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* 4CDB_unrelaxed_rank_001_alphafold2_ptm_model_3_seed_000 *

CA distance fluctuations for 240220090545153969

--- normal mode 8 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
ASP 487 0.07 MET 1 -0.02 ASN 142

ASN 488 0.07 ALA 2 -0.01 PRO 404

ASN 488 0.07 PRO 3 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.06 PRO 4 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.06 ALA 5 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.06 SER 6 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.05 PRO 7 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.05 PRO 8 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.05 ALA 9 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.05 SER 10 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.04 PRO 11 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.04 LYS 12 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.04 THR 13 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.03 PRO 14 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.03 ILE 15 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.04 GLU 16 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.03 LYS 17 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.03 LYS 18 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.03 HIS 19 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.03 ALA 20 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.03 ASP 21 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.03 GLU 22 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.03 ILE 23 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.03 ASP 24 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.02 LYS 25 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.02 TYR 26 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.03 ILE 27 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.02 GLN 28 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.02 GLY 29 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.02 LEU 30 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.01 ASP 31 -0.04 TRP 451

ASN 488 0.01 TYR 32 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.01 ASN 33 -0.04 TRP 451

ASN 488 0.02 LYS 34 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.01 ASN 35 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.01 ASN 36 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.02 VAL 37 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 LEU 38 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 VAL 39 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 TYR 40 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 HIS 41 -0.06 GLU 405

ASN 488 0.03 GLY 42 -0.07 GLU 405

ASN 488 0.03 ASP 43 -0.08 GLU 405

SER 202 0.03 ALA 44 -0.07 GLU 405

SER 202 0.04 VAL 45 -0.08 GLU 405

SER 202 0.05 THR 46 -0.09 ASN 407

GLU 203 0.03 ASN 47 -0.11 GLU 405

ASP 56 0.02 VAL 48 -0.11 GLY 406

GLU 64 0.04 PRO 49 -0.09 SER 175

THR 275 0.04 PRO 50 -0.11 GLY 406

THR 275 0.05 ARG 51 -0.06 VAL 48

THR 275 0.04 LYS 52 -0.06 TYR 402

GLU 295 0.04 GLY 53 -0.04 GLU 399

ASN 488 0.03 TYR 54 -0.04 GLU 399

LYS 467 0.03 LYS 55 -0.03 GLU 399

LYS 467 0.05 ASP 56 -0.03 ALA 375

LYS 467 0.06 GLY 57 -0.04 ALA 375

ASN 302 0.08 ASN 58 -0.02 ALA 375

ASN 302 0.08 GLU 59 -0.03 ALA 375

ASN 302 0.06 TYR 60 -0.02 GLU 64

TYR 376 0.04 ILE 61 -0.02 GLU 64

SER 274 0.06 VAL 62 -0.04 GLU 64

SER 373 0.04 VAL 63 -0.03 GLU 64

THR 275 0.05 GLU 64 -0.04 ARG 437

THR 275 0.03 LYS 65 -0.04 ASN 438

THR 275 0.02 LYS 66 -0.05 ASN 462

SER 202 0.02 LYS 67 -0.06 ASN 462

SER 202 0.02 LYS 68 -0.04 ASN 462

SER 202 0.02 SER 69 -0.03 ASN 462

ASN 488 0.02 ILE 70 -0.03 PRO 49

ASN 488 0.02 ASN 71 -0.02 GLY 406

ASN 488 0.03 GLN 72 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.03 ASN 73 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.05 ASN 74 -0.03 PRO 49

ASN 488 0.05 ALA 75 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.06 ASP 76 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.07 ILE 77 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.08 GLN 78 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.08 VAL 79 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.09 VAL 80 -0.05 PRO 404

ASN 488 0.10 ASN 81 -0.05 PRO 404

ASN 488 0.09 ALA 82 -0.06 PRO 404

ASN 488 0.08 ILE 83 -0.05 PRO 404

ASN 488 0.09 SER 84 -0.05 PRO 404

ASN 488 0.08 SER 85 -0.05 PRO 404

ASN 488 0.07 LEU 86 -0.05 PRO 404

ASN 488 0.07 THR 87 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.07 TYR 88 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.07 PRO 89 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 GLY 90 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 ALA 91 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.05 LEU 92 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.05 VAL 93 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.04 LYS 94 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.04 ALA 95 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.04 ASN 96 -0.06 GLU 405

ASN 488 0.04 SER 97 -0.06 GLU 405

ASN 488 0.05 GLU 98 -0.06 GLU 405

ASN 488 0.05 LEU 99 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.05 VAL 100 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.06 GLU 101 -0.06 GLU 405

ASN 488 0.07 ASN 102 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.06 GLN 103 -0.06 GLU 405

ASN 488 0.06 PRO 104 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.05 ASP 105 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.06 VAL 106 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.05 LEU 107 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.05 PRO 108 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.05 VAL 109 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.05 LYS 110 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.05 ARG 111 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.05 ASP 112 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 SER 113 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 LEU 114 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 THR 115 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.07 LEU 116 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.07 SER 117 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.08 ILE 118 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.08 ASP 119 -0.01 PRO 404

ASN 488 0.09 LEU 120 -0.01 PRO 404

ASN 488 0.09 PRO 121 -0.01 PRO 49

LYS 485 0.08 GLY 122 -0.01 PRO 49

ASN 488 0.08 MET 123 -0.01 PRO 404

LYS 485 0.07 THR 124 -0.01 PRO 404

LYS 485 0.07 ASN 125 -0.01 PRO 404

ASN 488 0.07 GLN 126 -0.01 PRO 404

ASN 488 0.07 ASP 127 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.07 ASN 128 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.07 LYS 129 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.07 ILE 130 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.06 VAL 131 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.06 VAL 132 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 LYS 133 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 ASN 134 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 ALA 135 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.07 THR 136 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.07 LYS 137 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.08 SER 138 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.07 ASN 139 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.07 VAL 140 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.08 ASN 141 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.08 ASN 142 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.08 ALA 143 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.08 VAL 144 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.09 ASN 145 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.08 THR 146 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.08 LEU 147 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.09 VAL 148 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.09 GLU 149 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.09 ARG 150 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.09 TRP 151 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.10 ASN 152 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.09 GLU 153 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.09 LYS 154 -0.01 PRO 404

ASN 488 0.09 TYR 155 -0.01 PRO 404

ASN 488 0.10 ALA 156 -0.01 PRO 404

LYS 485 0.11 GLN 157 -0.01 PRO 404

LYS 485 0.10 ALA 158 -0.01 PRO 49

LYS 485 0.11 TYR 159 -0.01 PRO 160

ASN 488 0.12 PRO 160 -0.01 PRO 49

ASN 488 0.12 ASN 161 -0.01 PRO 49

ASN 488 0.11 VAL 162 -0.01 PRO 49

ASN 488 0.10 SER 163 -0.01 ALA 336

ASN 488 0.10 ALA 164 -0.01 PRO 49

ASN 488 0.09 LYS 165 -0.01 PRO 49

ASN 488 0.10 ILE 166 -0.01 PRO 49

ASN 488 0.09 ASP 167 -0.01 PRO 49

ASN 488 0.10 TYR 168 -0.01 ASN 74

ASN 488 0.09 ASP 169 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.09 ASP 170 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.08 GLU 171 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.08 MET 172 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.08 ALA 173 -0.04 PRO 49

ASN 488 0.06 TYR 174 -0.06 PRO 49

ASN 488 0.06 SER 175 -0.09 PRO 49

ASN 488 0.07 GLU 176 -0.08 PRO 49

ASN 488 0.05 SER 177 -0.08 PRO 49

ASN 488 0.05 GLN 178 -0.06 PRO 49

ASN 488 0.07 LEU 179 -0.05 PRO 49

ASN 488 0.06 ILE 180 -0.06 PRO 49

ASN 488 0.05 ALA 181 -0.05 PRO 49

ASN 488 0.06 LYS 182 -0.04 PRO 49

ASN 488 0.07 PHE 183 -0.04 PRO 49

ASN 488 0.06 GLY 184 -0.04 PRO 49

ASN 488 0.07 THR 185 -0.06 PRO 404

ASN 488 0.08 ALA 186 -0.05 PRO 404

ASN 488 0.09 PHE 187 -0.05 PRO 404

ASN 488 0.08 LYS 188 -0.07 PRO 404

ASN 488 0.09 ALA 189 -0.06 PRO 404

ASN 488 0.10 VAL 190 -0.06 PRO 404

ASN 488 0.10 ASN 191 -0.07 PRO 404

ASN 488 0.11 ASN 192 -0.07 PRO 404

ASN 488 0.12 SER 193 -0.06 PRO 404

ASN 488 0.13 LEU 194 -0.06 PRO 404

ASN 488 0.12 ASN 195 -0.07 PRO 404

ASN 488 0.12 VAL 196 -0.06 PRO 404

ASN 488 0.11 ASN 197 -0.07 PRO 404

ASN 488 0.08 PHE 198 -0.09 PRO 49

ASN 488 0.08 GLY 199 -0.10 PRO 404

ASN 488 0.09 ALA 200 -0.07 PRO 404

ASN 488 0.08 ILE 201 -0.06 PRO 404

ASN 488 0.06 SER 202 -0.08 PRO 404

ASN 488 0.06 GLU 203 -0.08 PRO 404

ASN 488 0.07 GLY 204 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.10 LYS 205 -0.05 ASN 271

ASN 488 0.12 MET 206 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.12 GLN 207 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.13 GLU 208 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.12 GLU 209 -0.03 PRO 49

ASN 488 0.11 VAL 210 -0.03 PRO 49

ASN 488 0.12 ILE 211 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.11 SER 212 -0.03 PRO 49

ASN 488 0.11 PHE 213 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.10 LYS 214 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.11 GLN 215 -0.02 PRO 49

ASN 488 0.10 ILE 216 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.10 TYR 217 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.09 TYR 218 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.08 ASN 219 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.07 VAL 220 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.06 ASN 221 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.06 VAL 222 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.05 ASN 223 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.04 GLU 224 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.04 PRO 225 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.03 THR 226 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.03 ARG 227 -0.02 PRO 404

ASN 488 0.04 PRO 228 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.04 SER 229 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.04 ARG 230 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.05 PHE 231 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.05 PHE 232 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.05 GLY 233 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.04 LYS 234 -0.03 GLU 405

ASN 488 0.04 ALA 235 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.04 VAL 236 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.04 THR 237 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.03 LYS 238 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.03 GLU 239 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.04 GLN 240 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.04 LEU 241 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 GLN 242 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 ALA 243 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.04 LEU 244 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 GLY 245 -0.06 GLU 405

ASN 488 0.03 VAL 246 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 ASN 247 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.02 ALA 248 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.02 GLU 249 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 ASN 250 -0.05 GLU 405

ASN 488 0.03 PRO 251 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.04 PRO 252 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.04 ALA 253 -0.04 GLU 405

ASN 488 0.05 TYR 254 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 ILE 255 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 SER 256 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.06 SER 257 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.07 VAL 258 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.08 ALA 259 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.09 TYR 260 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.10 GLY 261 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.11 ARG 262 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.11 GLN 263 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.13 VAL 264 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.12 TYR 265 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.14 LEU 266 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.14 LYS 267 -0.04 PRO 404

ASN 488 0.16 LEU 268 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.17 SER 269 -0.03 PRO 404

ASN 488 0.19 THR 270 -0.02 MET 206

ASN 488 0.17 ASN 271 -0.05 LYS 205

ASN 488 0.18 SER 272 -0.03 SER 274

TYR 376 0.12 HIS 273 -0.02 SER 274

PRO 464 0.14 SER 274 -0.03 SER 272

PRO 464 0.11 THR 275 -0.02 GLY 57

PRO 464 0.15 LYS 276 -0.03 SER 272

ASN 488 0.15 VAL 277 -0.01 ILE 70

ASN 488 0.11 LYS 278 -0.01 ASN 71

PRO 464 0.13 ALA 279 -0.01 ASN 35

ASN 488 0.18 ALA 280 -0.01 ASN 73

ASN 488 0.16 PHE 281 -0.01 ALA 200

ASN 488 0.14 ASP 282 -0.01 ASN 73

ASN 488 0.17 ALA 283 -0.01 ASN 73

ASN 488 0.19 ALA 284 -0.01 ALA 200

ASN 488 0.16 VAL 285 -0.01 ASN 73

ASN 488 0.15 SER 286 -0.01 ASN 73

ASN 488 0.17 GLY 287 -0.01 GLY 326

VAL 486 0.16 LYS 288 -0.01 ASN 73

VAL 486 0.19 SER 289 -0.01 ASN 35

ASN 488 0.22 VAL 290 -0.01 GLY 57

VAL 486 0.25 SER 291 -0.02 GLY 57

VAL 486 0.27 GLY 292 -0.02 GLY 57

VAL 486 0.26 ASP 293 -0.02 GLY 57

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VAL 294 0.32 ASP 487 -0.01 TRP 397

VAL 294 0.39 ASN 488 -0.01 ARG 437

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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