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***  S225L  ***

CA distance fluctuations for 2401220634152154140

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
SER 519 0.35 MET 1 -0.03 MET 1
LEU 602 0.41 ALA 2 -0.03 ASP 515
TRP 606 0.40 ALA 3 -0.03 MET 1
ARG 605 0.36 ALA 4 -0.02 THR 239
TRP 606 0.42 LYS 5 -0.02 ALA 288
TYR 608 0.31 VAL 6 -0.02 GLU 291
TYR 608 0.34 ALA 7 -0.03 GLU 298
ILE 609 0.28 LEU 8 -0.03 PRO 302
ILE 609 0.26 THR 9 -0.03 PRO 302
ILE 609 0.25 LYS 10 -0.02 PRO 302
ILE 609 0.20 ARG 11 -0.03 LEU 428
PRO 675 0.18 ALA 12 -0.02 ALA 429
PRO 675 0.19 ASP 13 -0.02 ALA 429
PRO 675 0.19 PRO 14 -0.03 ALA 429
PRO 675 0.19 ALA 15 -0.03 GLY 674
PRO 675 0.17 GLU 16 -0.03 GLY 674
PRO 675 0.18 LEU 17 -0.03 GLY 674
PRO 675 0.18 ARG 18 -0.04 GLY 674
PRO 675 0.17 THR 19 -0.04 GLY 674
PRO 675 0.16 ILE 20 -0.03 GLY 674
PRO 675 0.17 PHE 21 -0.04 GLY 674
PRO 675 0.16 LEU 22 -0.06 GLY 674
PRO 675 0.15 LYS 23 -0.05 GLY 674
PRO 675 0.15 TYR 24 -0.05 GLY 674
PRO 675 0.16 ALA 25 -0.07 GLY 674
PRO 675 0.15 SER 26 -0.08 GLY 674
PRO 675 0.16 ILE 27 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.16 GLU 28 -0.10 GLY 674
PRO 675 0.17 LYS 29 -0.10 GLY 674
PRO 675 0.18 ASN 30 -0.10 GLY 674
PRO 675 0.18 GLY 31 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.18 GLU 32 -0.08 GLY 674
PRO 675 0.17 PHE 33 -0.08 GLY 674
PRO 675 0.17 PHE 34 -0.08 GLY 674
PRO 675 0.16 MET 35 -0.07 GLY 674
PRO 675 0.15 SER 36 -0.08 GLY 674
PRO 675 0.14 PRO 37 -0.06 GLY 674
PRO 675 0.13 ASN 38 -0.06 GLY 674
PRO 675 0.14 ASP 39 -0.06 GLY 674
PRO 675 0.15 PHE 40 -0.05 LYS 422
PRO 675 0.14 VAL 41 -0.07 LYS 422
PRO 675 0.13 THR 42 -0.07 LYS 422
PRO 675 0.13 ARG 43 -0.06 LYS 422
PRO 675 0.14 TYR 44 -0.05 LYS 422
PRO 675 0.14 LEU 45 -0.06 LYS 422
PRO 675 0.13 ASN 46 -0.08 LYS 422
PRO 675 0.12 ILE 47 -0.10 LYS 422
PRO 675 0.11 PHE 48 -0.11 LYS 422
PRO 675 0.11 GLY 49 -0.11 ASP 316
PHE 387 0.11 GLU 50 -0.11 ASP 316
PHE 387 0.11 SER 51 -0.11 PHE 419
PRO 675 0.10 GLN 52 -0.10 PHE 419
PRO 675 0.11 PRO 53 -0.10 LYS 422
GLY 673 0.11 ASN 54 -0.09 LYS 422
PRO 675 0.12 PRO 55 -0.08 LYS 422
PRO 675 0.12 LYS 56 -0.08 LYS 422
PRO 675 0.12 THR 57 -0.09 LYS 422
PRO 675 0.13 VAL 58 -0.08 LYS 422
PRO 675 0.14 GLU 59 -0.07 LYS 422
PRO 675 0.14 LEU 60 -0.07 LYS 422
PRO 675 0.14 LEU 61 -0.07 ASP 423
PRO 675 0.15 SER 62 -0.06 ASP 423
PRO 675 0.16 GLY 63 -0.06 ASP 423
PRO 675 0.17 VAL 64 -0.06 ASP 423
PRO 675 0.17 VAL 65 -0.05 ASP 423
PRO 675 0.18 ASP 66 -0.05 GLY 674
PRO 675 0.19 GLN 67 -0.06 ALA 429
PRO 675 0.19 THR 68 -0.07 GLY 674
PRO 675 0.18 LYS 69 -0.07 GLY 674
PRO 675 0.17 ASP 70 -0.09 GLY 674
PRO 675 0.16 GLY 71 -0.08 GLY 674
PRO 675 0.17 LEU 72 -0.08 GLY 674
PRO 675 0.17 ILE 73 -0.06 GLY 674
PRO 675 0.18 SER 74 -0.06 GLY 674
PRO 675 0.18 PHE 75 -0.05 GLY 674
PRO 675 0.20 GLN 76 -0.05 ALA 429
PRO 675 0.19 GLU 77 -0.05 ALA 429
PRO 675 0.18 PHE 78 -0.04 ALA 429
PRO 675 0.19 VAL 79 -0.04 ALA 429
PRO 675 0.20 ALA 80 -0.05 ALA 429
PRO 675 0.18 PHE 81 -0.04 ALA 429
PRO 675 0.18 GLU 82 -0.04 LEU 428
PRO 675 0.19 SER 83 -0.04 LEU 428
PRO 675 0.19 VAL 84 -0.05 LEU 428
PRO 675 0.18 LEU 85 -0.04 ASP 423
ILE 609 0.19 CYS 86 -0.03 LEU 428
PRO 675 0.19 ALA 87 -0.05 LEU 428
PHE 607 0.20 PRO 88 -0.04 LEU 428
PRO 675 0.18 ASP 89 -0.05 LEU 428
PRO 675 0.17 ALA 90 -0.05 ASP 423
PRO 675 0.16 LEU 91 -0.06 ASP 423
PRO 675 0.17 PHE 92 -0.06 ASP 423
PRO 675 0.18 MET 93 -0.06 LEU 428
PRO 675 0.17 VAL 94 -0.06 ASP 423
PRO 675 0.16 ALA 95 -0.07 ASP 423
PRO 675 0.17 PHE 96 -0.06 ASP 423
PRO 675 0.18 GLN 97 -0.06 ASP 423
PRO 675 0.16 LEU 98 -0.07 ASP 423
PRO 675 0.16 PHE 99 -0.07 ASP 423
PRO 675 0.18 ASP 100 -0.06 ALA 429
PRO 675 0.17 LYS 101 -0.06 ASP 423
PRO 675 0.19 ALA 102 -0.07 ALA 429
PRO 675 0.20 GLY 103 -0.07 ALA 429
PRO 675 0.21 LYS 104 -0.08 ALA 429
PRO 675 0.21 GLY 105 -0.08 ALA 429
PRO 675 0.21 GLU 106 -0.08 ALA 429
PRO 675 0.19 VAL 107 -0.07 ALA 429
PRO 675 0.18 THR 108 -0.07 ALA 429
GLY 673 0.16 PHE 109 -0.07 ALA 429
PRO 675 0.15 GLU 110 -0.07 ASP 423
PRO 675 0.16 ASP 111 -0.07 ASP 423
GLY 673 0.15 VAL 112 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.13 LYS 113 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.13 GLN 114 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.13 VAL 115 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.13 PHE 116 -0.09 ASP 423
GLY 673 0.11 GLY 117 -0.09 ASP 423
GLY 673 0.11 GLN 118 -0.10 LYS 422
GLY 673 0.11 THR 119 -0.11 ASP 423
GLY 673 0.10 THR 120 -0.12 LYS 422
GLY 673 0.10 ILE 121 -0.12 ASP 423
GLY 673 0.10 HIS 122 -0.11 ASP 423
GLY 673 0.09 GLN 123 -0.11 LYS 422
GLY 673 0.11 HIS 124 -0.12 ALA 429
GLY 673 0.10 ILE 125 -0.11 ASP 423
GLY 673 0.09 PRO 126 -0.10 ASP 423
GLY 673 0.10 PHE 127 -0.09 ASP 423
GLY 673 0.10 ASN 128 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.12 TRP 129 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.11 ASP 130 -0.07 ASP 423
GLY 673 0.11 SER 131 -0.07 ASP 423
GLY 673 0.13 GLU 132 -0.07 ALA 429
GLY 673 0.14 PHE 133 -0.07 ALA 429
GLY 673 0.14 VAL 134 -0.07 ALA 429
GLY 673 0.15 GLN 135 -0.08 ALA 429
GLY 673 0.17 LEU 136 -0.08 ALA 429
GLY 673 0.18 HIS 137 -0.08 ALA 429
GLY 673 0.18 PHE 138 -0.08 ALA 429
GLY 673 0.18 GLY 139 -0.09 ALA 429
GLY 673 0.17 LYS 140 -0.08 ALA 429
GLY 673 0.17 GLU 141 -0.08 ALA 429
GLY 673 0.17 ARG 142 -0.08 ALA 429
PRO 675 0.19 LYS 143 -0.08 ALA 429
PRO 675 0.20 ARG 144 -0.09 ALA 429
PRO 675 0.20 HIS 145 -0.08 ALA 429
PRO 675 0.20 LEU 146 -0.08 ALA 429
PRO 675 0.21 THR 147 -0.09 ALA 429
PRO 675 0.20 TYR 148 -0.08 LEU 428
PRO 675 0.21 ALA 149 -0.09 LEU 428
GLY 673 0.20 GLU 150 -0.09 LEU 428
GLY 673 0.18 PHE 151 -0.07 LEU 428
GLY 673 0.18 THR 152 -0.07 LEU 428
GLY 673 0.17 GLN 153 -0.07 LEU 428
GLY 673 0.16 PHE 154 -0.07 LEU 428
GLY 673 0.15 LEU 155 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.15 LEU 156 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.14 GLU 157 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.13 ILE 158 -0.08 ASP 423
GLY 673 0.12 GLN 159 -0.10 ASP 423
GLY 673 0.11 LEU 160 -0.09 ASP 423
GLY 673 0.11 GLU 161 -0.09 ASP 423
GLY 673 0.10 HIS 162 -0.10 ASP 423
PRO 675 0.11 ALA 163 -0.11 ASP 423
PRO 675 0.11 LYS 164 -0.09 ASP 423
PRO 675 0.10 GLN 165 -0.09 ALA 429
PRO 675 0.12 ALA 166 -0.11 ALA 429
PRO 675 0.14 PHE 167 -0.11 ALA 429
PRO 675 0.12 VAL 168 -0.10 ALA 429
PRO 675 0.12 GLN 169 -0.11 ALA 429
PRO 675 0.16 ARG 170 -0.12 ALA 429
PRO 675 0.16 ASP 171 -0.11 ALA 429
PRO 675 0.15 ASN 172 -0.11 ALA 429
PRO 675 0.16 ALA 173 -0.11 ALA 429
PRO 675 0.14 ARG 174 -0.10 ALA 429
PRO 675 0.16 THR 175 -0.10 ALA 429
PRO 675 0.15 GLY 176 -0.10 ALA 429
PRO 675 0.18 ARG 177 -0.11 ALA 429
PRO 675 0.19 VAL 178 -0.12 ALA 429
PRO 675 0.22 THR 179 -0.14 ALA 429
PRO 675 0.23 ALA 180 -0.15 ALA 429
PRO 675 0.24 ILE 181 -0.16 ALA 429
PRO 675 0.20 ASP 182 -0.14 ALA 429
PRO 675 0.19 PHE 183 -0.14 ALA 429
PRO 675 0.20 ARG 184 -0.15 ALA 429
PRO 675 0.19 ASP 185 -0.15 ALA 429
PRO 675 0.16 ILE 186 -0.13 ALA 429
PRO 675 0.16 MET 187 -0.14 ASP 423
PRO 675 0.17 VAL 188 -0.16 ASP 423
PRO 675 0.14 THR 189 -0.15 ASP 423
PRO 675 0.12 ILE 190 -0.13 ASP 423
PRO 675 0.13 ARG 191 -0.14 ASP 423
PRO 675 0.14 PRO 192 -0.17 ASP 423
PRO 675 0.12 HIS 193 -0.16 ASP 423
PRO 675 0.13 VAL 194 -0.15 ASP 423
PRO 675 0.16 LEU 195 -0.18 ASP 423
PRO 675 0.17 THR 196 -0.21 ASP 423
PRO 675 0.19 PRO 197 -0.25 ASP 423
PRO 675 0.20 PHE 198 -0.21 SER 425
PRO 675 0.19 VAL 199 -0.18 LEU 428
PRO 675 0.20 GLU 200 -0.19 ASP 423
PRO 675 0.22 GLU 201 -0.21 PRO 427
PRO 675 0.22 CYS 202 -0.19 LEU 428
PRO 675 0.21 LEU 203 -0.17 LEU 428
PRO 675 0.24 VAL 204 -0.17 ALA 429
PRO 675 0.24 ALA 205 -0.18 LEU 428
PRO 675 0.22 ALA 206 -0.16 LEU 428
PRO 675 0.21 ALA 207 -0.15 LEU 428
PRO 675 0.24 GLY 208 -0.15 ALA 429
PRO 675 0.24 GLY 209 -0.16 LEU 428
PRO 675 0.23 THR 210 -0.14 ALA 429
PRO 675 0.25 THR 211 -0.14 ALA 429
PRO 675 0.24 SER 212 -0.14 ALA 429
PRO 675 0.25 HIS 213 -0.15 ALA 429
PRO 675 0.22 GLN 214 -0.13 ALA 429
PRO 675 0.19 VAL 215 -0.13 ALA 429
PRO 675 0.17 SER 216 -0.11 ALA 429
PRO 675 0.15 PHE 217 -0.10 ALA 429
PRO 675 0.15 SER 218 -0.10 ALA 429
PRO 675 0.17 TYR 219 -0.11 LEU 428
PRO 675 0.16 PHE 220 -0.11 LEU 428
PRO 675 0.14 ASN 221 -0.10 LEU 428
PRO 675 0.15 GLY 222 -0.10 LEU 428
PRO 675 0.16 PHE 223 -0.11 LEU 428
PRO 675 0.14 ASN 224 -0.10 ASP 423
PRO 675 0.13 LEU 225 -0.09 LEU 428
PRO 675 0.14 LEU 226 -0.09 LEU 428
PRO 675 0.14 LEU 227 -0.11 ASP 423
PRO 675 0.12 ASN 228 -0.09 ASP 423
TRP 606 0.13 ASN 229 -0.07 ASP 423
TRP 606 0.14 MET 230 -0.08 LEU 428
TRP 606 0.14 GLU 231 -0.05 LEU 428
TRP 606 0.14 LEU 232 -0.04 LEU 428
TRP 606 0.17 ILE 233 -0.06 LEU 428
TRP 606 0.17 ARG 234 -0.05 HIS 506
TRP 606 0.17 LYS 235 -0.02 LEU 428
TRP 606 0.20 ILE 236 -0.03 LEU 428
TRP 606 0.23 TYR 237 -0.05 HIS 506
TRP 606 0.22 SER 238 -0.03 THR 239
TRP 606 0.23 THR 239 -0.03 THR 239
TRP 606 0.29 LEU 240 -0.02 VAL 6
TRP 606 0.31 ALA 241 -0.02 VAL 6
LEU 602 0.32 GLY 242 -0.02 MET 1
PRO 520 0.39 THR 243 -0.02 MET 1
LEU 602 0.34 ARG 244 -0.02 VAL 247
PRO 520 0.30 LYS 245 -0.08 ASP 246
TRP 606 0.26 ASP 246 -0.20 SER 510
TRP 606 0.31 VAL 247 -0.11 SER 510
TRP 606 0.29 GLU 248 -0.12 SER 510
TRP 606 0.29 VAL 249 -0.09 SER 510
TRP 606 0.26 THR 250 -0.08 HIS 506
TRP 606 0.23 LYS 251 -0.08 LEU 428
TRP 606 0.23 GLU 252 -0.06 LEU 428
TRP 606 0.26 GLU 253 -0.05 HIS 506
TRP 606 0.23 PHE 254 -0.06 LEU 428
TRP 606 0.20 VAL 255 -0.06 LEU 428
TRP 606 0.21 LEU 256 -0.04 LEU 428
TRP 606 0.22 ALA 257 -0.03 LEU 428
TRP 606 0.18 ALA 258 -0.04 LEU 428
TRP 606 0.16 GLN 259 -0.04 ASP 423
TRP 606 0.14 LYS 260 -0.04 ASP 423
TRP 606 0.13 PHE 261 -0.05 ASP 423
GLY 673 0.12 GLY 262 -0.07 ASP 423
TRP 606 0.12 GLN 263 -0.06 ASP 423
TRP 606 0.14 VAL 264 -0.06 LEU 428
TRP 606 0.14 THR 265 -0.07 LEU 428
TRP 606 0.16 PRO 266 -0.08 LEU 428
PRO 675 0.16 MET 267 -0.09 LEU 428
PRO 675 0.15 GLU 268 -0.09 LEU 428
TRP 606 0.18 VAL 269 -0.09 LEU 428
PRO 675 0.18 ASP 270 -0.11 LEU 428
PRO 675 0.18 ILE 271 -0.12 LEU 428
PRO 675 0.17 LEU 272 -0.12 LEU 428
TRP 606 0.19 PHE 273 -0.13 LEU 428
PRO 675 0.20 GLN 274 -0.15 LEU 428
PRO 675 0.20 LEU 275 -0.16 LEU 428
PRO 675 0.19 ALA 276 -0.17 LEU 428
PRO 675 0.21 ASP 277 -0.17 LEU 428
PRO 675 0.22 LEU 278 -0.20 LEU 428
PRO 675 0.22 TYR 279 -0.23 LEU 428
PRO 675 0.22 GLU 280 -0.22 LEU 428
PRO 675 0.22 PRO 281 -0.18 LEU 428
TRP 606 0.21 ARG 282 -0.16 CYS 503
TRP 606 0.22 GLY 283 -0.13 LEU 428
TRP 606 0.24 ARG 284 -0.13 HIS 506
TRP 606 0.23 MET 285 -0.13 HIS 506
TRP 606 0.24 THR 286 -0.16 SER 510
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