***  UNKNOWN FUNCTION 20-APR-04 1T2B  ***

CA distance fluctuations for 2402091241272089869

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
GLY 399		0.15	THR 8	-0.10		THR 333
GLY 399		0.14	SER 9	-0.10		THR 333
GLY 399		0.14	LEU 10	-0.10		THR 333
GLY 399		0.12	PHE 11	-0.09		THR 333
GLY 399		0.13	THR 12	-0.08		THR 333
PRO 397		0.14	THR 13	-0.08		THR 333
PRO 397		0.12	ALA 14	-0.08		THR 333
PRO 397		0.12	ASP 15	-0.07		THR 333
PRO 397		0.10	HIS 16	-0.07		ASP 323
PRO 397		0.11	TYR 17	-0.06		THR 333
PRO 397		0.13	HIS 18	-0.07		THR 333
PRO 397		0.13	THR 19	-0.07		THR 333
PRO 397		0.14	PRO 20	-0.07		THR 333
PRO 397		0.14	LEU 21	-0.06		THR 333
GLU 370		0.16	GLY 22	-0.09		ALA 266
GLU 370		0.22	PRO 23	-0.12		ALA 266
SER 372		0.15	ASP 24	-0.09		ALA 266
SER 372		0.13	GLY 25	-0.07		ALA 266
SER 372		0.10	THR 26	-0.06		ARG 332
PRO 397		0.10	PRO 27	-0.07		ARG 332
GLU 370		0.09	HIS 28	-0.08		ARG 332
GLU 370		0.12	ALA 29	-0.09		ARG 332
GLU 370		0.12	PHE 30	-0.09		THR 333
GLU 370		0.09	PHE 31	-0.10		ARG 332
ALA 266		0.09	GLU 32	-0.11		ARG 332
ALA 266		0.14	ALA 33	-0.11		THR 333
PRO 369		0.10	LEU 34	-0.11		THR 333
ALA 266		0.10	ARG 35	-0.13		THR 333
ALA 266		0.13	ASP 36	-0.15		THR 333
ALA 266		0.12	GLU 37	-0.13		THR 333
ALA 266		0.09	ALA 38	-0.13		THR 333
ALA 266		0.09	GLU 39	-0.16		THR 333
ALA 266		0.09	THR 40	-0.15		PRO 334
GLY 399		0.09	THR 41	-0.13		PRO 334
GLY 399		0.08	PRO 42	-0.12		ASP 323
GLY 399		0.09	ILE 43	-0.11		ASP 323
GLY 399		0.10	GLY 44	-0.10		PRO 334
GLY 399		0.11	TRP 45	-0.09		PRO 334
GLY 399		0.12	SER 46	-0.08		THR 333
GLY 399		0.13	GLU 47	-0.07		THR 333
PRO 397		0.12	ALA 48	-0.07		THR 333
PRO 397		0.11	TYR 49	-0.06		THR 333
PRO 397		0.11	GLY 50	-0.06		PRO 334
GLY 399		0.11	GLY 51	-0.07		PRO 334
GLY 399		0.10	HIS 52	-0.08		ASP 323
GLY 399		0.09	TRP 53	-0.09		ASP 323
GLY 399		0.09	VAL 54	-0.09		ASP 323
GLY 399		0.08	VAL 55	-0.11		ASP 323
GLY 399		0.08	ALA 56	-0.11		ASP 323
ALA 266		0.07	GLY 57	-0.13		ASP 323
ALA 266		0.06	TYR 58	-0.14		ASP 323
ALA 266		0.06	LYS 59	-0.14		ASP 323
GLY 399		0.06	GLU 60	-0.13		ASP 323
GLY 399		0.06	ILE 61	-0.12		ASP 323
GLY 399		0.05	GLN 62	-0.13		SER 320
GLY 399		0.06	ALA 63	-0.12		SER 320
GLY 399		0.06	VAL 64	-0.11		SER 320
GLY 399		0.05	ILE 65	-0.11		GLU 39
GLY 399		0.05	GLN 66	-0.12		THR 40
GLY 399		0.05	ASN 67	-0.12		GLY 298
GLY 399		0.05	THR 68	-0.11		GLY 298
GLY 399		0.05	LYS 69	-0.11		GLY 298
GLY 399		0.06	ALA 70	-0.10		GLY 298
GLY 399		0.06	PHE 71	-0.10		GLY 298
GLY 399		0.06	SER 72	-0.09		GLY 298
GLY 399		0.05	ASN 73	-0.08		GLU 39
PRO 397		0.06	LYS 74	-0.07		GLY 298
PRO 397		0.07	GLY 75	-0.07		ASP 323
PRO 397		0.06	VAL 76	-0.08		ASP 323
PRO 397		0.07	THR 77	-0.07		ASP 323
PRO 397		0.08	PHE 78	-0.07		ASP 323
PRO 397		0.09	PRO 79	-0.06		ASP 323
PRO 397		0.07	ARG 80	-0.06		ASP 323
PRO 397		0.07	TYR 81	-0.06		ASP 323
PRO 397		0.07	GLU 82	-0.05		ASP 323
PRO 397		0.05	THR 83	-0.05		ASP 323
PRO 397		0.06	GLY 84	-0.05		ASP 323
PRO 397		0.05	GLU 85	-0.05		ASP 323
PRO 397		0.05	PHE 86	-0.05		ASP 323
PRO 397		0.05	GLU 87	-0.06		ASP 323
PRO 397		0.04	LEU 88	-0.06		ASP 323
PRO 397		0.03	MET 89	-0.06		GLU 39
GLY 399		0.03	MET 90	-0.07		THR 40
GLY 399		0.04	ALA 91	-0.07		GLU 39
PRO 397		0.05	GLY 92	-0.07		GLU 39
GLY 399		0.05	GLN 93	-0.08		THR 40
GLY 399		0.05	ASP 94	-0.09		THR 40
GLY 399		0.04	ASP 95	-0.09		THR 40
GLY 399		0.04	PRO 96	-0.09		THR 40
GLY 399		0.04	VAL 97	-0.08		THR 40
GLY 399		0.04	HIS 98	-0.08		THR 40
GLY 399		0.03	LYS 99	-0.09		THR 40
GLY 399		0.03	LYS 100	-0.08		THR 40
GLY 399		0.03	TYR 101	-0.07		THR 40
GLY 399		0.02	ARG 102	-0.08		THR 40
GLY 399		0.02	GLN 103	-0.08		THR 40
GLY 399		0.02	LEU 104	-0.07		THR 40
GLY 399		0.01	VAL 105	-0.07		THR 40
ILE 344		0.02	ALA 106	-0.08		THR 40
ILE 344		0.02	LYS 107	-0.07		THR 40
GLY 343		0.01	PRO 108	-0.05		THR 40
GLY 343		0.02	PHE 109	-0.06		THR 40
GLY 343		0.02	SER 110	-0.08		THR 40
LEU 338		0.02	PRO 111	-0.08		THR 40
LEU 338		0.02	GLU 112	-0.07		THR 8
GLY 343		0.02	ALA 113	-0.05		THR 40
LEU 338		0.02	THR 114	-0.05		GLU 269
ARG 336		0.02	ASP 115	-0.06		ASN 376
ARG 336		0.02	LEU 116	-0.05		ASN 376
ARG 336		0.02	PHE 117	-0.05		ASN 376
ARG 336		0.02	THR 118	-0.06		ASN 376
THR 8		0.03	GLU 119	-0.07		ASN 376
THR 8		0.03	GLN 120	-0.06		ASN 376
THR 8		0.03	LEU 121	-0.05		ASN 376
THR 8		0.05	ARG 122	-0.07		ASN 376
THR 8		0.07	GLN 123	-0.07		ASN 376
THR 8		0.06	SER 124	-0.05		PRO 375
THR 8		0.07	THR 125	-0.06		PRO 375
THR 8		0.09	ASN 126	-0.08		PRO 375
THR 8		0.09	ASP 127	-0.07		PRO 397
THR 8		0.08	LEU 128	-0.07		PRO 397
THR 8		0.10	ILE 129	-0.08		PRO 397
THR 8		0.11	ASP 130	-0.09		PRO 397
THR 8		0.10	ALA 131	-0.09		PRO 397
THR 8		0.10	ARG 132	-0.10		PRO 397
THR 8		0.12	ILE 133	-0.11		PRO 397
THR 8		0.13	GLU 134	-0.13		PRO 397
THR 8		0.12	LEU 135	-0.14		PRO 397
PRO 23		0.13	GLY 136	-0.15		PRO 397
PRO 23		0.13	GLU 137	-0.14		PRO 397
PRO 23		0.11	GLY 138	-0.10		PRO 397
PRO 23		0.10	ASP 139	-0.07		GLU 370
PRO 23		0.10	ALA 140	-0.06		GLU 370
PRO 23		0.08	ALA 141	-0.04		ALA 266
PRO 23		0.08	THR 142	-0.04		ALA 266
PRO 23		0.08	TRP 143	-0.05		GLU 370
PRO 23		0.07	LEU 144	-0.05		GLU 370
PRO 23		0.06	ALA 145	-0.03		GLU 370
PRO 23		0.06	ASN 146	-0.03		ALA 266
PRO 23		0.05	GLU 147	-0.03		GLU 370
THR 8		0.04	ILE 148	-0.03		GLU 370
PRO 23		0.03	PRO 149	-0.02		ASP 323
PRO 23		0.04	ALA 150	-0.02		ASP 323
THR 8		0.04	ARG 151	-0.02		GLU 370
THR 8		0.02	LEU 152	-0.02		PRO 375
PRO 23		0.02	THR 153	-0.03		ASP 323
PRO 23		0.03	ALA 154	-0.02		ASP 323
PRO 23		0.02	ILE 155	-0.02		ASP 323
ALA 131		0.01	LEU 156	-0.03		ASP 323
PRO 23		0.02	LEU 157	-0.03		ASP 323
ALA 131		0.02	GLY 158	-0.02		ASP 323
PRO 23		0.03	LEU 159	-0.02		ASP 323
THR 8		0.03	PRO 160	-0.02		ALA 266
THR 8		0.04	PRO 161	-0.02		GLU 370
THR 8		0.05	GLU 162	-0.02		ALA 266
PRO 23		0.05	ASP 163	-0.02		ALA 266
PRO 23		0.05	GLY 164	-0.02		ALA 266
PRO 23		0.06	ASP 165	-0.03		ALA 266
PRO 23		0.05	THR 166	-0.02		THR 333
PRO 23		0.05	TYR 167	-0.03		ASP 323
PRO 23		0.06	ARG 168	-0.03		THR 333
ASN 376		0.06	ARG 169	-0.03		THR 333
ASN 376		0.05	TRP 170	-0.03		ASP 323
ASN 376		0.05	VAL 171	-0.04		ASP 323
ASN 376		0.07	TRP 172	-0.04		THR 333
ASN 376		0.07	ALA 173	-0.04		THR 333
PRO 397		0.06	ILE 174	-0.05		ASP 323
PRO 397		0.06	THR 175	-0.05		ASP 323
ASN 376		0.08	HIS 176	-0.05		THR 333
ASN 376		0.09	VAL 177	-0.04		THR 333
PRO 397		0.10	GLU 178	-0.05		THR 333
ASN 376		0.10	ASN 179	-0.04		THR 333
PRO 397		0.09	PRO 180	-0.05		THR 333
ASN 376		0.08	GLU 181	-0.04		THR 333
ASN 376		0.08	GLU 182	-0.04		THR 333
ASN 376		0.07	GLY 183	-0.04		THR 333
ASN 376		0.06	ALA 184	-0.04		ASP 323
ASN 376		0.07	GLU 185	-0.04		THR 333
ASN 376		0.06	ILE 186	-0.03		THR 333
ASN 376		0.05	PHE 187	-0.04		ASP 323
ASN 376		0.05	ALA 188	-0.04		ASP 323
ASN 376		0.05	GLU 189	-0.03		ASP 323
ASN 376		0.04	LEU 190	-0.03		ASP 323
ASN 376		0.04	VAL 191	-0.04		ASP 323
ASN 376		0.04	ALA 192	-0.03		ASP 323
PRO 23		0.03	HIS 193	-0.03		ASP 323
PRO 23		0.03	ALA 194	-0.03		ASP 323
LYS 377		0.03	ARG 195	-0.03		ASP 323
PRO 23		0.03	THR 196	-0.03		ASP 323
PRO 23		0.02	LEU 197	-0.03		ASP 323
LYS 377		0.02	ILE 198	-0.03		ASP 323
ASN 376		0.02	ALA 199	-0.03		ASP 323
ASN 376		0.02	GLU 200	-0.02		ASP 323
LYS 377		0.02	ARG 201	-0.02		ASP 323
LYS 377		0.02	ARG 202	-0.03		GLU 39
ASN 376		0.02	THR 203	-0.02		GLU 39
ALA 131		0.01	ASN 204	-0.02		ASP 323
ALA 131		0.01	PRO 205	-0.02		GLU 39
ALA 131		0.01	GLY 206	-0.02		GLU 39
ILE 344		0.01	ASN 207	-0.03		GLU 39
ALA 131		0.01	ASP 208	-0.03		GLU 39
LYS 377		0.01	ILE 209	-0.04		GLU 39
LYS 377		0.01	MET 210	-0.04		GLU 39
LYS 377		0.01	SER 211	-0.03		GLU 39
LYS 377		0.01	ARG 212	-0.04		THR 40
LYS 377		0.01	VAL 213	-0.05		THR 40
LYS 377		0.01	ILE 214	-0.04		THR 40
LYS 377		0.01	MET 215	-0.05		THR 40
GLY 399		0.01	SER 216	-0.06		THR 40
GLY 399		0.02	LYS 217	-0.06		THR 40
GLY 399		0.02	ILE 218	-0.07		THR 40
LYS 400		0.02	ASP 219	-0.08		THR 40
LYS 400		0.02	GLY 220	-0.07		THR 40
GLY 399		0.02	GLU 221	-0.06		THR 40
GLY 399		0.02	SER 222	-0.05		THR 40
GLY 399		0.02	LEU 223	-0.05		THR 40
GLY 399		0.03	SER 224	-0.05		THR 40
PRO 397		0.03	GLU 225	-0.04		GLU 39
PRO 397		0.03	ASP 226	-0.05		GLU 39
PRO 397		0.03	ASP 227	-0.05		THR 40
PRO 397		0.02	LEU 228	-0.05		GLU 39
PRO 397		0.03	ILE 229	-0.04		ASP 323
PRO 397		0.03	GLY 230	-0.05		GLU 39
PRO 397		0.02	PHE 231	-0.05		GLU 39
LYS 377		0.02	PHE 232	-0.04		ASP 323
PRO 397		0.03	THR 233	-0.04		ASP 323
PRO 397		0.03	ILE 234	-0.05		ASP 323
THR 142		0.02	LEU 235	-0.05		ASP 323
PRO 23		0.03	LEU 236	-0.04		ASP 323
PRO 23		0.03	LEU 237	-0.05		ASP 323
PRO 397		0.02	GLY 238	-0.05		ASP 323
PRO 23		0.02	GLY 239	-0.04		ASP 323
PRO 23		0.04	ILE 240	-0.03		ASP 323
PRO 23		0.04	ASP 241	-0.04		ASP 323
PRO 23		0.03	ASN 242	-0.05		ASP 323
PRO 23		0.03	THR 243	-0.04		ASP 323
PRO 23		0.05	ALA 244	-0.03		ASP 323
PRO 23		0.05	ARG 245	-0.04		ASP 323
PRO 23		0.04	PHE 246	-0.04		ASP 323
PRO 23		0.05	LEU 247	-0.02		ASP 323
PRO 23		0.06	SER 248	-0.03		ALA 266
PRO 23		0.06	SER 249	-0.04		ASP 323
PRO 23		0.05	VAL 250	-0.02		ASP 323
PRO 23		0.08	PHE 251	-0.05		GLU 370
PRO 23		0.08	TRP 252	-0.04		GLU 370
PRO 23		0.07	ARG 253	-0.04		ARG 262
PRO 23		0.08	LEU 254	-0.06		PHE 371
PRO 23		0.13	ALA 255	-0.09		GLU 370
PRO 23		0.09	TRP 256	-0.07		GLU 370
PRO 23		0.07	ASP 257	-0.05		PHE 371
PRO 23		0.10	ILE 258	-0.08		PRO 375
ALA 29		0.06	GLU 259	-0.07		PRO 375
ALA 33		0.03	LEU 260	-0.06		PRO 375
ALA 33		0.06	ARG 261	-0.09		PRO 375
ALA 33		0.09	ARG 262	-0.11		PRO 375
ALA 33		0.07	ARG 263	-0.08		PRO 375
ASP 36		0.05	LEU 264	-0.09		PRO 375
ALA 33		0.09	ILE 265	-0.11		PRO 375
ALA 33		0.13	ALA 266	-0.12		PRO 23
ARG 319		0.08	HIS 267	-0.09		ASN 376
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ARG 336		0.02	ARG 354	-0.04		PRO 272
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ARG 336		0.01	GLU 356	-0.04		PRO 375
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THR 8		0.04	VAL 359	-0.07		PRO 375
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PRO 375		0.13	ASP 374	-0.17		GLU 370
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PRO 23		0.10	VAL 392	-0.07		ALA 266
PRO 23		0.12	PRO 393	-0.10		GLU 370
PRO 23		0.14	ILE 394	-0.12		GLU 370
PRO 23		0.15	ILE 395	-0.16		PRO 397
PRO 23		0.17	PHE 396	-0.16		PRO 375
PRO 23		0.16	PRO 397	-0.23		PRO 375
THR 8		0.14	LYS 398	-0.16		PRO 375
THR 8		0.15	GLY 399	-0.16		ASN 376
THR 8		0.15	LYS 400	-0.13		ASN 376
THR 8		0.14	ARG 401	-0.11		ASN 376
THR 8		0.14	LEU 402	-0.11		ASN 376
THR 8		0.12	SER 403	-0.09		ASN 376
THR 8		0.13	GLU 404	-0.09		PRO 397

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