VAL 468 -0.12 ARG 383
PRO 675 0.76 SER 469 -0.11 ARG 383
PRO 675 0.76 ALA 470 -0.11 ARG 383
PRO 675 0.79 LEU 471 -0.10 ARG 383
PRO 675 0.77 SER 472 -0.10 ARG 383
PRO 675 0.75 VAL 473 -0.10 ARG 383
PRO 675 0.76 VAL 474 -0.09 ARG 383
PRO 675 0.78 ARG 475 -0.09 ARG 383
PRO 675 0.75 ASP 476 -0.09 ARG 383
PRO 675 0.73 LEU 477 -0.09 ARG 383
PRO 675 0.76 GLY 478 -0.08 ARG 383
PRO 675 0.75 PHE 479 -0.08 ARG 383
PRO 675 0.72 PHE 480 -0.08 ARG 383
PRO 675 0.71 GLY 481 -0.09 ARG 383
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GLY 673 0.58 LYS 662 -0.03 SER 666
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GLY 673 0.44 THR 667 -0.04 ILE 181
GLY 673 0.39 SER 668 -0.07 ILE 181
GLY 673 0.39 LYS 669 -0.07 ILE 181
GLY 673 0.35 ALA 670 -0.09 ILE 181
GLY 673 0.33 ILE 671 -0.09 ILE 181
GLY 673 0.30 GLY 672 -0.10 ILE 181
GLY 673 0.27 GLY 673 -0.12 ILE 181
GLY 673 0.25 GLY 674 -0.12 HIS 213
GLY 673 0.21 PRO 675 -0.14 HIS 213

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