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***  MTB  ***

CA distance fluctuations for 24021921433894536

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
THR 418 0.02 GLU 27 -0.01 ALA 512
THR 418 0.03 PRO 28 -0.01 ALA 512
SER 416 0.03 CYS 29 -0.01 ALA 512
SER 416 0.03 VAL 30 -0.01 ALA 512
SER 416 0.03 GLU 31 -0.00 ALA 512
SER 445 0.03 VAL 32 -0.00 LEU 508
SER 445 0.03 VAL 33 -0.00 GLY 387
SER 416 0.03 PRO 34 -0.00 GLY 387
SER 416 0.03 ASN 35 -0.00 GLY 387
GLY 414 0.04 ILE 36 -0.00 GLY 387
SER 416 0.04 THR 37 -0.00 GLY 387
SER 416 0.04 TYR 38 -0.00 ALA 512
SER 416 0.04 GLN 39 -0.01 ALA 512
SER 416 0.04 CYS 40 -0.01 ALA 512
SER 445 0.04 MET 41 -0.01 ALA 512
THR 418 0.04 GLU 42 -0.01 ALA 512
THR 418 0.04 LEU 43 -0.01 ALA 512
THR 418 0.04 ASN 44 -0.01 ALA 512
THR 418 0.04 PHE 45 -0.01 ALA 512
THR 418 0.04 TYR 46 -0.02 GLU 516
SER 416 0.04 LYS 47 -0.01 ALA 512
SER 416 0.04 ILE 48 -0.01 ALA 512
SER 416 0.04 PRO 49 -0.01 ALA 512
SER 416 0.03 ASP 50 -0.01 ALA 512
SER 416 0.03 ASN 51 -0.01 ALA 512
SER 416 0.03 LEU 52 -0.00 ALA 512
SER 416 0.03 PRO 53 -0.00 GLY 387
SER 416 0.03 PHE 54 -0.00 GLY 387
GLN 459 0.04 SER 55 -0.00 GLY 387
GLY 414 0.04 THR 56 -0.00 GLY 387
GLY 414 0.04 LYS 57 -0.00 GLY 387
GLY 414 0.04 ASN 58 -0.00 LEU 508
SER 416 0.04 LEU 59 -0.01 ALA 512
SER 416 0.05 ASP 60 -0.01 ALA 512
SER 416 0.05 LEU 61 -0.01 ALA 512
SER 445 0.05 SER 62 -0.01 ALA 512
SER 445 0.05 PHE 63 -0.01 ALA 512
SER 416 0.05 ASN 64 -0.01 ALA 512
SER 416 0.05 PRO 65 -0.02 ALA 512
SER 416 0.05 LEU 66 -0.02 ALA 512
SER 416 0.06 ARG 67 -0.02 ALA 512
SER 416 0.06 HIS 68 -0.02 ALA 512
SER 416 0.06 LEU 69 -0.02 ALA 512
SER 416 0.06 GLY 70 -0.02 ALA 512
SER 416 0.06 SER 71 -0.02 ALA 512
SER 416 0.06 TYR 72 -0.01 ALA 512
SER 416 0.05 SER 73 -0.01 ALA 512
SER 416 0.05 PHE 74 -0.01 ALA 512
SER 416 0.05 PHE 75 -0.01 ALA 512
SER 416 0.04 SER 76 -0.00 ALA 512
SER 416 0.04 PHE 77 -0.00 GLY 387
GLN 459 0.05 PRO 78 -0.00 GLY 387
GLN 459 0.05 GLU 79 -0.00 GLY 387
GLN 459 0.05 LEU 80 -0.00 GLY 387
GLN 459 0.05 GLN 81 -0.00 GLY 387
GLY 414 0.05 VAL 82 -0.00 LEU 508
GLY 414 0.05 LEU 83 -0.01 ALA 512
SER 445 0.05 ASP 84 -0.01 ALA 512
SER 445 0.06 LEU 85 -0.01 ALA 512
SER 445 0.06 SER 86 -0.01 ALA 512
SER 445 0.06 ARG 87 -0.02 ALA 512
SER 445 0.06 CYS 88 -0.02 ALA 512
SER 445 0.06 GLU 89 -0.02 ALA 512
SER 416 0.07 ILE 90 -0.02 ALA 512
SER 416 0.07 GLN 91 -0.02 ALA 512
SER 416 0.08 THR 92 -0.02 ALA 512
SER 416 0.07 ILE 93 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.08 GLU 94 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.08 ASP 95 -0.02 ALA 512
GLN 459 0.07 GLY 96 -0.01 ALA 512
GLY 414 0.06 ALA 97 -0.01 ALA 512
GLY 414 0.06 TYR 98 -0.01 ALA 512
GLN 459 0.07 GLN 99 -0.01 ALA 512
GLN 459 0.06 SER 100 -0.01 THR 511
GLN 459 0.06 LEU 101 -0.00 THR 511
GLN 459 0.07 SER 102 -0.00 GLY 387
GLN 459 0.06 HIS 103 -0.00 GLY 387
GLN 459 0.06 LEU 104 -0.00 LEU 508
GLN 459 0.06 SER 105 -0.00 LEU 508
GLY 414 0.06 THR 106 -0.01 LEU 508
GLY 414 0.06 LEU 107 -0.01 ALA 512
SER 445 0.06 ILE 108 -0.01 ALA 512
SER 445 0.07 LEU 109 -0.01 ALA 512
SER 445 0.07 THR 110 -0.01 ALA 512
SER 445 0.07 GLY 111 -0.02 ALA 512
SER 445 0.07 ASN 112 -0.02 ALA 512
SER 445 0.07 PRO 113 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 ILE 114 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 GLN 115 -0.03 ALA 512
SER 416 0.09 SER 116 -0.03 ALA 512
GLY 414 0.09 LEU 117 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.09 ALA 118 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.10 LEU 119 -0.02 ALA 512
GLN 459 0.09 GLY 120 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.08 ALA 121 -0.02 ALA 512
GLN 459 0.08 PHE 122 -0.01 ALA 512
GLN 459 0.08 SER 123 -0.01 ALA 512
GLN 459 0.08 GLY 124 -0.01 THR 511
GLN 459 0.07 LEU 125 -0.01 THR 511
GLN 459 0.08 SER 126 -0.00 GLY 387
GLN 459 0.07 SER 127 -0.00 GLY 387
GLN 459 0.07 LEU 128 -0.00 LEU 508
GLY 414 0.07 GLN 129 -0.00 LEU 508
GLY 414 0.07 LYS 130 -0.01 LEU 508
GLY 414 0.07 LEU 131 -0.01 THR 511
SER 445 0.07 VAL 132 -0.01 ALA 512
SER 445 0.07 ALA 133 -0.01 ALA 512
SER 445 0.07 VAL 134 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 GLU 135 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 THR 136 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 ASN 137 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 LEU 138 -0.02 ALA 512
SER 445 0.10 ALA 139 -0.02 ALA 512
SER 445 0.10 SER 140 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.10 LEU 141 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.10 GLU 142 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.10 ASN 143 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.09 PHE 144 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.09 PRO 145 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.09 ILE 146 -0.01 ALA 512
PHE 411 0.09 GLY 147 -0.01 THR 511
GLN 459 0.09 HIS 148 -0.01 THR 511
GLN 459 0.08 LEU 149 -0.01 THR 511
GLN 459 0.08 LYS 150 -0.01 LEU 508
GLN 459 0.08 THR 151 -0.00 LEU 508
GLY 414 0.07 LEU 152 -0.01 LEU 508
GLY 414 0.07 LYS 153 -0.00 LEU 508
GLY 414 0.07 GLU 154 -0.01 LEU 508
GLY 414 0.07 LEU 155 -0.01 THR 511
SER 445 0.07 ASN 156 -0.01 ALA 512
SER 445 0.08 VAL 157 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 ALA 158 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 HIS 159 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 ASN 160 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 LEU 161 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 ILE 162 -0.02 ALA 512
SER 445 0.10 GLN 163 -0.02 ALA 512
SER 445 0.10 SER 164 -0.02 ALA 512
SER 445 0.10 PHE 165 -0.02 ALA 512
GLY 446 0.10 LYS 166 -0.02 ALA 512
GLY 446 0.10 LEU 167 -0.02 ALA 512
GLY 414 0.10 PRO 168 -0.02 ALA 512
PHE 411 0.11 GLU 169 -0.02 ALA 512
PHE 411 0.10 TYR 170 -0.02 THR 511
PHE 411 0.09 PHE 171 -0.01 THR 511
PHE 411 0.10 SER 172 -0.01 THR 511
PHE 411 0.09 ASN 173 -0.01 THR 511
PHE 411 0.09 LEU 174 -0.01 LEU 508
PHE 411 0.08 THR 175 -0.01 LEU 508
PHE 411 0.08 ASN 176 -0.00 LEU 508
GLY 414 0.08 LEU 177 -0.01 LEU 508
GLY 414 0.07 GLU 178 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 HIS 179 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 LEU 180 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 ASP 181 -0.01 THR 511
SER 445 0.08 LEU 182 -0.01 ALA 512
SER 445 0.08 SER 183 -0.01 ALA 512
SER 445 0.08 SER 184 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 ASN 185 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 LYS 186 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 ILE 187 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 GLN 188 -0.02 ALA 512
SER 445 0.10 SER 189 -0.02 ALA 512
SER 445 0.10 ILE 190 -0.02 ALA 512
GLY 446 0.10 TYR 191 -0.02 ALA 512
GLY 446 0.10 CYS 192 -0.02 ALA 512
GLY 446 0.11 THR 193 -0.02 ALA 512
GLY 446 0.10 ASP 194 -0.02 ALA 512
GLY 446 0.10 LEU 195 -0.02 THR 511
GLY 446 0.10 ARG 196 -0.02 THR 511
PHE 411 0.10 VAL 197 -0.02 THR 511
GLY 446 0.09 LEU 198 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.09 HIS 199 -0.01 LEU 508
PHE 411 0.10 GLN 200 -0.01 LEU 508
PHE 411 0.09 MET 201 -0.01 LEU 508
PHE 411 0.09 PRO 202 -0.01 LEU 508
PHE 411 0.08 LEU 203 -0.00 GLY 653
PHE 411 0.08 LEU 204 -0.00 LEU 508
GLY 446 0.08 ASN 205 -0.00 LEU 508
GLY 446 0.08 LEU 206 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 SER 207 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 LEU 208 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 ASP 209 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 LEU 210 -0.01 ALA 512
SER 445 0.08 SER 211 -0.01 ALA 512
SER 445 0.08 LEU 212 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 ASN 213 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 PRO 214 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 MET 215 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 ASN 216 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 PHE 217 -0.02 ALA 512
SER 445 0.09 ILE 218 -0.02 ALA 512
GLY 446 0.10 GLN 219 -0.02 ALA 512
GLY 446 0.10 PRO 220 -0.02 LEU 508
GLY 446 0.10 GLY 221 -0.02 LEU 508
GLY 446 0.10 ALA 222 -0.02 LEU 508
GLY 446 0.09 PHE 223 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.09 LYS 224 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.09 GLU 225 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.09 ILE 226 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 ARG 227 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 LEU 228 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 HIS 229 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 LYS 230 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 LEU 231 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 THR 232 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 LEU 233 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ARG 234 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 ASN 235 -0.01 ALA 512
SER 445 0.08 ASN 236 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 PHE 237 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 ASP 238 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 SER 239 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 LEU 240 -0.02 LEU 508
SER 445 0.08 ASN 241 -0.02 LEU 508
SER 445 0.09 VAL 242 -0.02 ALA 512
SER 445 0.08 MET 243 -0.02 LEU 508
SER 445 0.08 LYS 244 -0.02 LEU 508
SER 445 0.09 THR 245 -0.02 LEU 508
SER 445 0.09 CYS 246 -0.02 LEU 508
SER 445 0.08 ILE 247 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.09 GLN 248 -0.02 LEU 508
GLY 446 0.09 GLY 249 -0.02 LEU 508
GLY 446 0.09 LEU 250 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.09 ALA 251 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.09 GLY 252 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 LEU 253 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 GLU 254 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 VAL 255 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 HIS 256 -0.00 LEU 508
GLY 446 0.07 ARG 257 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 LEU 258 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 VAL 259 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 LEU 260 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 GLY 261 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 GLU 262 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 PHE 263 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ARG 264 -0.01 ALA 512
SER 445 0.07 ASN 265 -0.01 ALA 512
SER 445 0.07 GLU 266 -0.01 ALA 512
SER 445 0.07 GLY 267 -0.01 ALA 512
SER 445 0.06 ASN 268 -0.01 ALA 512
SER 445 0.06 LEU 269 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 GLU 270 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 LYS 271 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 PHE 272 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ASP 273 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 LYS 274 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 SER 275 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 ALA 276 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 LEU 277 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 GLU 278 -0.01 LEU 508
SER 445 0.08 GLY 279 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 LEU 280 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 CYS 281 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 ASN 282 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 LEU 283 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.08 THR 284 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 ILE 285 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 GLU 286 -0.00 LEU 508
GLY 446 0.07 GLU 287 -0.00 LEU 508
SER 445 0.07 PHE 288 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ARG 289 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 LEU 290 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ALA 291 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 TYR 292 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 LEU 293 -0.01 LEU 508
SER 445 0.06 ASP 294 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 TYR 295 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 TYR 296 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 LEU 297 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ASP 298 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ASP 299 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ILE 300 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ILE 301 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ASP 302 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 LEU 303 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 PHE 304 -0.01 LEU 508
SER 445 0.07 ASN 305 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 CYS 306 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 LEU 307 -0.01 LEU 508
GLY 446 0.07 THR 308 -0.00 LEU 508
GLY 446 0.07 ASN 309 -0.00 LEU 508
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ALA 512 0.02 PRO 49 -0.00 GLY 387
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ASN 393 0.01 ARG 140 -0.01 THR 431
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GLY 391 0.01 SER 151 -0.00 SER 445
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GLN 200 0.03 PRO 571 -0.00 THR 378
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ALA 122 0.04 VAL 581 -0.02 GLY 366
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ALA 122 0.03 VAL 583 -0.01 GLY 366
ALA 122 0.03 ARG 584 -0.01 THR 378
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GLU 83 0.03 HIS 691 -0.02 GLY 366
GLU 83 0.03 HIS 692 -0.03 GLY 366
LYS 79 0.03 HIS 693 -0.03 GLY 366

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