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***  test  ***

CA distance fluctuations for 2404091803033170620

---  normal mode 7  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PRO 314 0.05 SER 2 -0.37 LYS 199
PRO 314 0.05 THR 3 -0.37 PRO 211
PRO 314 0.06 ALA 4 -0.32 PRO 211
PRO 314 0.06 VAL 5 -0.34 PRO 211
ASP 315 0.06 LEU 6 -0.35 LYS 215
ASP 315 0.06 GLU 7 -0.34 PRO 211
GLU 316 0.06 ASN 8 -0.29 PRO 211
GLU 316 0.07 PRO 9 -0.26 PRO 211
GLU 316 0.07 GLY 10 -0.23 PRO 211
GLU 316 0.08 LEU 11 -0.20 ALA 196
THR 200 0.07 GLY 12 -0.22 ALA 196
GLU 316 0.07 ARG 13 -0.24 ALA 196
GLU 316 0.06 LYS 14 -0.26 ALA 196
GLU 316 0.06 LEU 15 -0.27 ALA 196
THR 200 0.06 SER 16 -0.26 ALA 196
THR 200 0.07 ASP 17 -0.24 ALA 196
THR 200 0.06 PHE 18 -0.26 ALA 196
THR 200 0.06 GLY 19 -0.29 ALA 196
GLU 316 0.05 GLN 20 -0.32 ALA 196
GLU 316 0.05 GLU 21 -0.32 ALA 196
THR 200 0.06 THR 22 -0.29 ALA 196
THR 200 0.06 SER 23 -0.27 ALA 196
THR 200 0.05 TYR 24 -0.29 THR 200
THR 200 0.05 ILE 25 -0.30 LYS 199
LYS 452 0.05 GLU 26 -0.34 LYS 199
LYS 452 0.05 ASP 27 -0.40 LYS 199
LYS 452 0.05 ASN 28 -0.47 LYS 199
LYS 452 0.05 SER 29 -0.42 LYS 199
LYS 452 0.06 ASN 30 -0.33 LYS 199
LYS 452 0.06 GLN 31 -0.38 HIS 208
PRO 314 0.06 ASN 32 -0.36 HIS 208
LYS 452 0.07 GLY 33 -0.33 HIS 208
LYS 452 0.08 ALA 34 -0.27 HIS 208
LYS 452 0.08 ILE 35 -0.24 HIS 208
LYS 452 0.10 SER 36 -0.20 HIS 208
LYS 452 0.10 LEU 37 -0.16 HIS 208
PRO 407 0.11 ILE 38 -0.14 ILE 451
ASP 338 0.12 PHE 39 -0.12 ILE 451
ASP 338 0.15 SER 40 -0.10 LYS 452
ASP 338 0.16 LEU 41 -0.10 LYS 452
ASP 338 0.18 LYS 42 -0.09 LYS 452
THR 200 0.19 GLU 43 -0.08 LYS 452
LYS 199 0.19 GLU 44 -0.08 LYS 452
LYS 199 0.18 VAL 45 -0.09 LYS 452
LYS 199 0.16 GLY 46 -0.10 LYS 452
THR 200 0.15 ALA 47 -0.10 LYS 452
THR 200 0.13 LEU 48 -0.12 LYS 452
LYS 199 0.13 ALA 49 -0.12 LYS 452
THR 200 0.13 LYS 50 -0.12 LYS 199
THR 200 0.12 VAL 51 -0.13 LYS 199
THR 200 0.11 LEU 52 -0.14 LYS 452
THR 200 0.11 ARG 53 -0.14 THR 200
THR 200 0.11 LEU 54 -0.15 LYS 199
THR 200 0.10 PHE 55 -0.16 LYS 199
THR 200 0.10 GLU 56 -0.16 THR 200
THR 200 0.10 GLU 57 -0.16 THR 200
THR 200 0.09 ASN 58 -0.18 LYS 199
THR 200 0.08 ASP 59 -0.19 LYS 199
THR 200 0.08 VAL 60 -0.19 LYS 199
THR 200 0.08 ASN 61 -0.20 LYS 452
THR 200 0.08 LEU 62 -0.21 LYS 452
LYS 452 0.08 THR 63 -0.25 LYS 452
LYS 452 0.09 HIS 64 -0.22 LYS 452
LYS 450 0.10 ILE 65 -0.18 LYS 452
LYS 450 0.13 GLU 66 -0.15 LYS 452
LYS 450 0.15 SER 67 -0.12 LYS 452
LYS 450 0.20 ARG 68 -0.09 LYS 452
GLY 337 0.18 PRO 69 -0.08 LYS 452
GLY 337 0.18 SER 70 -0.08 LYS 452
PRO 407 0.20 ARG 71 -0.07 LYS 452
ASP 338 0.23 LEU 72 -0.06 LYS 452
ASP 338 0.26 LYS 73 -0.06 LYS 452
GLY 337 0.25 LYS 74 -0.06 LYS 452
ASP 338 0.23 ASP 75 -0.07 LYS 452
ASP 338 0.19 GLU 76 -0.08 LYS 452
GLY 337 0.17 TYR 77 -0.09 LYS 452
ASP 338 0.14 GLU 78 -0.11 LYS 452
LYS 450 0.12 PHE 79 -0.13 LYS 452
LYS 452 0.13 PHE 80 -0.15 ILE 451
LYS 452 0.10 THR 81 -0.18 LYS 452
LYS 452 0.09 HIS 82 -0.21 ILE 451
LYS 452 0.08 LEU 83 -0.21 ILE 451
LYS 452 0.07 ASP 84 -0.24 LYS 199
LYS 452 0.06 LYS 85 -0.28 LYS 199
THR 200 0.06 ARG 86 -0.26 LYS 199
THR 200 0.07 SER 87 -0.23 LYS 199
GLU 316 0.07 LEU 88 -0.24 LYS 199
THR 200 0.07 PRO 89 -0.23 LYS 199
THR 200 0.08 ALA 90 -0.20 LYS 199
ASP 338 0.08 LEU 91 -0.20 LYS 199
GLU 316 0.09 THR 92 -0.19 PRO 211
THR 200 0.09 ASN 93 -0.18 LYS 199
THR 200 0.10 ILE 94 -0.17 LYS 199
ASP 338 0.10 ILE 95 -0.16 LYS 199
ASP 338 0.11 LYS 96 -0.15 LYS 199
THR 200 0.11 ILE 97 -0.15 LYS 199
ASP 338 0.12 LEU 98 -0.14 LYS 199
ASP 338 0.13 ARG 99 -0.13 LYS 199
THR 200 0.12 HIS 100 -0.13 LYS 199
THR 200 0.13 ASP 101 -0.13 LYS 199
THR 200 0.14 ILE 102 -0.12 LYS 199
ASP 338 0.14 GLY 103 -0.11 LYS 199
ASP 338 0.14 ALA 104 -0.11 LYS 199
ASP 338 0.14 THR 105 -0.11 PRO 211
ASP 338 0.12 VAL 106 -0.13 PRO 211
GLU 316 0.11 HIS 107 -0.15 PRO 211
GLU 316 0.10 GLU 108 -0.18 PRO 211
PRO 314 0.10 LEU 109 -0.18 HIS 208
PRO 314 0.09 SER 110 -0.23 HIS 208
PRO 314 0.08 ARG 111 -0.24 PRO 211
GLU 316 0.08 ASP 112 -0.26 PRO 211
ASP 315 0.08 LYS 113 -0.26 PRO 211
ASP 315 0.09 LYS 114 -0.22 PRO 211
PRO 314 0.10 LYS 115 -0.20 PRO 211
PRO 314 0.11 ASP 116 -0.18 LEU 212
PRO 314 0.12 THR 117 -0.15 LEU 212
PRO 314 0.14 VAL 118 -0.11 LEU 212
PRO 314 0.10 PRO 119 -0.09 VAL 423
ASP 315 0.07 TRP 120 -0.06 ARG 123
PRO 122 0.06 PHE 121 -0.04 GLY 312
PHE 121 0.06 PRO 122 -0.03 PRO 119
PHE 121 0.02 ARG 123 -0.09 PRO 119
PHE 121 0.02 THR 124 -0.08 LEU 6
PHE 121 0.02 ILE 125 -0.07 LEU 6
PHE 121 0.02 GLN 126 -0.08 LEU 6
PHE 121 0.03 GLU 127 -0.05 LEU 6
PHE 121 0.03 LEU 128 -0.04 LEU 6
SER 23 0.02 ASP 129 -0.04 LEU 6
SER 23 0.02 ARG 130 -0.02 LYS 14
TRP 120 0.03 PHE 131 -0.01 GLN 20
ARG 71 0.03 ALA 132 -0.01 GLU 7
ARG 71 0.03 ASN 133 -0.01 GLN 20
THR 117 0.04 GLN 134 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.04 ILE 135 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.05 LEU 136 -0.01 GLN 20
LYS 115 0.05 SER 137 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.04 TYR 138 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.04 GLY 139 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.03 ALA 140 -0.01 GLN 20
LYS 115 0.04 GLU 141 -0.01 GLN 20
LYS 115 0.04 GLY 142 -0.01 GLN 20
THR 105 0.04 ASP 143 -0.01 GLN 20
HIS 100 0.05 ALA 144 -0.01 GLN 20
LYS 73 0.05 ASP 145 -0.01 GLN 20
LYS 73 0.05 HIS 146 -0.01 GLN 20
LYS 73 0.05 PRO 147 -0.00 GLN 20
LYS 73 0.05 GLY 148 -0.00 GLN 20
LYS 73 0.04 PHE 149 -0.00 GLN 20
LYS 73 0.04 LYS 150 -0.00 GLN 20
LYS 73 0.04 ASP 151 -0.00 GLN 20
LYS 73 0.03 PRO 152 -0.00 GLN 20
LYS 73 0.03 VAL 153 -0.00 GLN 20
LYS 73 0.04 TYR 154 -0.00 GLN 20
LEU 72 0.03 ARG 155 -0.00 GLN 20
LEU 72 0.03 ALA 156 -0.00 GLN 20
LEU 72 0.03 ARG 157 -0.01 SER 2
LEU 72 0.04 ARG 158 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.03 LYS 159 -0.01 GLN 20
SER 23 0.03 GLN 160 -0.01 GLU 7
LEU 72 0.03 PHE 161 -0.01 GLU 7
LEU 72 0.03 ALA 162 -0.01 GLU 7
SER 23 0.03 ASP 163 -0.01 GLU 7
SER 23 0.03 ILE 164 -0.03 GLU 7
LEU 72 0.03 ALA 165 -0.02 GLU 7
SER 23 0.02 TYR 166 -0.02 GLU 7
SER 23 0.02 ASN 167 -0.03 GLU 7
SER 23 0.02 TYR 168 -0.04 GLU 7
SER 23 0.02 ARG 169 -0.05 LEU 6
GLN 31 0.02 HIS 170 -0.07 LEU 6
GLN 31 0.02 GLY 171 -0.08 LEU 6
GLN 31 0.02 GLN 172 -0.07 LEU 6
GLN 31 0.03 PRO 173 -0.06 GLU 7
GLN 31 0.03 ILE 174 -0.05 GLU 7
GLN 31 0.03 PRO 175 -0.05 GLU 7
VAL 5 0.03 ARG 176 -0.04 GLU 7
SER 23 0.03 VAL 177 -0.03 GLU 7
SER 23 0.03 GLU 178 -0.03 GLU 7
SER 23 0.04 TYR 179 -0.03 SER 2
SER 23 0.04 THR 180 -0.02 SER 2
SER 23 0.04 GLU 181 -0.02 SER 2
SER 23 0.04 GLU 182 -0.02 ASN 28
SER 23 0.05 GLU 183 -0.02 ASN 28
SER 23 0.05 LYS 184 -0.02 ASN 28
SER 23 0.05 GLN 185 -0.02 ASN 28
SER 23 0.05 THR 186 -0.01 ASN 28
SER 23 0.06 TRP 187 -0.02 ASN 28
SER 23 0.07 GLY 188 -0.02 ASN 28
SER 23 0.06 THR 189 -0.02 ASN 28
TYR 24 0.06 VAL 190 -0.02 ASN 28
TYR 24 0.07 PHE 191 -0.02 ASN 28
TYR 24 0.08 ARG 192 -0.02 ASN 28
ILE 25 0.07 THR 193 -0.02 ASN 28
GLU 26 0.07 LEU 194 -0.02 ASN 28
GLU 26 0.08 LYS 195 -0.03 ASN 28
GLU 26 0.09 ALA 196 -0.02 ASN 28
GLU 26 0.08 LEU 197 -0.02 ASN 28
GLU 26 0.07 TYR 198 -0.03 ASN 28
GLU 26 0.08 LYS 199 -0.03 ASN 28
GLU 26 0.07 THR 200 -0.03 ASN 28
LYS 73 0.08 HIS 201 -0.02 ASN 28
LYS 73 0.07 ALA 202 -0.03 ASN 28
GLN 31 0.08 CYS 203 -0.03 ASN 28
GLN 31 0.07 TYR 204 -0.04 ASN 28
GLN 31 0.07 GLU 205 -0.04 ASN 28
GLN 31 0.07 HIS 206 -0.04 ASN 28
GLN 31 0.07 ASN 207 -0.04 ASN 28
GLN 31 0.06 HIS 208 -0.04 ASN 28
GLN 31 0.06 ILE 209 -0.04 ASN 28
GLU 21 0.06 PHE 210 -0.04 ASN 28
GLU 21 0.08 PRO 211 -0.04 ASN 28
GLU 21 0.07 LEU 212 -0.05 ASN 28
GLU 21 0.06 LEU 213 -0.04 ASN 28
GLU 21 0.08 GLU 214 -0.04 ASN 28
GLU 21 0.09 LYS 215 -0.05 ASN 28
GLU 21 0.06 TYR 216 -0.05 SER 2
GLU 21 0.05 CYS 217 -0.05 SER 2
SER 23 0.06 GLY 218 -0.04 SER 2
SER 23 0.07 PHE 219 -0.04 ASN 28
SER 23 0.08 ARG 220 -0.03 ASN 28
SER 23 0.08 GLU 221 -0.03 ASN 28
SER 23 0.07 ASP 222 -0.03 ASN 28
SER 23 0.06 ASN 223 -0.03 SER 2
SER 23 0.05 ILE 224 -0.03 SER 2
SER 23 0.05 PRO 225 -0.04 SER 2
SER 23 0.04 GLN 226 -0.04 GLU 7
GLN 31 0.04 LEU 227 -0.04 GLU 7
GLN 31 0.03 GLU 228 -0.05 GLU 7
GLN 31 0.04 ASP 229 -0.05 GLU 7
GLN 31 0.04 VAL 230 -0.05 GLU 7
GLN 31 0.04 SER 231 -0.05 LEU 6
GLN 31 0.04 GLN 232 -0.06 GLU 7
GLN 31 0.04 PHE 233 -0.06 SER 2
GLN 31 0.05 LEU 234 -0.05 SER 2
GLN 31 0.04 GLN 235 -0.07 LEU 6
GLN 31 0.04 THR 236 -0.07 SER 2
GLN 31 0.05 CYS 237 -0.06 ASN 28
GLN 31 0.05 THR 238 -0.06 THR 3
GLN 31 0.04 GLY 239 -0.07 LEU 6
GLN 31 0.05 PHE 240 -0.05 LEU 6
GLN 31 0.04 ARG 241 -0.05 LEU 6
LEU 72 0.04 LEU 242 -0.04 LEU 6
LEU 72 0.03 ARG 243 -0.04 LEU 6
LEU 72 0.04 PRO 244 -0.03 GLU 7
LEU 72 0.04 VAL 245 -0.01 GLU 7
LEU 72 0.04 ALA 246 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.05 GLY 247 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.06 LEU 248 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.05 LEU 249 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.06 SER 250 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.08 SER 251 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.07 ARG 252 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.05 ASP 253 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.06 PHE 254 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.07 LEU 255 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.05 GLY 256 -0.01 LEU 6
LEU 72 0.05 GLY 257 -0.03 LEU 6
LEU 72 0.06 LEU 258 -0.03 LEU 6
LEU 72 0.05 ALA 259 -0.04 LEU 6
GLN 31 0.04 PHE 260 -0.05 LEU 6
LEU 72 0.04 ARG 261 -0.05 LEU 6
LEU 72 0.04 VAL 262 -0.04 LEU 6
LEU 72 0.05 PHE 263 -0.03 LEU 6
LEU 72 0.05 HIS 264 -0.02 GLU 7
LEU 72 0.05 CYS 265 -0.02 GLU 7
LEU 72 0.05 THR 266 -0.01 SER 2
LEU 72 0.04 GLN 267 -0.02 GLU 7
LEU 72 0.04 TYR 268 -0.01 SER 2
LYS 73 0.05 ILE 269 -0.01 ASN 28
LYS 73 0.05 ARG 270 -0.01 ASN 28
LYS 73 0.05 HIS 271 -0.00 ASN 28
LYS 73 0.05 GLY 272 -0.01 ASN 28
LYS 73 0.05 SER 273 -0.00 GLN 20
LYS 73 0.06 LYS 274 -0.00 GLN 20
LYS 73 0.06 PRO 275 -0.01 ASN 28
LYS 73 0.06 MET 276 -0.01 ASN 28
LYS 73 0.06 TYR 277 -0.01 GLN 20
LYS 73 0.06 THR 278 -0.01 GLN 20
LYS 73 0.06 PRO 279 -0.01 GLN 20
LYS 73 0.06 GLU 280 -0.01 GLN 20
LEU 72 0.06 PRO 281 -0.01 GLN 20
LYS 73 0.05 ASP 282 -0.01 ASN 28
LYS 73 0.05 ILE 283 -0.02 ASN 28
LYS 73 0.06 CYS 284 -0.02 ASN 28
LYS 73 0.06 HIS 285 -0.01 ASN 28
LYS 73 0.06 GLU 286 -0.02 ASN 28
LYS 73 0.05 LEU 287 -0.03 ASN 28
LYS 73 0.06 LEU 288 -0.03 ASN 28
LYS 73 0.07 GLY 289 -0.02 ASN 28
LYS 73 0.06 HIS 290 -0.02 ASN 28
LYS 73 0.06 VAL 291 -0.03 ASN 28
LYS 73 0.06 PRO 292 -0.04 ASN 28
LYS 73 0.06 LEU 293 -0.03 ASN 28
LYS 73 0.06 PHE 294 -0.04 ASN 28
GLN 31 0.06 SER 295 -0.05 ASN 28
GLN 31 0.06 ASP 296 -0.05 ASN 28
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