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CA distance fluctuations for 2403302133521627559

---  normal mode 7  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
LEU 540		0.06	GLU 4	-0.08		LEU 386
LEU 540		0.06	ASP 5	-0.08		LEU 386
LEU 540		0.07	ALA 6	-0.07		LEU 386
LEU 540		0.07	GLU 7	-0.07		LEU 386
LEU 540		0.08	LEU 8	-0.07		LEU 386
LEU 540		0.09	LEU 9	-0.06		LEU 386
LEU 540		0.10	VAL 10	-0.05		LEU 386
LEU 540		0.11	THR 11	-0.04		LEU 386
LEU 540		0.12	VAL 12	-0.04		GLY 79
SER 541		0.14	ARG 13	-0.04		GLY 79
SER 541		0.15	GLY 14	-0.04		GLY 79
LEU 540		0.13	GLY 15	-0.04		GLY 79
LEU 540		0.12	ARG 16	-0.05		GLY 79
LEU 540		0.11	LEU 17	-0.05		LEU 386
LEU 540		0.09	ARG 18	-0.07		LEU 386
LEU 540		0.08	GLY 19	-0.07		LEU 386
PRO 537		0.07	ILE 20	-0.08		LEU 386
PRO 537		0.05	ARG 21	-0.10		LEU 386
PRO 537		0.05	LEU 22	-0.10		LEU 386
PRO 537		0.04	LYS 23	-0.11		LEU 386
ASN 89		0.03	THR 24	-0.13		LEU 386
ASN 89		0.04	PRO 25	-0.14		LEU 386
ASN 89		0.03	GLY 26	-0.13		LEU 386
GLU 91		0.03	GLY 27	-0.12		LEU 386
PRO 537		0.04	PRO 28	-0.11		LEU 386
PRO 537		0.05	VAL 29	-0.10		LEU 386
PRO 537		0.06	SER 30	-0.08		LEU 386
PRO 537		0.08	ALA 31	-0.08		LEU 386
LEU 540		0.09	PHE 32	-0.07		LEU 386
LEU 540		0.10	LEU 33	-0.06		LEU 386
LEU 540		0.12	GLY 34	-0.06		GLU 84
LEU 540		0.13	ILE 35	-0.05		GLU 84
LEU 540		0.15	PRO 36	-0.05		GLY 79
LEU 540		0.16	PHE 37	-0.04		GLY 79
SER 541		0.18	ALA 38	-0.04		GLY 79
SER 541		0.19	GLU 39	-0.04		GLY 79
LEU 540		0.18	PRO 40	-0.04		GLY 79
LEU 540		0.20	PRO 41	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.20	MET 42	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.21	GLY 43	-0.03		ASP 349
SER 541		0.23	PRO 44	-0.03		PRO 78
SER 541		0.23	ARG 45	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.23	ARG 46	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.26	PHE 47	-0.02		PRO 78
SER 541		0.26	LEU 48	-0.02		PRO 78
SER 541		0.25	PRO 49	-0.02		PRO 78
SER 541		0.22	PRO 50	-0.03		PRO 78
SER 541		0.21	GLU 51	-0.03		GLY 79
SER 541		0.20	PRO 52	-0.03		GLY 79
SER 541		0.18	LYS 53	-0.04		GLY 79
SER 541		0.17	GLN 54	-0.04		GLY 79
SER 541		0.16	PRO 55	-0.04		GLY 79
SER 541		0.14	TRP 56	-0.05		GLY 79
SER 541		0.13	SER 57	-0.05		GLY 79
LEU 540		0.12	GLY 58	-0.05		GLY 79
LEU 540		0.11	VAL 59	-0.05		GLY 79
LEU 540		0.11	VAL 60	-0.06		GLY 79
LEU 540		0.10	ASP 61	-0.06		LEU 386
LEU 540		0.10	ALA 62	-0.06		LEU 386
LEU 540		0.08	THR 63	-0.08		LEU 386
LEU 540		0.09	THR 64	-0.07		LEU 386
LEU 540		0.11	PHE 65	-0.06		ALA 392
LEU 540		0.12	GLN 66	-0.07		GLU 84
LEU 540		0.13	SER 67	-0.06		GLY 79
LEU 540		0.15	VAL 68	-0.05		PRO 78
LEU 540		0.17	CYS 69	-0.04		PRO 78
LEU 540		0.17	TYR 70	-0.04		ASP 349
LEU 540		0.17	GLN 71	-0.04		ASP 349
LEU 540		0.16	TYR 72	-0.05		ASP 349
LEU 540		0.13	VAL 73	-0.06		ALA 392
LEU 540		0.12	ASP 74	-0.07		ALA 392
LEU 540		0.10	THR 75	-0.08		ASP 349
LEU 540		0.08	LEU 76	-0.08		ASP 349
PRO 537		0.07	TYR 77	-0.09		ALA 392
PRO 537		0.07	PRO 78	-0.09		ALA 392
PRO 537		0.06	GLY 79	-0.10		ALA 392
PRO 78		0.05	PHE 80	-0.11		ALA 392
ASN 464		0.05	GLU 81	-0.12		ALA 392
THR 436		0.05	GLY 82	-0.12		ALA 392
PRO 537		0.07	THR 83	-0.10		ALA 392
PRO 537		0.07	GLU 84	-0.10		ASN 89
PRO 537		0.06	MET 85	-0.10		ALA 392
PRO 537		0.08	TRP 86	-0.09		ALA 392
PRO 537		0.09	ASN 87	-0.08		ALA 392
LEU 540		0.11	PRO 88	-0.07		ALA 392
LEU 540		0.09	ASN 89	-0.10		GLU 84
LEU 540		0.11	ARG 90	-0.07		GLY 79
LEU 540		0.12	GLU 91	-0.07		GLY 79
LEU 540		0.15	LEU 92	-0.06		PRO 78
LEU 540		0.16	SER 93	-0.05		ASP 349
LEU 540		0.18	GLU 94	-0.04		PRO 78
LEU 540		0.17	ASP 95	-0.04		PRO 78
LEU 540		0.16	CYS 96	-0.05		GLY 79
LEU 540		0.17	LEU 97	-0.04		GLY 79
LEU 540		0.15	TYR 98	-0.05		GLU 84
LEU 540		0.13	LEU 99	-0.04		GLU 84
LEU 540		0.11	ASN 100	-0.05		LEU 386
PRO 537		0.10	VAL 101	-0.06		LEU 386
PRO 537		0.08	TRP 102	-0.08		LEU 386
PRO 537		0.07	THR 103	-0.08		LEU 386
PRO 537		0.05	PRO 104	-0.09		LEU 386
PRO 537		0.05	TYR 105	-0.09		LEU 386
PRO 537		0.05	PRO 106	-0.08		LEU 386
PRO 537		0.06	ARG 107	-0.07		LEU 386
PRO 537		0.06	PRO 108	-0.07		LEU 386
PRO 537		0.07	THR 109	-0.06		LEU 386
PRO 537		0.06	SER 110	-0.06		LEU 386
PRO 537		0.07	PRO 111	-0.05		LEU 386
PRO 537		0.06	THR 112	-0.06		LEU 386
PRO 537		0.07	PRO 113	-0.06		LEU 386
PRO 537		0.09	VAL 114	-0.05		LEU 386
PRO 537		0.09	LEU 115	-0.06		LEU 386
PRO 537		0.11	VAL 116	-0.05		LEU 386
PRO 537		0.12	TRP 117	-0.05		LEU 386
PRO 537		0.14	ILE 118	-0.03		LEU 386
PRO 537		0.15	TYR 119	-0.03		LEU 386
PRO 537		0.17	GLY 120	-0.02		ALA 392
LEU 540		0.15	GLY 121	-0.04		ALA 392
LEU 540		0.19	GLY 122	-0.02		ALA 392
LEU 540		0.21	PHE 123	-0.02		TYR 124
LEU 540		0.20	TYR 124	-0.02		ALA 392
LEU 540		0.16	SER 125	-0.04		ALA 392
LEU 540		0.14	GLY 126	-0.05		ALA 392
LEU 540		0.13	ALA 127	-0.05		ALA 392
LEU 540		0.12	SER 128	-0.06		ALA 392
LEU 540		0.10	SER 129	-0.07		ALA 392
PRO 537		0.09	LEU 130	-0.08		ALA 392
PRO 537		0.07	ASP 131	-0.09		LEU 386
PRO 537		0.06	VAL 132	-0.10		LEU 386
PRO 537		0.08	TYR 133	-0.08		LEU 386
PRO 537		0.07	ASP 134	-0.09		LEU 386
PRO 537		0.07	GLY 135	-0.09		LEU 386
PRO 537		0.05	ARG 136	-0.10		LEU 386
PRO 537		0.04	PHE 137	-0.11		LEU 386
PRO 537		0.04	LEU 138	-0.10		LEU 386
PRO 537		0.05	VAL 139	-0.10		LEU 386
PRO 537		0.03	GLN 140	-0.11		LEU 386
PRO 537		0.02	ALA 141	-0.11		LEU 386
PRO 537		0.03	GLU 142	-0.10		LEU 386
PRO 537		0.05	ARG 143	-0.08		LEU 386
PRO 537		0.06	THR 144	-0.07		LEU 386
PRO 537		0.08	VAL 145	-0.07		LEU 386
PRO 537		0.08	LEU 146	-0.07		LEU 386
PRO 537		0.11	VAL 147	-0.05		LEU 386
PRO 537		0.12	SER 148	-0.05		LEU 386
LEU 540		0.14	MET 149	-0.04		LEU 386
LEU 540		0.16	ASN 150	-0.04		GLU 84
LEU 540		0.19	TYR 151	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.21	ARG 152	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.21	VAL 153	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.23	GLY 154	-0.02		ASP 349
LEU 540		0.24	ALA 155	-0.02		ASP 349
LEU 540		0.23	PHE 156	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.24	GLY 157	-0.02		PRO 78
LEU 540		0.27	PHE 158	-0.02		ASP 320
LEU 540		0.29	LEU 159	-0.02		GLY 319
LEU 540		0.33	ALA 160	-0.03		GLY 319
SER 541		0.35	LEU 161	-0.03		ASP 320
SER 541		0.38	PRO 162	-0.03		ASP 304
SER 541		0.39	GLY 163	-0.03		ASP 320
SER 541		0.35	SER 164	-0.02		ASP 266
SER 541		0.32	ARG 165	-0.03		PRO 217
SER 541		0.30	GLU 166	-0.02		PRO 217
SER 541		0.30	ALA 167	-0.02		PRO 217
SER 541		0.33	PRO 168	-0.02		ASP 320
LEU 540		0.31	GLY 169	-0.02		ASP 320
LEU 540		0.29	ASN 170	-0.02		ASP 320
LEU 540		0.25	VAL 171	-0.02		PRO 78
LEU 540		0.23	GLY 172	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.24	LEU 173	-0.02		PRO 78
SER 541		0.24	LEU 174	-0.02		PRO 78
LEU 540		0.21	ASP 175	-0.03		PRO 78
LEU 540		0.20	GLN 176	-0.02		PRO 78
SER 541		0.21	ARG 177	-0.02		PRO 78
SER 541		0.20	LEU 178	-0.03		GLY 79
LEU 540		0.17	ALA 179	-0.03		GLY 79
SER 541		0.17	LEU 180	-0.02		GLY 79
SER 541		0.18	GLN 181	-0.02		GLY 79
SER 541		0.16	TRP 182	-0.03		GLY 79
LEU 540		0.14	VAL 183	-0.03		LEU 386
SER 541		0.14	GLN 184	-0.02		GLY 79
SER 541		0.15	GLU 185	-0.03		GLY 79
SER 541		0.13	ASN 186	-0.03		LEU 386
LEU 540		0.11	VAL 187	-0.04		LEU 386
LEU 540		0.10	ALA 188	-0.04		LEU 386
LEU 540		0.10	ALA 189	-0.05		LEU 386
LEU 540		0.09	PHE 190	-0.06		LEU 386
PRO 537		0.08	GLY 191	-0.06		LEU 386
PRO 537		0.09	GLY 192	-0.05		LEU 386
PRO 537		0.09	ASP 193	-0.04		LEU 386
SER 541		0.11	PRO 194	-0.03		LEU 386
SER 541		0.10	THR 195	-0.03		LEU 386
PRO 537		0.09	SER 196	-0.04		LEU 386
PRO 537		0.11	VAL 197	-0.03		LEU 386
PRO 537		0.11	THR 198	-0.04		LEU 386
PRO 537		0.12	LEU 199	-0.03		LEU 386
PRO 537		0.11	PHE 200	-0.04		LEU 386
PRO 537		0.12	GLY 201	-0.04		LEU 386
PRO 537		0.12	GLU 202	-0.04		LEU 386
PRO 537		0.15	SER 203	-0.02		LEU 386
PRO 537		0.19	ALA 204	-0.01		LEU 315
PRO 537		0.17	GLY 205	-0.02		SER 208
PRO 537		0.17	ALA 206	-0.02		PRO 290
PRO 537		0.22	ALA 207	-0.02		PRO 290
PRO 537		0.22	SER 208	-0.02		ALA 248
PRO 537		0.19	VAL 209	-0.02		LEU 308
PRO 537		0.23	GLY 210	-0.02		PRO 290
PRO 537		0.26	MET 211	-0.02		ALA 244
SER 541		0.22	HIS 212	-0.02		PHE 307
SER 541		0.22	LEU 213	-0.03		PHE 307
SER 541		0.27	LEU 214	-0.03		PHE 321
SER 541		0.28	SER 215	-0.03		PHE 307
SER 541		0.27	PRO 216	-0.03		ASP 306
SER 541		0.24	PRO 217	-0.03		GLY 220
SER 541		0.22	SER 218	-0.02		GLY 220
SER 541		0.22	ARG 219	-0.03		PRO 216
SER 541		0.19	GLY 220	-0.03		PRO 217
SER 541		0.17	LEU 221	-0.02		ARG 165
SER 541		0.14	PHE 222	-0.03		HIS 223
SER 541		0.12	HIS 223	-0.03		PHE 222
PRO 537		0.11	ARG 224	-0.02		LEU 386
PRO 537		0.12	ALA 225	-0.02		LEU 386
PRO 537		0.09	VAL 226	-0.04		LEU 386
PRO 537		0.11	LEU 227	-0.03		LEU 386
PRO 537		0.09	GLN 228	-0.05		LEU 386
PRO 537		0.10	SER 229	-0.04		PHE 531
PRO 537		0.16	GLY 230	-0.03		PRO 290
PRO 537		0.21	ALA 231	-0.04		PRO 290
PRO 537		0.28	PRO 232	-0.05		PRO 290
PRO 537		0.35	ASN 233	-0.06		PRO 290
PRO 537		0.30	GLY 234	-0.05		PRO 290
PRO 537		0.34	PRO 235	-0.05		PRO 290
PRO 537		0.28	TRP 236	-0.05		PRO 290
PRO 537		0.28	ALA 237	-0.05		PRO 290
PRO 537		0.35	THR 238	-0.04		PRO 290
LEU 540		0.41	VAL 239	-0.05		THR 311
LEU 540		0.48	GLY 240	-0.07		ASP 310
LEU 540		0.45	MET 241	-0.05		ASP 310
LEU 540		0.46	GLY 242	-0.04		ASP 310
LEU 540		0.44	GLU 243	-0.05		THR 311
LEU 540		0.39	ALA 244	-0.04		ASP 310
LEU 540		0.38	ARG 245	-0.04		ASP 310
LEU 540		0.38	ARG 246	-0.04		ASP 310
LEU 540		0.33	ARG 247	-0.04		THR 311
LEU 540		0.31	ALA 248	-0.03		ASP 310
LEU 540		0.31	THR 249	-0.03		ASP 310
LEU 540		0.30	GLN 250	-0.03		ASP 310
LEU 540		0.27	LEU 251	-0.03		ASP 310
LEU 540		0.27	ALA 252	-0.03		ASP 310
LEU 540		0.26	HIS 253	-0.03		ASP 310
LEU 540		0.23	LEU 254	-0.02		ASP 310
LEU 540		0.22	VAL 255	-0.02		ASP 310
LEU 540		0.23	GLY 256	-0.02		GLY 319
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LEU 441		0.06	GLU 519	-0.25		ALA 542
LEU 441		0.05	VAL 520	-0.23		ALA 542
LEU 441		0.05	ARG 521	-0.26		ALA 542
ALA 392		0.07	ARG 522	-0.23		LYS 538
ALA 392		0.08	GLY 523	-0.24		PHE 535
ALA 392		0.07	LEU 524	-0.19		PHE 535
ALA 392		0.07	ARG 525	-0.17		LYS 538
ALA 392		0.09	ALA 526	-0.25		LYS 538
ALA 392		0.10	GLN 527	-0.26		ALA 542
ALA 392		0.10	ALA 528	-0.20		LYS 538
ALA 392		0.08	CYS 529	-0.16		PHE 531
GLU 313		0.10	ALA 530	-0.22		PHE 535
GLU 313		0.13	PHE 531	-0.18		GLY 523
GLU 313		0.15	TRP 532	-0.10		GLY 523
GLU 313		0.24	ASN 533	-0.10		GLY 523
GLU 313		0.24	ARG 534	-0.20		GLY 523
ALA 314		0.24	PHE 535	-0.24		GLY 523
THR 311		0.28	LEU 536	-0.16		GLY 523
THR 311		0.48	PRO 537	-0.16		ARG 522
THR 311		0.37	LYS 538	-0.26		GLN 527
GLY 240		0.33	LEU 539	-0.22		HIS 381
GLY 240		0.48	LEU 540	-0.18		HIS 381
ASP 310		0.48	SER 541	-0.25		TRP 385
ASP 310		0.43	ALA 542	-0.37		TRP 385

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