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***  1xmm_test  ***

CA distance fluctuations for 2402071547251848064

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
ALA 184 0.20 VAL 40 -0.05 GLN 90
TRP 175 0.19 ARG 41 -0.05 ASP 147
SER 172 0.18 LEU 42 -0.07 ASP 147
SER 172 0.19 PRO 43 -0.08 ASP 147
SER 172 0.17 PHE 44 -0.07 ASP 147
SER 172 0.14 SER 45 -0.06 ASP 147
SER 172 0.13 GLY 46 -0.06 ASP 147
SER 172 0.13 PHE 47 -0.06 ASP 147
SER 172 0.10 ARG 48 -0.06 ASP 147
SER 172 0.10 LEU 49 -0.07 ASP 147
ARG 257 0.12 GLN 50 -0.08 ASP 214
ARG 257 0.13 LYS 51 -0.09 ASP 214
SER 172 0.12 VAL 52 -0.08 ASP 214
SER 172 0.16 LEU 53 -0.12 ASP 214
SER 172 0.17 ARG 54 -0.11 ASP 214
SER 272 0.17 GLU 55 -0.09 ASP 147
SER 272 0.18 SER 56 -0.10 ASP 147
LYS 207 0.16 ALA 57 -0.08 ASP 147
LYS 207 0.19 ARG 58 -0.09 ASP 147
LYS 207 0.26 ASP 59 -0.10 ASP 147
LYS 207 0.23 LYS 60 -0.09 ASP 147
LYS 207 0.22 ILE 61 -0.10 ASP 147
SER 172 0.18 ILE 62 -0.09 ASP 147
SER 172 0.19 PHE 63 -0.10 ASP 147
SER 172 0.17 LEU 64 -0.09 ASP 147
SER 172 0.16 HIS 65 -0.11 ASP 214
SER 172 0.14 GLY 66 -0.08 ASP 214
SER 172 0.13 LYS 67 -0.09 ASP 214
SER 172 0.14 VAL 68 -0.08 ASP 214
SER 172 0.12 ASN 69 -0.07 ASP 214
SER 172 0.16 ASP 79 -0.12 GLN 212
SER 172 0.19 ALA 80 -0.11 ASP 214
SER 172 0.21 VAL 81 -0.11 ASP 214
SER 172 0.20 VAL 82 -0.09 ASP 147
SER 172 0.21 ILE 83 -0.10 ASP 147
LYS 207 0.20 LEU 84 -0.10 GLU 85
LYS 207 0.27 GLU 85 -0.10 LEU 84
LYS 207 0.28 LYS 86 -0.06 ARG 145
LYS 207 0.33 THR 87 -0.09 PRO 88
LYS 207 0.34 PRO 88 -0.10 THR 130
ASN 209 0.31 PHE 89 -0.09 PHE 108
ASN 209 0.33 GLN 90 -0.11 PHE 108
GLN 211 0.32 VAL 91 -0.11 PHE 108
GLN 211 0.31 GLU 92 -0.10 PHE 108
GLN 211 0.28 GLN 93 -0.09 GLN 107
GLN 211 0.26 VAL 94 -0.08 PHE 108
GLN 211 0.26 ALA 95 -0.08 PHE 108
GLN 211 0.25 GLN 96 -0.08 GLN 107
GLN 211 0.23 LEU 97 -0.07 GLN 107
GLN 211 0.22 LEU 98 -0.06 PHE 108
GLN 211 0.22 THR 99 -0.06 PHE 108
GLN 211 0.20 GLY 100 -0.06 LYS 183
GLN 211 0.18 SER 101 -0.06 LYS 183
ASN 209 0.19 PRO 102 -0.06 LYS 183
ASN 209 0.17 GLU 103 -0.05 PRO 121
LYS 207 0.16 LEU 104 -0.06 ASP 187
LYS 207 0.14 GLN 105 -0.07 ASP 187
LYS 207 0.13 LEU 106 -0.07 GLN 105
LYS 207 0.12 GLN 107 -0.06 GLN 336
LYS 207 0.11 PHE 108 -0.08 GLU 185
ASP 214 0.11 SER 109 -0.08 LEU 42
ASP 214 0.11 ASN 110 -0.07 PRO 43
ASP 214 0.11 ASP 111 -0.09 PRO 43
ASP 214 0.13 ILE 112 -0.06 TRP 175
ASP 214 0.13 TYR 113 -0.06 TRP 175
ASP 214 0.13 SER 114 -0.05 TRP 175
LYS 207 0.14 THR 115 -0.05 GLN 336
LYS 207 0.15 TYR 116 -0.05 GLN 336
LYS 207 0.16 HIS 117 -0.06 LEU 118
LYS 207 0.18 LEU 118 -0.06 HIS 117
LYS 207 0.18 PHE 119 -0.05 ASP 187
LYS 207 0.21 PRO 120 -0.05 PRO 121
LYS 207 0.22 PRO 121 -0.05 GLU 103
LYS 207 0.23 ARG 122 -0.04 PRO 120
ASN 209 0.26 GLN 123 -0.07 HIS 117
LYS 207 0.27 LEU 124 -0.06 VAL 94
LYS 207 0.25 ASN 125 -0.04 HIS 117
LYS 207 0.27 ASP 126 -0.07 HIS 117
LYS 207 0.27 VAL 127 -0.06 PHE 89
LYS 207 0.30 LYS 128 -0.09 PRO 88
LYS 207 0.24 THR 129 -0.08 ASP 147
TRP 175 0.25 THR 130 -0.12 ALA 57
SER 172 0.23 VAL 131 -0.10 ASP 147
SER 172 0.25 VAL 132 -0.12 ASP 214
SER 172 0.22 TYR 133 -0.12 ASP 214
SER 172 0.22 PRO 134 -0.14 GLN 212
SER 172 0.23 ALA 135 -0.16 GLN 212
SER 170 0.24 THR 136 -0.21 GLN 211
GLN 169 0.24 GLU 137 -0.22 GLN 211
GLN 169 0.30 LYS 138 -0.27 ASN 209
SER 172 0.28 HIS 139 -0.23 GLN 212
GLN 169 0.23 LEU 140 -0.19 GLN 212
GLN 169 0.27 GLN 141 -0.23 ASN 209
LEU 171 0.31 LYS 142 -0.26 GLN 212
SER 172 0.25 TYR 143 -0.20 ASP 214
GLN 169 0.20 LEU 144 -0.18 ASP 214
LEU 171 0.17 ARG 145 -0.16 ASP 215
LEU 144 0.15 GLN 146 -0.16 PRO 288
MET 258 0.11 ASP 147 -0.14 PRO 288
LEU 144 0.11 LEU 148 -0.12 PRO 288
GLN 141 0.11 ARG 149 -0.09 PRO 288
GLN 141 0.09 LEU 150 -0.06 GLY 289
GLN 141 0.12 ILE 151 -0.08 GLY 260
GLN 141 0.10 ARG 152 -0.08 GLY 260
GLN 141 0.11 GLU 153 -0.08 GLU 250
LYS 138 0.11 THR 154 -0.11 HIS 246
LYS 138 0.11 GLY 155 -0.09 HIS 246
LYS 138 0.13 ASP 156 -0.10 HIS 246
LYS 138 0.14 ASP 157 -0.09 GLU 250
LYS 138 0.14 TYR 158 -0.07 HIS 246
LYS 138 0.15 ARG 159 -0.07 HIS 246
LYS 138 0.16 ASN 160 -0.08 GLU 250
LYS 138 0.18 ILE 161 -0.07 GLU 250
LYS 138 0.18 THR 162 -0.06 LYS 207
LYS 138 0.18 LEU 163 -0.05 LEU 206
LYS 138 0.20 PRO 164 -0.05 LYS 207
LYS 138 0.23 HIS 165 -0.07 LYS 207
LYS 142 0.24 LEU 166 -0.06 LEU 206
LYS 138 0.23 GLU 167 -0.05 SER 172
LYS 138 0.27 SER 168 -0.05 LYS 207
LYS 138 0.30 GLN 169 -0.06 LYS 207
LYS 138 0.30 SER 170 -0.05 LEU 206
LYS 142 0.31 LEU 171 -0.06 LEU 206
LYS 142 0.31 SER 172 -0.05 GLU 167
PHE 108 0.26 ILE 173 -0.04 GLY 226
PHE 108 0.28 GLN 174 -0.04 GLY 226
PHE 108 0.30 TRP 175 -0.04 PRO 326
PHE 108 0.26 VAL 176 -0.04 PRO 326
PHE 108 0.25 TYR 177 -0.04 CYS 307
PHE 108 0.28 ASN 178 -0.03 CYS 307
PHE 108 0.26 ILE 179 -0.04 PRO 326
PHE 108 0.23 LEU 180 -0.04 ASP 308
PHE 108 0.24 ASP 181 -0.04 ASP 308
PHE 108 0.25 LYS 182 -0.04 ASP 308
PHE 108 0.29 LYS 183 -0.03 ASP 308
PHE 108 0.30 ALA 184 -0.04 PRO 326
PHE 108 0.29 GLU 185 -0.06 ASP 324
PHE 108 0.25 ALA 186 -0.05 ASP 324
PHE 108 0.25 ASP 187 -0.06 ASP 324
GLN 107 0.24 ARG 188 -0.07 LYS 138
GLN 107 0.20 ILE 189 -0.06 ASP 324
ALA 57 0.19 VAL 190 -0.07 LYS 138
ALA 57 0.16 PHE 191 -0.05 ASP 324
GLN 107 0.16 GLU 192 -0.05 GLN 336
PHE 108 0.14 ASN 193 -0.05 ASP 308
PHE 108 0.16 PRO 194 -0.05 ASP 308
PHE 108 0.15 ASP 195 -0.06 ASP 308
PHE 108 0.16 PRO 196 -0.06 ASP 308
PHE 108 0.15 SER 197 -0.07 ASP 308
PHE 108 0.13 ASP 198 -0.07 ASP 308
PHE 108 0.14 GLY 199 -0.06 ASP 308
PHE 108 0.16 PHE 200 -0.05 ASP 308
PHE 108 0.18 VAL 201 -0.05 ASP 325
ALA 57 0.19 LEU 202 -0.06 ASP 324
ALA 57 0.22 ILE 203 -0.08 ASP 324
ALA 57 0.26 PRO 204 -0.11 LYS 138
ALA 57 0.29 ASP 205 -0.11 ASP 324
ALA 57 0.32 LEU 206 -0.14 LYS 138
ARG 58 0.39 LYS 207 -0.24 LYS 138
ALA 57 0.37 TRP 208 -0.23 LYS 138
ALA 57 0.36 ASN 209 -0.27 LYS 138
ALA 57 0.30 GLN 210 -0.23 LYS 138
GLN 90 0.33 GLN 211 -0.27 LYS 138
GLU 55 0.34 GLN 212 -0.26 LYS 142
GLU 55 0.31 LEU 213 -0.22 LYS 142
GLU 55 0.38 ASP 214 -0.26 LYS 142
SER 56 0.38 ASP 215 -0.26 LYS 142
SER 56 0.28 LEU 216 -0.19 LYS 142
SER 56 0.27 TYR 217 -0.14 LYS 142
ALA 57 0.23 LEU 218 -0.09 LYS 138
ALA 57 0.21 ILE 219 -0.08 ASP 325
ALA 57 0.18 ALA 220 -0.06 ASP 325
PHE 108 0.18 ILE 221 -0.05 ASP 325
PHE 108 0.17 CYS 222 -0.06 ASP 308
PHE 108 0.18 HIS 223 -0.05 ASP 308
PHE 108 0.17 ARG 224 -0.06 ASP 308
PHE 108 0.19 ARG 225 -0.06 CYS 307
PHE 108 0.17 GLY 226 -0.06 GLU 306
PHE 108 0.16 ILE 227 -0.06 GLU 306
PHE 108 0.16 ARG 228 -0.05 GLU 306
PHE 108 0.14 SER 229 -0.05 LEU 206
PHE 108 0.12 LEU 230 -0.05 GLU 306
PHE 108 0.12 ARG 231 -0.06 GLU 306
PHE 108 0.13 ASP 232 -0.07 GLU 306
PHE 108 0.11 LEU 233 -0.08 GLU 306
PHE 108 0.10 THR 234 -0.09 CYS 307
PHE 108 0.09 PRO 235 -0.11 ASP 308
PHE 108 0.11 GLU 236 -0.09 ASP 308
PHE 108 0.11 HIS 237 -0.08 ASP 308
PHE 108 0.10 LEU 238 -0.09 ASP 308
PHE 108 0.10 PRO 239 -0.08 ASP 308
PHE 108 0.12 LEU 240 -0.07 ASP 308
ALA 57 0.11 LEU 241 -0.07 ASP 308
ALA 57 0.10 ARG 242 -0.07 ASP 308
ALA 57 0.11 ASN 243 -0.06 ASP 156
ALA 57 0.13 ILE 244 -0.05 ASP 308
SER 56 0.12 LEU 245 -0.06 THR 154
GLU 55 0.11 HIS 246 -0.07 THR 154
GLU 55 0.12 GLN 247 -0.07 GLN 335
GLU 55 0.14 GLY 248 -0.06 GLN 335
GLU 55 0.13 GLN 249 -0.07 GLN 336
GLU 55 0.12 GLU 250 -0.08 GLN 336
GLU 55 0.14 ALA 251 -0.07 LYS 138
GLU 55 0.16 ILE 252 -0.10 LYS 138
GLU 55 0.14 LEU 253 -0.11 LYS 138
VAL 91 0.15 GLN 254 -0.10 LYS 138
VAL 91 0.18 ARG 255 -0.12 LYS 138
GLU 55 0.19 TYR 256 -0.15 LYS 138
LYS 51 0.17 ARG 257 -0.14 LYS 138
ASP 147 0.19 MET 258 -0.14 LYS 142
ASP 147 0.13 LYS 259 -0.12 LYS 142
GLU 55 0.10 GLY 260 -0.09 LYS 142
ASP 147 0.09 ASP 261 -0.10 LYS 142
ASP 147 0.15 HIS 262 -0.13 LYS 142
GLU 55 0.14 LEU 263 -0.11 LYS 142
GLU 55 0.14 ARG 264 -0.09 LYS 142
SER 56 0.14 VAL 265 -0.07 ARG 322
SER 56 0.14 TYR 266 -0.07 ARG 322
SER 56 0.14 LEU 267 -0.06 ASP 325
ARG 58 0.14 HIS 268 -0.07 ASP 325
ARG 58 0.12 TYR 269 -0.06 ASP 325
LYS 142 0.14 LEU 270 -0.07 ASP 325
PHE 108 0.16 PRO 271 -0.08 ASP 325
PHE 108 0.20 SER 272 -0.10 ASP 325
PHE 108 0.21 TYR 273 -0.07 LEU 206
PHE 108 0.19 TYR 274 -0.06 LEU 206
PHE 108 0.19 HIS 275 -0.04 LEU 206
PHE 108 0.16 LEU 276 -0.05 GLU 306
ALA 57 0.17 HIS 277 -0.05 ASP 325
ALA 57 0.17 VAL 278 -0.06 ASP 325
SER 56 0.19 HIS 279 -0.08 ARG 322
SER 56 0.19 PHE 280 -0.09 ARG 322
SER 56 0.22 THR 281 -0.13 LYS 142
GLU 55 0.23 ALA 282 -0.16 LYS 142
ARG 54 0.19 LEU 283 -0.15 LYS 142
ARG 54 0.28 GLY 284 -0.19 LYS 142
SER 56 0.31 PHE 285 -0.21 LYS 142
SER 56 0.20 GLU 286 -0.17 LYS 142
SER 56 0.20 ALA 287 -0.17 LYS 142
ARG 58 0.17 PRO 288 -0.16 GLN 146
ARG 58 0.17 GLY 289 -0.14 ARG 322
SER 56 0.15 SER 290 -0.11 ARG 322
SER 56 0.11 GLY 291 -0.10 ARG 322
SER 56 0.08 VAL 292 -0.06 ARG 322
SER 56 0.08 GLU 293 -0.07 ALA 320
ARG 58 0.11 ARG 294 -0.08 ALA 320
SER 56 0.12 ALA 295 -0.08 ARG 322
SER 56 0.10 HIS 296 -0.05 ARG 322
SER 56 0.10 LEU 297 -0.05 ARG 322
SER 56 0.11 LEU 298 -0.05 ASN 304
SER 56 0.09 ALA 299 -0.05 ASN 304
SER 56 0.08 GLU 300 -0.07 ASN 304
SER 56 0.09 VAL 301 -0.07 ASN 304
SER 56 0.08 ILE 302 -0.07 ASP 308
SER 56 0.06 GLU 303 -0.09 HIS 311
SER 56 0.06 ASN 304 -0.12 ASN 304
PHE 108 0.07 LEU 305 -0.11 ASP 308
ALA 57 0.06 GLU 306 -0.13 ASP 308
ALA 57 0.05 CYS 307 -0.16 ASP 308
PHE 108 0.06 ASP 308 -0.17 CYS 307
PHE 108 0.08 PRO 309 -0.12 CYS 307
PHE 108 0.08 ARG 310 -0.11 GLU 306
PHE 108 0.07 HIS 311 -0.12 GLU 306
PHE 108 0.09 TYR 312 -0.08 GLU 306
LYS 138 0.10 GLN 313 -0.07 GLU 306
LYS 138 0.09 GLN 314 -0.09 ARG 242
GLN 141 0.08 ARG 315 -0.09 GLU 303
GLN 141 0.09 THR 316 -0.09 HIS 246
GLN 141 0.08 LEU 317 -0.06 HIS 246
GLN 141 0.08 THR 318 -0.05 GLU 250
GLN 141 0.09 PHE 319 -0.04 ILE 151
GLN 141 0.11 ALA 320 -0.08 ARG 294
GLN 141 0.15 LEU 321 -0.09 GLY 289
GLN 141 0.17 ARG 322 -0.14 GLY 289
GLN 141 0.15 ALA 323 -0.11 LYS 207
GLN 141 0.21 ASP 324 -0.15 LYS 207
GLN 141 0.24 ASP 325 -0.13 LYS 207
GLN 141 0.22 PRO 326 -0.12 LYS 207
GLN 141 0.19 LEU 327 -0.10 LYS 207
GLN 141 0.17 LEU 328 -0.09 LYS 207
GLN 141 0.17 LYS 329 -0.09 LYS 207
LYS 138 0.17 LEU 330 -0.08 LYS 207
GLN 141 0.15 LEU 331 -0.07 GLY 260
GLN 141 0.13 GLN 332 -0.09 LYS 259
LYS 138 0.14 GLU 333 -0.09 LEU 253
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CYS 307 0.04 GLN 335 -0.08 GLU 250
CYS 307 0.04 GLN 336 -0.08 GLU 250

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