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***  Angio  ***

CA distance fluctuations for 2404051739442459575

---  normal mode 11  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
ASN 288 0.41 CYS 35 -0.36 LEU 50
VAL 274 0.27 SER 36 -0.19 HIS 43
PRO 271 0.22 GLN 37 -0.09 HIS 43
ALA 259 0.16 LYS 38 -0.04 SER 40
ALA 259 0.13 PRO 39 -0.10 CYS 35
LYS 256 0.12 SER 40 -0.13 CYS 35
LYS 256 0.11 ASP 41 -0.15 CYS 35
LYS 256 0.12 LYS 42 -0.23 CYS 35
LYS 256 0.13 HIS 43 -0.30 CYS 35
LYS 256 0.11 LEU 44 -0.22 CYS 35
LYS 256 0.11 ASP 45 -0.25 CYS 35
LYS 256 0.12 ALA 46 -0.33 CYS 35
LYS 256 0.11 ILE 47 -0.29 CYS 35
LYS 256 0.09 PRO 48 -0.25 CYS 35
LYS 256 0.10 ILE 49 -0.31 CYS 35
LYS 256 0.12 LEU 50 -0.36 CYS 35
LYS 256 0.10 TYR 51 -0.28 CYS 35
LEU 1038 0.09 TYR 52 -0.27 CYS 35
GLN 253 0.10 ILE 53 -0.31 CYS 35
ASP 1060 0.10 ILE 54 -0.28 CYS 35
LEU 1038 0.09 PHE 55 -0.23 CYS 35
ASP 1066 0.09 VAL 56 -0.24 CYS 35
ASP 1066 0.10 ILE 57 -0.24 CYS 35
ASP 1066 0.10 GLY 58 -0.21 CYS 35
ASP 1066 0.10 PHE 59 -0.17 CYS 35
ASP 1066 0.10 LEU 60 -0.18 CYS 35
ASP 1066 0.11 VAL 61 -0.16 CYS 35
ASP 1066 0.11 ASN 62 -0.13 CYS 35
LYS 1077 0.10 ILE 63 -0.13 CYS 35
ASP 1066 0.11 VAL 64 -0.12 CYS 35
ASP 1066 0.11 VAL 65 -0.09 CYS 35
LYS 1077 0.11 VAL 66 -0.08 CYS 35
LYS 1077 0.11 THR 67 -0.08 CYS 35
LYS 1077 0.12 LEU 68 -0.07 CYS 35
LYS 1077 0.12 PHE 69 -0.04 CYS 35
LYS 1077 0.12 CYS 70 -0.05 VAL 115
LYS 1077 0.13 CYS 71 -0.06 VAL 115
LYS 1077 0.14 GLN 72 -0.06 VAL 115
LYS 1077 0.16 LYS 73 -0.06 VAL 115
LYS 1077 0.18 GLY 74 -0.06 VAL 115
LYS 1077 0.19 PRO 75 -0.05 VAL 115
GLY 1070 0.17 LYS 76 -0.04 VAL 115
LYS 1077 0.16 LYS 77 -0.04 VAL 115
LYS 1077 0.16 VAL 78 -0.05 VAL 115
LYS 1077 0.15 SER 79 -0.04 VAL 115
LYS 1077 0.14 SER 80 -0.04 VAL 115
LYS 1077 0.14 ILE 81 -0.05 VAL 115
LYS 1077 0.13 TYR 82 -0.04 VAL 115
LYS 1077 0.13 ILE 83 -0.03 VAL 115
LYS 1077 0.12 PHE 84 -0.04 VAL 115
LYS 1077 0.12 ASN 85 -0.05 VAL 115
LYS 1077 0.12 LEU 86 -0.03 VAL 115
LYS 1077 0.11 ALA 87 -0.06 CYS 35
LYS 1077 0.11 VAL 88 -0.05 CYS 35
LYS 1077 0.10 ALA 89 -0.04 TYR 162
LYS 1077 0.10 ASP 90 -0.07 CYS 35
LYS 1077 0.10 LEU 91 -0.10 CYS 35
LYS 1077 0.09 LEU 92 -0.08 CYS 35
LYS 1077 0.10 LEU 93 -0.08 CYS 35
LYS 1077 0.09 LEU 94 -0.14 CYS 35
LYS 1077 0.09 ALA 95 -0.12 CYS 35
LYS 1077 0.09 THR 96 -0.10 CYS 35
LYS 1077 0.09 LEU 97 -0.16 CYS 35
LYS 1077 0.08 PRO 98 -0.16 CYS 35
LYS 1077 0.08 LEU 99 -0.12 CYS 35
LYS 1077 0.08 TRP 100 -0.13 CYS 35
LYS 1077 0.08 ALA 101 -0.18 CYS 35
LYS 1077 0.08 THR 102 -0.15 CYS 35
LYS 1077 0.08 TYR 103 -0.11 CYS 35
LYS 256 0.09 TYR 104 -0.15 CYS 35
LYS 256 0.08 SER 105 -0.17 CYS 35
LYS 1077 0.07 TYR 106 -0.12 CYS 35
LYS 256 0.08 ARG 107 -0.09 CYS 35
LYS 256 0.08 TYR 108 -0.06 ILE 196
ASP 297 0.08 ASP 109 -0.04 TYR 162
ASN 1080 0.07 TRP 110 -0.05 TYR 162
ASN 1080 0.07 LEU 111 -0.06 TYR 162
ASN 1080 0.06 PHE 112 -0.07 TYR 162
ASN 1080 0.06 GLY 113 -0.07 TRP 158
ASN 1080 0.06 PRO 114 -0.08 TRP 158
ASN 1080 0.06 VAL 115 -0.09 TRP 158
ASN 1080 0.07 MET 116 -0.08 TYR 162
ASN 1080 0.07 CYS 117 -0.06 TRP 158
ASN 1080 0.07 LYS 118 -0.07 TRP 158
ASN 1080 0.07 VAL 119 -0.08 TRP 158
LYS 1077 0.08 PHE 120 -0.06 TYR 162
ASN 1080 0.08 GLY 121 -0.04 TRP 158
LYS 1077 0.09 SER 122 -0.05 TRP 158
LYS 1077 0.09 PHE 123 -0.06 VAL 164
LYS 1077 0.09 LEU 124 -0.04 VAL 164
LYS 1077 0.10 THR 125 -0.03 TRP 158
LYS 1077 0.10 LEU 126 -0.04 TRP 158
LYS 1077 0.10 ASN 127 -0.04 VAL 164
LYS 1077 0.10 MET 128 -0.02 VAL 164
LYS 1077 0.11 PHE 129 -0.02 VAL 119
LYS 1077 0.11 ALA 130 -0.03 VAL 119
LYS 1077 0.11 SER 131 -0.02 VAL 115
LYS 1077 0.11 ILE 132 -0.02 PHE 265
LYS 1077 0.12 PHE 133 -0.03 VAL 115
LYS 1077 0.12 PHE 134 -0.03 VAL 115
LEU 1038 0.12 ILE 135 -0.02 VAL 115
SER 36 0.13 THR 136 -0.02 VAL 115
LYS 1077 0.13 CYS 137 -0.03 VAL 115
LEU 1038 0.14 MET 138 -0.03 VAL 115
LEU 1038 0.14 SER 139 -0.02 ALA 259
LEU 1038 0.15 VAL 140 -0.04 LEU 166
LEU 1038 0.15 ASP 141 -0.04 GLN 253
LEU 1038 0.16 ARG 142 -0.04 GLN 253
LEU 1038 0.16 TYR 143 -0.05 GLN 253
LEU 1038 0.19 GLN 144 -0.04 GLN 253
LEU 1038 0.18 SER 145 -0.04 GLN 253
LEU 1038 0.18 VAL 146 -0.04 THR 250
LEU 1038 0.22 ILE 147 -0.04 THR 250
LEU 1038 0.23 TYR 148 -0.03 CYS 169
ASP 1066 0.18 PRO 149 -0.05 PRO 1045
ASP 1066 0.24 PHE 150 -0.04 PRO 1045
GLY 1070 0.22 LEU 151 -0.04 VAL 115
LYS 1077 0.21 SER 152 -0.05 VAL 115
LYS 1077 0.18 GLN 153 -0.04 VAL 115
LYS 1077 0.19 ARG 154 -0.05 VAL 115
LYS 1077 0.18 ARG 155 -0.05 VAL 115
LYS 1077 0.19 ASN 156 -0.07 VAL 115
LYS 1077 0.20 PRO 157 -0.08 VAL 115
LYS 1077 0.18 TRP 158 -0.09 VAL 115
LYS 1077 0.17 GLN 159 -0.08 VAL 115
LYS 1077 0.16 ALA 160 -0.08 VAL 115
LYS 1077 0.15 SER 161 -0.08 VAL 115
LYS 1077 0.14 TYR 162 -0.09 VAL 115
LYS 1077 0.13 ILE 163 -0.07 VAL 115
LYS 1077 0.12 VAL 164 -0.08 VAL 115
LYS 1077 0.12 PRO 165 -0.08 TRP 158
LYS 1077 0.12 LEU 166 -0.06 VAL 115
LYS 1077 0.11 VAL 167 -0.05 VAL 115
ASN 1080 0.10 TRP 168 -0.07 TRP 158
ASN 1080 0.10 CYS 169 -0.06 TRP 158
ASN 1080 0.10 MET 170 -0.05 THR 229
ASN 1080 0.10 ALA 171 -0.04 TRP 158
ASN 1080 0.09 CYS 172 -0.05 TRP 158
CYS 35 0.10 LEU 173 -0.03 THR 229
CYS 35 0.10 SER 174 -0.02 ASP 297
ASN 1080 0.09 SER 175 -0.04 TRP 158
ASN 1080 0.09 LEU 176 -0.06 TRP 158
ASN 1080 0.09 PRO 177 -0.05 TRP 158
ASN 1080 0.08 THR 178 -0.04 TRP 158
ASN 1080 0.08 PHE 179 -0.07 TRP 158
ASN 1080 0.08 TYR 180 -0.07 TRP 158
ASN 1080 0.08 PHE 181 -0.05 TRP 158
ASN 1080 0.08 ARG 182 -0.05 TRP 158
ASN 1080 0.07 ASP 183 -0.06 TRP 158
ASN 1080 0.07 VAL 184 -0.06 ARG 185
ALA 282 0.07 ARG 185 -0.06 VAL 184
ALA 294 0.11 THR 186 -0.05 GLY 113
ALA 294 0.16 ILE 187 -0.04 GLY 113
ALA 294 0.19 GLU 188 -0.05 GLY 113
ALA 294 0.26 TYR 189 -0.03 GLY 113
ALA 294 0.24 LEU 190 -0.03 GLY 191
ALA 294 0.17 GLY 191 -0.04 GLY 113
ALA 294 0.12 VAL 192 -0.04 LEU 111
ASP 297 0.09 ASN 193 -0.04 TYR 162
ASP 297 0.09 ALA 194 -0.04 TYR 108
ASN 1080 0.08 CYS 195 -0.05 TYR 108
ASN 1080 0.08 ILE 196 -0.06 TYR 108
ASN 1080 0.08 MET 197 -0.05 TYR 108
ASN 1080 0.08 ALA 198 -0.04 TYR 108
CYS 35 0.08 PHE 199 -0.04 TYR 108
CYS 35 0.08 PRO 200 -0.04 TRP 158
CYS 35 0.08 PRO 201 -0.04 SER 40
CYS 35 0.09 GLU 202 -0.04 ALA 294
CYS 35 0.11 LYS 203 -0.04 ALA 294
CYS 35 0.10 TYR 204 -0.04 ALA 294
CYS 35 0.13 ALA 205 -0.05 ALA 294
CYS 35 0.14 GLN 206 -0.05 ALA 294
CYS 35 0.12 TRP 207 -0.04 ALA 294
CYS 35 0.12 SER 208 -0.05 ASP 297
CYS 35 0.16 ALA 209 -0.04 ALA 294
CYS 35 0.15 GLY 210 -0.03 ASP 297
CYS 35 0.13 ILE 211 -0.04 ASP 297
CYS 35 0.16 ALA 212 -0.04 ASP 297
CYS 35 0.19 LEU 213 -0.02 ASP 297
CYS 35 0.15 MET 214 -0.02 ASP 297
CYS 35 0.14 LYS 215 -0.02 ASP 297
CYS 35 0.19 ASN 216 -0.02 LEU 306
CYS 35 0.20 ILE 217 -0.02 ALA 264
CYS 35 0.15 LEU 218 -0.02 VAL 119
CYS 35 0.13 GLY 219 -0.02 PHE 265
CYS 35 0.19 PHE 220 -0.02 PHE 265
CYS 35 0.22 ILE 221 -0.03 ALA 264
CYS 35 0.18 ILE 222 -0.03 LEU 263
CYS 35 0.16 PRO 223 -0.03 LEU 263
CYS 35 0.22 LEU 224 -0.05 LEU 263
CYS 35 0.23 ILE 225 -0.03 LEU 263
CYS 35 0.18 PHE 226 -0.04 ILE 227
CYS 35 0.19 ILE 227 -0.04 PHE 226
CYS 35 0.25 ALA 228 -0.04 PHE 226
CYS 35 0.22 THR 229 -0.06 CYS 169
CYS 35 0.19 CYS 230 -0.05 CYS 169
CYS 35 0.23 TYR 231 -0.04 CYS 169
CYS 35 0.24 PHE 232 -0.05 CYS 169
CYS 35 0.20 GLY 233 -0.05 CYS 169
CYS 35 0.19 ILE 234 -0.04 CYS 169
CYS 35 0.23 ARG 235 -0.04 CYS 169
CYS 35 0.22 LYS 236 -0.05 CYS 169
CYS 35 0.19 HIS 237 -0.04 CYS 169
CYS 35 0.20 LEU 238 -0.03 CYS 169
CYS 35 0.21 LEU 239 -0.03 CYS 169
CYS 35 0.19 LYS 240 -0.03 THR 1044
CYS 35 0.17 THR 241 -0.02 CYS 169
CYS 35 0.18 ASN 242 -0.03 CYS 169
CYS 35 0.19 ALA 1001 -0.03 CYS 169
CYS 35 0.19 ASP 1002 -0.03 CYS 169
CYS 35 0.17 LEU 1003 -0.02 ARG 1062
CYS 35 0.16 GLU 1004 -0.02 CYS 169
CYS 35 0.17 ASP 1005 -0.02 ASP 1066
CYS 35 0.16 ASN 1006 -0.03 ASP 1066
CYS 35 0.14 TRP 1007 -0.03 ALA 1037
CYS 35 0.14 GLU 1008 -0.02 THR 1009
CYS 35 0.15 THR 1009 -0.02 GLU 1008
CYS 35 0.13 LEU 1010 -0.02 MET 1033
CYS 35 0.11 ASN 1011 -0.04 ARG 248
CYS 35 0.12 ASP 1012 -0.03 ARG 248
CYS 35 0.13 ASN 1013 -0.02 LEU 1106
CYS 35 0.11 LEU 1014 -0.03 LEU 1106
CYS 35 0.10 LYS 1015 -0.04 LEU 1106
CYS 35 0.12 VAL 1016 -0.03 LEU 1106
CYS 35 0.11 ILE 1017 -0.03 LEU 1106
CYS 35 0.09 GLU 1018 -0.04 LEU 1106
CYS 35 0.10 LYS 1019 -0.03 LEU 1106
CYS 35 0.11 ALA 1020 -0.02 LEU 1106
LEU 151 0.11 ASP 1021 -0.02 GLN 1103
PRO 157 0.13 ASN 1022 -0.02 GLN 1103
PRO 157 0.15 ALA 1023 -0.02 ASN 1099
PRO 157 0.15 ALA 1024 -0.01 ASN 1099
CYS 35 0.15 GLN 1025 -0.01 ASN 1099
LEU 151 0.14 VAL 1026 -0.02 ILE 1102
LEU 151 0.16 LYS 1027 -0.02 ASN 1099
CYS 35 0.16 ASP 1028 -0.01 LEU 1094
CYS 35 0.14 ALA 1029 -0.01 ILE 1102
LEU 151 0.16 LEU 1030 -0.02 ALA 1100
LEU 151 0.17 THR 1031 -0.02 ASP 1073
CYS 35 0.17 LYS 1032 -0.02 GLY 1070
CYS 35 0.14 MET 1033 -0.02 LEU 1010
TYR 148 0.18 ARG 1034 -0.01 ILE 1067
TYR 148 0.19 ALA 1035 -0.03 ILE 1067
CYS 35 0.16 ALA 1036 -0.02 ASP 1066
TYR 148 0.16 ALA 1037 -0.03 TRP 1007
TYR 148 0.23 LEU 1038 -0.03 ASP 1066
ILE 147 0.19 ASP 1039 -0.03 HIS 1063
CYS 35 0.16 ALA 1040 -0.03 HIS 1063
ILE 147 0.16 GLN 1041 -0.04 HIS 1063
ILE 147 0.19 LYS 1042 -0.04 ARG 1062
SER 36 0.16 ALA 1043 -0.03 LYS 240
SER 36 0.16 THR 1044 -0.04 PRO 149
PHE 320 0.16 PRO 1045 -0.05 PRO 149
PHE 320 0.17 ASP 1060 -0.03 PHE 150
PHE 320 0.14 PHE 1061 -0.02 TYR 1101
PHE 320 0.14 ARG 1062 -0.04 LYS 1042
PHE 320 0.15 HIS 1063 -0.04 GLN 1041
PHE 320 0.13 GLY 1064 -0.02 ASP 1039
PHE 150 0.15 PHE 1065 -0.04 ASP 1066
PHE 150 0.24 ASP 1066 -0.04 PHE 1065
PHE 150 0.18 ILE 1067 -0.03 LEU 1038
PHE 150 0.16 LEU 1068 -0.02 ALA 1100
LEU 151 0.20 VAL 1069 -0.02 ALA 1035
LEU 151 0.22 GLY 1070 -0.02 ALA 1100
LEU 151 0.18 GLN 1071 -0.03 ALA 1100
LEU 151 0.18 ILE 1072 -0.03 ALA 1100
LEU 151 0.22 ASP 1073 -0.02 THR 1031
LEU 151 0.21 ASP 1074 -0.03 ALA 1100
LEU 151 0.18 ALA 1075 -0.03 ALA 1100
LEU 151 0.20 LEU 1076 -0.03 THR 1096
LEU 151 0.22 LYS 1077 -0.03 GLN 1093
LEU 151 0.19 LEU 1078 -0.03 GLN 1093
LEU 151 0.18 ALA 1079 -0.03 THR 1096
PRO 157 0.19 ASN 1080 -0.02 GLN 1093
PRO 157 0.18 GLU 1081 -0.03 THR 1096
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ASP 1060 0.17 PHE 320 -0.08 CYS 35

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