***  MTB  ***

CA distance fluctuations for 2402160716442943612

---  normal mode 10  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
THR 378		0.00	GLU 27	-0.10		SER 445
MET 41		0.00	PRO 28	-0.10		SER 445
MET 41		0.00	CYS 29	-0.09		SER 445
CYS 29		0.00	VAL 30	-0.09		SER 445
ALA 190		0.00	GLU 31	-0.09		SER 445
ALA 190		0.00	VAL 32	-0.08		SER 445
ALA 190		0.00	VAL 33	-0.08		GLY 414
ASN 35		0.00	PRO 34	-0.09		GLY 414
THR 37		0.00	ASN 35	-0.09		GLN 459
THR 37		0.00	ILE 36	-0.09		GLY 414
ILE 36		0.00	THR 37	-0.08		GLY 414
THR 378		0.00	TYR 38	-0.09		GLY 414
CYS 40		0.00	GLN 39	-0.09		SER 445
GLN 39		0.00	CYS 40	-0.09		SER 445
THR 378		0.00	MET 41	-0.09		SER 445
ALA 377		0.00	GLU 42	-0.09		SER 445
ALA 377		0.00	LEU 43	-0.10		SER 445
ALA 377		0.00	ASN 44	-0.10		SER 445
ALA 377		0.00	PHE 45	-0.10		SER 445
ALA 377		0.00	TYR 46	-0.11		SER 445
THR 378		0.00	LYS 47	-0.11		GLY 414
THR 378		0.00	ILE 48	-0.11		GLY 414
THR 378		0.00	PRO 49	-0.11		GLY 414
THR 378		0.00	ASP 50	-0.11		GLY 414
LEU 52		0.00	ASN 51	-0.11		GLY 414
ASN 51		0.00	LEU 52	-0.10		GLY 414
SER 55		0.00	PRO 53	-0.10		GLN 459
THR 378		0.00	PHE 54	-0.11		GLN 459
PRO 53		0.00	SER 55	-0.10		GLN 459
THR 378		0.00	THR 56	-0.09		GLN 459
THR 378		0.00	LYS 57	-0.09		GLN 459
THR 378		0.00	ASN 58	-0.08		GLY 414
THR 378		0.00	LEU 59	-0.09		GLY 414
THR 378		0.00	ASP 60	-0.09		SER 445
THR 378		0.00	LEU 61	-0.09		SER 445
THR 378		0.00	SER 62	-0.09		SER 445
GLY 376		0.00	PHE 63	-0.09		SER 445
ALA 377		0.00	ASN 64	-0.10		SER 445
ALA 399		0.00	PRO 65	-0.10		SER 445
THR 379		0.00	LEU 66	-0.11		GLY 446
ALA 399		0.01	ARG 67	-0.11		GLY 446
GLN 381		0.02	HIS 68	-0.11		GLY 446
ALA 382		0.01	LEU 69	-0.11		GLY 414
ALA 384		0.03	GLY 70	-0.12		GLY 414
ALA 384		0.03	SER 71	-0.13		PHE 411
ALA 384		0.02	TYR 72	-0.12		GLN 459
GLY 380		0.00	SER 73	-0.11		GLY 414
THR 378		0.00	PHE 74	-0.11		GLN 459
THR 378		0.00	PHE 75	-0.12		GLN 459
THR 378		0.00	SER 76	-0.11		GLN 459
THR 378		0.00	PHE 77	-0.11		GLN 459
THR 378		0.00	PRO 78	-0.11		GLN 459
THR 378		0.00	GLU 79	-0.10		GLN 459
THR 378		0.00	LEU 80	-0.09		GLN 459
THR 378		0.00	GLN 81	-0.08		GLN 459
THR 378		0.00	VAL 82	-0.08		GLY 414
THR 378		0.00	LEU 83	-0.09		GLY 414
THR 378		0.00	ASP 84	-0.08		GLY 446
THR 379		0.00	LEU 85	-0.09		GLY 446
THR 379		0.00	SER 86	-0.08		GLY 446
THR 379		0.00	ARG 87	-0.09		GLY 446
THR 379		0.00	CYS 88	-0.09		GLY 446
ALA 399		0.01	GLU 89	-0.10		GLY 446
ALA 399		0.01	ILE 90	-0.10		GLY 446
ALA 399		0.02	GLN 91	-0.10		GLY 446
VAL 394		0.02	THR 92	-0.10		GLY 446
ALA 384		0.02	ILE 93	-0.10		GLY 446
ALA 384		0.03	GLU 94	-0.11		PHE 411
ALA 384		0.03	ASP 95	-0.12		PHE 411
ALA 384		0.03	GLY 96	-0.12		PHE 411
ALA 384		0.02	ALA 97	-0.11		PHE 411
ALA 382		0.01	TYR 98	-0.10		PHE 411
LYS 385		0.01	GLN 99	-0.12		GLN 459
SER 383		0.00	SER 100	-0.12		GLN 459
THR 379		0.00	LEU 101	-0.10		GLN 459
THR 379		0.00	SER 102	-0.10		GLN 459
THR 378		0.00	HIS 103	-0.09		GLN 459
THR 379		0.00	LEU 104	-0.09		PHE 411
THR 379		0.00	SER 105	-0.08		PHE 411
THR 379		0.00	THR 106	-0.08		GLY 414
THR 379		0.00	LEU 107	-0.08		GLY 446
THR 379		0.00	ILE 108	-0.08		GLY 446
THR 379		0.00	LEU 109	-0.08		GLY 446
THR 379		0.00	THR 110	-0.08		GLY 446
ALA 399		0.01	GLY 111	-0.08		GLY 446
ALA 399		0.01	ASN 112	-0.09		GLY 446
ALA 399		0.02	PRO 113	-0.09		GLY 446
ALA 399		0.02	ILE 114	-0.09		GLY 446
ALA 399		0.03	GLN 115	-0.09		GLY 446
ALA 399		0.03	SER 116	-0.10		GLY 446
VAL 394		0.03	LEU 117	-0.09		LYS 448
ILE 392		0.03	ALA 118	-0.10		PHE 411
ASN 393		0.04	LEU 119	-0.10		PHE 411
ILE 392		0.03	GLY 120	-0.10		PHE 411
LYS 385		0.02	ALA 121	-0.10		PHE 411
LYS 385		0.01	PHE 122	-0.09		PHE 411
LYS 385		0.02	SER 123	-0.10		PHE 411
LYS 385		0.01	GLY 124	-0.10		HIS 458
SER 383		0.00	LEU 125	-0.09		PHE 411
SER 383		0.00	SER 126	-0.09		HIS 458
THR 379		0.00	SER 127	-0.08		HIS 458
THR 379		0.00	LEU 128	-0.08		PHE 411
THR 379		0.00	GLN 129	-0.07		PHE 411
THR 379		0.00	LYS 130	-0.07		GLY 446
THR 379		0.00	LEU 131	-0.07		GLY 446
THR 379		0.00	VAL 132	-0.07		GLY 446
ALA 399		0.01	ALA 133	-0.07		GLY 446
ALA 399		0.01	VAL 134	-0.07		GLY 446
ALA 399		0.01	GLU 135	-0.07		GLY 446
ALA 399		0.01	THR 136	-0.08		GLY 446
ALA 399		0.02	ASN 137	-0.08		GLY 446
ALA 399		0.02	LEU 138	-0.07		GLY 446
ALA 399		0.03	ALA 139	-0.07		LYS 448
ALA 399		0.03	SER 140	-0.06		LYS 448
ALA 399		0.02	LEU 141	-0.06		LYS 448
ALA 399		0.03	GLU 142	-0.06		LYS 448
ALA 399		0.03	ASN 143	-0.07		LYS 448
GLN 395		0.02	PHE 144	-0.08		LYS 448
ASN 393		0.02	PRO 145	-0.08		LYS 448
ASN 393		0.02	ILE 146	-0.08		PHE 411
ASN 393		0.02	GLY 147	-0.07		PHE 411
GLY 391		0.02	HIS 148	-0.08		PHE 411
LYS 385		0.01	LEU 149	-0.08		PHE 411
LYS 385		0.01	LYS 150	-0.07		PHE 411
ALA 382		0.00	THR 151	-0.07		PHE 411
ALA 382		0.00	LEU 152	-0.07		PHE 411
THR 379		0.00	LYS 153	-0.06		PHE 411
THR 379		0.00	GLU 154	-0.06		GLY 446
GLN 381		0.00	LEU 155	-0.07		GLY 446
THR 379		0.00	ASN 156	-0.07		GLY 446
ALA 399		0.01	VAL 157	-0.07		GLY 446
ALA 399		0.01	ALA 158	-0.06		GLY 446
ALA 399		0.01	HIS 159	-0.06		GLY 446
ALA 399		0.02	ASN 160	-0.07		GLY 446
ALA 399		0.02	LEU 161	-0.06		ALA 443
ALA 399		0.02	ILE 162	-0.06		ALA 443
ALA 399		0.03	GLN 163	-0.05		PRO 441
ALA 399		0.03	SER 164	-0.05		PRO 441
ALA 399		0.02	PHE 165	-0.05		PRO 441
ALA 399		0.02	LYS 166	-0.05		LYS 448
ALA 399		0.02	LEU 167	-0.05		LYS 448
GLN 395		0.02	PRO 168	-0.06		LYS 448
GLN 395		0.03	GLU 169	-0.05		LYS 448
ASN 393		0.02	TYR 170	-0.06		LYS 448
ASN 393		0.02	PHE 171	-0.06		LYS 448
ASN 393		0.02	SER 172	-0.05		LYS 448
GLY 391		0.02	ASN 173	-0.06		PHE 411
GLY 391		0.01	LEU 174	-0.06		PHE 411
LYS 385		0.01	THR 175	-0.06		PHE 411
LYS 385		0.00	ASN 176	-0.06		PHE 411
LYS 385		0.00	LEU 177	-0.06		GLY 446
THR 379		0.00	GLU 178	-0.06		GLY 446
THR 379		0.00	HIS 179	-0.06		GLY 446
ALA 399		0.00	LEU 180	-0.06		GLY 446
ALA 399		0.00	ASP 181	-0.06		GLY 446
ALA 399		0.01	LEU 182	-0.06		GLY 446
ALA 399		0.01	SER 183	-0.06		GLY 446
ALA 399		0.01	SER 184	-0.06		ALA 443
ALA 399		0.02	ASN 185	-0.06		ALA 443
ALA 399		0.02	LYS 186	-0.05		PRO 441
ALA 399		0.02	ILE 187	-0.05		PRO 441
ALA 399		0.02	GLN 188	-0.04		PRO 441
ALA 399		0.02	SER 189	-0.04		PRO 441
ALA 399		0.02	ILE 190	-0.04		PRO 441
ALA 399		0.02	TYR 191	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.02	CYS 192	-0.03		PRO 441
ALA 399		0.03	THR 193	-0.04		PRO 441
ALA 399		0.02	ASP 194	-0.04		PRO 441
ALA 399		0.02	LEU 195	-0.04		LYS 448
LYS 397		0.02	ARG 196	-0.04		LYS 448
GLN 395		0.02	VAL 197	-0.04		LYS 448
GLN 395		0.01	LEU 198	-0.04		LYS 448
GLN 395		0.01	HIS 199	-0.04		LYS 448
ASN 393		0.02	GLN 200	-0.04		LYS 448
ASN 393		0.01	MET 201	-0.04		LYS 448
GLY 391		0.01	PRO 202	-0.04		LYS 448
LYS 385		0.00	LEU 203	-0.04		LYS 448
LYS 385		0.00	LEU 204	-0.05		LYS 448
THR 379		0.00	ASN 205	-0.05		GLY 446
GLN 381		0.00	LEU 206	-0.05		GLY 446
THR 379		0.00	SER 207	-0.05		GLY 446
ALA 400		0.00	LEU 208	-0.05		GLY 446
ALA 400		0.00	ASP 209	-0.05		GLY 446
ALA 399		0.01	LEU 210	-0.05		ALA 443
ALA 400		0.01	SER 211	-0.05		ALA 443
ALA 399		0.01	LEU 212	-0.05		PRO 441
ALA 399		0.02	ASN 213	-0.05		PRO 441
ALA 399		0.02	PRO 214	-0.05		PRO 441
ALA 399		0.02	MET 215	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.02	ASN 216	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.02	PHE 217	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.02	ILE 218	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	GLN 219	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	PRO 220	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	GLY 221	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	ALA 222	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	PHE 223	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	LYS 224	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	GLU 225	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	ILE 226	-0.04		GLY 446
ALA 400		0.00	ARG 227	-0.04		GLY 446
ALA 400		0.00	LEU 228	-0.04		GLY 446
THR 379		0.00	HIS 229	-0.04		GLY 446
THR 379		0.00	LYS 230	-0.05		GLY 446
ALA 400		0.00	LEU 231	-0.04		GLY 446
ALA 400		0.00	THR 232	-0.05		GLY 446
ALA 400		0.01	LEU 233	-0.04		ALA 443
ALA 400		0.01	ARG 234	-0.05		ALA 443
ALA 400		0.01	ASN 235	-0.05		PRO 441
ALA 400		0.01	ASN 236	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.01	PHE 237	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.02	ASP 238	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.01	SER 239	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.01	LEU 240	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	ASN 241	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	VAL 242	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	MET 243	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.01	LYS 244	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	THR 245	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	CYS 246	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	ILE 247	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	GLN 248	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.02	GLY 249	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	LEU 250	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	ALA 251	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	GLY 252	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	LEU 253	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.00	GLU 254	-0.03		GLY 446
LYS 654		0.00	VAL 255	-0.04		GLY 446
THR 379		0.00	HIS 256	-0.04		GLY 446
THR 379		0.00	ARG 257	-0.04		GLY 446
ALA 400		0.00	LEU 258	-0.04		GLY 446
ALA 400		0.00	VAL 259	-0.04		GLY 446
ALA 400		0.00	LEU 260	-0.04		ALA 443
ALA 400		0.00	GLY 261	-0.04		ALA 443
ALA 400		0.01	GLU 262	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.01	PHE 263	-0.05		PRO 441
ALA 400		0.01	ARG 264	-0.05		PRO 441
ALA 400		0.01	ASN 265	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.01	GLU 266	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.01	GLY 267	-0.04		GLU 430
ALA 400		0.01	ASN 268	-0.04		GLU 430
ALA 400		0.01	LEU 269	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.01	GLU 270	-0.04		PRO 441
ALA 400		0.01	LYS 271	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	PHE 272	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	ASP 273	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	LYS 274	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	SER 275	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	ALA 276	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	LEU 277	-0.03		PRO 441
ALA 400		0.01	GLU 278	-0.03		PRO 441
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GLN 523		0.00	VAL 524	-0.06		SER 445
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ASN 526		0.00	MET 527	-0.05		SER 445
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TYR 216		0.00	SER 529	-0.06		SER 445
THR 35		0.00	ASN 530	-0.05		SER 445
THR 35		0.00	GLN 531	-0.05		SER 445
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