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***  4CDB_unrelaxed_rank_001_alphafold2_ptm_model_3_seed_000  ***

CA distance fluctuations for 240221152119307497

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
THR 146 0.07 MET 1 -0.10 GLY 387
ASN 142 0.04 ALA 2 -0.10 ASN 125
ASN 139 0.06 PRO 3 -0.09 GLY 387
LYS 133 0.05 PRO 4 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.03 ALA 5 -0.08 GLY 387
PRO 404 0.04 SER 6 -0.08 GLY 387
PRO 404 0.04 PRO 7 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.04 PRO 8 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.04 ALA 9 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.04 SER 10 -0.05 GLY 387
PRO 404 0.04 PRO 11 -0.05 GLY 387
PRO 404 0.05 LYS 12 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.05 THR 13 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.05 PRO 14 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.06 ILE 15 -0.02 GLY 387
PRO 404 0.05 GLU 16 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.05 LYS 17 -0.03 GLY 388
PRO 404 0.05 LYS 18 -0.02 GLY 388
PRO 404 0.06 HIS 19 -0.02 GLY 387
PRO 404 0.05 ALA 20 -0.02 GLY 388
PRO 404 0.05 ASP 21 -0.02 GLY 388
PRO 404 0.06 GLU 22 -0.01 GLY 388
PRO 404 0.06 ILE 23 -0.02 GLY 388
PRO 404 0.05 ASP 24 -0.02 GLY 388
PRO 404 0.05 LYS 25 -0.01 ALA 2
GLU 405 0.06 TYR 26 -0.01 LYS 315
PRO 404 0.06 ILE 27 -0.01 GLY 388
PRO 404 0.05 GLN 28 -0.01 ALA 2
GLU 405 0.05 GLY 29 -0.01 ALA 2
GLU 405 0.06 LEU 30 -0.01 ALA 2
GLU 405 0.06 ASP 31 -0.01 ALA 2
GLU 405 0.06 TYR 32 -0.01 ALA 2
GLU 405 0.06 ASN 33 -0.01 ALA 2
PRO 404 0.05 LYS 34 -0.01 ALA 2
PRO 404 0.05 ASN 35 -0.01 ALA 2
GLU 405 0.07 ASN 36 -0.01 VAL 37
GLU 405 0.07 VAL 37 -0.02 SER 97
GLU 405 0.07 LEU 38 -0.01 VAL 100
GLU 405 0.08 VAL 39 -0.01 ALA 189
GLU 405 0.09 TYR 40 -0.01 GLY 57
GLU 405 0.10 HIS 41 -0.01 ASN 364
GLU 405 0.11 GLY 42 -0.02 ASN 365
GLU 405 0.12 ASP 43 -0.03 GLY 199
GLU 405 0.11 ALA 44 -0.03 GLY 199
GLU 405 0.13 VAL 45 -0.05 SER 202
GLU 405 0.14 THR 46 -0.07 SER 202
GLU 405 0.17 ASN 47 -0.05 GLU 203
GLY 406 0.15 VAL 48 -0.03 GLU 203
SER 175 0.13 PRO 49 -0.04 GLU 64
GLY 406 0.16 PRO 50 -0.05 THR 275
VAL 48 0.08 ARG 51 -0.07 THR 275
TYR 402 0.11 LYS 52 -0.05 THR 275
GLU 203 0.05 GLY 53 -0.05 GLU 295
ASN 401 0.05 TYR 54 -0.04 GLU 295
TRP 415 0.04 LYS 55 -0.05 LYS 380
ALA 375 0.03 ASP 56 -0.08 LYS 380
ALA 375 0.03 GLY 57 -0.12 LYS 380
ALA 375 0.02 ASN 58 -0.15 GLY 379
GLU 64 0.03 GLU 59 -0.10 ASN 302
GLU 64 0.03 TYR 60 -0.08 ASN 298
GLU 64 0.03 ILE 61 -0.07 ASP 398
GLU 64 0.05 VAL 62 -0.08 SER 274
GLU 64 0.05 VAL 63 -0.06 SER 373
ILE 381 0.05 GLU 64 -0.06 THR 275
SER 175 0.05 LYS 65 -0.03 THR 275
LYS 67 0.05 LYS 66 -0.02 ALA 279
GLY 406 0.06 LYS 67 -0.03 SER 202
ILE 381 0.04 LYS 68 -0.02 SER 202
GLY 406 0.04 SER 69 -0.02 ILE 70
PRO 49 0.04 ILE 70 -0.02 SER 69
PRO 404 0.04 ASN 71 -0.01 ALA 2
PRO 404 0.04 GLN 72 -0.02 TYR 389
PRO 404 0.04 ASN 73 -0.03 TYR 389
PRO 404 0.04 ASN 74 -0.04 TYR 389
PRO 404 0.04 ALA 75 -0.04 TYR 389
PRO 404 0.05 ASP 76 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.06 ILE 77 -0.05 GLY 387
PRO 404 0.06 GLN 78 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.07 VAL 79 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.08 VAL 80 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.08 ASN 81 -0.08 GLY 387
PRO 404 0.10 ALA 82 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.09 ILE 83 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.08 SER 84 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.08 SER 85 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.08 LEU 86 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.07 THR 87 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.06 TYR 88 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.05 PRO 89 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.06 GLY 90 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.07 ALA 91 -0.05 GLY 387
PRO 404 0.07 LEU 92 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.08 VAL 93 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.08 LYS 94 -0.02 GLY 387
PRO 404 0.08 ALA 95 -0.02 GLY 387
GLU 405 0.09 ASN 96 -0.01 ALA 82
GLU 405 0.10 SER 97 -0.02 VAL 37
PRO 404 0.10 GLU 98 -0.02 SER 386
PRO 404 0.09 LEU 99 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.09 VAL 100 -0.02 GLY 387
PRO 404 0.10 GLU 101 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.09 ASN 102 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.10 GLN 103 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.09 PRO 104 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.09 ASP 105 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.08 VAL 106 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.08 LEU 107 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.08 PRO 108 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.08 VAL 109 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.07 LYS 110 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.06 ARG 111 -0.05 GLY 387
PRO 404 0.06 ASP 112 -0.05 GLY 387
PRO 404 0.05 SER 113 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.05 LEU 114 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.04 THR 115 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.04 LEU 116 -0.08 GLY 387
PRO 404 0.03 SER 117 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.03 ILE 118 -0.10 GLY 387
PRO 404 0.02 ASP 119 -0.10 GLY 387
PRO 404 0.02 LEU 120 -0.12 GLY 387
PRO 404 0.01 PRO 121 -0.12 GLY 387
PRO 404 0.01 GLY 122 -0.13 GLY 387
PRO 404 0.02 MET 123 -0.12 GLY 387
PRO 404 0.01 THR 124 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.01 ASN 125 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.02 GLN 126 -0.10 GLY 387
PRO 404 0.02 ASP 127 -0.10 GLY 387
PRO 404 0.03 ASN 128 -0.10 GLY 387
PRO 404 0.03 LYS 129 -0.09 GLY 387
PRO 3 0.05 ILE 130 -0.09 GLY 387
PRO 3 0.05 VAL 131 -0.08 GLY 387
PRO 3 0.06 VAL 132 -0.07 GLY 387
PRO 3 0.05 LYS 133 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.06 ASN 134 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.06 ALA 135 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.07 THR 136 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.07 LYS 137 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.07 SER 138 -0.08 GLY 387
MET 1 0.06 ASN 139 -0.08 GLY 387
PRO 404 0.06 VAL 140 -0.08 GLY 387
PRO 404 0.06 ASN 141 -0.08 GLY 387
MET 1 0.07 ASN 142 -0.09 GLY 387
MET 1 0.06 ALA 143 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.05 VAL 144 -0.09 GLY 387
MET 1 0.06 ASN 145 -0.10 GLY 387
MET 1 0.07 THR 146 -0.10 GLY 387
MET 1 0.05 LEU 147 -0.10 GLY 387
MET 1 0.04 VAL 148 -0.11 GLY 387
MET 1 0.06 GLU 149 -0.12 GLY 387
MET 1 0.06 ARG 150 -0.12 GLY 387
PRO 404 0.03 TRP 151 -0.12 GLY 387
MET 1 0.04 ASN 152 -0.13 GLY 387
MET 1 0.05 GLU 153 -0.13 GLY 387
MET 1 0.03 LYS 154 -0.13 GLY 387
PRO 404 0.02 TYR 155 -0.13 GLY 387
PRO 404 0.02 ALA 156 -0.14 GLY 387
ALA 314 0.02 GLN 157 -0.15 GLY 387
ALA 314 0.01 ALA 158 -0.15 GLY 387
ASN 339 0.01 TYR 159 -0.15 GLY 387
ASN 339 0.01 PRO 160 -0.16 GLY 387
ASN 339 0.01 ASN 161 -0.16 GLY 387
PRO 404 0.01 VAL 162 -0.14 GLY 387
LEU 359 0.01 SER 163 -0.14 GLY 387
PRO 49 0.02 ALA 164 -0.13 GLY 387
PRO 49 0.02 LYS 165 -0.12 GLY 387
PRO 49 0.02 ILE 166 -0.11 GLY 387
PRO 49 0.02 ASP 167 -0.10 GLY 387
PRO 49 0.02 TYR 168 -0.10 GLY 387
PRO 49 0.03 ASP 169 -0.08 GLY 387
PRO 49 0.03 ASP 170 -0.08 GLY 387
PRO 49 0.03 GLU 171 -0.07 TRP 397
PRO 49 0.04 MET 172 -0.07 TRP 397
PRO 49 0.07 ALA 173 -0.05 GLY 387
PRO 49 0.09 TYR 174 -0.03 THR 46
PRO 49 0.13 SER 175 -0.03 ASN 382
PRO 49 0.12 GLU 176 -0.04 ASN 382
PRO 49 0.12 SER 177 -0.02 ASN 382
PRO 49 0.09 GLN 178 -0.02 GLY 387
PRO 49 0.08 LEU 179 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.09 ILE 180 -0.04 GLY 387
PRO 49 0.07 ALA 181 -0.03 GLY 387
PRO 49 0.06 LYS 182 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.06 PHE 183 -0.05 GLY 387
PRO 404 0.07 GLY 184 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.09 THR 185 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.09 ALA 186 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.09 PHE 187 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.11 LYS 188 -0.05 ASN 382
PRO 404 0.10 ALA 189 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.09 VAL 190 -0.08 GLY 387
PRO 404 0.10 ASN 191 -0.07 ASN 382
PRO 404 0.11 ASN 192 -0.08 ASN 382
PRO 404 0.10 SER 193 -0.09 ASN 382
PRO 404 0.09 LEU 194 -0.10 ASN 382
PRO 404 0.11 ASN 195 -0.09 ASN 382
PRO 404 0.10 VAL 196 -0.08 ASN 382
PRO 404 0.11 ASN 197 -0.08 ASN 382
PRO 404 0.13 PHE 198 -0.05 ASN 382
PRO 404 0.15 GLY 199 -0.06 THR 46
PRO 404 0.11 ALA 200 -0.07 ASN 382
PRO 404 0.09 ILE 201 -0.05 ASN 382
PRO 404 0.12 SER 202 -0.07 THR 46
PRO 404 0.12 GLU 203 -0.06 THR 46
PRO 404 0.05 GLY 204 -0.04 THR 46
PRO 404 0.05 LYS 205 -0.08 GLY 379
PRO 404 0.05 MET 206 -0.09 GLY 379
PRO 404 0.04 GLN 207 -0.08 GLY 379
PRO 404 0.05 GLU 208 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.04 GLU 209 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.05 VAL 210 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.04 ILE 211 -0.10 GLY 387
PRO 404 0.04 SER 212 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.04 PHE 213 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.04 LYS 214 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.03 GLN 215 -0.12 GLY 387
PRO 404 0.03 ILE 216 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.03 TYR 217 -0.12 GLY 387
PRO 404 0.03 TYR 218 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.03 ASN 219 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.04 VAL 220 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.04 ASN 221 -0.08 GLY 387
PRO 404 0.04 VAL 222 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.03 ASN 223 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.04 GLU 224 -0.05 GLY 388
PRO 404 0.04 PRO 225 -0.05 GLY 388
PRO 404 0.04 THR 226 -0.04 GLY 388
PRO 404 0.04 ARG 227 -0.03 GLY 388
PRO 404 0.05 PRO 228 -0.03 GLY 388
PRO 404 0.05 SER 229 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.05 ARG 230 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.05 PHE 231 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.06 PHE 232 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.06 GLY 233 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.06 LYS 234 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.07 ALA 235 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.07 VAL 236 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.07 THR 237 -0.02 GLY 387
PRO 404 0.07 LYS 238 -0.01 LYS 315
GLU 405 0.08 GLU 239 -0.01 LYS 315
PRO 404 0.08 GLN 240 -0.02 LYS 315
PRO 404 0.08 LEU 241 -0.01 LYS 315
GLU 405 0.08 GLN 242 -0.01 LYS 315
GLU 405 0.09 ALA 243 -0.02 LYS 315
GLU 405 0.09 LEU 244 -0.02 LYS 315
GLU 405 0.09 GLY 245 -0.01 LYS 315
GLU 405 0.08 VAL 246 -0.01 LYS 315
GLU 405 0.08 ASN 247 -0.01 LYS 315
GLU 405 0.08 ALA 248 -0.01 ILE 83
GLU 405 0.09 GLU 249 -0.01 ALA 82
GLU 405 0.09 ASN 250 -0.01 ILE 83
GLU 405 0.07 PRO 251 -0.01 ILE 83
PRO 404 0.07 PRO 252 -0.02 GLY 387
PRO 404 0.06 ALA 253 -0.03 GLY 387
PRO 404 0.06 TYR 254 -0.04 GLY 387
PRO 404 0.06 ILE 255 -0.05 GLY 387
PRO 404 0.04 SER 256 -0.06 GLY 387
PRO 404 0.04 SER 257 -0.07 GLY 387
PRO 404 0.05 VAL 258 -0.08 GLY 387
PRO 404 0.04 ALA 259 -0.09 GLY 387
PRO 404 0.04 TYR 260 -0.10 GLY 387
PRO 404 0.04 GLY 261 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.04 ARG 262 -0.12 GLY 387
PRO 404 0.05 GLN 263 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.05 VAL 264 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.06 TYR 265 -0.10 GLY 387
PRO 404 0.05 LEU 266 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.06 LYS 267 -0.11 GLY 387
PRO 404 0.04 LEU 268 -0.12 GLY 387
PRO 404 0.05 SER 269 -0.12 ASN 382
PRO 404 0.03 THR 270 -0.14 GLY 379
LYS 205 0.04 ASN 271 -0.14 GLY 379
SER 274 0.04 SER 272 -0.15 GLY 379
SER 274 0.01 HIS 273 -0.13 TRP 397
SER 272 0.04 SER 274 -0.18 TRP 397
SER 272 0.02 THR 275 -0.16 ASP 398
SER 272 0.03 LYS 276 -0.18 TRP 397
LYS 276 0.02 VAL 277 -0.15 TRP 397
ILE 70 0.02 LYS 278 -0.13 TRP 397
ILE 70 0.02 ALA 279 -0.16 TRP 397
ALA 279 0.02 ALA 280 -0.17 TRP 397
ILE 70 0.01 PHE 281 -0.14 TRP 397
ILE 70 0.02 ASP 282 -0.14 TRP 397
ASN 71 0.02 ALA 283 -0.16 GLY 387
GLU 171 0.01 ALA 284 -0.17 GLY 387
PRO 49 0.01 VAL 285 -0.15 GLY 387
GLY 326 0.02 SER 286 -0.15 GLY 387
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