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***  NMA_alphafold_L12  ***

CA distance fluctuations for 2403040902131503511

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
GLY 331 1.61 MET 1 -0.01 LYS 250
GLY 331 1.31 ASP 2 -0.01 LYS 250
GLY 331 1.39 PHE 3 -0.01 LYS 250
GLY 331 1.13 CYS 4 -0.02 LYS 250
GLY 331 1.17 LEU 5 -0.02 LYS 250
GLY 331 0.97 LEU 6 -0.02 ASN 246
GLY 331 0.84 ASN 7 -0.02 ASN 246
GLY 331 0.72 GLU 8 -0.02 ASN 246
GLY 331 0.70 LYS 9 -0.02 ASN 246
SER 329 0.78 SER 10 -0.02 ASN 246
SER 329 0.75 GLN 11 -0.02 VAL 656
SER 329 0.76 ILE 12 -0.02 VAL 656
SER 329 0.75 PHE 13 -0.02 VAL 656
SER 329 0.70 VAL 14 -0.02 VAL 656
SER 329 0.69 HIS 15 -0.02 VAL 656
SER 329 0.72 ALA 16 -0.03 VAL 656
SER 329 0.73 GLU 17 -0.03 ALA 657
SER 329 0.82 PRO 18 -0.03 ALA 657
SER 329 0.80 TYR 19 -0.03 ALA 657
SER 329 0.78 ALA 20 -0.04 VAL 656
SER 329 0.85 VAL 21 -0.03 VAL 656
SER 329 0.89 SER 22 -0.03 GLU 655
SER 329 0.84 ASP 23 -0.04 GLU 655
SER 329 0.85 TYR 24 -0.03 GLU 655
SER 329 0.94 VAL 25 -0.03 GLU 655
SER 329 0.91 ASN 26 -0.03 GLU 655
SER 329 0.87 GLN 27 -0.04 GLU 655
SER 329 0.91 TYR 28 -0.02 ASN 246
SER 329 1.01 VAL 29 -0.02 ASN 246
SER 329 1.03 GLY 30 -0.02 ASN 246
SER 329 0.97 THR 31 -0.02 ASN 246
SER 329 0.98 HIS 32 -0.02 ASN 246
SER 329 0.92 SER 33 -0.02 LYS 654
SER 329 0.91 ILE 34 -0.02 ALA 657
SER 329 0.86 ARG 35 -0.02 ALA 657
SER 329 0.81 LEU 36 -0.02 ALA 657
SER 329 0.77 PRO 37 -0.02 ALA 657
SER 329 0.69 LYS 38 -0.02 ALA 657
SER 329 0.66 GLY 39 -0.02 ALA 657
SER 329 0.68 GLY 40 -0.02 ALA 657
SER 329 0.65 ARG 41 -0.02 ALA 657
SER 329 0.70 PRO 42 -0.02 ALA 657
SER 329 0.73 ALA 43 -0.02 ALA 657
SER 329 0.81 GLY 44 -0.02 VAL 656
SER 329 0.83 ARG 45 -0.02 VAL 656
SER 329 0.89 LEU 46 -0.02 VAL 656
SER 329 0.89 HIS 47 -0.02 ASN 246
SER 329 0.91 HIS 48 -0.02 ASN 246
SER 329 0.89 ARG 49 -0.02 ASN 246
SER 329 0.89 ILE 50 -0.02 ASN 246
SER 329 0.89 PHE 51 -0.03 ASN 246
SER 329 0.86 GLY 52 -0.03 ASN 246
SER 329 0.93 CYS 53 -0.03 ASN 246
SER 329 1.02 LEU 54 -0.03 LYS 250
SER 329 1.03 ASP 55 -0.02 LYS 250
SER 329 1.06 LEU 56 -0.02 LYS 250
SER 329 1.07 CYS 57 -0.02 LYS 250
SER 329 1.06 ARG 58 -0.02 LYS 250
SER 329 1.02 ILE 59 -0.02 LYS 250
SER 329 0.96 SER 60 -0.02 LYS 250
SER 329 0.90 TYR 61 -0.02 ALA 657
SER 329 0.82 GLY 62 -0.02 ALA 657
SER 329 0.83 GLY 63 -0.02 ALA 657
SER 329 0.87 SER 64 -0.01 ALA 657
SER 329 0.92 VAL 65 -0.01 ALA 657
SER 329 0.96 ARG 66 -0.01 LYS 250
SER 329 1.01 VAL 67 -0.02 LYS 250
SER 329 1.00 ILE 68 -0.02 LYS 250
SER 329 1.04 SER 69 -0.02 LYS 250
SER 329 0.99 PRO 70 -0.02 LYS 250
SER 329 1.04 GLY 71 -0.02 LYS 250
SER 329 1.05 LEU 72 -0.02 LYS 250
SER 329 0.99 GLU 73 -0.02 ASN 246
SER 329 1.00 THR 74 -0.03 LYS 250
SER 329 1.09 CYS 75 -0.03 LYS 250
SER 329 1.21 TYR 76 -0.02 LYS 250
SER 329 1.28 HIS 77 -0.02 LYS 250
SER 329 1.43 LEU 78 -0.02 LYS 250
SER 329 1.44 GLN 79 -0.02 LYS 250
SER 329 1.51 ILE 80 -0.02 LYS 250
SER 329 1.38 ILE 81 -0.02 LYS 250
GLY 330 1.22 LEU 82 -0.01 LYS 250
SER 329 1.07 LYS 83 -0.01 LYS 250
SER 329 1.04 GLY 84 -0.01 LYS 250
SER 329 1.13 HIS 85 -0.01 LYS 250
SER 329 1.18 CYS 86 -0.01 LYS 250
SER 329 1.13 LEU 87 -0.01 LYS 250
SER 329 1.18 TRP 88 -0.01 LYS 250
SER 329 1.08 ARG 89 -0.01 LYS 250
SER 329 1.08 GLY 90 -0.01 LYS 250
SER 329 1.02 HIS 91 -0.01 LYS 250
SER 329 0.97 GLY 92 -0.01 LYS 250
SER 329 1.04 GLN 93 -0.01 LYS 250
SER 329 1.07 GLU 94 -0.01 LYS 250
SER 329 1.19 HIS 95 -0.01 LYS 250
SER 329 1.20 TYR 96 -0.01 LYS 250
SER 329 1.34 PHE 97 -0.01 LYS 250
SER 329 1.28 ALA 98 -0.01 LYS 250
GLY 330 1.29 PRO 99 -0.01 LYS 250
GLY 330 1.53 GLY 100 -0.01 LYS 250
SER 329 1.65 GLU 101 -0.01 LYS 250
SER 329 1.74 LEU 102 -0.02 LYS 250
SER 329 1.52 LEU 103 -0.02 LYS 250
SER 329 1.45 LEU 104 -0.02 LYS 250
SER 329 1.29 LEU 105 -0.02 LYS 250
SER 329 1.20 ASN 106 -0.02 LYS 250
SER 329 1.10 PRO 107 -0.02 LYS 250
SER 329 1.05 ASP 108 -0.02 LYS 250
SER 329 1.11 ASP 109 -0.02 LYS 250
SER 329 1.06 GLN 110 -0.02 LYS 250
SER 329 1.11 ALA 111 -0.02 LYS 250
SER 329 1.06 ASP 112 -0.02 LYS 250
SER 329 1.10 LEU 113 -0.02 LYS 250
SER 329 1.04 THR 114 -0.01 LYS 250
SER 329 1.05 TYR 115 -0.01 LYS 250
SER 329 0.96 SER 116 -0.01 LYS 250
SER 329 0.86 GLU 117 -0.01 ALA 657
SER 329 0.88 ASP 118 -0.01 LYS 250
SER 329 1.03 CYS 119 -0.01 LYS 250
SER 329 1.08 GLU 120 -0.01 LYS 250
SER 329 1.22 LYS 121 -0.02 LYS 250
SER 329 1.25 PHE 122 -0.02 LYS 250
SER 329 1.26 ILE 123 -0.02 LYS 250
SER 329 1.24 VAL 124 -0.02 LYS 250
SER 329 1.16 LYS 125 -0.02 LYS 250
SER 329 1.14 LEU 126 -0.03 LYS 250
SER 329 1.05 PRO 127 -0.03 LYS 250
SER 329 1.04 SER 128 -0.03 LYS 250
SER 329 0.96 VAL 129 -0.04 LYS 250
SER 329 0.99 VAL 130 -0.04 LYS 250
SER 329 1.05 LEU 131 -0.03 LYS 250
SER 329 0.96 ASP 132 -0.04 LYS 250
SER 329 0.90 ARG 133 -0.05 LYS 250
SER 329 0.95 ALA 134 -0.04 LYS 250
SER 329 0.94 CYS 135 -0.04 LYS 250
SER 329 0.84 SER 136 -0.05 LYS 250
SER 329 0.82 ASP 137 -0.06 LYS 250
SER 329 0.84 ASN 138 -0.04 LYS 250
SER 329 0.80 ASN 139 -0.03 LYS 250
SER 329 0.87 TRP 140 -0.03 LYS 250
SER 329 0.87 HIS 141 -0.02 LYS 250
SER 329 0.93 LYS 142 -0.03 LYS 250
SER 329 0.93 PRO 143 -0.02 LYS 250
SER 329 0.88 ARG 144 -0.02 LYS 250
SER 329 0.94 GLU 145 -0.02 LYS 250
SER 329 1.00 GLY 146 -0.02 LYS 250
SER 329 1.08 ILE 147 -0.02 LYS 250
SER 329 1.16 ARG 148 -0.02 LYS 250
SER 329 1.28 PHE 149 -0.02 LYS 250
SER 329 1.32 ALA 150 -0.02 LYS 250
SER 329 1.38 ALA 151 -0.02 LYS 250
SER 329 1.49 ARG 152 -0.02 LYS 250
SER 329 1.66 HIS 153 -0.02 LYS 250
GLY 328 1.79 ASN 154 -0.01 LYS 250
SER 329 1.76 LEU 155 -0.02 LYS 250
GLY 328 1.68 GLN 156 -0.01 LYS 250
GLY 328 1.62 GLN 157 -0.01 LYS 250
GLY 328 1.44 LEU 158 -0.02 LYS 250
GLY 328 1.23 ASP 159 -0.02 LYS 250
GLY 330 1.12 GLY 160 -0.02 LYS 250
SER 329 1.29 PHE 161 -0.02 LYS 250
GLY 331 1.40 ILE 162 -0.02 LYS 250
GLY 331 1.23 ASN 163 -0.02 LYS 250
GLY 331 1.07 LEU 164 -0.02 LYS 250
GLY 331 1.17 LEU 165 -0.02 LYS 250
GLY 331 1.19 GLY 166 -0.02 LYS 250
GLY 331 0.98 LEU 167 -0.02 LYS 250
GLY 331 0.95 VAL 168 -0.02 LYS 250
GLY 331 0.98 CYS 169 -0.02 LYS 250
GLY 331 0.88 ASP 170 -0.02 ASN 246
GLY 331 0.78 GLU 171 -0.02 ASN 246
SER 329 0.81 ALA 172 -0.02 ASN 246
GLY 331 0.76 GLU 173 -0.02 ASN 246
GLY 331 0.66 HIS 174 -0.02 ASN 246
SER 329 0.61 THR 175 -0.02 ARG 242
SER 329 0.59 LYS 176 -0.02 ARG 242
SER 329 0.66 SER 177 -0.02 ASN 246
SER 329 0.65 MET 178 -0.03 ASN 246
SER 329 0.71 PRO 179 -0.03 ASN 246
SER 329 0.70 ARG 180 -0.03 ASN 246
SER 329 0.72 VAL 181 -0.03 ASN 246
SER 329 0.82 GLN 182 -0.03 ASN 246
SER 329 0.84 GLU 183 -0.03 LYS 250
SER 329 0.83 HIS 184 -0.03 LYS 250
SER 329 0.92 TYR 185 -0.03 LYS 250
SER 329 1.00 ALA 186 -0.03 LYS 250
SER 329 0.96 GLY 187 -0.04 LYS 250
SER 329 1.00 ILE 188 -0.03 LYS 250
SER 329 1.16 ILE 189 -0.03 LYS 250
SER 329 1.13 ALA 190 -0.03 LYS 250
SER 329 1.07 SER 191 -0.03 LYS 250
SER 329 1.18 LYS 192 -0.03 LYS 250
SER 329 1.30 LEU 193 -0.02 LYS 250
SER 329 1.17 LEU 194 -0.02 LYS 250
SER 329 1.12 GLU 195 -0.02 LYS 250
SER 329 1.25 MET 196 -0.02 LYS 250
SER 329 1.36 LEU 197 -0.02 LYS 250
SER 329 1.24 GLY 198 -0.02 LYS 250
SER 329 1.18 SER 199 -0.02 LYS 250
SER 329 1.06 ASN 200 -0.02 LYS 250
SER 329 1.01 VAL 201 -0.02 LYS 250
SER 329 0.92 SER 202 -0.01 LYS 250
SER 329 0.89 ARG 203 -0.01 LYS 250
SER 329 0.80 GLU 204 -0.01 THR 511
SER 329 0.76 ILE 205 -0.01 LYS 512
SER 329 0.75 PHE 206 -0.01 GLY 209
SER 329 0.69 SER 207 -0.02 GLY 209
SER 329 0.71 LYS 208 -0.03 GLY 209
SER 329 0.63 GLY 209 -0.03 LYS 208
SER 329 0.59 ASN 210 -0.03 LYS 208
SER 329 0.58 PRO 211 -0.01 LYS 208
SER 329 0.53 SER 212 -0.01 ASP 137
SER 329 0.54 PHE 213 -0.02 ASP 137
SER 329 0.58 GLU 214 -0.01 LYS 345
SER 329 0.53 ARG 215 -0.01 LYS 345
SER 329 0.49 VAL 216 -0.01 LEU 292
SER 329 0.52 VAL 217 -0.01 LYS 345
SER 329 0.53 GLN 218 -0.01 ILE 348
SER 329 0.47 PHE 219 -0.01 ILE 348
SER 329 0.44 ILE 220 -0.01 ILE 348
SER 329 0.48 GLU 221 -0.01 ILE 348
SER 329 0.45 GLU 222 -0.01 ILE 348
SER 329 0.39 ASN 223 -0.01 ARG 480
SER 329 0.37 LEU 224 -0.01 GLU 409
SER 329 0.32 LYS 225 -0.02 ALA 321
SER 329 0.31 ARG 226 -0.02 ALA 321
SER 329 0.29 ASN 227 -0.02 SER 229
SER 329 0.34 ILE 228 -0.02 GLY 290
SER 329 0.33 SER 229 -0.03 GLY 290
SER 329 0.35 LEU 230 -0.03 LEU 292
SER 329 0.35 GLU 231 -0.03 LEU 292
SER 329 0.37 ARG 232 -0.02 LEU 292
SER 329 0.41 LEU 233 -0.02 LEU 292
SER 329 0.41 ALA 234 -0.02 LEU 292
SER 329 0.40 GLU 235 -0.02 LEU 292
SER 329 0.44 LEU 236 -0.01 LEU 292
SER 329 0.47 ALA 237 -0.01 ASP 137
SER 329 0.44 MET 238 -0.02 ARG 133
SER 329 0.43 MET 239 -0.02 ARG 133
SER 329 0.39 SER 240 -0.03 ASN 582
SER 329 0.37 PRO 241 -0.03 ASN 582
SER 329 0.38 ARG 242 -0.04 ASN 582
SER 329 0.43 SER 243 -0.03 ARG 133
SER 329 0.43 LEU 244 -0.03 ASP 137
SER 329 0.41 TYR 245 -0.03 ASP 473
SER 329 0.45 ASN 246 -0.04 ASP 137
SER 329 0.49 LEU 247 -0.04 ASP 137
SER 329 0.48 PHE 248 -0.03 ASP 137
SER 329 0.47 GLU 249 -0.04 ASP 137
SER 329 0.53 LYS 250 -0.06 ASP 137
SER 329 0.57 HIS 251 -0.04 ASP 137
SER 329 0.54 ALA 252 -0.03 ASP 137
SER 329 0.50 GLY 253 -0.05 GLU 519
SER 329 0.44 THR 254 -0.03 GLU 519
SER 329 0.39 THR 255 -0.03 ARG 469
SER 329 0.40 PRO 256 -0.02 LEU 292
SER 329 0.34 LYS 257 -0.03 VAL 465
SER 329 0.35 ASN 258 -0.03 VAL 465
SER 329 0.42 TYR 259 -0.01 CYS 389
SER 329 0.38 ILE 260 -0.01 GLY 290
SER 329 0.33 ARG 261 -0.02 VAL 465
SER 329 0.37 ASN 262 -0.01 ILE 348
SER 329 0.41 ARG 263 -0.01 ILE 348
SER 329 0.34 LYS 264 -0.01 GLU 409
SER 329 0.31 LEU 265 -0.01 ALA 356
SER 329 0.38 GLU 266 -0.02 ILE 348
SER 329 0.38 SER 267 -0.01 ALA 356
GLY 327 0.29 ILE 268 -0.01 ALA 356
GLY 327 0.30 ARG 269 -0.02 ALA 356
GLY 327 0.39 ALA 270 -0.02 ALA 356
GLY 327 0.32 CYS 271 -0.02 ALA 356
GLY 327 0.24 LEU 272 -0.03 ALA 356
GLY 327 0.31 ASN 273 -0.04 ALA 356
GLY 327 0.35 ASP 274 -0.04 ALA 356
GLY 327 0.29 PRO 275 -0.04 ALA 356
GLY 327 0.32 SER 276 -0.05 ALA 321
GLY 327 0.28 ALA 277 -0.05 ALA 321
GLY 327 0.19 ASN 278 -0.08 ALA 321
GLY 327 0.17 VAL 279 -0.08 ALA 321
GLY 327 0.14 ARG 280 -0.08 ALA 321
THR 511 0.09 SER 281 -0.08 ALA 321
GLY 327 0.11 ILE 282 -0.06 ALA 321
GLY 327 0.10 THR 283 -0.06 ALA 321
GLY 327 0.14 GLU 284 -0.06 ALA 321
GLY 327 0.19 ILE 285 -0.05 ALA 321
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