CNRS Nantes University US2B US2B
home |  start a new run |  job status |  references&downloads |  examples |  help  

Should you encounter any unexpected behaviour,
please let us know.


***  4CDB_unrelaxed_rank_001_alphafold2_ptm_model_3_seed_000  ***

CA distance fluctuations for 240221152119307497

---  normal mode 16  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
LYS 154 0.31 MET 1 -0.32 VAL 131
LYS 154 0.33 ALA 2 -0.33 VAL 131
LYS 154 0.30 PRO 3 -0.51 VAL 131
ASN 125 0.32 PRO 4 -0.32 LYS 133
ASN 125 0.55 ALA 5 -0.18 THR 226
ASP 127 0.41 SER 6 -0.31 SER 113
GLN 126 0.43 PRO 7 -0.14 MET 1
GLN 126 0.48 PRO 8 -0.13 SER 6
VAL 131 0.43 ALA 9 -0.18 SER 6
VAL 131 0.36 SER 10 -0.09 MET 1
GLN 126 0.28 PRO 11 -0.11 SER 6
VAL 131 0.21 LYS 12 -0.14 SER 6
GLN 126 0.19 THR 13 -0.09 SER 6
GLN 126 0.15 PRO 14 -0.10 SER 6
VAL 131 0.13 ILE 15 -0.13 GLU 239
VAL 131 0.14 GLU 16 -0.15 SER 6
THR 115 0.13 LYS 17 -0.18 SER 6
THR 115 0.09 LYS 18 -0.15 SER 6
SER 386 0.08 HIS 19 -0.17 SER 6
SER 386 0.10 ALA 20 -0.22 SER 6
SER 386 0.09 ASP 21 -0.21 SER 6
SER 386 0.08 GLU 22 -0.18 SER 6
SER 386 0.09 ILE 23 -0.19 PRO 3
SER 386 0.10 ASP 24 -0.21 PRO 3
SER 386 0.09 LYS 25 -0.19 PRO 3
SER 386 0.08 TYR 26 -0.18 PRO 3
SER 386 0.09 ILE 27 -0.19 PRO 3
SER 386 0.10 GLN 28 -0.20 PRO 3
SER 386 0.09 GLY 29 -0.18 PRO 3
SER 386 0.09 LEU 30 -0.17 PRO 3
SER 386 0.09 ASP 31 -0.16 PRO 3
SER 386 0.09 TYR 32 -0.16 PRO 3
SER 386 0.10 ASN 33 -0.15 PRO 3
SER 386 0.11 LYS 34 -0.16 PRO 3
SER 386 0.11 ASN 35 -0.14 PRO 3
SER 386 0.11 ASN 36 -0.15 SER 69
SER 386 0.11 VAL 37 -0.15 GLU 249
SER 386 0.12 LEU 38 -0.14 PRO 3
SER 386 0.12 VAL 39 -0.16 SER 69
SER 386 0.13 TYR 40 -0.18 ASN 96
SER 386 0.14 HIS 41 -0.19 SER 97
SER 386 0.15 GLY 42 -0.16 GLY 245
SER 386 0.16 ASP 43 -0.17 GLY 245
ASP 384 0.17 ALA 44 -0.17 GLY 245
GLY 379 0.19 VAL 45 -0.15 GLY 245
GLY 379 0.22 THR 46 -0.16 ALA 243
GLY 379 0.26 ASN 47 -0.14 ALA 243
GLY 379 0.26 VAL 48 -0.12 ALA 243
GLY 379 0.30 PRO 49 -0.08 ALA 243
GLY 379 0.36 PRO 50 -0.08 ALA 243
GLY 379 0.39 ARG 51 -0.08 ALA 243
GLY 379 0.45 LYS 52 -0.11 GLU 399
GLY 379 0.54 GLY 53 -0.24 GLU 399
GLY 379 0.54 TYR 54 -0.36 GLU 399
GLY 379 0.47 LYS 55 -0.53 GLU 399
GLY 379 0.26 ASP 56 -0.43 SER 396
GLY 199 0.14 GLY 57 -0.52 SER 396
ALA 200 0.13 ASN 58 -0.58 TRP 397
GLY 379 0.28 GLU 59 -0.47 TRP 397
GLY 379 0.55 TYR 60 -0.42 GLU 399
GLY 379 0.40 ILE 61 -0.28 GLU 399
GLY 379 0.41 VAL 62 -0.16 GLU 399
GLY 379 0.33 VAL 63 -0.11 GLU 399
GLY 379 0.27 GLU 64 -0.10 GLU 249
GLY 379 0.23 LYS 65 -0.11 GLU 249
ASP 384 0.24 LYS 66 -0.14 GLU 249
ASP 384 0.21 LYS 67 -0.14 GLU 249
SER 386 0.20 LYS 68 -0.15 GLU 249
SER 386 0.19 SER 69 -0.17 GLU 249
SER 386 0.16 ILE 70 -0.14 LYS 374
SER 386 0.15 ASN 71 -0.13 GLU 249
SER 386 0.15 GLN 72 -0.12 LYS 374
SER 386 0.14 ASN 73 -0.11 LYS 374
SER 386 0.14 ASN 74 -0.10 PRO 3
SER 386 0.13 ALA 75 -0.12 PRO 3
SER 386 0.14 ASP 76 -0.11 PRO 3
SER 386 0.13 ILE 77 -0.12 PRO 3
SER 386 0.14 GLN 78 -0.09 PRO 3
SER 386 0.13 VAL 79 -0.10 PRO 3
SER 386 0.13 VAL 80 -0.09 PRO 3
SER 386 0.12 ASN 81 -0.09 PRO 3
SER 386 0.11 ALA 82 -0.10 PRO 3
SER 386 0.11 ILE 83 -0.12 PRO 3
SER 386 0.12 SER 84 -0.12 PRO 3
SER 386 0.11 SER 85 -0.13 PRO 3
SER 386 0.11 LEU 86 -0.15 PRO 3
SER 386 0.12 THR 87 -0.15 PRO 3
SER 386 0.12 TYR 88 -0.18 PRO 3
PRO 8 0.15 PRO 89 -0.21 PRO 3
SER 10 0.14 GLY 90 -0.25 PRO 3
SER 386 0.11 ALA 91 -0.21 PRO 3
SER 386 0.11 LEU 92 -0.21 PRO 3
SER 386 0.10 VAL 93 -0.18 PRO 3
SER 386 0.10 LYS 94 -0.17 PRO 3
SER 386 0.10 ALA 95 -0.17 PRO 3
SER 386 0.10 ASN 96 -0.18 TYR 40
SER 386 0.10 SER 97 -0.19 HIS 41
SER 386 0.10 GLU 98 -0.14 PRO 3
SER 386 0.11 LEU 99 -0.14 PRO 3
SER 386 0.12 VAL 100 -0.13 PRO 3
SER 386 0.12 GLU 101 -0.12 PRO 3
SER 386 0.12 ASN 102 -0.12 PRO 3
SER 386 0.11 GLN 103 -0.13 PRO 3
SER 386 0.11 PRO 104 -0.15 PRO 3
SER 386 0.10 ASP 105 -0.16 PRO 3
SER 386 0.10 VAL 106 -0.17 PRO 3
SER 386 0.09 LEU 107 -0.18 PRO 3
THR 136 0.10 PRO 108 -0.17 PRO 3
SER 386 0.09 VAL 109 -0.19 PRO 3
SER 386 0.09 LYS 110 -0.21 PRO 3
SER 386 0.10 ARG 111 -0.25 PRO 3
GLY 233 0.21 ASP 112 -0.30 PRO 3
SER 10 0.25 SER 113 -0.37 PRO 3
SER 10 0.24 LEU 114 -0.37 PRO 3
ALA 9 0.35 THR 115 -0.40 PRO 3
PRO 8 0.31 LEU 116 -0.29 PRO 3
PRO 8 0.33 SER 117 -0.22 PRO 3
PRO 8 0.30 ILE 118 -0.10 PRO 3
PRO 8 0.28 ASP 119 -0.09 LYS 380
PRO 8 0.28 LEU 120 -0.10 LYS 380
ALA 5 0.28 PRO 121 -0.11 LYS 380
ALA 5 0.33 GLY 122 -0.11 LYS 380
ALA 5 0.38 MET 123 -0.10 LYS 380
ALA 5 0.43 THR 124 -0.09 LYS 380
ALA 5 0.55 ASN 125 -0.09 LYS 380
ALA 5 0.54 GLN 126 -0.08 LYS 380
ALA 5 0.50 ASP 127 -0.08 LYS 380
PRO 8 0.38 ASN 128 -0.08 LYS 380
PRO 8 0.43 LYS 129 -0.25 PRO 3
PRO 8 0.40 ILE 130 -0.41 PRO 3
ALA 9 0.43 VAL 131 -0.51 PRO 3
ALA 9 0.28 VAL 132 -0.40 PRO 3
SER 10 0.22 LYS 133 -0.36 PRO 3
GLY 233 0.12 ASN 134 -0.29 PRO 3
SER 10 0.14 ALA 135 -0.28 PRO 3
SER 386 0.10 THR 136 -0.24 PRO 3
SER 386 0.11 LYS 137 -0.20 PRO 3
SER 386 0.10 SER 138 -0.19 PRO 3
SER 10 0.13 ASN 139 -0.24 PRO 3
SER 10 0.16 VAL 140 -0.24 PRO 3
PRO 8 0.14 ASN 141 -0.17 PRO 3
PRO 8 0.17 ASN 142 -0.16 PRO 3
PRO 8 0.24 ALA 143 -0.21 PRO 3
PRO 8 0.23 VAL 144 -0.14 PRO 3
PRO 8 0.21 ASN 145 -0.07 MET 1
SER 6 0.27 THR 146 -0.09 MET 1
PRO 8 0.30 LEU 147 -0.07 LYS 380
PRO 8 0.26 VAL 148 -0.08 LYS 380
SER 6 0.28 GLU 149 -0.08 LYS 380
SER 6 0.35 ARG 150 -0.08 LYS 380
ALA 5 0.33 TRP 151 -0.09 LYS 380
ALA 5 0.28 ASN 152 -0.09 LYS 380
ALA 5 0.32 GLU 153 -0.09 LYS 380
ALA 5 0.36 LYS 154 -0.10 LYS 380
ALA 5 0.33 TYR 155 -0.11 LYS 380
ALA 5 0.28 ALA 156 -0.11 LYS 380
MET 1 0.27 GLN 157 -0.12 LYS 380
MET 1 0.28 ALA 158 -0.13 LYS 380
ALA 5 0.26 TYR 159 -0.13 LYS 380
ALA 5 0.23 PRO 160 -0.13 LYS 380
ALA 5 0.21 ASN 161 -0.14 LYS 380
PRO 8 0.22 VAL 162 -0.13 LYS 380
PRO 8 0.22 SER 163 -0.14 LYS 380
PRO 8 0.21 ALA 164 -0.13 LYS 380
PRO 8 0.20 LYS 165 -0.13 LYS 380
PRO 8 0.18 ILE 166 -0.13 LYS 380
PRO 8 0.16 ASP 167 -0.12 GLY 379
SER 386 0.16 TYR 168 -0.12 GLY 379
SER 386 0.17 ASP 169 -0.11 THR 377
SER 386 0.18 ASP 170 -0.11 THR 377
SER 386 0.18 GLU 171 -0.11 THR 377
SER 386 0.20 MET 172 -0.11 SER 396
SER 386 0.18 ALA 173 -0.10 SER 396
SER 386 0.18 TYR 174 -0.10 GLY 245
SER 386 0.17 SER 175 -0.10 GLY 245
SER 386 0.16 GLU 176 -0.10 ALA 243
SER 386 0.16 SER 177 -0.13 GLY 245
SER 386 0.16 GLN 178 -0.11 GLY 245
SER 386 0.16 LEU 179 -0.10 GLY 245
SER 386 0.15 ILE 180 -0.11 GLY 245
SER 386 0.15 ALA 181 -0.11 SER 97
SER 386 0.16 LYS 182 -0.10 GLU 249
SER 386 0.15 PHE 183 -0.10 GLY 184
SER 386 0.14 GLY 184 -0.10 PHE 183
SER 386 0.13 THR 185 -0.10 PRO 3
SER 386 0.13 ALA 186 -0.09 PRO 3
SER 386 0.14 PHE 187 -0.07 SER 396
SER 386 0.14 LYS 188 -0.09 ALA 243
SER 386 0.13 ALA 189 -0.07 PRO 3
SER 386 0.14 VAL 190 -0.08 SER 396
SER 386 0.14 ASN 191 -0.08 SER 396
SER 386 0.13 ASN 192 -0.08 SER 396
SER 386 0.13 SER 193 -0.09 SER 396
SER 386 0.15 LEU 194 -0.10 SER 396
SER 386 0.15 ASN 195 -0.10 SER 396
SER 386 0.15 VAL 196 -0.11 SER 396
SER 386 0.15 ASN 197 -0.11 SER 396
SER 386 0.16 PHE 198 -0.09 SER 396
GLY 379 0.20 GLY 199 -0.10 SER 396
GLY 379 0.19 ALA 200 -0.13 SER 396
SER 386 0.18 ILE 201 -0.12 SER 396
GLY 379 0.21 SER 202 -0.10 SER 396
GLY 379 0.27 GLU 203 -0.12 SER 396
GLY 379 0.22 GLY 204 -0.15 SER 396
ASN 382 0.18 LYS 205 -0.19 SER 396
SER 386 0.18 MET 206 -0.17 SER 396
SER 386 0.20 GLN 207 -0.15 SER 396
SER 386 0.19 GLU 208 -0.13 SER 396
SER 386 0.19 GLU 209 -0.12 SER 396
SER 386 0.17 VAL 210 -0.11 SER 396
SER 386 0.17 ILE 211 -0.11 SER 396
SER 386 0.16 SER 212 -0.10 SER 396
SER 386 0.16 PHE 213 -0.10 LYS 380
PRO 8 0.15 LYS 214 -0.09 LYS 380
PRO 8 0.17 GLN 215 -0.11 LYS 380
PRO 8 0.20 ILE 216 -0.10 LYS 380
PRO 8 0.21 TYR 217 -0.10 LYS 380
PRO 8 0.23 TYR 218 -0.09 LYS 380
PRO 8 0.23 ASN 219 -0.08 PRO 3
PRO 8 0.24 VAL 220 -0.15 PRO 3
PRO 8 0.24 ASN 221 -0.20 PRO 3
PRO 8 0.23 VAL 222 -0.27 PRO 3
PRO 8 0.23 ASN 223 -0.31 PRO 3
SER 10 0.18 GLU 224 -0.28 PRO 3
PRO 11 0.18 PRO 225 -0.31 PRO 3
PRO 11 0.15 THR 226 -0.30 PRO 3
SER 386 0.12 ARG 227 -0.26 PRO 3
SER 386 0.11 PRO 228 -0.24 PRO 3
SER 386 0.10 SER 229 -0.24 SER 6
PRO 11 0.14 ARG 230 -0.29 SER 6
SER 10 0.11 PHE 231 -0.27 PRO 3
SER 386 0.10 PHE 232 -0.23 PRO 3
ASP 112 0.21 GLY 233 -0.21 PRO 3
ASP 112 0.16 LYS 234 -0.19 SER 6
ASP 112 0.11 ALA 235 -0.15 SER 6
ASP 112 0.09 VAL 236 -0.17 PRO 3
SER 386 0.07 THR 237 -0.16 PRO 3
SER 386 0.07 LYS 238 -0.16 PRO 3
SER 386 0.06 GLU 239 -0.14 PRO 3
SER 386 0.07 GLN 240 -0.14 PRO 3
SER 386 0.07 LEU 241 -0.16 PRO 3
SER 386 0.07 GLN 242 -0.15 ALA 44
THR 136 0.06 ALA 243 -0.17 ALA 44
SER 386 0.07 LEU 244 -0.16 ALA 44
SER 386 0.07 GLY 245 -0.18 HIS 41
SER 386 0.08 VAL 246 -0.16 PRO 3
SER 386 0.08 ASN 247 -0.16 PRO 3
SER 386 0.08 ALA 248 -0.16 PRO 3
SER 386 0.08 GLU 249 -0.18 HIS 41
SER 386 0.09 ASN 250 -0.16 HIS 41
SER 386 0.09 PRO 251 -0.17 PRO 3
SER 386 0.10 PRO 252 -0.19 PRO 3
SER 386 0.11 ALA 253 -0.20 PRO 3
SER 386 0.11 TYR 254 -0.22 PRO 3
SER 386 0.12 ILE 255 -0.20 PRO 3
SER 10 0.15 SER 256 -0.21 PRO 3
PRO 8 0.18 SER 257 -0.17 PRO 3
PRO 8 0.17 VAL 258 -0.14 PRO 3
PRO 8 0.18 ALA 259 -0.08 PRO 3
PRO 8 0.19 TYR 260 -0.07 SER 396
PRO 8 0.17 GLY 261 -0.08 SER 396
PRO 8 0.16 ARG 262 -0.09 SER 396
SER 386 0.14 GLN 263 -0.09 SER 396
SER 386 0.15 VAL 264 -0.10 SER 396
SER 386 0.15 TYR 265 -0.10 SER 396
SER 386 0.16 LEU 266 -0.12 SER 396
SER 386 0.17 LYS 267 -0.12 SER 396
SER 386 0.18 LEU 268 -0.14 SER 396
SER 386 0.18 SER 269 -0.16 SER 396
SER 386 0.20 THR 270 -0.18 SER 396
SER 386 0.19 ASN 271 -0.22 SER 396
SER 386 0.23 SER 272 -0.22 SER 396
SER 386 0.25 HIS 273 -0.19 SER 396
SER 386 0.28 SER 274 -0.26 THR 377
SER 386 0.29 THR 275 -0.24 THR 377
SER 386 0.27 LYS 276 -0.27 THR 377
SER 386 0.24 VAL 277 -0.20 THR 377
SER 386 0.23 LYS 278 -0.18 THR 377
SER 386 0.23 ALA 279 -0.25 GLY 379
SER 386 0.22 ALA 280 -0.28 GLY 379
SER 386 0.20 PHE 281 -0.20 GLY 379
SER 386 0.20 ASP 282 -0.23 GLY 379
SER 386 0.19 ALA 283 -0.30 GLY 379
SER 386 0.19 ALA 284 -0.26 GLY 379
SER 386 0.18 VAL 285 -0.22 GLY 379
SER 386 0.17 SER 286 -0.26 GLY 379
SER 386 0.17 GLY 287 -0.30 GLY 379
SER 386 0.17 LYS 288 -0.36 GLY 379
SER 386 0.18 SER 289 -0.43 GLY 379
SER 386 0.20 VAL 290 -0.48 GLY 379
SER 386 0.19 SER 291 -0.56 GLY 379
SER 386 0.21 GLY 292 -0.66 GLY 379
SER 386 0.23 ASP 293 -0.62 GLY 379
SER 386 0.23 VAL 294 -0.68 GLY 379
SER 386 0.26 GLU 295 -0.56 GLY 379
SER 386 0.23 LEU 296 -0.44 GLY 379
SER 386 0.20 THR 297 -0.48 GLY 379
SER 386 0.22 ASN 298 -0.43 GLY 379
SER 386 0.22 ILE 299 -0.30 GLY 379
SER 386 0.20 ILE 300 -0.29 GLY 379
SER 386 0.18 LYS 301 -0.30 LYS 380
SER 386 0.19 ASN 302 -0.23 SER 396
SER 386 0.19 SER 303 -0.19 SER 396
SER 386 0.17 SER 304 -0.16 SER 396
SER 386 0.17 PHE 305 -0.14 SER 396
SER 386 0.15 LYS 306 -0.12 SER 396
SER 386 0.15 ALA 307 -0.11 SER 396
SER 386 0.14 VAL 308 -0.10 SER 396
SER 386 0.14 ILE 309 -0.10 SER 396
SER 386 0.13 TYR 310 -0.09 SER 396
PRO 8 0.14 GLY 311 -0.09 SER 396
PRO 8 0.15 GLY 312 -0.09 SER 396
PRO 8 0.14 SER 313 -0.09 SER 396
PRO 8 0.14 ALA 314 -0.08 SER 396
PRO 8 0.12 LYS 315 -0.09 SER 396
SER 386 0.12 ASP 316 -0.09 SER 396
SER 386 0.12 GLU 317 -0.08 SER 396
SER 386 0.13 VAL 318 -0.08 SER 396
SER 386 0.13 GLN 319 -0.10 SER 396
SER 386 0.14 ILE 320 -0.10 SER 396
SER 386 0.14 ILE 321 -0.12 SER 396
SER 386 0.15 ASP 322 -0.13 SER 396
SER 386 0.15 GLY 323 -0.15 SER 396
SER 386 0.16 ASN 324 -0.17 SER 396
SER 386 0.17 LEU 325 -0.20 LYS 380
SER 386 0.17 GLY 326 -0.25 LYS 380
SER 386 0.15 ASP 327 -0.20 LYS 380
SER 386 0.16 LEU 328 -0.18 LYS 380
SER 386 0.16 ARG 329 -0.20 LYS 380
PRO 8 0.15 ASP 330 -0.19 LYS 380
SER 386 0.15 ILE 331 -0.15 LYS 380
PRO 8 0.15 LEU 332 -0.16 LYS 380
PRO 8 0.17 LYS 333 -0.17 LYS 380
PRO 8 0.15 LYS 334 -0.14 LYS 380
PRO 8 0.16 GLY 335 -0.12 LYS 380
PRO 8 0.18 ALA 336 -0.14 LYS 380
PRO 8 0.19 THR 337 -0.13 LYS 380
PRO 8 0.20 PHE 338 -0.11 LYS 380
ALA 5 0.21 ASN 339 -0.11 LYS 380
ALA 5 0.20 ARG 340 -0.09 LYS 380
ALA 5 0.17 GLU 341 -0.09 LYS 380
PRO 8 0.17 THR 342 -0.09 LYS 380
PRO 8 0.19 PRO 343 -0.08 LYS 380
PRO 8 0.18 GLY 344 -0.08 SER 396
PRO 8 0.16 VAL 345 -0.08 SER 396
PRO 8 0.15 PRO 346 -0.08 PRO 3
PRO 8 0.14 ILE 347 -0.08 SER 396
SER 386 0.13 ALA 348 -0.10 PRO 3
SER 386 0.13 TYR 349 -0.13 PRO 3
SER 386 0.13 THR 350 -0.15 PRO 3
SER 386 0.12 THR 351 -0.18 PRO 3
SER 386 0.12 ASN 352 -0.20 PRO 3
SER 386 0.11 PHE 353 -0.20 PRO 3
SER 386 0.11 LEU 354 -0.22 PRO 3
SER 386 0.11 LYS 355 -0.21 PRO 3
SER 386 0.12 ASP 356 -0.22 PRO 3
SER 386 0.12 ASN 357 -0.23 PRO 3
SER 386 0.12 GLU 358 -0.20 PRO 3
SER 386 0.13 LEU 359 -0.18 PRO 3
SER 386 0.12 ALA 360 -0.17 PRO 3
SER 386 0.12 VAL 361 -0.14 PRO 3
SER 386 0.13 ILE 362 -0.13 PRO 3
SER 386 0.13 LYS 363 -0.12 PRO 3
SER 386 0.14 ASN 364 -0.13 VAL 39
SER 386 0.15 ASN 365 -0.16 GLU 249
SER 386 0.16 SER 366 -0.15 GLU 249
SER 386 0.18 GLU 367 -0.16 GLU 249
SER 386 0.18 TYR 368 -0.13 GLU 249
ASP 384 0.19 ILE 369 -0.12 GLY 245
SER 386 0.21 GLU 370 -0.12 GLU 249
ASP 384 0.22 THR 371 -0.10 GLU 249
ASP 384 0.25 THR 372 -0.17 SER 373
ASP 384 0.27 SER 373 -0.17 THR 372
ASP 384 0.32 LYS 374 -0.17 THR 372
ASP 384 0.29 ALA 375 -0.25 TRP 397
ASN 382 0.39 TYR 376 -0.31 TRP 397
ASN 382 0.34 THR 377 -0.42 GLU 295
ASN 382 0.33 ASP 378 -0.63 TRP 397
ASN 401 0.71 GLY 379 -0.68 VAL 294
GLU 399 0.70 LYS 380 -0.61 GLY 292
GLU 399 0.59 ILE 381 -0.38 GLY 292
GLU 399 0.50 ASN 382 -0.27 GLY 292
GLU 399 0.36 ILE 383 -0.16 GLY 387
TYR 376 0.35 ASP 384 -0.24 GLU 417
TYR 376 0.29 HIS 385 -0.30 GLU 417
TYR 376 0.31 SER 386 -0.22 GLU 417
LYS 374 0.14 GLY 387 -0.17 ASN 382
TYR 376 0.11 GLY 388 -0.13 ASN 394
GLU 417 0.13 TYR 389 -0.17 ASN 394
ASN 382 0.23 VAL 390 -0.13 ASN 394
GLU 417 0.07 ALA 391 -0.18 ASN 394
GLU 417 0.13 GLN 392 -0.27 ASN 394
ASN 47 0.03 PHE 393 -0.34 ASN 58
GLU 417 0.06 ASN 394 -0.41 ASN 58
HIS 385 0.12 ILE 395 -0.50 ASN 58
ILE 381 0.17 SER 396 -0.59 ASP 378
ILE 381 0.37 TRP 397 -0.63 ASP 378
LYS 380 0.46 ASP 398 -0.47 ASN 58
LYS 380 0.70 GLU 399 -0.53 LYS 55
GLY 379 0.70 VAL 400 -0.25 LYS 55
GLY 379 0.71 ASN 401 -0.14 LYS 55
GLY 379 0.58 TYR 402 -0.08 VAL 294
GLY 379 0.54 ASP 403 -0.07 VAL 294
GLY 379 0.47 PRO 404 -0.06 GLN 392
GLY 379 0.41 GLU 405 -0.06 ALA 243
GLY 379 0.42 GLY 406 -0.06 ALA 243
GLY 379 0.43 ASN 407 -0.06 ALA 243
GLY 379 0.49 GLU 408 -0.08 VAL 294
GLY 379 0.55 ILE 409 -0.10 VAL 294
LYS 380 0.51 VAL 410 -0.24 LYS 55
LYS 380 0.60 GLN 411 -0.31 LYS 55
LYS 380 0.47 HIS 412 -0.38 LYS 55
LYS 380 0.56 LYS 413 -0.46 GLY 57
LYS 380 0.40 ASN 414 -0.48 ASN 58
ILE 381 0.44 TRP 415 -0.46 GLY 57
LYS 380 0.47 SER 416 -0.39 GLY 57
LYS 380 0.29 GLU 417 -0.35 GLY 57

If you find results from this site helpful for your research, please cite one of our papers:

elNémo is maintained by Yves-Henri Sanejouand.
It was developed by Karsten Suhre.
Between 2003 and 2014, it was hosted by IGS (Marseille).
Last modification: April 25th, 2023.