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CA distance fluctuations for 2404041415352325775

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PHE 421 0.12 ASP 6 -0.02 SER 393
PHE 421 0.12 PRO 7 -0.01 SER 393
PHE 421 0.10 ASN 8 -0.02 SER 393
PHE 421 0.11 PHE 9 -0.02 SER 393
PHE 421 0.10 PHE 10 -0.02 SER 393
PHE 421 0.10 LYS 11 -0.01 SER 393
LYS 420 0.12 MET 12 -0.01 SER 393
LYS 420 0.11 VAL 13 -0.01 SER 393
LYS 420 0.10 GLU 14 -0.01 SER 393
LYS 420 0.12 GLY 15 -0.01 SER 393
LYS 420 0.13 PHE 16 -0.01 SER 393
LYS 420 0.12 PHE 17 -0.01 SER 393
LYS 420 0.11 ASP 18 -0.01 SER 393
LYS 420 0.13 ARG 19 -0.00 SER 393
LYS 420 0.13 GLY 20 -0.00 SER 276
LYS 420 0.12 ALA 21 -0.00 ALA 434
LYS 420 0.12 SER 22 -0.00 ALA 434
LYS 420 0.14 ILE 23 -0.01 ALA 434
LYS 420 0.13 VAL 24 -0.02 ALA 434
LYS 420 0.11 GLU 25 -0.02 ALA 434
LYS 420 0.12 ASP 26 -0.03 ALA 434
LYS 420 0.12 LYS 27 -0.04 ALA 434
LYS 420 0.10 LEU 28 -0.03 ALA 434
LYS 420 0.09 VAL 29 -0.04 ALA 434
LYS 420 0.10 GLU 30 -0.05 ALA 434
LYS 420 0.09 ASP 31 -0.05 GLU 435
LYS 420 0.07 LEU 32 -0.05 GLU 435
LYS 420 0.05 LYS 33 -0.06 THR 433
LYS 420 0.04 THR 34 -0.05 THR 433
LYS 420 0.04 ARG 35 -0.05 THR 433
LYS 420 0.05 GLU 36 -0.04 THR 433
LYS 420 0.06 THR 37 -0.04 ALA 434
LYS 420 0.08 GLU 38 -0.04 ALA 434
LYS 420 0.07 GLU 39 -0.03 ALA 434
LYS 420 0.06 GLN 40 -0.03 ALA 434
LYS 420 0.07 LYS 41 -0.03 ALA 434
LYS 420 0.08 ARG 42 -0.03 ALA 434
LYS 420 0.07 ASN 43 -0.02 ALA 434
LYS 420 0.06 ARG 44 -0.03 THR 433
LYS 420 0.07 VAL 45 -0.02 GLU 435
LYS 420 0.08 ARG 46 -0.01 ALA 434
LYS 420 0.06 SER 47 -0.01 THR 433
LYS 420 0.06 ILE 48 -0.01 THR 433
LYS 420 0.08 LEU 49 -0.01 ALA 434
LYS 420 0.07 ARG 50 -0.01 SER 393
LYS 420 0.05 ILE 51 -0.01 SER 393
LYS 420 0.06 ILE 52 -0.01 SER 393
LYS 420 0.08 LYS 53 -0.01 SER 393
PHE 421 0.06 PRO 54 -0.01 SER 393
PHE 421 0.06 CYS 55 -0.01 SER 393
PHE 421 0.04 ASN 56 -0.01 SER 393
HIS 424 0.04 HIS 57 -0.02 SER 393
HIS 424 0.05 VAL 58 -0.02 SER 393
ALA 434 0.04 LEU 59 -0.02 SER 393
ALA 434 0.05 SER 60 -0.03 ARG 396
ALA 434 0.05 LEU 61 -0.03 LEU 397
ALA 434 0.06 SER 62 -0.04 LEU 397
ALA 434 0.06 PHE 63 -0.04 LEU 397
ALA 434 0.07 PRO 64 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.07 ILE 65 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.08 ARG 66 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.09 ARG 67 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.09 ASP 68 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.09 ASP 69 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.08 GLY 70 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.08 SER 71 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.08 TRP 72 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.08 GLU 73 -0.04 LEU 397
ALA 434 0.07 VAL 74 -0.04 LEU 397
ALA 434 0.07 ILE 75 -0.04 LEU 397
ALA 434 0.07 GLU 76 -0.03 LEU 397
ALA 434 0.06 GLY 77 -0.03 LEU 397
ALA 434 0.06 TYR 78 -0.03 SER 393
HIS 424 0.05 ARG 79 -0.03 SER 393
HIS 424 0.05 ALA 80 -0.02 SER 393
HIS 424 0.05 GLN 81 -0.02 SER 393
PHE 421 0.06 HIS 82 -0.02 SER 393
PHE 421 0.05 SER 83 -0.01 SER 393
PHE 421 0.03 GLN 84 -0.01 SER 393
LYS 420 0.03 HIS 85 -0.02 THR 433
PHE 421 0.03 ARG 86 -0.02 THR 433
HIS 424 0.02 THR 87 -0.02 GLY 442
HIS 424 0.02 PRO 88 -0.02 SER 393
HIS 424 0.04 CYS 89 -0.02 SER 393
PHE 421 0.05 LYS 90 -0.03 SER 393
PHE 421 0.07 GLY 91 -0.03 SER 393
GLU 435 0.07 GLY 92 -0.04 SER 393
GLU 435 0.08 ILE 93 -0.04 SER 393
GLU 435 0.09 ARG 94 -0.04 SER 393
GLU 435 0.09 TYR 95 -0.04 SER 393
GLU 435 0.09 SER 96 -0.03 SER 393
HIS 424 0.09 THR 97 -0.03 SER 393
HIS 424 0.10 ASP 98 -0.03 SER 393
HIS 424 0.09 VAL 99 -0.03 SER 393
HIS 424 0.08 SER 100 -0.02 SER 393
HIS 424 0.07 VAL 101 -0.02 SER 393
PHE 421 0.08 ASP 102 -0.02 SER 393
PHE 421 0.09 GLU 103 -0.02 SER 393
PHE 421 0.08 VAL 104 -0.02 SER 393
PHE 421 0.07 LYS 105 -0.02 SER 393
PHE 421 0.09 ALA 106 -0.02 SER 393
PHE 421 0.09 LEU 107 -0.02 SER 393
PHE 421 0.08 ALA 108 -0.02 SER 393
PHE 421 0.08 SER 109 -0.02 SER 393
LYS 420 0.10 LEU 110 -0.02 SER 393
PHE 421 0.09 MET 111 -0.02 SER 393
LYS 420 0.08 THR 112 -0.01 SER 393
LYS 420 0.10 TYR 113 -0.01 SER 393
LYS 420 0.11 LYS 114 -0.01 SER 393
LYS 420 0.09 CYS 115 -0.01 SER 393
LYS 420 0.10 ALA 116 -0.01 GLU 435
LYS 420 0.12 VAL 117 -0.00 GLY 253
LYS 420 0.12 VAL 118 -0.00 GLY 253
LYS 420 0.09 ASP 119 -0.02 GLU 435
LYS 420 0.07 VAL 120 -0.01 GLU 435
LYS 420 0.04 PRO 121 -0.02 THR 433
PHE 421 0.05 PHE 122 -0.01 SER 393
PHE 421 0.05 GLY 123 -0.01 SER 393
PHE 421 0.06 GLY 124 -0.02 SER 393
PHE 421 0.06 ALA 125 -0.02 SER 393
HIS 424 0.07 LYS 126 -0.03 SER 393
HIS 424 0.06 ALA 127 -0.03 SER 393
GLU 435 0.07 GLY 128 -0.03 SER 393
ALA 434 0.08 VAL 129 -0.03 ARG 396
ALA 434 0.08 LYS 130 -0.03 ARG 396
ALA 434 0.09 ILE 131 -0.03 ARG 396
ALA 434 0.10 ASN 132 -0.03 ARG 396
ALA 434 0.11 PRO 133 -0.04 LEU 397
ALA 434 0.12 LYS 134 -0.04 ARG 396
ALA 434 0.11 ASN 135 -0.04 LEU 397
ALA 434 0.11 TYR 136 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.11 THR 137 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.11 ASP 138 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.10 ASN 139 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.10 GLU 140 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.10 LEU 141 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.10 GLU 142 -0.07 LEU 397
ALA 434 0.09 LYS 143 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.08 ILE 144 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.08 THR 145 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.08 ARG 146 -0.07 LEU 397
ALA 434 0.07 ARG 147 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.07 PHE 148 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.06 THR 149 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.05 MET 150 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.05 GLU 151 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.05 LEU 152 -0.04 LEU 397
ALA 434 0.04 ALA 153 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.04 LYS 154 -0.05 LEU 397
ALA 434 0.03 LYS 155 -0.04 LEU 397
ASP 438 0.03 GLY 156 -0.04 SER 405
ALA 434 0.03 PHE 157 -0.03 LEU 397
ALA 434 0.04 ILE 158 -0.04 LEU 397
ASP 438 0.03 GLY 159 -0.04 LEU 397
ASP 438 0.03 PRO 160 -0.04 SER 405
ASP 438 0.02 GLY 161 -0.04 SER 405
ASP 438 0.02 VAL 162 -0.03 SER 405
ASP 438 0.03 ASP 163 -0.03 SER 393
ALA 434 0.04 VAL 164 -0.04 SER 393
GLU 435 0.06 PRO 165 -0.04 SER 393
GLU 435 0.08 ALA 166 -0.05 SER 393
GLU 435 0.10 PRO 167 -0.05 SER 393
GLU 435 0.10 ASP 168 -0.04 SER 393
GLU 435 0.11 MET 169 -0.04 SER 393
GLU 435 0.12 SER 170 -0.04 SER 393
GLU 435 0.11 THR 171 -0.05 SER 393
GLU 435 0.13 GLY 172 -0.05 SER 393
GLU 435 0.12 GLU 173 -0.07 SER 393
GLU 435 0.12 ARG 174 -0.07 LEU 397
GLU 435 0.10 GLU 175 -0.06 LEU 397
GLU 435 0.09 MET 176 -0.07 LEU 397
ALA 434 0.10 SER 177 -0.08 LEU 397
ALA 434 0.09 TRP 178 -0.08 LEU 397
ALA 434 0.08 ILE 179 -0.07 LEU 397
ALA 434 0.07 ALA 180 -0.08 LEU 397
ALA 434 0.07 ASP 181 -0.09 LEU 397
ALA 434 0.07 THR 182 -0.08 LEU 397
ALA 434 0.05 TYR 183 -0.07 LEU 397
ALA 434 0.05 ALA 184 -0.09 LEU 397
ALA 434 0.06 SER 185 -0.09 LEU 397
ALA 434 0.05 THR 186 -0.08 LEU 397
ALA 434 0.04 ILE 187 -0.07 LEU 397
ALA 434 0.04 GLY 188 -0.08 LEU 397
ALA 434 0.04 HIS 189 -0.09 LEU 397
ASP 438 0.03 TYR 190 -0.09 SER 405
ASP 438 0.03 ASP 191 -0.08 SER 405
ASP 438 0.03 ILE 192 -0.09 SER 405
ASP 438 0.03 ASN 193 -0.08 SER 405
ASP 438 0.04 ALA 194 -0.08 LEU 397
ALA 434 0.05 HIS 195 -0.09 LEU 397
ASP 438 0.05 ALA 196 -0.06 LEU 397
ALA 434 0.05 CYS 197 -0.06 LEU 397
GLU 435 0.06 VAL 198 -0.06 SER 393
GLU 435 0.08 THR 199 -0.06 SER 393
GLU 435 0.10 GLY 200 -0.07 SER 393
GLU 435 0.10 LYS 201 -0.08 SER 393
GLU 435 0.13 PRO 202 -0.09 ARG 396
GLU 435 0.13 ILE 203 -0.12 SER 393
ALA 434 0.12 SER 204 -0.14 LEU 397
ALA 434 0.10 GLN 205 -0.12 LEU 397
GLU 435 0.08 GLY 206 -0.13 SER 393
GLU 435 0.10 GLY 207 -0.12 SER 393
GLU 435 0.11 ILE 208 -0.11 SER 393
GLU 435 0.16 HIS 209 -0.09 SER 393
GLU 435 0.18 GLY 210 -0.06 SER 393
GLU 435 0.14 ARG 211 -0.07 SER 393
GLU 435 0.15 ILE 212 -0.05 SER 393
GLU 435 0.19 SER 213 -0.04 SER 393
GLU 435 0.15 ALA 214 -0.03 SER 393
LEU 417 0.14 THR 215 -0.03 SER 393
LEU 417 0.17 GLY 216 -0.03 SER 393
LEU 417 0.18 ARG 217 -0.02 SER 393
LEU 417 0.17 GLY 218 -0.02 SER 393
LEU 417 0.19 VAL 219 -0.02 SER 393
LEU 417 0.22 PHE 220 -0.01 SER 393
LEU 417 0.22 HIS 221 -0.01 ILE 212
LEU 417 0.21 GLY 222 -0.01 ILE 212
LEU 417 0.23 ILE 223 -0.01 ILE 212
LEU 417 0.26 GLU 224 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.25 ASN 225 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.26 PHE 226 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.28 ILE 227 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.31 ASN 228 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.31 GLU 229 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.31 ALA 230 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.29 SER 231 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.27 TYR 232 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.28 MET 233 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.30 SER 234 -0.00 ASN 132
LYS 420 0.27 ILE 235 -0.00 ASN 132
LYS 420 0.26 LEU 236 -0.00 ASN 132
LYS 420 0.28 GLY 237 -0.00 ASN 132
LYS 420 0.29 MET 238 -0.00 ASN 132
LYS 420 0.32 THR 239 -0.00 ILE 212
LYS 420 0.32 PRO 240 -0.00 ILE 212
PHE 421 0.32 GLY 241 -0.00 ILE 212
PHE 421 0.30 PHE 242 -0.00 ILE 212
PHE 421 0.32 GLY 243 -0.00 ILE 212
PHE 421 0.31 ASP 244 -0.00 ILE 212
PHE 421 0.28 LYS 245 -0.01 SER 393
PHE 421 0.26 THR 246 -0.01 SER 393
PHE 421 0.23 PHE 247 -0.01 SER 393
PHE 421 0.21 VAL 248 -0.02 SER 393
PHE 421 0.19 VAL 249 -0.02 SER 393
PHE 421 0.17 GLN 250 -0.02 SER 393
HIS 424 0.16 GLY 251 -0.03 SER 393
GLU 435 0.15 PHE 252 -0.03 SER 393
GLU 435 0.14 GLY 253 -0.04 SER 393
GLU 435 0.16 ASN 254 -0.04 SER 393
PHE 421 0.15 VAL 255 -0.03 SER 393
PHE 421 0.17 GLY 256 -0.03 SER 393
GLU 435 0.19 LEU 257 -0.03 SER 393
GLU 435 0.20 HIS 258 -0.03 SER 393
LEU 417 0.19 SER 259 -0.02 SER 393
PHE 421 0.20 MET 260 -0.02 SER 393
GLU 435 0.24 ARG 261 -0.02 SER 393
GLU 435 0.24 TYR 262 -0.02 SER 393
LEU 417 0.24 LEU 263 -0.01 SER 393
PHE 421 0.25 HIS 264 -0.01 SER 393
GLU 435 0.29 ARG 265 -0.01 SER 393
LEU 417 0.29 PHE 266 -0.00 ILE 212
PHE 421 0.29 GLY 267 -0.00 SER 393
PHE 421 0.27 ALA 268 -0.01 SER 393
PHE 421 0.26 LYS 269 -0.01 SER 393
HIS 424 0.23 CYS 270 -0.01 SER 393
HIS 424 0.23 ILE 271 -0.01 SER 393
HIS 424 0.21 THR 272 -0.02 SER 393
HIS 424 0.19 VAL 273 -0.02 SER 393
HIS 424 0.17 GLY 274 -0.02 SER 393
HIS 424 0.16 GLU 275 -0.03 SER 393
HIS 424 0.14 SER 276 -0.03 SER 393
HIS 424 0.15 ASP 277 -0.03 SER 393
HIS 424 0.16 GLY 278 -0.02 SER 393
HIS 424 0.18 SER 279 -0.02 SER 393
HIS 424 0.19 ILE 280 -0.02 SER 393
HIS 424 0.21 TRP 281 -0.02 SER 393
HIS 424 0.23 ASN 282 -0.02 SER 393
HIS 424 0.25 PRO 283 -0.01 SER 393
HIS 424 0.26 ASP 284 -0.01 SER 393
HIS 424 0.25 GLY 285 -0.01 SER 393
HIS 424 0.23 ILE 286 -0.02 SER 393
THR 433 0.23 ASP 287 -0.02 SER 393
GLU 435 0.23 PRO 288 -0.02 SER 393
GLU 435 0.25 LYS 289 -0.03 SER 393
ALA 434 0.23 GLU 290 -0.03 SER 393
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LEU 417 0.14 ASN 374 -0.02 SER 393
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LEU 417 0.05 TYR 382 -0.03 SER 393
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ASP 438 0.06 GLU 384 -0.07 SER 393
ASP 438 0.04 TRP 385 -0.05 SER 393
ASN 390 0.03 LEU 386 -0.04 GLY 442
ASP 438 0.05 ASN 387 -0.05 SER 393
ASP 438 0.05 ASN 388 -0.08 LEU 397
ASP 438 0.02 LEU 389 -0.07 SER 405
LEU 386 0.03 ASN 390 -0.09 GLU 402
ASP 438 0.04 HIS 391 -0.11 LEU 397
SER 393 0.05 VAL 392 -0.13 LEU 397
ASP 438 0.07 SER 393 -0.13 GLY 206
GLY 452 0.06 TYR 394 -0.06 GLY 206
GLY 452 0.08 GLY 395 -0.08 GLY 442
GLY 395 0.07 ARG 396 -0.13 SER 204
TYR 455 0.10 LEU 397 -0.14 SER 204
TYR 455 0.12 THR 398 -0.10 GLU 402
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TYR 455 0.08 LYS 400 -0.09 SER 204
TYR 455 0.12 TYR 401 -0.09 SER 204
SER 451 0.14 GLU 402 -0.10 THR 398
SER 451 0.10 ARG 403 -0.06 ASN 390
ASN 228 0.12 ASP 404 -0.07 ILE 192
ASN 228 0.16 SER 405 -0.09 ILE 192
PHE 266 0.18 ASN 406 -0.08 ASN 390
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ASN 228 0.18 HIS 408 -0.09 ILE 192
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GLY 241 0.29 VAL 413 -0.07 TYR 190
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PRO 240 0.27 ARG 419 -0.09 TYR 190
PRO 240 0.32 LYS 420 -0.07 TYR 190
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GLY 243 0.26 LYS 423 -0.06 TYR 190
GLY 243 0.31 HIS 424 -0.04 TYR 190
GLY 243 0.30 GLY 425 -0.03 TYR 190
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GLY 243 0.22 THR 427 -0.05 TYR 190
GLY 243 0.26 ILE 428 -0.04 TYR 190
PHE 266 0.21 PRO 429 -0.04 ASN 390
PHE 266 0.25 ILE 430 -0.04 ASN 390
ARG 265 0.21 VAL 431 -0.03 ASN 390
ARG 265 0.23 PRO 432 -0.04 GLU 495
ARG 265 0.28 THR 433 -0.06 LYS 33
ARG 265 0.26 ALA 434 -0.06 LYS 33
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ARG 265 0.26 PHE 436 -0.04 LYS 33
ARG 265 0.18 GLN 437 -0.03 TYR 407
LYS 289 0.15 ASP 438 -0.03 LYS 33
ARG 265 0.17 ARG 439 -0.03 ASN 390
ARG 265 0.15 ILE 440 -0.05 ASN 390
PHE 266 0.09 SER 441 -0.05 GLY 395
SER 451 0.12 GLY 442 -0.08 GLY 395
SER 451 0.12 ALA 443 -0.04 ASN 390
ASP 438 0.10 SER 444 -0.01 VAL 449
ASP 438 0.10 GLU 445 -0.03 VAL 449
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VAL 413 0.10 VAL 449 -0.03 LYS 446
VAL 413 0.16 HIS 450 -0.01 LYS 446
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LEU 417 0.15 LEU 453 -0.01 HIS 209
VAL 413 0.20 ALA 454 -0.01 LYS 446
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LEU 417 0.15 THR 456 -0.02 GLU 435
LEU 417 0.18 MET 457 -0.01 GLY 218
LYS 420 0.21 GLU 458 -0.01 ALA 434
LYS 420 0.19 ARG 459 -0.04 GLU 435
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LYS 420 0.20 LYS 470 -0.03 ALA 434
LYS 420 0.19 TYR 471 -0.02 ALA 434
LYS 420 0.21 ASN 472 -0.01 ALA 434
LYS 420 0.20 LEU 473 -0.00 ASP 98
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LYS 420 0.19 LEU 477 -0.00 GLY 253
LYS 420 0.17 ARG 478 -0.00 SER 393
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LEU 397 0.01 THR 499 -0.03 THR 433
LEU 397 0.01 PHE 500 -0.04 THR 433
HIS 57 0.01 THR 501 -0.03 THR 433

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